3.5: Conservation des domaines protéiques
Les domaines protéiques sont de petites unités structurellement indépendantes qui font partie d'une seule chaîne d'acides aminés. Bien que ces domaines soient souvent structurellement indépendants, ils peuvent s'appuyer sur des effets synergiques pour remplir leurs fonctions dans le cadre d'une protéine plus grande. Les domaines protéiques peuvent être conservés dans le même organisme, ainsi que dans différents organismes.
Un ensemble limité de domaines protéiques se dupliquent et se recombinent souvent au cours de l'évolution. Ces domaines peuvent être organisés en différentes combinaisons pour former des molécules fonctionnellement distinctes dans un processus connu sous le nom de réarrangement de domaines. La structure protéique tertiaire des protéines liées à l'évolution est souvent plus similaire que la séquence primaire d'acides aminés ; par conséquent, l'analyse de la structure tridimensionnelle d'un domaine protéique, en plus de sa séquence, est essentielle pour étudier la conservation du domaine protéique.
La famille de protéines Argonaute possède trois domaines essentiels conservés – PAZ, MID et PIWI. Ces protéines ont des modules de liaison hautement spécialisés qui s'associent à de petits composants d'ARN, notamment des microARN, des ARN interférents courts et des ARN interagissant avec Piwi, pour participer à la régulation du silençage génique. Ces petits ARN font taire la fonction des gènes uniquement lorsqu'ils s'associent aux protéines Argonaute. Le trait caractéristique du domaine PAZ est la poche de liaison pour l'extrémité 3’ des petits ARN. Le domaine PIWI, domaine qui présente une activité trancheuse, est structurellement similaire à la RNase H bactérienne, protéine responsable de l'hydrolyse de l'ARN dans un complexe ARN-ADN. Le domaine MID est présent entre le domaine PAZ et PIWI et possède une poche de liaison pour le groupe phosphate en 5’′ du petit ARN. L'un des motifs conservés dans ces domaines est le motif acide aspartique-acide aspartique-histidine (DDH) qui participe à la fonction catalytique.
Les protéines d'Argonaute sont conservées dans tous les organismes et ont plusieurs familles dans différents organismes allant de cinq chez la drosophile, huit chez l'homme, dix chez l’arabidopsis, et vingt-sept chez C. elegans.
