21.8
Peptid Bağları
Bir peptit bağı, bir dehidrasyon reaksiyonu yoluyla amino asitleri kovalent olarak bağlar. Bir amino asidin karboksil grubu ile başka bir amino asidin…
Amino asitler, peptit bağları yoluyla birbirlerine kovalent olarak bağlanır. Bir peptit bağı, bir amino asidin karboksil grubunu diğerinin amino grubuna bağlar. Peptitler, iki ila elli monomer arasında değişen küçük amino asit zincirleridir.
Bir peptit bağı, bir su molekülünü serbest bırakan bir yoğunlaşma reaksiyonu yoluyla oluşur. Bir amino grubu ve bir karboksil grubu birbirine bağlandığında, bir amid grubunun oluşumu ile sonuçlanır. Peptit bağı, katı bir düzlemsel yapıya sahiptir ve bir çift bağın bazı özelliklerini gösterir.
Bunun nedeni, karbonil üzerindeki çift bağın, karbon-nitrojen peptit bağı ile bir rezonans yapısı olarak hareket edebilmesidir. Bu rezonans, tekli bağın uzunluğunun azalmasına, çift bağın uzunluğunun artmasına neden olur ve grupların peptit bağı etrafında dönmesini engeller. Peptit bağları cis ve trans biçimlerinde mevcut olabilir.
Cis yapısında, alfa karbonları peptit bağının aynı tarafındadır ve trans konformasyonda bağın zıt taraflarındadır. Peptit bağları, prolinin amino grubunun bağ oluşumuna katkıda bulunduğu durumlar haricinde çoğunlukla dönüşüm yapısında meydana gelir. Peptit bağlarıyla bağlanan amino asitler bir N terminaline ve bir C terminaline sahiptir.
N-terminali, amino grubunun bir peptid bağı oluşumuna dahil olmadığı uçtur ve C-terminali, karboksil grubunun bir peptid bağı oluşumuna dahil olmadığı uçtur. Bir peptit veya proteindeki amino asit dizisi her zaman N-terminali ile başlar ve C-terminali ile biter. İki amino asit bir peptit bağı aracılığıyla birbirine bağlandığında, dipeptitler olarak bilinirler.
Üç ve dört amino asit, peptit bağları aracılığıyla birbirine bağlandığında, sırasıyla tripeptidler ve tetrapeptidler olarak bilinirler. Ve birkaç amino asit peptit bağları yoluyla birbirine bağlandığında, bunlar polipeptitler olarak bilinirler. Peptit bağları, proteazlar olarak bilinen asitler veya enzimler gibi kimyasal katalizörler kullanılarak hidroliz yoluyla hızla parçalanabilir.
Peptit bağının kırılması, bir su molekülünün eklenmesini içerir. Alternatif olarak, bu bağlar su varlığında yavaş bir işlemle kendiliğinden kopabilir.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: How does a peptide bond form between amino acids?
A peptide bond forms through a condensation reaction where the carboxyl group of one amino acid links to the amino group of another, releasing a water molecule. This covalent bond creates an amide group, joining the two amino acids together. The reaction is reversible through hydrolysis, which adds water back to break the bond.
Q2: What is the structural difference between cis and trans peptide bonds?
In cis conformation, the alpha carbons of both amino acids are on the same side of the peptide bond, while in trans conformation they are on opposite sides. Peptide bonds predominantly occur in the trans conformation, except when proline contributes its amino group to bond formation, where cis bonds are more common.
Q3: Why does a peptide bond have a rigid planar structure?
The peptide bond exhibits rigidity due to resonance between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This electron sharing decreases the single bond length and increases the double bond length, preventing rotation around the peptide bond and creating its characteristic planar structure.
Q4: What are N-terminal and C-terminal ends in a peptide chain?
The N-terminal is the end of a peptide chain with a free amino group not involved in peptide bond formation, while the C-terminal has a free carboxyl group. Amino acid sequences always begin at the N-terminal and end at the C-terminal, establishing the directional orientation of the polypeptide chain.
Q5: How are peptides classified based on the number of amino acids?
Peptides are classified by chain length: dipeptides contain two amino acids, tripeptides contain three, and tetrapeptides contain four. When several amino acids link through peptide bonds, they form polypeptides. Polypeptides that fold into specific three-dimensional structures with distinct functions are called proteins.
Q6: How can peptide bonds be broken down?
Peptide bonds break through hydrolysis, which adds a water molecule to cleave the bond. This can occur rapidly using chemical catalysts like acids or enzymes called proteases, or slowly through spontaneous hydrolysis in the presence of water alone. Both mechanisms reverse the condensation reaction.
Q7: What role does resonance play in peptide bond chemistry?
Resonance in peptide bonds involves electron sharing between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This resonance stabilizes the bond structure, reduces rotation around the peptide linkage, and contributes to the rigid planar geometry essential for protein folding and function.