Aktin Filament Depolimerizasyonu

Aktin filamentleri (F-aktin), aktin alt birimlerinden oluşur. Aktin monomerlerinin ayrışması, F-aktinin her iki ucundan da meydana gelebilir. Ayrışma hızı, aktin alt birimlerinin birlikte ADP-aktin olarak bilinen bağlı bir ADP ile mevcut olduğu eksi uçtan veya sivri uçtan daha hızlıdır. F-aktinin depolimerizasyonuna, aktin depolimerizasyon faktörü (ADF) ve kofilin protein ailesi, gelsolin ve glia olgunlaşma faktörü (GMF) dahil olmak üzere proteinler yardımcı olur.

F-aktin'de ADF/kofilin proteinleri, ADP-aktinlere bire bir oranda bağlanabilir. Bu proteinler ADP-aktin'e bağlandığında aktin filamenti bükülür, mekanik stres oluşturur ve filamenti kırılgan hale getirir. Bu stres, kofiline bağlı ADP-G-aktinlerin filamentten hızlı bir şekilde ayrışmasına izin verir. ADF/kofilin proteinleri aynı zamanda AIP-1 (aktinle etkileşime giren protein1) ile de ilişkilidir ve eksi uçtaki ayrışma oranını daha da artırır.

Gelsolin, kalsiyum iyonu ile aktifleştirilen aktin bağlayıcı bir proteindir. Aktive edilmiş gelsolin, düz bir aktin filamentine sıkışır ve filament içindeki aktin monomerleri arasındaki etkileşimleri bozarak F-aktin'i ikiye böler. Bir uçta yeni oluşturulmuş gelsolin başlıklı bir artı uç bulunurken, diğer filamentte hızla ayrışan ADP-G-aktinlerle birlikte yeni oluşturulmuş bir eksi uç bulunur.

Aktin filamentlerinin ayrılması Arp2/3 kompleksine bağlı dallanmış filamentlerde de meydana gelebilir. GMF, aktin ağlarının dal kavşağında Arp2/3 kompleksine bağlanır. Bağlandıktan sonra aktin filamentlerinin o bölgeden daha fazla çekirdeklenmesini önler. GMF, hücre hareketi ve göçü için gerekli olan lamellipodlar oluşumunda önemli bir rol oynar.