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培养的海马神经元树突棘中荧光标记蛋白的光漂白后荧光恢复(FRAP)

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DOI:

10.3791/2568

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2011年4月16日

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通讯作者: Chan-Ying Zheng <zhengchan@mail.nih.gov>

本文内容

摘要

FRAP 已被用于定量培养细胞中绿色荧光蛋白(GFP)标记蛋白的移动性。我们通过分析光漂白后荧光恢复的百分比,来检测 GFP 的可移动组分与不可移动组分。在本研究中,FRAP 实验在海马神经元的树突棘上进行。

摘要

FRAP 已被用于量化 GFP 标记蛋白的移动性。通过使用强激发激光,使目标区域内的 GFP 标记蛋白荧光发生淬灭。当区域外未淬灭的 GFP 标记蛋白扩散进入目标区域时,该区域的荧光随之恢复。通过测量荧光恢复速率,可分析蛋白的移动性。该技术可用于表征蛋白的移动性和周转速率。

在本研究中,我们在培养的海马神经元中表达(增强型绿色荧光蛋白)EGFP 载体。使用蔡司 710 共聚焦显微镜,我们对单个树突棘中的 GFP 蛋白荧光信号进行光漂白,随后采集时间序列图像以记录光漂白后的荧光恢复情况。最后,通过 ImageJ 和 Graphpad 软件分析成像数据,估算出树突棘中 GFP 可移动组分和不可移动组分的百分比。

本FRAP实验方案展示了如何进行基本的FRAP实验以及如何分析数据。

方案

1. 神经元转染

  1. 在涂有聚-D-赖氨酸的MatTek 35 mm玻璃底培养皿中培养胚胎第18天(E18)的大鼠海马神经元1。体外培养16–18天(DIV)后,使用Clontech CalPhos哺乳动物转染试剂盒对神经元进行转染。首先,在转染前0.5小时,将每35 mm培养皿中的培养基更换为1.5 ml Dulbecco改良Eagle培养基(DMEM)。将原始培养基保存在无菌的15 ml离心管中,以备后续使用(步骤1.6)。
  2. 将10 μg pEGFP-N1质粒DNA与无菌H2O(Clontech)和12.4 μl 2 M氯化钙溶液(Clontech)混合,总体积为100 μl。
  3. 在中等速度涡旋振荡2×HBS的同时,将步骤1.2中的混合液逐滴加入100 μl 2×HBS中。
  4. 室温静置混合物20分钟,然后将步骤1.3所得终混合液加入含DMEM的神经元培养物中。
  5. 将神经元放回37 °C培养箱中孵育1–1.5小时。
  6. 移除含磷酸钙的培养基,用DMEM洗涤细胞三次。在将培养皿放回培养箱前,将DMEM更换为之前保存的原始培养基。

2. 树突棘上的FRAP实验

  1. 转染后两到四天使用神经元进行荧光漂白恢复(FRAP)实验。
  2. 用预热的Tyrode溶液替换35 mm玻璃底培养皿中的培养基,该溶液含有(单位为 mM)NaCl 145、KCl 5、HEPES 10、葡萄糖 10、甘氨酸 0.005、CaCl2 2.6 和 MgCl2 1.3(用 NaOH 调节 pH 至 7.4)。
  3. FRAP实验使用蔡司LSM 710共聚焦显微镜。使用蔡司TempModule系统控制工作环境的温度(37°C)、湿度和CO2浓度(5%)。确保CO2气罐已连接,并且用于调节湿度的水瓶已加满水。
  4. 使用100×物镜(αplan-APOCHROMAT 100×/1.46 油镜)寻找已转染的成熟树突。如果培养皿中转染的细胞较稀疏,可先用40×物镜(plan-NEOFLUAR 40×/1.3 油镜)寻找目标细胞,然后切换至100×物镜进行成像。
  5. 使用5倍光学放大和256×256像素分辨率对包含多个树突棘的一段短树突进行成像。图像采集时采用标称速度9(像素驻留时间为3.15 μsec),完成一次扫描需0.5秒。将针孔设为2 μm以获得较强的荧光信号。成像时应尽量使用较低的激光透射率(例如1–5%),以避免整个图像发生光漂白。
  6. 选择感兴趣的树突棘。在本实验中,我们选择头部直径约为1 μm的蘑菇状树突棘。
  7. 进行FRAP实验时,先采集5张漂白前的对照图像,然后以100%标称激光透射率对目标树突棘进行10次漂白[氩离子激光功率为30 mW,其中488 nm激光线占50%(15 mW),经488 nm激光线到达显微镜的功率约为3–4 mW],漂白后立即连续采集一系列图像。本实验中,漂白后每1秒采集一次图像,持续15秒。时间间隔应根据不同的靶蛋白和实验设计进行调整(图1)。
  8. 保存图像。

3. 数据分析

  1. 使用 ImageJ 软件打开图像。
  2. 在 ImageJ 中使用对齐工具(“插件” →“堆栈-混洗” →“对齐堆栈中的切片” →“平移”和/或“刚体”)对图像堆栈进行对齐,使目标树突棘保持在图像中的同一位置,不发生漂移。
  3. 使用 ImageJ 的“强度随时间变化监测”工具(“插件” →“堆栈-混洗” →“强度随时间变化监测”),在时间序列图像中测量目标树突棘的相对荧光强度(Fs)、一个转染但未漂白的区域(对照)以及一个背景区域(Fb)的荧光强度。对照区域可选择一段清晰对焦的远端树突,背景区域应为无荧光信号的区域。
  4. 通过比较对照区域在光漂白前(Fc0)和光漂白后(Fc)的荧光强度,计算光漂白速率(r):
    r = Fc/Fc0。
  5. 按以下方式对目标树突棘的荧光强度(F)进行归一化处理:
    F = (Fs - Fb) / r。
  6. 使用 Graphpad Prism 软件(图 2)或其他类似软件,将目标树突棘的荧光强度数据拟合为单相指数方程曲线。
  7. 通过以下公式计算可移动组分比例(fm)和不可移动组分比例(fi):
    fm = F∞/ F0,
    其中 F∞ 为完全恢复后的荧光强度,F0 为光漂白前的荧光强度。
    fi = 1 - fm。

4. 代表性结果:

在本研究中,我们对成熟的海马神经元进行荧光漂白恢复(FRAP)实验。在体外培养18-22天时,蘑菇状树突棘已经形成。利用我们的方法,可以记录树突棘等微小区域中荧光强度的动态变化。

为分析EGFP的荧光恢复过程,我们在光漂白前采集5张图像作为对照,光漂白后立即每1秒采集1张图像,持续15秒。图像分辨率足以进行定量分析。标记荧光蛋白的荧光恢复曲线具有高度可重复性。

我们还简要展示了如何使用 ImageJ 和 Graphpad Prism 软件来定义荧光蛋白的可移动组分和不可移动组分。本文展示的 FRAP 方法及分析可广泛应用于神经科学、细胞生物学及其他相关研究领域。

时间推移荧光显微镜图像,显示每隔15秒的动态细胞过程。
图1. 培养的海马神经元树突棘中EGFP荧光的FRAP测量结果。红色箭头指示光漂白的时间点。照片显示光漂白前(Pre)以及光漂白后0、5、10、15秒同一区域的图像。树突棘区域、对照区域和背景区域分别用字母S、C和B标记。实验期间神经元保持在37°C。比例尺,1 μm。

显示荧光随时间恢复的FRAP分析图,包含归一化数据与原始数据的比较。
图2. EGFP荧光在15秒内的FRAP曲线。绿色线条表示原始曲线;红色线条表示归一化曲线。曲线上的点表示每1秒采集一次的FRAP数据。曲线通过单相指数方程进行拟合。光漂白前的平均荧光强度计为100%。本实验中,可移动组分(MF)为94%,不可移动组分(IF)为6%。

讨论

FRAP 分析已被广泛使用 体内 和 体外1-2研究中。该技术通常使用 GFP 融合蛋白,尽管也可使用红藻融合蛋白3该分析方法具有高灵敏度,可用于表征GFP标记蛋白的迁移特性。

为了获得有意义的FRAP分析结果,在FRAP实验之前和过程中应避免不必要的光漂白。实现这一点有两种方法。首先,寻找和观察目标神经元的过程应尽可能迅速。特别是,长时间使用100倍物镜观察神经元会显著导致荧光漂白。其次,高激光功率和频繁扫描往往会增加光漂白的可能性。因此,有必要在对照区域计算光漂白速率,然后对实验区域的FRAP曲线进行归一化处理。该归一化方法已在实验方案中描述(详见步骤3.3–3.5)。

光漂白步骤对于获得良好的FRAP结果也至关重要。在本实验中,我们在100%激光透射率下对目标树突棘进行10次光漂白。该条件足以将固定样品中树突棘的荧光漂白至背景水平。因此,我们将光漂白后0秒时的荧光强度设定为与背景相同的数值。根据首次扫描速度的不同,若目标蛋白具有高度流动性,则可能在光漂白后立即检测到显著的荧光恢复。

已开发出多种荧光蛋白探针,用于通过荧光漂白后恢复技术(FRAP)研究蛋白质动态。一种互补的方法是使用光激活型绿色荧光蛋白(PA-GFP)或光转换变体。结合FRAP技术,这些工具在活细胞成像研究中正变得不可或缺4-6。

披露

未声明任何利益冲突。

致谢

本工作由国家耳聋及其他沟通障碍研究所(NIDCD)院内项目资助。

材料

本文使用的材料清单
姓名公司目录编号评论
35 mm 玻璃底培养皿 MatTek Corp.P35GC-1.0-14-C
CalPhos 哺乳动物转染试剂盒Clontech Laboratories631312
pEGFP-N1 质粒Clontech Laboratories6085-1
蔡司共聚焦显微镜Carl Zeiss, Inc.LSM 710
蔡司 TempModule 系统Carl Zeiss, Inc.N.A.
ImageJ 软件美国国立卫生研究院N.A.
GraphPad Prism 软件GraphPad Software Inc.N.A.

参考文献

  1. Zheng, C. Y., Petralia, R. S., Wang, Y. X., Kachar, B., Wenthold, R. J. SAP102 is a highly mobile MAGUK in spines. J Neurosci. 30, 4757-4766 (2010).
  2. Grati, M. Rapid turnover of stereocilia membrane proteins: evidence from the trafficking and mobility of plasma membrane Ca(2+)-ATPase 2. J Neurosci. 26, 6386-6395 (2006).
  3. Liu, L. N., Aartsma, T. J., Thomas, J. C., Zhou, B. C., Zhang, Y. Z. FRAP Analysis on Red Alga Reveals the Fluorescence Recovery Is Ascribed to Intrinsic Photoprocesses of Phycobilisomes than Large-Scale Diffusion. PLoS ONE. 4, e5295-e5295 (2009).
  4. Wiedenmann, J., Nienhaus, G. U. Live-cell imaging with EosFP and other photoactivatable marker proteins of the GFP family. Expert Rev Proteomics. 3, 361-374 (2006).
  5. Shaner, N. C., Patterson, G. H., Davidson, M. W. Advances in fluorescent protein technology. J Cell Sci. 120, 4247-4260 (2007).
  6. Sprague, B. L., McNally, J. G. FRAP analysis of binding: proper and fitting. Trends Cell Biol. 15, 84-91 (2005).

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