Waiting
Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove
Journal / Biochemistry / Химическая модификация остатка триптофана в…
JoVE Journal
Biochemistry
Author Produced

A subscription to JoVE is required to view this content. Sign in or start your free trial.

JoVE Journal Biochemistry
Химическая модификация остатка триптофана в рекомбинантном N-домене Ca2+-АТФазы для изучения триптофана-ANS FRET
An Economical and Versatile High-Throughput Protein Purification System Using a Multi-Column Plate Adapter
Journal (Biochemistry)
An Economical and Versatile High-Throughput Protein Purification System Using a Multi-Column Plate Adapter
An Optimized Quantitative Pull-Down Analysis of RNA-Binding Proteins Using Short Biotinylated RNA
Journal (Biochemistry)
An Optimized Quantitative Pull-Down Analysis of RNA-Binding Proteins Using Short Biotinylated RNA
 
Click here for the English version

Химическая модификация остатка триптофана в рекомбинантном N-домене Ca2+-АТФазы для изучения триптофана-ANS FRET

Article DOI: 10.3791/62770-v • 12:07 min • October 9th, 2021
October 9th, 2021 •
1, 1
1Instituto de Física, Universidad Autónoma de San Luis Potosí

Chapters

Summary
Automatic Translation

Please note that all translations are automatically generated.

Click here for the English version.

ANS связывается с Ca2+-ATPase рекомбинантным N-доменом. Флуоресцентные спектры отображают FRET-подобную картину при возбуждении на длине волны 295 нм. NBS-опосредовавшая химическая модификация Trp гасят флуоресценцию N-домена, что приводит к отсутствию переноса энергии (FRET) между остатком Trp и ANS.

Tags

Биохимия выпуск 176
Read Article

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
Simple Hit Counter