Question 1

Was ist die Signalfolge und wie leitet sie Proteine zum ER?

Accepted Answer

Alle Proteine, die für das ER bestimmt sind, enthalten eine einzigartige hydrophobe Signal-Sequenz an ihrem N-Terminus. Diese Sequenz hat eine positiv geladene N-terminale Region, eine zentrale hydrophobe Region und polare Aminosäuren am C-terminalen Ende. Wenn die Signalsequenz während der Translation aus dem Ribosom heraustritt, dient sie als Zieladresse, die das Ribosom und das neugebildete Protein zur rauen ER-Membran für die Translokation leitet.

Question 2

Wie erkennt und bindet das Signalerkennungspartikel ER-bestimmte Proteine?

Accepted Answer

Das Signalerkennungspartikel (SRP) ist ein Ribonukleoprotein-Komplex, der die hydrophobe Signalsequenz bindet, sobald sie aus dem Ribosom heraustritt. Die Bindungstasche der Signalsequenz des SRP ist mit Methioninen ausgekleidet, die flexible Seitenketten haben, die hydrophobe Regionen mit unterschiedlichen Aminosäurenzusammensetzungen aufnehmen können. Diese Bindung bietet eine Treueprüfung, die sicherstellt, dass nur die korrekte Fracht, die für das raue ER bestimmt ist, erkannt und transportiert wird.

Question 3

Was passiert, wenn SRP an den Ribosom-Naszenten-Ketten-Komplex bindet?

Accepted Answer

Wenn SRP den Ribosom-Naszentenketten (RNC) Komplex bindet, blockiert seine Translationspausen-Domäne die Bindungsstelle für den Elongationsfaktor am Ribosom und stoppt die Translation. Gleichzeitig durchläuft SRP eine Konformationsänderung, die eine Rezeptor-Bindungsstelle freilegt. Diese Pause verhindert die weitere Synthese des Proteins, bis das Ribosom die ER-Membran erreicht, und gewährleistet so die ordnungsgemäße Zielführung und Translokation.

Question 4

Wie dockt der SRP-RNC-Komplex an der ER-Membran?

Accepted Answer

Der SRP-RNC-Komplex verwendet eine GTP-abhängige Interaktion, um am SRP-Rezeptor zu andocken, der auf der ER-Membran vorhanden ist. Sobald angedockt, durchläuft der SRP-SRP-Rezeptor-Komplex eine Konformationsänderung, die das Ribosom und die Zielpolypeptidkette auf einen benachbarten Translokon-Kanal entlädt. Die GTP-Hydrolyse zerlegt dann den SRP-SRP-Rezeptor-Komplex und recycelt die Komponenten für den nächsten ER-Protein-Targeting-Zyklus.

Question 5

Was sind die funktionellen Domänen des Signalerkennungspartikels?

Accepted Answer

Das Signalerkennungspartikel enthält drei wichtige funktionelle Domänen: eine Signalsequenzbindetasche, die hydrophobe Targetingsequenzen erkennt, eine Translationspausedomäne, die die ribosomale Elongation unterbricht, und eine GTP-bindende Domäne, die das Andocken am SRP-Rezeptor ermöglicht. Bei Säugetieren besteht SRP aus sechs Polypeptiden und einem 7S-RNA-Molekül, wobei das GTP-gebundene SRP und der SRP-Rezeptor ein Heterodimer mit zwei aktiven GTP-Hydrolysestellen bilden.

Question 6

Wie werden Ribosomen zwischen dem Cytosol und dem rauen ER recycelt?

Accepted Answer

Ribosomeneinheiten, die für die Proteinsynthese im Zytosol zusammengesetzt werden, sind strukturell und funktionell identisch mit denen auf dem rauen ER. Die ER-Signalsequenz rekrutiert Ribosomen aus dem cytosolischen Pool zur rauen ER-Membran. Nach Abschluss der Translation werden die Ribosomeneinheiten wieder in das Zytosol zurückgeführt, was ein kontinuierliches Recycling ribosomaler Partikel zwischen dem ER und dem Zytosol für eine effiziente Proteinsynthese ermöglicht.

Question 7

Was passiert mit der Signalfolge, nachdem das Protein das ER erreicht hat?

Accepted Answer

Die ER-Signalsequenz enthält eine Spaltstelle an ihrem C-terminalen Ende, die die Entfernung des Signalsequenzen vom reifen Protein ermöglicht. Sobald das neugebildete Polypeptid in das durch den Translocon-Kanal in das ER-Lumen transloziert wird, spaltet die Signalsequenzen-Peptidase die Signalsequenz vom Protein ab. Diese Spaltung ermöglicht es dem reifen Protein, sich zu falten und posttranslationale Modifikationen innerhalb des ER zu durchlaufen.

Proteine zum rauen endoplasmatischen Retikulum leiten

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