Eine Fourier-Transformations-Infrarotspektroskopie-Technik zur Untersuchung der Selbstorganisation von Peptiden

Die Fourier-Transformations-Infrarotspektroskopie – FTIR – hilft bei der Untersuchung der Selbstorganisation von Peptiden in supramolekularen Strukturen, die durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten werden.

Beginnen Sie mit der Entnahme einer nicht zusammengesetzten Proteinprobe – einer Suspension von Amyloidpeptiden mit der Fähigkeit, eine Beta-Faltblatt-reiche supramolekulare Struktur zu bilden. Legen Sie die Probe in ein FTIR-Gerät, das mit einem ATR-Kristall ausgestattet ist.

Richten Sie einen Infrarotstrahl in einem kritischen Winkel auf den Kristall, der Strahl durchdringt ihn und trifft auf die Grenzfläche zwischen Kristall und Probe. Kristalle mit einem höheren Brechungsindex als die Probe verursachen eine interne Reflexion des Strahls.

Ein kleiner Teil des Strahls erstreckt sich als evaneszente Welle – eine stehende Welle an den Reflexionspunkten – in die Probe. Die Wechselwirkung dieser Welle mit der Probe bewirkt eine Absorption der Wellenenergie, was zu einer Abschwächung des reflektierten Strahls führt, die von einem Detektor aufgezeichnet wird.

Abhängig von der Struktur des Peptids absorbiert die Probe in bestimmten Bereichen des Infrarotspektrums. Das