How Allosteric Control Changes Enzymes

Allosteric control changes how enzymes work by using a site other than the active site. A small molecule binds to this separate allosteric site and changes the enzyme’s shape. That shape change can alter how well the enzyme binds its substrate and how fast the reaction runs.

Many enzymes use this...

变构调节指的是 除酶活性位点外 通过不同的位点来控制酶。 当一个分子与这样的位置结合时， 称为变构位点。 结合可以诱导构象变化， 或改变酶的形状。

这种行为可能导致其酶基底活性位点 亲和力的增加， 从而增强酶活性。 这是一种称为变构激活的过程。 在反应速率，基底浓度图中， 展示了在酶活化之前存在滞后时间的情况下 作为正S形曲线 的变构激活。

然后，由于活动位点的突然增加 高浓度的基底物可以结合 并迅速加快反应。 另一方面，如果效应子与酶结合 并导致构象变化 降低基底物结合的亲和力， 该过程称为变构抑制。 在这种情况下，酶功能降低 并且来自激活状态的 化学反应速率下降。