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Aip1p Dynamics werden von der R256H Mutation in Actin Altered
Functionalized Spirocyclic Heterocycle Synthesis and Cytotoxicity Assay
Journal (Biology)
Functionalized Spirocyclic Heterocycle Synthesis and Cytotoxicity Assay
Universal Molecular Retention with 11-Fold Expansion Microscopy (Video) | JoVE
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Universal Molecular Retention with 11-Fold Expansion Microscopy (Video) | JoVE
 
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Aip1p Dynamics werden von der R256H Mutation in Actin Altered

Article DOI: 10.3791/51551-v • 08:57 min • July 30th, 2014
July 30th, 2014 •
1, 2, 2, 1,2
1Department of Pediatrics, Roy J. and Lucille A. Carver College of Medicine, University of Iowa, 2Department of Biochemistry, Roy J. and Lucille A. Carver College of Medicine, University of Iowa

Chapters

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Krankheitsverursachende Mutationen in Aktin-Zytoskelett-Funktion kann zu verändern. Cytoskeletal Dynamik werden durch Bildgebung von fluoreszenzmarkierten Proteinen unter Verwendung von internen Totalfluoreszenzmikroskopie quantifiziert. Als Beispiel hat die Zytoskelett-Protein, Aip1p, Lokalisierung und Bewegung in Zellen, die das mutierte Aktin-Isoform exprimieren, R256H verändert.

Tags

Entwicklungsbiologie grün fluoreszierendes Protein Aktin Aip1p Gesamtinnenfluoreszenzmikroskopie Hefe Klonen
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