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Articles by Angela Pollard in JoVE
JoVE Immunology and Infection
Quiste Toxoplasma gondii Muro de Formación en Activado médula ósea procedentes de los macrófagos y Condiciones bradizoíto
Department of Medical Microbiology and Immunology, University of Wisconsin
Toxoplasma gondii se convierte en una forma de quiste en respuesta al estrés ambiental, que puede ser imitado en los modelos de cultivo de tejidos. Este video muestra las técnicas para examinar la formación de la pared del quiste mediante la activación de médula ósea procedentes de los macrófagos o el cambio de pH de crecimiento medio en las células de fibroblastos.
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Familia Altamente Polimórfica De Antígenos De Superficie Ancladas Glicosilfosfatidilinositol Con La Evidencia De La Regulación Del Desarrollo En El Toxoplasma Gondii
El ciclo de vida de la apicomplejo parásito Toxoplasma gondii requiere que un quiste infeccioso desarrollar y mantenerse durante toda la vida del huésped. Las moléculas que aparecen en la superficie del parásito son importantes para controlar la respuesta inmune al parásito. T. gondii tiene una superfamilia de glicosilfosfatidilinositol (GPI) anclado antígenos de superficie, llamado el antígeno de superficie (SAG) y relacionadas con el SAG-antígenos de superficie, que están regulado por el desarrollo durante la infección. El uso de un algoritmo de clustering, hemos identificado una nueva familia de 31 proteínas de superficie que se prevé que sea GPI de anclaje, pero no están relacionados con las proteínas del SAG, y por lo tanto llamamos estas proteínas no relacionadas SAG-antígenos de superficie (Susa). El análisis de la densidad de polimorfismo de nucleótido único mostró que los miembros de esta familia son los genes más polimórficos en el genoma de T. gondii. Inmunofluorescencia de SUSA1 y susa2, dos miembros de la familia, reveló que se encuentran en la superficie del parásito. Se confirmó que SUSA1 y susa2 se GPI de anclaje fosfolipasa por escisión. Análisis de las etiquetas de secuencias expresadas (EST) reveló que tenía SUSA1 22 de 23 tecnologías ecológicamente racionales de una infección crónica. Análisis de ARNm y proteína confirmó que SUSA1 es altamente expresado en la forma crónica del parásito. Los sueros de los ratones con infección crónica por T. gondii reaccionó a SUSA1, lo que indica que SUSA1 interactúa con el sistema inmune del huésped durante la infección. Este grupo de proteínas probablemente representa una nueva familia de polimórficas antígenos de superficie anclada a GPI que son reconocidos por el sistema inmune del huésped y cuya expresión está regulada durante la infección.
Caracterización Estructural De Haemophilus Parainfluenzae Lipooligosaccharide Y Aclaración De Su Papel En La Adherencia Utilizando a Un Mutante Del Núcleo Externo
El patógeno oportunista Haemophilus parainfluenzae es una bacteria gramnegativa que se encuentra en la orofaringe de los seres humanos. Haemophilus parainfluenzae es miembro de la familia Pasteurellaceae en que más se acostumbra a Haemophilus sengis y Actinobacillus. Caracterización de la superficie lipooligosaccharide mostrado ha identificado componentes cruciales en la adhesión. Examinamos la estructura de oligosacáridos del lipooligosaccharide de 2 aislamientos clínicos de H. parainfluenzae. Oligosacárido núcleo se aisló por métodos estándar de lipooligosaccharide purificada. Información estructural fue establecida por una combinación de análisis monosacárido y metilación, espectroscopia de resonancia magnética nuclear y espectrometría de masas que revela las siguientes estructuras: R-(1-6)-beta-Glc-(1-4)-D,D-alpha-Hep-(1-6)-beta-Glc-(1-4)-sustituyendo un núcleo interno de la tri-Heptosa-Kdo de L,D-alpha-Hep-(1-2)-L,D-alpha-Hep-(1-3)-L,D-alpha-Hep-(1-5)-alpha-Kdo en la posición 4 del próximo L, D-alpha-Hep residuo Kdo y con un residuo de PEtn en la posición 6 de la central LResiduo D-alpha-Hep. En cepa 4282, el sustituto de R es beta-galactosa y en cepa 4201 no hay ningún sustituto a la glucosa distal. Estos análisis han revelado que los múltiples aspectos estructurales de H. parainfluenzae lipooligosaccharide son comparables con no tipificable Haemophilus influenzae lipooligosaccharide. Este estudio también identificó un galactan en cepa 4201 y un glucano en cepa 4282. Haemophilus parainfluenzae mostró a adherirse a una línea de la célula epitelial bronquial en el mismo grado que no tipificable H. influenzae. Sin embargo, un mutante de H. parainfluenzae carecer el núcleo externo de la lipooligosaccharide demostró menor adherencia a las células epiteliales, lo que sugiere que H. parainfluenzae lipooligosaccharide desempeña un papel en la colonización del tejido.
Un Dominio Transmembrana Que Contiene Proteína De Superficie De Toxoplasma Gondii Replicación Aumenta En Las Células Inmunes Activadas Y Establecimiento De Una Infección Crónica
Toxoplasma gondii mutantes identificados como defectuosos en el establecimiento de la infección crónica fueron seleccionados para aislar a los específicamente afectada en su capacidad para replicarse dentro de los macrófagos activados. Uno de los mutantes identificados contiene una inserción en el gen TGME49_111670 hipotético. Complementación genética restaura la capacidad de los mutantes de replicarse en las células inmunes y producir quistes en el cerebro de los ratones. Mientras que el mutante es más sensible a óxido nítrico que es su cepa parental, no es defectuoso en su capacidad para suprimir el óxido nítrico. La proteína interrumpido no tiene ninguna homología significativa con proteínas con funciones conocidas, pero se prevé que tenga un dominio de transmembrana. Inmunofluorescencia muestra la proteína sobre la superficie del parásito, incluso en los macrófagos activados, colocalizing con un antígeno de superficie taquizoíto, SAG1, y orientado con su extremo C-terminal externo. El análisis Western revela que la proteína es downregulated en bradizoítos. A pesar de la especificidad taquizoíto de esta proteína, los ratones infectados con el mutante sucumben a la infección aguda de manera similar a los infectados con la cepa parental. Las muestras de suero de ratones con infección crónica por T. gondii reaccionar a un polipéptido de TGME49_11670, indicando que la proteína se ve por el sistema inmune durante la infección. Este estudio es el primero en caracterizar una proteína de superficie de T. gondii que contiene un dominio transmembrana y demostrar que la proteína del parásito contribuye a la replicación en las células inmunes activadas y el establecimiento de una infección crónica.
El Papel De Las Moléculas Específicas De Toxoplasma Gondii En La Manipulación De La Inmunidad Innata
La infección por el parásito Toxoplasma gondii estimula una respuesta inmune innata en el huésped. T. gondii también induce alteraciones en monocitos infectados y células dendríticas que probablemente contribuyen a su capacidad para difundir y, finalmente, para establecer una infección persistente. El progreso reciente ha vinculado moléculas específicas del parásito a la estimulación inmune o la capacidad del parásito para subvertir vías de señalización intracelular en las células infectadas para evadir la inmunidad.
