21.7
Aminoasitler
Amino asitler, proteinleri oluşturan monomerlerdir. Her amino asit, bir merkezi karbon atomundan veya bir amino grubuna (NH2), bir karboksil grubuna (…
Amino asitler, ağırlıklı olarak karbon, hidrojen, oksijen ve nitrojenden oluşan organik bileşiklerdir. Yüzlerce amino asit olmasına rağmen, proteinlerin yapı taşları olarak işlev gören yirmi tane vardır. Bu yirmi amino asit genellikle üç veya bir harfli kısaltmalarıyla anılır.
Tüm amino asitler, çoğu amino asit için kiral bir merkez olarak işlev gören alfa karbon adı verilen bir merkezi karbona sahiptir. Bir amino grubuna, bir karboksil grubuna, bir hidrojen atomuna ve bir değişken R grubuna bağlıdır. Şiral bir molekül, kiral merkez olarak bilinen belirli bir atom etrafında düzenlenmiş dört ayrı gruba sahiptir.
Glisin, R grubu olarak bir hidrojen atomuna sahip olduğundan, dört ayrı gruba sahip değildir ve bu nedenle bir kiral merkeze sahip değildir. Bu dört grup, L ve D izomerleri adı verilen stereoizomerler olan iki farklı konfigürasyon oluşturabilir. Bu izomerler, birbirinin üzerine bindirilemeyen ayna görüntüleridir.
Protein sentezinde kullanılan amino asitler her zaman L-izomerleridir. Bir amino asit üzerindeki amin grubu, bir baz görevi görebilir ve pozitif bir yüke neden olan bir protonu kabul edebilir, oysa karboksil grubu bir asit görevi görebilir ve negatif bir yük ile sonuçlanan bir proton bağışlayabilir. Fizyolojik pH'ta, amino asitler genellikle çift yüklü olarak bulunurlar ve zwitterionlar, yani eşit sayıda pozitif ve negatif yüklü moleküller olarak adlandırılırlar.
Her amino asidin boyutları, çözünürlüğü ve yükünü içeren çeşitli özelliklerinden sorumlu olan benzersiz bir R grubu vardır. Amino asitler genel olarak R gruplarına göre iki kategoriye ayrılır:polar olmayan ve polar. Polar olmayan amino asitler alifatik ve aromatik olmak üzere ikiye ayrılabilir.
Polar amino asitler asidik, bazik ve nötr pH'da yüksüz olarak ayrılabilir. Alifatik gruplar, düz, dallı veya siklik zincirler olarak var olan tek bağlı hidrokarbonlardır. Alifatik R gruplu amino asitler, n basit amino asit olan glisindir;son derece hidrofobik olan ve proteinlerde kararlı çekirdek yapıları oluşturmak için birbirleriyle birleşen alanin, valin, lösin ve izolösin;sülfür içeren bir amino asit olan metiyonin;ve alifatik bir halkaya sahip olan prolin.
Aromatik gruplar, değişen tek ve çift bağlara sahip doymamış halkalar olarak var olan hidrokarbonlardır. Aromatik amino asitler, tümü büyük ve hidrofobik etkileşimlere katılabilen fenilalanin, tirozin ve triptofandır. Asidik amino asitler aspartat ve glutamattır.
Negatif yüklü hale gelmek için bir proton bağışlayan karboksil grupları vardır. Temel amino asitler lisin, arginin ve histidindir. Yan zincirlerinde bir protonun pozitif yüklü hale gelmesini kabul eden amino grupları vardır.
Yüksüz polar amino asitler serin, treonin, sistein, asparagin ve glutamindir. Hidrofiliktirler ve çeşitli polar fonksiyonel gruplar içerirler:serin ve treoninde hidroksil grupları, sisteinde bir sülfhidril grubu ve asparagin ve glutaminde amid grupları.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.