Name: how protein shape controls function
Uploaded: 2020-09-24T15:06:53.000Z
Duration: 2 min 15 s
Channel: JoVE

Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asitlerin polimerleridir. Çoğu protein, işlevlerini yerine getirmek için belirli üç boyutlu yapılara katlanır. Protein yapısı dört kategoriye ayrılır:birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül.Proteindeki amino asitlerin doğrusal dizisi, birincil yapısıdır. Bu diziler polimer sentez sırasına göre, N-terminalinden, serbest amino ucundan, C-terminaline, serbest karboksil ucuna kadar okunur. İkincil yapılar, bir amino asidin karbonil grubundan gelen oksijen ile diğerinin amino grubundan gelen hidrojen arasında hidrojen bağıyla oluşur.Yaygın ikincil yapılar, α-sarmalları ve β-kıvrımlı tabakaları içerir. Bunlar ve β dönüşleri gibi diğer bağlantı yapıları, proteinin üçüncül yapı olarak bilinen üç boyutlu yapısını oluşturmak için daha fazla etkileşime girer. Üçüncül yapının oluşumu, amino asitlerin R grupları arasındaki etkileşimler nedeniyle oluşur.Zıt yüklü R grupları iyonik bağlar oluşturabilir ve iki sisteindeki kükürt bir kovalent disülfür köprüsü oluşturabilir. Diğer katkıda bulunanlar, hidrofobik yan zincirler arasındaki hidrofobik etkileşimleri ve polar yan zincirler arasındaki hidrojen bağlarını içerir. Ek olarak, bazı proteinler, iki veya daha fazla polipeptit zincirinin düzenekleri olan dörtlü yapılar oluşturur.Örneğin, hemoglobin, iki α ve iki β olmak üzere dört alt birimden oluşan bir proteindir. Bilim adamları, bir hücredeki işlevini ve konumunu tahmin etmek için bir proteinin yapısını kullanabilir. Hücre sitoplazmasındaki proteinler, yüzeylerinde sitoplazmadaki suyla etkileşime giren ve hidrofobik çekirdeklere sahip hidrofilik amino asitlere sahiptir.Bunun tersine, hücre zarlarında bulunan proteinlerin yüzeyinde genellikle zardaki gliserofosfolipidlerle etkileşime giren ve hidrofilik çekirdeklere sahip hidrofobik amino asitler bulunur.

<ol>
	<li>Nelson, D. L. ve Cox, M. M. (2008). Lehninger biyokimya ilkeleri (5. baskı). W.H. Freeman. Sayfa 113-140</li>
	<li>Dört Haem'de de Oksijene Bağlı T Durumu Hemoglobinin Kristal Yapısı.Paoli, M., Liddington, R., Tame, J., Wilkinson, A., Dodson, G. (1996) J Mol Biol 256: 775</li>
</ol>

protein ve protein yapısı

Proteinler, canlı sistemlerde en bol bulunan organik moleküllerden biridir ve tüm makromoleküller arasında en çeşitli işlevlere sahiptir. Proteinler yapısal, düzenleyici, kontraktil veya koruyucu olabilir. Taşımada, depolamada veya membranlarda hizmet edebilirler; veya toksin ya da enzim olabilirler. İşlevleri gibi yapıları da büyük ölçüde değişir. Ancak hepsi lineer bir dizilimde düzenlenmiş amino asit polimerleridir.
 
 Bir proteinin şekli, işlevi için kritik öneme sahiptir. Örneğin, bir enzim, aktif bölgesinde spesifik bir substratı bağlayabilir. Bu aktif bölge, lokal değişiklikler veya genel protein yapısındaki değişiklikler nedeniyle değiştirilirse, enzim substrata bağlanamayabilir. Proteinin son şeklini veya konformasyonunu nasıl aldığını anlamak için, protein yapısının dört seviyesini anlamamız gerekir: birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül.
 
 Birincil Yapı
 
 Amino asitlerin bir polipeptit zincirindeki benzersiz dizisi, birincil yapısıdır. Örneğin, pankreas hormonu insülini, A ve B olmak üzere iki polipeptit zincirine sahiptir ve bunlar disülfid bağlarıyla birbirine bağlanır. A zincirinin N terminali amino asidi glisindir; oysa C terminali amino asit asparajindir.  A ve B zincirlerindeki amino asit dizileri insüline özgüdür.
 
 Proteini kodlayan gen, sonuçta her protein için benzersiz diziyi belirler. Genin kodlama bölgesinin nükleotid dizisindeki bir değişiklik, büyüyen polipeptit zincirine farklı bir amino asit eklenmesine yol açarak protein yapısında ve işlevinde bir değişikliğe neden olabilir. Orak hücreli anemide, hemoglobin β zinciri, protein yapısında ve işlevinde bir değişikliğe neden olan tek bir amino asit ikamesine sahiptir. Spesifik olarak, β zincirindeki valin amino asidi glutamik asidin yerini alır. Zincirdeki bir amino asidin bu değişikliği nedeniyle, hemoglobin molekülleri, bikonkav veya disk şeklindeki kırmızı kan hücrelerini bozan ve kan damarlarını tıkayan hilal veya “orak” bir şekil almalarına neden olan uzun lifler oluştururlar. Bu, bu hastalıktan etkilenenler için nefes darlığı, baş dönmesi, baş ağrısı ve karın ağrısı gibi sayısız ciddi sağlık sorunlarına yol açabilir.
 
 İkincil Yapı
 
 Polipeptidin bazı bölgelerde lokal olarak katlanması, proteinin ikincil yapısına yol açar. En yaygın olanları α-sarmal ve β-yaprak tabaka yapılarıdır. Her iki yapı da hidrojen bağları ile şekillenir. Hidrojen bağları, bir amino asitteki karbonil grubundaki oksijen atomu ile zincir boyunca dört amino asit daha uzak olan başka bir amino asit arasında oluşur.
 
 Bir alfa sarmalındaki her sarmal dönüş, 3.6 amino asit kalıntısına sahiptir. Polipeptidin R grupları (varyant grupları) α-sarmal zincirinden dışarı çıkar. β yaprak tabakada, polipeptit zincirinin omurgasındaki atomlar arasındaki hidrojen bağı "kıvrımları" oluşturur. R grupları karbonlara bağlıdır ve yaprak kıvrımlarının üstünde ve altında uzanır. Kıvrımlı bölümler birbirine paralel veya antiparalel olarak hizalanır ve amino grubundaki kısmen pozitif hidrojen atomu ile peptit omurgasının karbonil grubundaki kısmen negatif oksijen atomu arasında hidrojen bağları oluşur. α-sarmal ve β-yaprak tabaka yapıları, globüler ve fibröz proteinlerin çoğunda bulunur ve önemli bir yapısal rol oynarlar.
 
 Üçüncül Yapı
 
 Polipeptidin benzersiz üç boyutlu yapısı, üçüncül yapısıdır. Bu yapı kısmen polipeptit zinciri üzerindeki kimyasal etkileşimlerden kaynaklanmaktadır. Öncelikle, R grupları arasındaki etkileşimler, proteinin karmaşık üç boyutlu üçüncül yapısını oluşturur. İlgili amino asitlerdeki R gruplarının doğası, standart ikincil yapılar için tanımladığımız hidrojen bağlarının oluşumunu engelleyebilir. Örneğin, benzer yüklere sahip R grupları birbirini iter ve farklı yüklere sahip olanlar birbirini çeker (iyonik bağlar). Protein katlanması gerçekleştiğinde, polar olmayan amino asitlerin hidrofobik R grupları proteinin içinde bulunur; hidrofilik R grupları ise dışarıdadır. Sistein yan zincirleri arasındaki etkileşimler, protein katlanması sırasında oluşan tek kovalent bağ olan oksijen varlığında disülfid bağları oluşturur.
 
 Zayıf ve güçlü tüm bu etkileşimler, proteinin son üç boyutlu şeklini belirler. Bir protein üç boyutlu şeklini kaybettiğinde artık işlevsel olmayabilir.
 
 Dördüncül Yapı
 
 Doğada, bazı proteinler birkaç polipeptit veya alt birimden oluşur ve bu alt birimlerin etkileşimi dördüncül yapıyı oluşturur. Alt birimler arasındaki zayıf etkileşimler, genel yapıyı stabilize etmeye yardımcı olur. Örneğin, insülin (küresel bir protein) hidrojen ve disülfid bağlarının bir kombinasyonuna sahiptir ve bu da onun çoğunlukla bir top şeklinde kümelenmesine neden olur. İnsülin tek bir polipeptit olarak başlar ve kalan zincirleri bir arada tutan disülfid bağlarını oluşturduktan sonra translasyon sonrası modifikasyonun varlığında bazı iç dizileri kaybeder. Bununla birlikte ipek (fibröz bir protein), farklı zincirler arasındaki hidrojen bağının sonucu olan β-yaprak tabaka yapısına sahiptir.
 
 Bu metin bu kaynaktan uyarlanmıştır: <a href="https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins">Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins</a>.

Protein ve Protein Yapısı

Proteinler, canlı sistemlerde en bol bulunan organik moleküllerden biridir ve tüm makromoleküller arasında en çeşitli işlevlere sahiptir. Proteinler ...

Education

JoVE Core

Chemistry

Kimya

Biochemistry

Biyokimya

KEY TERMS AND CONCEPTS

TEMEL TERİMLER VE KAVRAMLAR

Protein and Protein Structure

how protein shape controls function

Proteins are a major class of organic molecules in living systems, and their shape helps determine what they do. They can act as structural, regulatory, contractile, or protective molecules. They also take part in transport, storage, membranes, toxins, and enzymes. All proteins are polymers of amino acids arranged in a linear sequence.

A protein’s function depends on its three-dimensional form. For example, an enzyme works when its active site can bind a specific substrate. If local changes or larger changes in protein structure alter that site, the enzyme may no longer bind the substrate. To understand how a protein reaches its final conformation, it helps to study four levels of structure: primary, secondary, tertiary, and quaternary.

Primary structure is the unique amino acid sequence of a polypeptide chain. In insulin, the pancreatic hormone, there are two polypeptide chains, A and B, held together by disulfide bonds. The A chain begins with glycine at the N terminus and ends with asparagine at the C terminus. The gene that encodes a protein determines this sequence, so a change in the coding region can add a different amino acid and change protein structure and function. Sickle cell anemia shows this clearly. In the hemoglobin beta chain, valine replaces glutamic acid, and that single change leads hemoglobin to form long fibers that distort red blood cells into a sickle shape and clog blood vessels. This can cause breathlessness, dizziness, headaches, and abdominal pain.

Secondary structure comes from local folding in parts of the polypeptide chain. The most common forms are the alpha helix and the beta-pleated sheet. Hydrogen bonds hold both forms in place. These bonds form between the oxygen in a carbonyl group on one amino acid and another amino acid four positions farther along the chain. In an alpha helix, each turn contains 3.6 amino acid residues, and the R groups point outward. In a beta-pleated sheet, hydrogen bonds form along the backbone to create pleats. The R groups extend above and below the folds, and the strands can align parallel or antiparallel. These structures are common in globular and fibrous proteins, where they provide support.

Tertiary structure is the full three-dimensional shape of one polypeptide. Interactions among R groups are the main force behind this folding. Like charges repel, unlike charges attract through ionic bonds, and hydrophobic R groups tend to move into the protein interior while hydrophilic R groups stay outside. Cysteine side chains can also form disulfide linkages in the presence of oxygen, and this is the only covalent bond formed during protein folding. Together, these weak and strong interactions set the final shape. If a protein loses that shape, it may no longer work.

Some proteins also form quaternary structure. This happens when several polypeptide subunits join together. Weak interactions between the subunits help stabilize the overall protein. Insulin is one example of a globular protein with hydrogen and disulfide bonds that help it form a mostly ball-like shape. It begins as a single polypeptide and then loses some internal sequences during post-translational modification after the disulfide linkages form and hold the remaining chains together. Silk is another example, but it is a fibrous protein with a beta-pleated sheet structure created by hydrogen bonding between different chains.

How Protein Shape Controls Function

functional groups

Functional Groups in Organic Chemistry

Functional groups in organic chemistry are groups of atoms that give molecules specific properties. When these groups attach to a carbon skeleton, they can change how the molecule behaves. Some functional groups make a molecule hydrophilic, or water-attracting. Others make it hydrophobic, or water-repelling. Functional groups are a key part of organic chemistry and are also found in major biological molecules. They appear in carbohydrates, proteins, lipids, and nucleic acids. Each functional...

structure of lipids

Lipids, Fats, and Cell Membranes

Lipids are nonpolar molecules that do not mix well with water. They are hydrophobic, which means “water fearing,” because they contain mostly nonpolar carbon-carbon and carbon-hydrogen bonds. In cells, lipids store long-term energy as fats, help insulate plants and animals, and form protective water-repellent layers on feathers and fur. They are also part of cell membranes and serve as building blocks for many hormones. Common lipids include fats, oils, waxes, phospholipids, and steroids. A...

chemistry of the cell

Cell Chemistry: Water and Macromolecules

Cell chemistry includes water, organic molecules, and inorganic ions. These materials shape how cells store energy, build structures, and carry out life processes. Most cellular chemistry and metabolism happen in the watery cytoplasm. Water is a key part of the cell because it has special properties tied to its polarity. In a water molecule, hydrogen and oxygen form polar covalent bonds, so the molecule has no net charge but does have a slightly positive end and a slightly negative end. Oxygen...

dna base pairing

Chargaff’s Rules and DNA Pairing

Chargaff’s rules and DNA base pairing explain how DNA strands match up. In double-stranded DNA, adenine (A) pairs with thymine (T), and guanine (G) pairs with cytosine (C). Chargaff also found that A equals T, G equals C, and the total amount of purines (A and G) equals the total amount of pyrimidines (C and T). Watson and Crick later showed why these matches matter. A forms two hydrogen bonds with T, while G forms three hydrogen bonds with C. These pairings keep the DNA double helix a...

chemistry of carbohydrates

Carbohydrates as Energy and Storage Molecules

Carbohydrates are important energy sources in human and animal diets. Grains, fruits, and vegetables are natural sources of carbohydrates. They help provide energy to the body, especially through glucose, a simple sugar found in starch and many staple foods. Carbohydrates are identified by the stoichiometric formula (CH2O)n, where n is the number of carbons in the molecule. This means the ratio of carbon to hydrogen to oxygen is usually 1:2:1. The name carbohydrate comes from this pattern,...

protein and protein structure

Proteins are a major class of organic molecules in living systems, and their shape helps determine what they do. They can act as structural, regulatory, contractile, or protective molecules. They also take part in transport, storage, membranes, toxins, and enzymes. All proteins are polymers of amino acids arranged in a linear sequence. A protein’s function depends on its three-dimensional form. For example, an enzyme works when its active site can bind a specific substrate. If local changes or...

amino acids

Amino Acids and Protein Building

Amino acids are the building blocks of proteins. Each amino acid has the same basic structure. A central carbon atom, called the alpha carbon, is bonded to an amino group, a carboxyl group, and a hydrogen atom. Each amino acid also has an R group, or side chain, attached to the central carbon. The R group is different for every amino acid. It helps determine whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar. Scientists call these molecules amino acids because they contain both amino...

peptide bonds

Peptide Bond Formation and Shape

Peptide bonds join amino acids into peptides and polypeptides. They form when the carboxyl group of one amino acid reacts with the amino group of another. This dehydration reaction releases a water molecule and creates a covalent link. As more amino acids are added, the chain becomes a polypeptide. Each polypeptide has a free amino group at one end. This end is the N-terminal, or amino-terminal. The other end has a free carboxyl group. This end is the C-terminal, or carboxyl-terminal. The...

nucleic acids

DNA and RNA: Genetic Instructions

DNA and RNA are the nucleic acids that store genetic information and help direct cell activity. These macromolecules carry the cell’s genetic blueprint and the instructions it uses to function. DNA is the genetic material in all living organisms, from single-celled bacteria to multicellular mammals. In eukaryotic cells, DNA is found in the nucleus and also in organelles such as chloroplasts and mitochondria. In prokaryotes, DNA is not enclosed in a membrane. The full genetic content of a cell...

dna replication

DNA Copying: Leading and Lagging Strands

DNA replication copies genetic material before a cell divides. Each original DNA strand serves as a template for a new complementary strand. The result is semiconservative replication, which means each new DNA molecule contains one old strand and one new strand. The two daughter cells then receive DNA with the same sequence. Replication starts when helicase separates the two strands of the double helix. This creates a Y-shaped replication fork. Primase then adds short RNA primers that give DNA...

from dna to protein

The Genetic Code and Codons

The genetic code and codons explain how cells turn DNA information into proteins. Genes first direct the sequence of mRNA, and mRNA then directs the sequence of amino acids that make up proteins. Specific proteins and RNAs carry out this decoding. Cells copy DNA into mRNA so the original DNA stays protected while the cell uses the message for protein synthesis. Copying DNA to RNA is relatively simple. One nucleotide is added to the mRNA strand for every nucleotide read on the DNA strand.

polymers

Polymer Chains and How They Form

Polymers are long chains of molecules made from repeating units called monomers. The word polymer comes from the Greek words "poly," meaning many, and "mer," meaning parts. Polymers can be found in nature, such as DNA and proteins, or made synthetically, such as plastics. A polymer’s shape helps define its properties. Some polymers form linear chains, while others are branched or arranged in complex networks. Functional groups on a polymer also affect how it behaves. The repeating units in a...

key terms and concepts

Explore how amino acid sequence, folding, and subunit interactions shape proteins. Learn the four levels of protein structure with insulin and sickle cell examples.

How Protein Shape Controls Function | JoVE K12

chemistry

JoVE Core Kimya, özlü ve kolay anlaşılır animasyon video derslerini kullanarak genel kimya kavramlarına hayat veriyor. Ek olarak, bilim insanı uygulama videolarımız ile klasik ve orijinal araştırma deneylerini dünya çapında günümüz laboratuvarlarında görselleştiriyoruz.

How Protein Shape Controls Function

Description

Transcript

Tags