Name: Gestaltung Silk-Seidenprotein-Legierungen für biomedizinische Anwendungen (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2014-08-13T14:15:00.000+00:00
Duration: 11 min 14 s
Description: Erfahren Sie die Herstellung von Seidenprotein-Legierungen für biomedizinische Anwendungen durch Mischen von Proteinlösungen und Integration elektronischer Schaltkreise. Diese Methode ermöglicht die Entwicklung biokompatibler und biologisch abbaubarer Implantate mit einstellbaren mechanischen Eigenschaften.

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Die Autoren danken der Rowan University für die Unterstützung dieser Forschung. XH auch dank Dr. David L. Kaplan an der Tufts University und der NIH P41 Tissue Engineering Resource Center (TERC) für frühere technische Schulungen.

<ol><li>Rosenbloom, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extracellular+matrix+4%3A+The+elastic+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22FASEB+J%22%5BJournal%5D)">Extracellular matrix 4: The elastic fiber.</a> FASEB J. 7, 1208-1218 (1993).</li>
<li>Traub, W., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((On+the+molecular+structure+of+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">On the molecular structure of collagen.</a> Nature. 221, 914-917 (1969).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein-Based+Composite+Materials%5BTitle%5D)+AND+%22Materials+Today%22%5BJournal%5D)">Protein-Based Composite Materials.</a> Materials Today. 15, 208-215 (2012).</li>
<li>Hardy, J. G., Scheibel, T. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Composite+materials+based+on+silk+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Progress+in+Polymer+Science%22%5BJournal%5D)">Composite materials based on silk proteins.</a> Progress in Polymer Science. 35, 1093-1115 (2010).</li>
<li>Kidoaki, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mesoscopic+spatial+designs+of+nano-+and+microfiber+meshes+for+tissue-engineering+matrix+and+scaffold+based+on+newly+devised+multilayering+and+mixing+electrospinning+techniques%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Mesoscopic spatial designs of nano- and microfiber meshes for tissue-engineering matrix and scaffold based on newly devised multilayering and mixing electrospinning techniques.</a> Biomaterials. 26, 37-46 (2005).</li>
<li>Teng, W. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Recombinant+silk-elastin+like+protein+polymer+displays+elasticity+comparable+to+elastin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Recombinant silk-elastin like protein polymer displays elasticity comparable to elastin.</a> Biomacromolecules. 10, 3028-3036 (2009).</li>
<li>Foo, C. W. P., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Genetic+engineering+of+fibrous+proteins%2C+spider+dragline%2C+silk+and+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Drug+Delivery+Rev%22%5BJournal%5D)">Genetic engineering of fibrous proteins, spider dragline, silk and collagen.</a> Adv Drug Delivery Rev. 54, 1131-1143 (2002).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Charge-Tunable+Autoclaved+Silk-Tropoelastin+Protein+Alloys+That+Control+Neuron+Cell+Responses%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Funct.+Mater%22%5BJournal%5D)">Charge-Tunable Autoclaved Silk-Tropoelastin Protein Alloys That Control Neuron Cell Responses.</a> Adv. Funct. Mater. 23, 3875-3884 (2013).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+derived+from+silk-tropoelastin+protein+systems%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Biomaterials derived from silk-tropoelastin protein systems.</a> Biomaterials. 31, 8121-8131 (2010).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+influence+of+elasticity+and+surface+roughness+on+myogenic+and+osteogenic-differentiation+of+cells+on+silk-elastin+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">The influence of elasticity and surface roughness on myogenic and osteogenic-differentiation of cells on silk-elastin biomaterials.</a> Biomaterials. 32, 8979-8989 (2011).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+from+ultrasonication-induced+silk+fibroin-hyaluronic+acid+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Biomaterials from ultrasonication-induced silk fibroin-hyaluronic acid hydrogels.</a> Biomacromolecules. 11, 3178-3188 (2010).</li>
<li>Gil, E. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Swelling+behavior+and+morphological+evolution+of+mixed+gelatin%2Fsilk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Swelling behavior and morphological evolution of mixed gelatin/silk fibroin hydrogels.</a> Biomacromolecules. 6, 3079-3087 (2005).</li>
<li>Lu, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Green+process+to+prepare+silk+fibroin%2Fgelatin+biomaterial+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22Macromol.+Biosci%22%5BJournal%5D)">Green process to prepare silk fibroin/gelatin biomaterial scaffolds.</a> Macromol. Biosci. 10, 289-298 (2010).</li>
<li>Lu, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Insoluble+and+flexible+silk+films+containing+glycerol%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Insoluble and flexible silk films containing glycerol.</a> Biomacromolecules. 11, 143-150 (2010).</li>
<li>Mandal, B. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+fibroin%2Fpolyacrylamide+semi-interpenetrating+network+hydrogels+for+controlled+drug+release%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk fibroin/polyacrylamide semi-interpenetrating network hydrogels for controlled drug release.</a> Biomaterials. 30, 2826-2836 (2009).</li>
<li>Yeo, I. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Collagen-based+biomimetic+nanofibrous+scaffolds%2C+preparation+and+characterization+of+collagen%2Fsilk+fibroin+bicomponent+nanofibrous+structures%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Collagen-based biomimetic nanofibrous scaffolds, preparation and characterization of collagen/silk fibroin bicomponent nanofibrous structures.</a> Biomacromolecules. 9, 1106-1116 (2008).</li>
<li>Holst, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Substrate+elasticity+provides+mechanical+signals+for+the+expansion+of+hemopoietic+stem+and+progenitor+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Biotechnol%22%5BJournal%5D)">Substrate elasticity provides mechanical signals for the expansion of hemopoietic stem and progenitor cells.</a> Nat. Biotechnol. 28, 1123-1128 (2010).</li>
<li>Omenetto, F. G., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+Opportunities+for+an+Ancient+Material%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">New Opportunities for an Ancient Material.</a> Science. 329, 528-531 (2010).</li>
<li>Qin, G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mechanism+of+resilin+elasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Nature+Communications%22%5BJournal%5D)">Mechanism of resilin elasticity.</a> Nature Communications. 3, 1003(2012).</li>
<li>Rockwood, D. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Materials+fabrication+from+Bombyx+mori+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Protocols%22%5BJournal%5D)">Materials fabrication from Bombyx mori silk fibroin.</a> Nat. Protocols. 6, 1612-1631 (2011).</li>
<li>Wise, S. G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineered+tropoelastin+and+elastin-based+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Protein+Chem+Struct+Biol%22%5BJournal%5D)">Engineered tropoelastin and elastin-based biomaterials.</a> Adv Protein Chem Struct Biol. 78, 1-24 (2009).</li>
<li>Amsden, J. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Rapid+nanoimprinting+of+silk+fibroin+films+for+biophotonic+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Rapid nanoimprinting of silk fibroin films for biophotonic applications.</a> Adv. Mater. 22, 1746-1749 (2010).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+biomaterials+for+cornea+tissue+engineering%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk film biomaterials for cornea tissue engineering.</a> Biomaterials. 30, 1299-1308 (2009).</li>
<li>Kim, D. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dissolvable+films+of+silk+fibroin+for+ultrathin+conformal+bio-integrated+electronics%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Mater%22%5BJournal%5D)">Dissolvable films of silk fibroin for ultrathin conformal bio-integrated electronics.</a> Nat. Mater. 9, 511-517 (2010).</li>
<li>Zhang, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Stabilization+of+vaccines+and+antibiotics+in+silk+and+eliminating+the+cold+chain%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Stabilization of vaccines and antibiotics in silk and eliminating the cold chain.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 109, 11981-11986 (2012).</li>
<li>Pritchard, E. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+silk+protein+processing+on+drug+delivery+from+silk+films%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecular+Bioscience%22%5BJournal%5D)">Effect of silk protein processing on drug delivery from silk films.</a> Macromolecular Bioscience. 13, 311-320 (2013).</li>
<li>Lammel, A. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Controlling+silk+fibroin+particle+features+for+drug+delivery%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Controlling silk fibroin particle features for drug delivery.</a> Biomaterials. 31, 4583-4591 (2010).</li>
<li>Urry, D. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Physical+chemistry+of+biological+free+energy+transduction+as+demonstrated+by+elastic+protein-based+polymers%5BTitle%5D)+AND+%22J+Phys+Chem+B%22%5BJournal%5D)">Physical chemistry of biological free energy transduction as demonstrated by elastic protein-based polymers.</a> J Phys Chem B. 101, 11007-11028 (1997).</li>
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<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Determining+Beta-Sheet+Crystallinity+in+Fibrous+Proteins+by+Thermal+Analysis+and+Infrared+Spectroscopy%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Determining Beta-Sheet Crystallinity in Fibrous Proteins by Thermal Analysis and Infrared Spectroscopy.</a> Macromolecules. 39, 6161-6170 (2006).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dynamic+Protein-Water+Relationships+during+%CE%B2-Sheet+Formation%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Dynamic Protein-Water Relationships during β-Sheet Formation.</a> Macromolecules. 41, 3939-3948 (2008).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Microphase+separation+controlled+beta-sheet+crystallization+kinetics+in+fibrous+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Microphase separation controlled beta-sheet crystallization kinetics in fibrous proteins.</a> Macromolecules. 42, 2079-2087 (2009).</li>
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<li>Pyda, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Heat+Capacity+of+Silk+Fibroin+Based+on+the+Vibrational+Motion+of+Poly%28amino+acid%29s+in+the+Presence+and+Absence+of+Water%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Heat Capacity of Silk Fibroin Based on the Vibrational Motion of Poly(amino acid)s in the Presence and Absence of Water.</a> Macromolecules. 41, 4786-4793 (2008).</li>
<li>Buxton, G. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+lattice+spring+model+of+heterogeneous+materials+with+plasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Model.+Simul.+Mater.+Sci.+Eng%22%5BJournal%5D)">A lattice spring model of heterogeneous materials with plasticity.</a> Model. Simul. Mater. Sci. Eng. 9, 485-497 (2001).</li>
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<li>Kolmakov, G. V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Harnessing+labile+bonds+between+nanogel+particles+to+create+self-healing+materials%5BTitle%5D)+AND+%22ACS+Nano%22%5BJournal%5D)">Harnessing labile bonds between nanogel particles to create self-healing materials.</a> ACS Nano. 3, 885-892 (2009).</li>
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<li>Bell, G. I., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cell+adhesion.+Competition+between+nonspecific+repulsion+and+specific+bonding%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys.+J%22%5BJournal%5D)">Cell adhesion. Competition between nonspecific repulsion and specific bonding.</a> Biophys. J. 45, 1051-1064 (1984).</li>
<li>Wang, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+various+dissolution+systems+on+the+molecular+weight+of+regenerated+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Effect of various dissolution systems on the molecular weight of regenerated silk fibroin.</a> Biomacromolecules. 14, 285-289 (2013).</li>
<li>Wray, L. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+processing+on+silk-based+biomaterials%3A+reproducibility+and+biocompatibility%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biomed+Mater+Res+B+Appl+Biomater%22%5BJournal%5D)">Effect of processing on silk-based biomaterials: reproducibility and biocompatibility.</a> J Biomed Mater Res B Appl Biomater. 99, 89-101 (2011).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+culture+system+for+in+vitro+analysis+and+biomaterial+design%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Vis.+Exp%22%5BJournal%5D)">Silk film culture system for in vitro analysis and biomaterial design.</a> J. Vis. Exp. (62), e3646(2012).</li>
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</ol>

Keine Interessenskonflikte erklärt.

Einer der kritischsten Verfahren in der Herstellung von &quot;Legierung&quot; Proteinsystem ist, um die Mischbarkeit der gemischten Proteine ​​verifizieren. Ansonsten ist es nur eine nicht mischbare Mischung oder Protein-Protein-Verbundsystem ohne stabile und einstellbaren Eigenschaften. Eine experimentelle thermische Analyseverfahren kann für diesen Zweck verwendet werden und deren Legierungseigenschaften zu bestätigen. Protein-Protein-Interaktionen können nach der Flory-Huggins-Gittermodell 48, wie Wechselw...

Natur Strategien entwickelt, um abstimmbare und multifunktionale biologischen Matrices unter Verwendung einer begrenzten Anzahl von Strukturproteinen zu erzeugen. Beispielsweise Elastin und Kollagen werden immer zusammen in vivo verwendet werden, um die einstellbaren Stärken und Funktionen für spezifische Gewebe 1,2 erforderlich ist. Der Schlüssel zu dieser Strategie ist die Vermischung. Blending das Mischen Proteine ​​mit spezifischen Verhältnissen und ist ein technologischer Ansatz zur einfachen Materialsysteme mit einstellbaren Eigenschaften und abwechslungsreiches 3-5 zu generieren. Verglichen mit Kunsttechnik Strategien 6,7 können auch Misch verbessern Gleichförmigkeit Materials und die Fähigkeit, das Material aufgrund der einfachen Bedienung 8-16 verarbeiten. Daher Gestaltung multifunktional, biokompatible Proteinlegierungsmaterialien ist ein aufstrebendes Gebiet der medizinischen Forschung. Diese Technologie wird auch systematisches Wissen über die Auswirkungen der natürlichen Protein Matrizen auf Zell-und Gewebefunktionen sowohl in vitro und in vivo 10,17. Durch die Optimierung des Molekular Schnittstellen zwischen verschiedenen Proteine, Protein-basierten Legierungsmaterialien eine Reihe von Körperfunktionen, wie zum Beispiel thermische Stabilität bei verschiedenen Temperaturen, Elastizität, verschiedene Gewebe, elektrische Empfindlichkeit variabel Organe zu unterstützen und optische Eigenschaften für die Hornhautgeweberegeneration 3 umfassen, 18-27. Das Ergebnis dieser Studien wird eine neue Protein-Materialien-Plattform auf dem Gebiet der biomedizinischen Forschung mit direkter Relevanz für abstimmbare Gewebe repariert und Krankheitsbehandlungen und weitere führen zu biologisch abbaubaren Implantaten, wo ihre neue therapeutische und diagnostische Funktionen vorstellbar 3 werden kann. Viele natürliche Strukturproteine ​​haben kritische physikalische und bioaktiven Eigenschaften, die als Kandidaten für die Biomaterial-Matrizen ausgenutzt werden können. Seide aus verschiedenen Wurmarten, Keratine von Haaren und Wolle, Elastine und Kollagene aus verschiedenen Geweben undverschiedene Pflanzenproteine ​​sind einige der häufigsten Strukturproteinen für die Gestaltung variablen Materialien auf Proteinbasis (1), 18-27 verwendet. Im Allgemeinen können diese Proteine ​​unterschiedlichen Molekularsekundärstrukturen (zB Beta-Faltblätter für Seide, oder Spiralspulen für Keratine) aufgrund ihrer einzigartigen wiederholende primären Aminosäuresequenzen 3,28-35 bilden. Diese Eigenschaften fördern die Bildung von selbstorganisierten Strukturen makroskopischen mit einzigartigen Funktionen auf biologischen Schnittstellen aufgefordert ihre Nützlichkeit als wertvollen Ressource von Biopolymermaterialien. Hier sind zwei Arten von Strukturproteinen eingesetzt wurden (Protein A aus Wild Tussahseide und Protein B von domestizierten Maulbeerseide als Beispiel), die allgemeinen Protokolle der Herstellung von verschiedenen Protein-Legierung Biomaterialien zu demonstrieren. Die gezeigten Protokolle sind Teil 1: Protein-Interaktionsvorhersagen und Simulationen, Teil 2: Produktion von Protein-Legierung Lösungen und Teil 3: Herstellung von Protein-LegierungSysteme und für die optische, elektrische und pharmazeutische Anwendungen. <img alt="Figur 1" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/50891/50891fig1highres.jpg" width="500" /> Abbildung 1. Rohstoffe verschiedener Strukturproteine, die häufig in unserem Labor für die Gestaltung von Materialien auf Proteinbasis, einschließlich Seide aus verschiedenen Wurmarten verwendet werden, Keratine von Haaren und Wolle, Elastine aus verschiedenen Geweben und verschiedene Pflanzenproteine.

<table><tbody><tr><td>Q100 Dynamische Differenzkalorimeter (DSC)</td><td>TA Instruments, New Castle, DE, USA </td><td>N/A</td><td>Sie können jede Art von DSC mit einer Software zur Berechnung der Wärmekapazität verwenden.</td></tr><tr><td>SS30T Vakuum-Sputtersystem&nbsp;</td><td>T-M Vacuum Products, Inc., Cinnaminson, NJ, USA</td><td>N/A</td><td>Mit kundenspezifischen Teilen; Sie können jede Art von Sputtersystem zum Beschichten verwenden.</td></tr><tr><td>VWR 1415M Vakuumschrank</td><td>VWR International, Bridgeport, NJ, USA</td><td>N/A</td><td>Sie können jede Art von Vakuumschrank verwenden, um die Proben physisch zu vernetzen.</td></tr></tbody></table>

gestaltung silk-seidenprotein-legierungen für biomedizinische anwendungen

Designing Silk-silk Protein Alloy Materials for Biomedical Applications

Faserproteine ​​zeigen unterschiedliche Sequenzen und Strukturen, die für verschiedene Anwendungen in biomedizinischen Bereichen wie Biosensoren, Nanomedizin, Geweberegeneration und Drug-Delivery verwendet wurden. Entwicklung von Materialien auf der Basis der molekularen Maßstab Wechselwirkungen zwischen diesen Proteinen wird Ihnen helfen zu generieren neue multifunktionale Protein-Legierung Biomaterialien mit einstellbaren Eigenschaften. Solche Legierungsmaterial Systeme bieten auch Vorteile im Vergleich zu herkömmlichen synthetischen Polymeren durch die Materialien biologische Abbaubarkeit, Biokompatibilität und Haltbarkeit im Körper. Dieser Artikel verwendete die Proteinmischungen von Wild Tussahseide (Antheraea pernyi) und inländischen Maulbeerseide (Bombyx mori) als Beispiel, um nützliche Protokolle zu diesen Themen, darunter, wie Protein-Protein-Wechselwirkungen, die durch computergestützte Methoden, wie man Protein Legierung herzustellen vorherzusagen bieten Lösungen, wie Legierungssystemen durch thermische Analyse zu überprüfen, und zum variablen Legierungsmaterialien herzustelleneinschließlich der optischen Materialien mit Beugungsgitter, elektrische Materialien mit Schaltungen Beschichtungen und pharmazeutische Materialien für Drogenfreigabe und Auslieferung. Diese Methoden können wichtige Informationen für die Gestaltung der nächsten Generation multifunktionalen Biomaterialien auf der Basis verschiedener Protein-Legierungen bieten.

Typische Protein-Protein-Interaktionen (zB zwischen Protein A und Protein B) konnte Ladungs-Ladungs-(elektrostatische) Attraktionen, Wasserstoffbrücken Bildung, hydrophobe-hydrophile Wechselwirkungen sowie Dipol-, Lösungsmittel, Gegenionen und entropischen Effekte zwischen der spezifischen enthalten Domänen der beiden Proteine ​​(Abbildung 2) 3. Daher grundlegend, können wir die Effekte dieser Wechselwirkungen durch Computersimulationen vorherzusagen. <p class="jove_content" fo:k...

Blending ist ein effizienter Ansatz zur Biomaterialien mit einem breiten Spektrum von Eigenschaften und Funktionen kombiniert erzeugen. Durch die Vorhersage der molekularen Wechselwirkungen zwischen verschiedenen natürlichen Seidenproteinen, können neue Seide-Seidenprotein-Legierung Plattformen mit einstellbaren mechanischen Elastizität, elektrische Antwort, optische Transparenz, chemische Verarbeitbarkeit, biologische Abbaubarkeit oder thermische Stabilität ausgelegt werden.

Gestaltung Silk-Seidenprotein-Legierungen für biomedizinische Anwendungen

Fibrous proteins display different sequences and structures that have been used for various applications in biomedical fields such as biosensors, ...

Das übergeordnete Ziel dieses Verfahrens besteht darin, zu demonstrieren, wie verschiedene Proteinlegierungs­materialien unter Verwendung von Seide-Seide-Verbundfilmen mit elektronischen Schaltkreisen hergestellt werden können. Als Beispiel wird dies erreicht, indem zunächst individuelle Proteinlösungen aus den Kokons zweier verschiedener Seidenraupenarten regeneriert werden.Der zweite Schritt besteht darin, zwei Proteinlösungen mit unterschiedlichen Verhältnissen zu mischen und eine Reihe von Mischlösungen herzustellen. Anschließend wird eine Dünnschichttechnik verwendet, um elektronische Schaltkreise auf Glassubstraten herzustellen. Der letzte Schritt ist das Beschichten der Mischlösungen auf die Glassubstrate und die Übertragung der elektronischen Schaltkreise auf das getrocknete Protein. Verbundfilme im Vergleich zu herkömmlichen synthetischen Polymermaterialien. Proteinmaterialien können eine bessere Biokompatibilität, Biologische Abbaubarkeit und Anpassungsfähigkeit im menschlichen Körper bieten. Das Mischen von Proteinen in unterschiedlichen Verhältnissen ist ein einfacher technologischer Ansatz, um Legierungsmaterialien mit einstellbaren physikalischen, chemischen oder biologischen Eigenschaften herzustellen.Diese Technik auf implantierte biomedizinische Systeme auszudehnen, ermöglicht eine elektronische Überwachung und verbessert so Diagnose und Therapie in der medizinischen Behandlung. Darüber hinaus kann die Technik zur Entwicklung von Geräten genutzt werden, die nach Erfüllung ihres Zwecks vom Körper resorbiert werden können. In diesem Video verwenden wir als Beispiel die Proteinmischungen aus wilder TOSA-Seide sowie aus gezüchteter Maulbeer-Seide, um nützliche Protokolle zu diesem Thema bereitzustellen, einschließlich der Herstellung von Proteinlösungsmischungen sowie der Herstellung von Mischmaterialien unter Verwendung elektronischer Schaltkreise.Der Hauptvorteil unserer Schaltkreisbeschichtungstechnik im Vergleich zu anderen Methoden wie dem Verdampfen besteht darin, dass die Proteine während unseres Beschichtungsprozesses weder direkter noch strahlungsbedingter starker Hitze ausgesetzt sind. Um dieses Verfahren zu beginnen, schneiden Sie rohe, wilde tssa-Seidencocoon in einem Gewicht von drei Gramm. Füllen Sie einen zwei Liter fassenden Glasbecher mit destilliertem Wasser und stellen Sie den Glasbecher dann auf eine Heizplatte.Bedecken Sie es mit Aluminiumfolie und erhitzen Sie es bis zum Sieden. Nehmen Sie die Abdeckung aus Aluminiumfolie ab und geben Sie langsam drei Gramm Natriumbicarbonat in das siedende Wasser, wobei Sie es vollständig auflösen lassen. Sobald das Natriumbicarbonat vollständig gelöst ist, fügen Sie die Wildseidenspinner-Kokons in das siedende Wasser hinzu und lassen Sie die Mischung zwei bis drei Stunden lang sieden.Nach dem Kochen die Proteinfasern vorsichtig mit einem Spatel aus der Lösung nehmen und ausdrücken, um überschüssiges Wasser zu entfernen. Anschließend die Fasern in einem Zweiliter-Becher mit kaltem destilliertem Wasser versenken und die Fasern zweimal je 30 Minuten lang waschen, um unreine Rückstände vollständig von der Faseroberfläche zu entfernen. Nach dem Waschen die Fasern mindestens 12 Stunden in einem Abzugsschrank trocknen.Schmelzen Sie 48,784 Gramm Calciumnitrat in einem Glassprühbehälter, um bei 65 Grad Celsius eine Flüssigkeit zur Auflösung der Rohseiden-Proteinfasern zu bilden. Anschließend mischen Sie die Fasern und das Lösungsmittel im Verhältnis von einem Gramm Faser zu 10 Milliliter Lösungsmittel. Nachdem die Fasern fünf bis zwölf Stunden bei 95 Grad Celsius gelöst wurden, gießen Sie die Rohseiden-Lösung in ein 12-Milliliter-Dialysegefäß und führen eine Dialyse gegen zwei Liter destilliertes Wasser durch.Wechseln Sie das destillierte Wasser häufig, um die Calciumnitrat-Lösungsmittel aus der Lösung zu entfernen. Sammeln Sie nach drei Tagen die Proteiniösungen aus den Dialysekassetten und geben Sie sie in Zentrifugenröhrchen, die für 13.000 U/min geeignet sind. Zentrifugieren Sie danach die Lösungen eine Stunde lang bei 3.500 U/min und vier Grad Celsius.Drei Mal wiederholen, um Ablagerungen nach Beendigung zu entfernen. Die endgültigen Lösungen nach dem Sammeln eines weiteren natürlichen Proteins, wie beispielsweise gezüchteter Maulbeerspinnenseide, in einem Kühlschrank bei vier Grad Celsius lagern. Den obigen Vorgang mit einer geeigneten Seife und einem Auflösemittel so lange wiederholen, bis eine endgültige wässrige Proteinlösung mit gemessener Konzentration erhalten ist.Als Nächstes mischen Sie langsam eine einprozentige (nach Gewicht) Lösung aus Naturseide mit einer einprozentigen (nach Gewicht) Lösung aus gezüchteter Seide unter Verwendung eines Pipettenspenders. Die endgültige Lösung bei vier Grad Celsius lagern, um Proteinaggregation zu vermeiden. Um ein elektrisches Schaltmuster auf einem Glas-Substrat herzustellen, reinigen Sie zunächst einen Objektträger mit einem Entfettungslösungsmittel wie Hinox und einem Ultraschallreiniger für fünf Minuten. Anschließend reinigen Sie den Objektträger fünf Minuten lang in Aceton und danach fünf Minuten lang in Methanol.Blasen Sie die Objektträger mit trockenem Stickstoffgas ab, das durch die Verdampfung aus einem 180-Liter-Flüssigstickstoffbehälter erzeugt wird. Führen Sie zu diesem Zeitpunkt die Substratmaterialien in die Abscheidungskammer ein und evakuieren Sie die Ladeschleuse auf einen Druck von 30 Millitorr. Öffnen Sie dann das Schieberventil zwischen der Ladeschleuse und der Hauptabscheidungskammer und führen Sie das Substrat in die Kammer ein.Schalten Sie das Argon-Gas und den Druckregler ein und stellen Sie den Druck auf den gewünschten Abscheidungsdruck ein, um Oxidschichten und Verunreinigungen mehrere Minuten lang durch Vorsputtern vom Target zu entfernen. Öffnen Sie danach den Verschluss und sputtern Sie das Metall mit einer Abscheiderate auf das Substrat, um die gewünschte Dicke zu erreichen. Sobald der Sputterprozess abgeschlossen ist, nehmen Sie den beschichteten Objektträger aus der Kammer heraus.Unter Verwendung eines Spin-Coaters wird eine positive Fotolackbeschichtung auf die Oberfläche des Films aufgebracht. Nachdem der Fotolack auf den Film aufgespint wurde, erfolgt eine weiche Vorvernetzung bei 90 Grad Celsius für fünf Minuten, um den Lack zu trocknen. Danach wird eine Kontaktnmaske mit dem Bild des Bauelements fest gegen den Fotolack gedrückt.Belichten Sie den Fotolack 10 Sekunden lang mit einer 1000-Watt-UV-Lichtquelle. Danach legen Sie den Film in den Fotolackentwickler, bis das projizierte Bild erscheint. Unmittelbar nach dem Erscheinen des Bildes tauchen Sie den Film in entionisiertes Wasser, um die Wirkung des Entwicklers auf dem nicht belichteten Fotolack zu stoppen.Anschließend den Film mit trockenem Stickstoffgas abblasen. Den Film für 15 Minuten in einen Ofen bei 120 Grad Celsius geben, um den Fotolack zu härten. Nachdem der Film abgekühlt ist, in eine Ätzlösung geben, bis das Metall, das nicht durch den Fotolack geschützt ist, abgelöst wird.Tauchen Sie den Film in Wasser, um die Ätzung zu stoppen. Spülen Sie den Film anschließend mit Aceton, um das ausgehärtete Fotoresist zu entfernen, danach spülen Sie den Film mit Methanol und trocknen ihn mit trockenem Stickstoff ab. Wenn das beschichtete Glas bereit ist, geben Sie verschiedene Proteinlegierungs-Lösungen auf die Glasoberfläche. Trocknen Sie diese mithilfe einer Pipette mindestens 12 Stunden im Abzug, um Proteinlegierungs-Folien auf dem Glas zu erhalten. Danach lösen Sie die Proteinlegierungs-Folien mit den dünnen Metallmustern vorsichtig mit einer Pinzette vom Glasuntergrund ab. Um unlösliche Proteinlegierungs-Materialien zu erhalten, legen Sie die getrocknete Folie in einen Vakuumofen bei 60 Grad Celsius und 25 Kilopascal, wobei eine Wasserschale auf dem Boden der Kammer platziert wird.Pumpen Sie die Luft aus dem Ofen, sodass die Wasserdämpfe mindestens zwei Stunden lang auf alle Proben einwirken können. Nachdem das Vakuum abgelassen wurde und die Proben aus dem Ofen entnommen wurden, entfernen Sie mithilfe einer Pinzette den wasserunlöslichen Film vom Substrat. Testen Sie abschließend den elektrischen Widerstand des Metallmusters auf den Proteinlegierungsfilmen und vergleichen Sie ihn mit dem ursprünglichen Muster auf dem Glas.Typische Protein-Protein-Wechselwirkungen können elektrostatische Anziehungskräfte, Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe und hydrophile Wechselwirkungen sowie Dipol-Lösungsmittel-Gegenionen-Wechselwirkungen und entropische Effekte zwischen spezifischen Proteinbereichen umfassen. Die Auswirkungen dieser Wechselwirkungen können mithilfe computergestützter Simulationen während einer Dehnungssimulation vorhergesagt werden. Ein Protein kann ein elastisches Netzwerk bilden, das wie Federn wirkt und den Materialien eine hohe Elastizität verleiht, während ein anderes als Partikel mit starken physikalischen Vernetzern für die Materialien fungieren kann.Dynamische strukturelle Übergänge können in verschiedenen Bereichen induziert werden, um Energie zu speichern und freizusetzen oder zusätzliche mechanische Stabilität bereitzustellen. Die Proteinlegierungs-Lösungen können zu verschiedenen Biomaterialien mit einstellbaren Eigenschaften verarbeitet werden, einschließlich Materialmatrizen für thermische, mechanische, optische, elektrische, chemische oder biomedizinische Anwendungen. In dieser Demonstration wurde die elektrische Widerstandsfähigkeit bei Raumtemperatur der elektrischen Schaltkreise auf den Proteinfilmen mittels Zweipol- und Vierpol-Techniken gemessen.Bei der Zweipunktmessung wiesen die Filme eine Resistivität von 3,6 × 10⁻⁷ Ω·m auf, was etwa 20-mal höher ist als im Volumenmaterial. Eine höhere Resistivität in Filmen im Vergleich zum Volumenmaterial ist typisch, da der Stromweg bereits eingeschränkt ist und die Ladungsträger Defekte nicht umgehen können. Durch die Änderung des Verhältnisses der Proteinbestandteile können wir biophysikalische Eigenschaften der endgültigen Materialien wie deren Elastizität, Festigkeit, Oberflächenrauheit oder Oberflächenladung steuern.Diese Eigenschaften würden letztendlich die Funktionen und Verhaltensweisen der an das Material angehefteten Gewebe beeinflussen. Daher bietet das Proteinlegierungssystem uns einen neuen Ansatz, um in Zukunft implantierbare medizinische Geräte oder Materialien mit einstellbaren Funktionen herzustellen. Nach dem Anschauen dieses Videos sollten Sie ein gutes Verständnis dafür haben, wie Schaltkreise auf diesen Materialien hergestellt werden können, und wir hoffen, dass die in dem Artikel bereitgestellten Protokolle zukünftig sowohl Forschungswissenschaftlern als auch klinischen Ärzten in verschiedenen biomedizinischen Fachgebieten zugutekommen werden.

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Research

Forschung

JoVE Journal

Bioengineering

Biotechnik

Silk Filme sind eine neue Klasse von Biomaterialien leicht anpassbar für eine Reihe von biomedizinischen Anwendungen. Das vorgestellte Seide Filmkultur System ist sehr anpassungsfähig an eine Vielzahl...

Silk Film Culture-System für In-vitro- Analyse und Design-Biomaterial

Trotz der hervorragenden mechanischen und biochemischen Eigenschaften von Spinnenseide, kann dieses Material nicht in großen Mengen mit konventionellen Mitteln gewonnen werden. Hier beschreiben wir eine wirksame Strategie, um künstliche Spinnenseide, die ein wichtiger Prozess für die Ermittler Studium Spinnenseide Herstellung und ihre Verwendung als Next-Generation-Biomaterialien ist zu spinnen.

Synthetische Spinnenseide Produktion im Labormaßstab

Spinnenseide Fasern zeigen außergewöhnliche mechanische Eigenschaften.

Luftfilter Devices Inklusive Vlies Meshes of Elektrogesponnene Rekombinante Spinnenseidenproteine

Einblicke in die komplexen Aktionen des Gehirns erfordern fortschrittliche Forschungswerkzeuge. Hier demonstrieren wir ein neuartiges, auf Seidenkollagen basierendes 3D-Modell von neuronalem Gewebe, das einer gehirnähnlichen Architektur ähnelt. Das Modell kann verwendet werden, um die Assemblierung neuronaler Netzwerke, die axonale Führung, Zell-Zell-Interaktionen und die elektrische Aktivität zu untersuchen.

Engineered 3D Silk-Kollagen-basierten Modell von polarisiertem Neural Tissue

Bioaktive und mechanisch zuverlässige Metallgerüste wurden durch ein Verfahren hergestellt, das aus zwei Prozessen besteht, dem dynamischen Gefrierguss zur Herstellung von porösem Ti und dem Beschichten und Verdichten der Ti-Gerüste. Der Verdichtungsprozess ist einfach, effektiv und anwendbar auf die Herstellung von funktional abgestuften Gerüsten.

Herstellung von mechanisch Tunable und Bioactive Metallgerüste für biomedizinische Anwendungen

Nanopartikel sind, sich als viel versprechende Wirkstoffabgabesysteme für ein breites Spektrum von Indikationen. Hier beschreiben wir eine einfache , aber leistungsfähige Methode Seide Nanopartikel mit Reverse Engineering Bombyx mori Seide herzustellen. Diese Seide Nanopartikel können leicht mit einem therapeutischen Nutzlast beladen werden und anschließend für Drug-Delivery-Anwendungen untersucht.

Herstellung und Drug-Delivery-Anwendungen von Silk Nanopartikel

Ein Protokoll für die mikrofluidischen Spinning und Charakterisierung der Mikrostruktur regenerierten Seide Fibroin Monofilament wird vorgestellt.

Mikrofluidische trocken-Spinnen und Charakterisierung von regenerierten Seide Fibroin Fasern

Hier präsentieren wir Ihnen eine Methode für die Bereitstellung von viralen Expressionsvektoren in das Gehirn mit Seide Fibroin Filme. Diese Methode ermöglicht die gezielte Bereitstellung von Expressionsvektoren mit beschichteten Glasfasern Seide/AAV, konische Lichtleitfasern und kranialen Fenster.

In Vivo Gezielte Expression von optogenetische Proteinen mit Seide/AAV Filme

Gewebekultureinsätze mit Kunststoffmembranen sind der goldene Standard in Zellkulturlaboren als durchlässige Stützen zur Etablierung von Zellschichten und Modellen von Barrieregeweben. Hier stellen wir eine einfache Methode vor, um die Kunststoffmembran durch eine biologisch relevantere Membran zu ersetzen, die aus einem rekombinanten funktionalisierten Spinnenseidenprotein besteht.

Nanofibrilläre Basalmembran-Imitation aus rekombinant funktionalisierter Spinnenseide in maßgefertigten Gewebekultureinsätzen

DNA-Origami ist eine leistungsfähige Methode zur Herstellung nanoskaliger Objekte präzise durch die Programmierung der Selbstorganisation von DNA-Molekülen. Hier beschreiben wir, wie DNA-Origami genutzt werden, um einen Roboter Roboter erfassen kann biologische Signale und reagiert durch Shape Shifting, anschließend auf eine gewünschte Wirkung weitergeleitet zu entwerfen.

Entwerfen einer Bio-responsive Robot von DNA Origami

Erfahren Sie die Herstellung von Seidenprotein-Legierungen für biomedizinische Anwendungen durch Mischen von Proteinlösungen und Integration elektronischer Schaltkreise. Diese Methode ermöglicht die Entwicklung biokompatibler und biologisch abbaubarer Implantate mit einstellbaren mechanischen Eigenschaften.

Gestaltung Silk-Seidenprotein-Legierungen für biomedizinische Anwendungen

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