Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

Avrupalı kaşifler yeterli bilgi, beceri ve donanıma sahipti, ancak neden 15. yüzyılın sonuna kadar Yeni Dünya'ya ulaşamadılar? Bu sorunun cevabının, katalizör görevi gören enzim adı verilen küçük biyolojik moleküllerle ilgili olduğunu öğrenince şaşıracaksınız. 

Katalizör nedir? Daha az enerji kullanarak bir reaksiyonun daha hızlı gerçekleşmesini sağlayan bir maddedir. Katalizlenmemiş bir biyolojik reaksiyon için gereken enerjinin bir grafiğini çizerseniz, şöyle bir şey görünürdü. Bu yükseklik, reaksiyonun ilerlemesi için gereken minimum enerji miktarı olan aktivasyon enerjisini temsil eder. Bir katalizör olarak çalışan enzimler, daha düşük bir aktivasyon enerjisi ile alternatif bir reaksiyon yolu sağlar. 

Peki, enzimler gerçekte nasıl çalışır? Enzimlerin çoğu proteindir. Yapılarının katalize ettikleri moleküllerle etkileşime giren kısmına, yalnızca belirli substratlara afinitesi olan ve diğerleriyle bağlanmayacak olan aktif bölge denir. Doğru substratlar aktif bölgeye girdiğinde, enzim daha yüksek bir afinite konfigürasyonu elde etmek için şeklini değiştirir. Bu geçiş durumu reaksiyonu kolaylaştırır ve reaktanları ürünlere dönüştürür. Bununla birlikte, enzim, ürünler için daha düşük bir afiniteye sahiptir, bu nedenle onları serbest bırakır ve aynı işlemi tekrarlamaya hazır olarak orijinal şekline geri döner. Bu, katabolik bir enzim örneğidir, çünkü tek bir substratı aldı ve birden fazla ürün oluşturmak için onu kırdı. Bunun tersi, iki substratı alan ve daha büyük bir ürün elde etmek için bunları birleştiren anabolik enzimdir. 

Enzimlerin işlev görmesinin birçok başka yolu vardır. Örneğin, bu enzim tek bir substratı yeni bir şekle dönüştürür. Oysa bu, bir alt tabakanın bir kısmını diğerine aktarır. Bazı enzimler reaksiyonları kendi başlarına katalize edemezler ve reaksiyonlarını katalize etmek için kofaktörlere veya koenzimlere ihtiyaç duyarlar. 

Peki, merak ediyor olabilirsiniz, tüm bunların 15. yüzyıl yolculuklarıyla nasıl bir ilgisi var? O zamanlar denizcilerin, kolajen sentezi için gerekli bir koenzim olan C vitamini içeren taze ürünlere erişimi yoktu. Bu nedenle, denizciler, genellikle ölümcül olan bir C vitamini eksikliği hastalığı olan iskorbüt hastalığına yakalanacaklardı. C vitamini açısından zengin meyve ve sebzeleri turşu yaparak bu sorunu çözdüler. Asitleme, gıdanın pH'ını düşürdü ve bu da onları çürütmekten sorumlu olan mikrobiyal enzimlerin aktivitesini engelledi. Bu nedenle, mikrobiyal enzimlerin yok edilmesi ve esansiyel bir koenzimin kurtarılması, uzun seferlerin başarısında önemli bir rol oynamıştır. 

Bu laboratuvarda, birim zamandaki reaksiyon hızını, yapılan ürün miktarını değerlendirerek farklı koşulların enzim fonksiyonunu nasıl etkilediğini ölçebilirsiniz. İlk olarak, temel reaksiyon hızını standart bir oda sıcaklığında ve nötr pH'ta ölçeceksiniz. Hız, tüm enzim molekülleri substrat ile tamamen doygun hale gelene kadar başlangıçta artacaktır. Ve sonra, enzimler substrat bağlama, kataliz ve salım döngüsüne devam etmekle meşgul olduklarından kataliz sabit bir seviyeye ulaşacaktır. Temel reaksiyon hızı belirlendikten sonra, diğer koşullar için referans noktası olarak kullanılabilir. Bu laboratuvarda çalışacağınız enzim şalgam peroksidazdır. Aktivitesini değişen sıcaklık ve pH değerleri altında değerlendireceksiniz.

enzim aktivitesi

<h4>Biyolojik Katalizörler</h4>

Tüm canlı organizmalar, varlıklarını sürdürmek için sürekli olarak çok sayıda biyokimyasal reaksiyon gerçekleştirir. Bu reaksiyonların çoğu, aktivasyon enerjisi olarak adlandırılan bir enerji girişinin başlamasını gerektirir. Katalizörler, aktivasyon enerjisini düşüren kimyasallardır. Katalizörler kimyasal bir reaksiyonu kolaylaştırsa da, onun tarafından tüketilmezler. Bu, bir katalizörün belirli bir kimyasal reaksiyonu art arda tekrar kolaylaştırabileceği ve bu reaksiyonun hızını artırabileceği anlamına gelir.

Enzimler, biyokimyasal reaksiyonların hızını ve verimliliğini artıran biyolojik katalizörlerdir. Enzimlerin çoğu proteindir, ancak bazı ribonükleik asit molekülleri de katalitik özelliklere sahiptir. Her enzim türü yalnızca bir veya birkaç spesifik substrata bağlanabilir, bu nedenle, hepsi farklı işlevlere sahip çok çeşitli enzimler vardır. Bir enzimin spesifik reaksiyonu, substratlarının şekline yakından uyan şekillere sahip olan aktif bölgelerine bağlıdır. Substrat bağlandıktan sonra, enzim, kimyasal reaksiyonun daha kolay gerçekleşmesine izin verecek şekilde hafifçe şekil değiştirir, böylece reaksiyonun aktivasyon enerjisini azaltır. Reaksiyon gerçekleştiğinde, enzim ürünleri serbest bırakır ve orijinal şekline geri döner, bu da işlemi tekrarlamasına izin verir.

<h4>Katabolitik ve Anabolik Enzimler</h4>

Çoğu enzimatik reaksiyon, zıt işlevlere sahip olan katabolik ve anabolik olarak kategorize edilebilir. Katabolik reaksiyonlara aracılık eden enzimler, daha büyük maddeleri birden fazla ürüne ayırır. İyi bilinen bir katabolik enzim, süt ürünlerindeki disakkarit laktozu monosakkaritler, galaktoz ve glikoza ayıran laktazdır. İnsanlar doğumdan sonra ince bağırsaklarında büyük miktarda laktaz bulunur, ancak birçok kişi erken çocukluk döneminde laktazlarının %90'ından fazlasını kaybeder1. Bu azalma, laktoz intoleransı2 olarak bilinen yaşa bağlı bir şekilde laktozu sindirme yeteneğini azaltır.

Anabolik enzimler birden fazla maddeyi tek bir üründe birleştirir. Örneğin, DNA polimeraz enzimi, nükleotidleri bir araya getirerek DNA moleküllerini sentezler. Benzer şekilde, glikojen sentaz enzimi, glikojen oluşturmak için glikoz moleküllerini birbirine bağlar. İnsülin, glikojen sentazın aktivitesini düzenler, bu nedenle insülin düzeyi düşük olan veya hiç olmayan diyabetik hastalar insülin tedavisi olmadan glikojen sentezleyemezler3.

<h4>Çevresel Faktörler</h4>

Bir enzimin aktif bölgesinin şekli ve yükü, katalize ettiği spesifik kimyasal reaksiyona göre uyarlanır, bu nedenle enzim aktivitesi, aktif bölgesini etkileyen faktörlerden etkilenir. Bu nedenle, enzimlerin optimal seviyelerde çalışması için özel koşullar gerekir ve işlevlerine ve konumlarına bağlı olarak bu koşullar büyük ölçüde değişebilir. Bu faktörler pH ve sıcaklığı içerir. Örneğin, enzimlerin aktif bölgeleri genellikle asidik veya bazik amino asitler içerir. Optimum pH'tan sapmalar, aktif bölgedeki yükleri değiştirerek substratların enzim ile etkileşime girmesini zorlaştırır. Bu özellik, salamura gıda maddesinin pH'ını mikrobiyal enzimatik aktiviteyi etkili bir şekilde inhibe eden bir seviyeye düşüren dekapaj yoluyla gıdaları korumak için yüzyıllardır kullanılmaktadır. Benzer şekilde, her enzim optimal bir sıcaklık aralığında çalışır. Sıcaklık bu aralığın altına veya üstüne çıkarsa, aktif bölgenin şeklini değiştirerek alt tabakaları ile etkili bir şekilde etkileşime girmesini engeller. Çoğu durumda, optimum sıcaklığa geri dönmek enzimin orijinal şeklini ve işlevini geri kazandırır, ancak çok yüksek sıcaklıklar enzim yapısını denatüre edebilir veya geri dönüşü olmayan bir şekilde zarar verebilir. Yine bu özellikler gıda güvenliği açısından faydalıdır; Enzimlerini denatüre ederek zararlı bakterileri öldürmek için eti iyice pişiriyoruz ve mikroorganizmaların enzimatik aktivitesini yavaşlatmak için çoğu gıda maddesini soğutuyoruz.

Ekstremofiller veya çoğu yaşam formu için ölümcül olan aşırı koşullarda bulunan organizmalar, bu uç noktalarda işlev görebilen enzimlere sahiptir. Örneğin, Thermus aquaticus, kaplıcalarda ve hidrotermal menfezlerde bulunan ve çoğu proteinin denatüre olacağı sıcaklıklara ulaşan bir bakteridir. Taq polimeraz, T. aquaticus'ta bulunan ve hızlı DNA replikasyonu için yaygın olarak kullanılan bir laboratuvar yöntemi olan polimeraz zincir reaksiyonunun (PCR) geliştirilmesine izin veren, termostabil bir DNA polimerazdır. PCR, kopyalanacak DNA çift sarmalının ipliklerini ayırmak için yüksek sıcaklıklar gerektirir. Taq polimeraz bu yüksek sıcaklıklarda stabil kalırken, çoğu enzim bozunur. PCR, DNA'yı tek sarmallara ayıran yüksek sıcaklıklar ile polimerazın yeni çift sarmallı DNA oluşturmasına izin veren daha düşük sıcaklıklar arasında geçiş yapar.

<h4>Enzim Aktivitesini Etkileyen Moleküler Faktörler</h4>

Belirli pH ve sıcaklık aralıklarına ek olarak, bazı enzimler diğer moleküllerin veya iyonların varlığında daha iyi işlev görür. Koenzimler, enzimin aktif bölgesine bağlanan ve reaksiyon tarafından tüketilmeden katalize katılan biyomoleküllerdir. Koenzimler genellikle elektronları, spesifik atomları ve fonksiyonel grupları taşır ve bu nedenle aracı taşıyıcılar olarak işlev görür. B vitaminleri çok sayıda biyokimyasal reaksiyon için koenzim görevi görür. Örneğin, pantotenik asidin aktif formu olan koenzim A (coA), tüm memeli enzimlerinin %4'ü tarafından gereklidir4. Kofaktörler genellikle enzimatik fonksiyon için gerekli olan iyonlar gibi inorganik maddeler olarak sınıflandırılır. Örneğin, tüm DNA polimeraz enzimleri, DNA replikasyonu için Mg2 + veya Mn2 + 'nın yanı sıra yanlış dahil edilmiş nükleotidlerin5 eksizyonu gerektirir.

Bir enzimin çalışması için gerekli olmayan ancak enzimatik aktiviteyi değiştirebilen başka moleküller de vardır. Enzim aktivitesini artıran maddelere aktivatör denirken, enzim aktivitesini azaltan diğer maddelere inhibitör denir. Bu moleküller, aktif bölgedeki veya allosterik bölgeler olarak bilinen enzim üzerindeki diğer yerlerdeki enzimlere bağlanır. Bazen bu moleküller, substrat olarak aktif bölgedeki tam konuma bağlanabilir ve böylece enzim bağlanması için substrat ile rekabet edebilir. Diğerleri, özellikle allosterik bölgelere bağlanan maddeler, substratın aktif bölgeye bağlanmasını engellemeden enzim fonksiyonunu değiştirebilir ve bu nedenle rekabetçi değildir. Ayrıca, inhibitörlerin bağlanması geri dönüşümlü veya geri dönüşümsüz olabilir. Etkileşim tersine çevrilebilir olduğunda, inhibitör ayrıldıktan sonra enzim işlevine devam edebilir. Bununla birlikte, bağlanma geri döndürülemez olduğunda, inhibitör asla enzimden ayrılmaz ve enzim onarılamaz şekilde hasar görür ve değiştirilmesi gerekir. Bununla birlikte, enzim inhibitörleri de yararlıdır. Örneğin, inhibitörler bakteri üremesini inhibe etmek için antibiyotik olarak ve kanser hücrelerinin kontrolsüz bölünmesini inhibe etmek için kemoterapötikler olarak kullanılmıştır6.

<h4>Enzim Fonksiyonunun Ölçülmesi</h4>

Bilim adamları tarafından farklı koşulların enzim fonksiyonu üzerindeki etkilerini incelemek için kullanılan bir yöntem, enzimin reaksiyonu ne kadar hızlı katalize ettiğini gösteren reaksiyon hızını ölçmektir. Bu nedenle, daha yüksek bir reaksiyon hızı, enzimin reaksiyonları daha verimli bir şekilde katalize ettiğini gösterirken, daha düşük bir hız, daha az verimli çalıştığı anlamına gelir. Reaksiyon hızını belirlemek için, birim zamanda yapılan ürün miktarı ölçülerek reaksiyon hızı hesaplanır. Bu, ürün konsantrasyonunun doğrusal olarak arttığı reaksiyonun hemen başlangıcından başlayarak, enzim substrat ile tamamen doygun hale gelene ve kataliz sabit bir seviyeye ulaşana kadar ürün konsantrasyonunun ölçülmesiyle yapılır. Başlangıç reaksiyon hızı belirlendikten sonra, çeşitli tedaviler arasında karşılaştırma yaparken bir referans noktası veya kontrol olarak kullanılabilir. Reaksiyon hızlarını bağıl veya mutlak ölçüler olarak değerlendirebiliriz. Bağıl reaksiyon hızı, tek bir deneydeki tedaviler gibi iki veya daha fazla koşul arasındaki farkları gösteren, ancak ölçülen şey için bir değer vermeyen karşılaştırmalı bir ölçümdür. Mutlak bir reaksiyon hızı, reaksiyonun ilerlemesinin nicel bir ölçüsüne dayanır. Bağıl ve mutlak reaksiyon hızları arasındaki farkı anlamanın kolay bir yolu, bir yarışta bir arabanın hızını ölçmeyi düşünmektir. Göreceli bir yöntem, bitiş çizgisindeki arabaların sıralamasını değerlendirerek karşılaştırırken, mutlak oran, tek tek arabaların hızını saatte mil cinsinden değerlendirecek ve karşılaştıracaktır.

Enzimler çok yaygın olarak kullanıldığından, araştırmacılar protein mühendisliği olarak bilinen belirli ihtiyaçlara uygun enzimler oluşturmanın ve değiştirmenin yollarını aramaya başladılar. Rekombinant DNA teknolojisi, bir enzimin şeklini veya aktif bölge afinitesini değiştirmek için amino asit dizilerinin değiştirilmesine izin verir. Bu, çeşitli koşullar için son derece hassas tanı testleri oluşturmanın yanı sıra biyoremediasyon çabaları ve atık yönetimi araçları için kullanılmıştır7.

<h4>Başvuru</h4>

<ol class="referanslar">
	<li>Swagerty DL Jr, Duvar Reklamı, Klein RM. Laktoz intoleransı. Ben aile hekimiyim. 2002, Cilt 65, 9: 1845-50.</li>
	<li>Lomer MC, Parkes GC, Sanderson JD. Derleme makalesi: klinik uygulamada laktoz intoleransı - mitler ve gerçekler. Aliment Pharmacol Ther. 2008, Cilt 27, 2: 93-103.</li>
	<li>AR, Saltiel. Tip 2 diyabetin moleküler patogenezi ve tedavisine yeni bakış açıları. hücre. 2001, Cilt 104, 4: 517-29.</li>
	<li>YAP, Kennedy. B Vitaminleri ve Beyin: Mekanizmalar, Doz ve Etkinlik - Bir İnceleme. Besin. 2016, Cilt 8, 2: 68 doi:10.3390/nu8020068.</li>
	<li>Vashishtha AK, Wang J, Königsberg WH. Farklı iki değerlikli katyonlar, DNA polimerazların kinetiğini ve aslına uygunluğunu değiştirir. J Biol Kimya 2016, Cilt 291, 40: 20869-20875.</li>
	<li>Watson Kimliği, Stewart MJ, Platt DJ. Antimikrobiyal kemoterapide enzim inhibitörlerinin klinik farmakokinetiği. Klinik Farmakokinet. 1988, Cilt 15, 3: 133-64.</li>
	<li>Ahuja SK, Ferreira, Genel Müdür, Moreira AR. Çevresel Uygulamalar için Enzimlerin Kullanımı. Kritik Rev Biyoteknoloji. 2004, Cilt 2-3, 125-54.</li>
</ol>

Enzim Aktivitesi

Biyolojik Katalizörler

Tüm canlı organizmalar, varlıklarını sürdürmek için sürekli olarak çok sayıda biyokimyasal reaksiyon gerçekleştirir. Bu reaksiyonların çoğu ...

Education

JoVE Lab Manual

Biology

Biyoloji

Cellular Processes

Hücresel Süreçler

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

photosynthesis

Photosynthesis: Light, Sugars, and Carbon

Photosynthesis turns sunlight into chemical energy in the form of glucose. This process powers most life on Earth by helping autotrophs, or primary producers, make food. The glucose they make can provide quick energy or be stored as starch for later use. Consumers depend on these producers for energy. Photosynthesis happens in many kinds of organisms. Cyanobacteria, some protists such as algae, and plants can all carry out this process. In eukaryotic cells, it takes place in the chloroplast.

cellular respiration

Cellular Energy From Glucose Breakdown

Cellular respiration is the process cells use to release usable energy from biomolecules such as sugars and lipids. Living things need a steady energy supply for growth, repair, movement, defense, and reproduction. Cells use that energy mainly by converting adenosine diphosphate (ADP) to adenosine triphosphate (ATP). Autotrophs and heterotrophs get the molecules for respiration in different ways. Autotrophs, such as plants, algae, and photosynthetic and chemosynthetic bacteria, build...

cell division

Cell Cycle, Mitosis, and Meiosis

Cell division is essential for growth, repair, and reproduction in living organisms. It lets single-celled organisms create a new organism and helps multicellular organisms make new cells for development and for replacing damaged cells. In multicellular species, cell division also makes reproductive cells needed for reproduction. Before a cell divides, it must copy its genetic material and split it into two daughter cells. This process is called the cell cycle. Although the timing can vary...

transpiration

Water Movement in Plants

Water movement in plants depends on transpiration and the vascular system. Plants must move water and dissolved nutrients from the roots to the leaves. They also exchange materials with the environment as part of normal life processes. Vascular plants use bundles of tissues that run from the roots to the tips of the plant. Root hairs absorb water and nutrients, and osmosis moves water into the xylem, the main water-conducting tissue. Water then travels to the tallest parts of the plant and...

enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

Enzim Aktivitesi öğretimine bu 2 dakikalık eğitmen rehberiyle hazırlanın. JoVE Lab Manual üzerindeki Biology laboratuvarı için temel hazırlık adımlarını kapsar.

Biology içinde Enzim Aktivitesi Eğitmen Hazırlığı - 7.1K+ Görüntülenme | JoVE Lab Manual

9 dakikalık bu öğrenci protokol videosunda Enzim Aktivitesi prosedürlerini adım adım takip edin. JoVE Lab Manual üzerindeki Biology koleksiyonunun bir parçasıdır.

Biology içinde Enzim Aktivitesi Öğrenci Protokolü - 34K+ Görüntülenme | JoVE Lab Manual

Macromolecules

Biomolecules
Organisms contain a wide variety of organic molecules with numerous functions which depend on the chemical structures and properties of these ...

Polymers

What are Lipids?

Lipids function as structural components of cellular membranes, in addition to acting as energy reservoirs and signaling molecules. They are thus crucial ...

Structure of Lipids

lipid-derived-compounds-in-the-human-body

Lipid-derived Compounds in the Human Body

Fats and lipids are crucial components in the human body. Some lipid-derived compounds, such as fat-soluble vitamins, eicosanoids, lipoproteins, and ...

Fats as Energy Storage Molecules

Amino acids

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the ...

Peptide Bonds

A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid&#39;s carboxyl group and another amino acid&#39;s amino ...

What are Proteins?

Protein and Protein Structures

Protein Organization

Globular Proteins

In organisms, proteins are the most abundant macromolecules. They act as the building blocks of life and play various crucial roles in the body. Proteins ...

Fibrous Proteins

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures. They contain repetitive units and usually consist of ...

Protein Denaturation

The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. ...

Role of Proteins in the Human Body

Proteins are the building block of life. They are also&#160; the most abundant macromolecules with as many diverse roles in the body. They are part of ...

Mechanical Protein Function

Structural Protein Function

Introduction to Carbohydrates

Carbohydrates, proteins, and fats are the primary macronutrients in the human diet. However, carbohydrates are the most favored source of energy in the ...

Chemistry of Carbohydrates

Sugars as Energy Storage Molecules

Nucleic Acids and Nucleotides

Nucleic acids are the most important macromolecules for the continuity of life. They carry the cell&#39;s genetic blueprint and have instructions for its ...

Nucleic Acid Structure

The pentose sugar in DNA is deoxyribose, while in RNA the pentose sugar is ribose. The difference between the sugars is the presence of the hydroxyl group ...

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA ...

RNA Structure

The basic structure of RNA consists of a string of ribonucleotides attached by phosphodiester bonds. Although most RNA is single-stranded, it can form ...

Types of RNA

Three main types of RNA are involved in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). These RNAs perform diverse ...

Noncovalent Attractions in Biomolecules

Describe the basic molecular structures and primary functions of the four major categories of biological macromolecules.

SC.912.L.18.1

Cellulose and Pectic Polysaccharides

&#160;Every plant cell has a cell wall that protects the cell, provides structural support, and gives the cell shape. Cellulose, the main structural ...

Membrane Carbohydrates

The plasma membrane is a dynamic barrier composed of lipids, proteins, and carbohydrates. It is the epicenter of many cellular processes required for cell ...

Describe the important structural characteristics of monosaccharides, disaccharides, and polysaccharides and explain the functions of carbohydrates in living things.

SC.912.L.18.2

Overview of Fatty Acid Metabolism

Lipids also are sources of energy that power cellular processes. Like carbohydrates, lipids are composed of carbon, hydrogen, and oxygen, but these atoms ...

What are Membranes?

A cell&#39;s plasma membrane demarcates the cell&#39;s borders and determines the nature of its interaction with the environment. Cells exclude certain ...

Membrane Fluidity

Membrane fluidity is explained by the fluid mosaic model of the cell membrane, which describes the plasma membrane structure as a mosaic of ...

Fluid Mosaic Model

Scientists identified the plasma membrane in the 1890s and its principal chemical components (lipids and proteins) by 1915. The model for plasma membrane ...

Membrane Lipids

Lipids are an essential component of all biological membranes. The average lipid content in mammalian membranes is 50%, though it can be as low as 20% in ...

Asymmetric Lipid Bilayer

Biological membranes show uneven distribution of different types of lipids in the inner and outer layers, resulting in transverse asymmetric membranes. ...

Lipids as Anchors

In the plasma membrane, the lipids forming the bilayer can also act as an anchor to tether proteins to the membrane. The three main types of lipid anchors ...

The Significance of Membrane Transport

The transport of solutes across the cell membrane is essential for metabolic processes, like maintaining cell size and volume, generating the action ...

Describe the structures of fatty acids, triglycerides, phospholipids, and steroids. Explain the functions of lipids in living organisms. Identify some reactions that fatty acids undergo. Relate the structure and function of cell membranes.

SC.912.L.18.3

Ligand Binding Sites

Cofactors and Coenzymes

Enzymes are proteins made of amino acids. The functional group of each constituent amino acid catalyzes a wide variety of chemical reactions via ionic ...

Introduction to Enzymes

The use of enzymes by humans dates to 7000 BCE. Humans first used enzymes to ferment sugars and produce alcohol without knowing that this was an ...

Enzymes and Activation Energy

The activation energy (or free energy of activation), abbreviated as Ea, is the small amount of energy input necessary for all chemical reactions to ...

Introduction to Enzyme Kinetics

Enzyme kinetics studies the rates of biochemical reactions. Scientists monitor the reaction rates for a particular enzymatic reaction at various substrate ...

Turnover Number and Catalytic Efficiency

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules it can transform per unit time. Turnover numbers for most enzymes range from ...

Catalytically Perfect Enzymes

The theory of catalytically perfect enzymes was first proposed by W.J. Albery and J. R. Knowles in 1976. These enzymes catalyze biochemical reactions at ...

introduction-to-mechanisms-of-enzyme-catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

For many years, scientists thought that enzyme-substrate binding took place in a simple &#34;lock-and-key&#34; fashion. This model stated that the enzyme ...

Ligand Binding and Linkage

Cooperative Allosteric Transitions

Ribozymes

Biological Catalysts

All living organisms continuously perform numerous biochemical reactions to sustain their presence. Most of these reactions require ...

Describe the structures of proteins and amino acids. Explain the functions of proteins in living organisms. Identify some reactions that amino acids undergo. Relate the structure and function of enzymes.

Chemiosmosis

Oxidative phosphorylation is a highly efficient process that generates large amounts of adenosine triphosphate (ATP), the basic unit of energy that drives ...

electron-transport-chain-complex-i-and-ii

Electron Transport Chain: Complex I and II

The mitochondrial electron transport chain (ETC) is the main energy generation system in the eukaryotic cells. However, mitochondria also produce ...

electron-transport-chain-complex-iii-and-iv

Electron Transport Chain: Complex III and IV

During the electron transport chain, electrons from NADH and FADH2 are first transferred to complexes I and II, respectively. These two complexes then ...

The Electron Transport Chain

The electron transport chain or oxidative phosphorylation is an exothermic process in which free energy released during electron transfer reactions is ...

the-supercomplexes-in-the-crista-membrane

The Supercomplexes in the Crista Membrane

The mitochondrial cristae membrane is the primary site for the oxidative phosphorylation (OXPHOS) process of energy conversion mediated through ...

ATP Synthase: Structure

ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in ...

ATP Synthase: Mechanism

In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear ...

The ADP/ATP Carrier Protein

ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, ...

ATP Yield

Cellular respiration produces 30 - 32 ATP per glucose molecule. Although most of the ATP results from oxidative phosphorylation and the electron transport ...

Discuss the use of chemiosmotic gradients for ATP production in chloroplasts and mitochondria.

SC.912.L.18.5

Fermentation

Most eukaryotic organisms require oxygen to survive and function adequately. Such organisms produce large amounts of energy during aerobic respiration by ...

biofuels-producing-ethanol-from-cellulosic-material

Biofuels: Producing Ethanol from Cellulosic Material

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
In this experiment, cellulosic material (such as corn stalks, leaves, ...

Discuss the role of anaerobic respiration in living things and in human society.

SC.912.L.18.6

Photosynthesis

Autotrophs

Almost all living organisms on Earth depend on photosynthesis, which is the process that converts sunlight energy into a simple sugar called ...

What is Photosynthesis?

All living organisms on Earth are directly or indirectly dependent on photosynthesis. It is the only biological process that can capture energy from ...

The Anatomy of Chloroplasts

Green algae and plants, including green stems and unripe fruit, harbor specialized organelles called chloroplasts to carry out photosynthesis. They ...

Photosystems

Photosystems are multiprotein complexes that form the functional units of photosynthesis in plants, algae, and cyanobacteria. They are found embedded in ...

The Photochemical Reaction Center

Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

Description

Transcript

Tags

More videos by Standards