Single-Pass-Transmembranproteine

Transmembranproteine sind in die Lipiddoppelschicht eingebettet und haben zusätzlich zu ihren Transmembrandomänen Domänen auf beiden Seiten der Membran. Sie machen etwa 25 % der im menschlichen Genom kodierten Proteine aus und haben verschiedene Rollen, darunter Transporter, Enzyme und Rezeptoren.

Die Transmembrandomäne, die membranumspannende Region des Proteins, enthält unpolare Aminosäuren, die hydrophobe Abschnitte bilden. Im Gegensatz dazu sind die zytosolischen und exoplasmatischen Domänen häufig hydrophil

.

Abhängig davon, wie oft die Polypeptidkette die Membran durchquert, können Transmembranproteine entweder als Single-Pass- oder Multi-Pass-Proteine klassifiziert werden.

Ein Single-Pass-Protein enthält etwa 20 bis 30 unpolare Aminosäurereste, die die Membran überspannen. Bei diesem Durchgang handelt es sich meist um eine Alpha-Helix, die vertikal oder schräg in der Membran positioniert ist.

In einer Alpha-Helix bilden die Carbonyl- und Amidgruppen im Peptidrückgrat Wasserstoffbrückenbindungen, während die unpolaren Seitengruppen nach außen in das hydrophobe Milieu der Membran zeigen.

Single-Pass-Proteine können durch nicht-kovalente Wechselwirkungen Homo- oder Hetero-Oligomere bilden.