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Biochemistry

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JoVE Journal Biochemistry
Eine semi-High-Throughput-Anpassung des NADH-gekoppelten ATPase-Assays zum Screening kleiner Molekülinhibitoren
Measuring Protein Binding to F-actin by Co-sedimentation
Journal (Biochemistry)
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Crystal Structure of the N-terminal Domain of Ryanodine Receptor from Plutella xylostella
Journal (Biochemistry)
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Eine semi-High-Throughput-Anpassung des NADH-gekoppelten ATPase-Assays zum Screening kleiner Molekülinhibitoren

Article DOI: 10.3791/60017-v • 10:28 min • August 17th, 2019
August 17th, 2019 •
1,2, 1,2, 3, 2, 1,2
1Department of Molecular Medicine, The Scripps Research Institute, 2Department of Neuroscience, The Scripps Research Institute, 3Laboratory of Molecular Physiology, NHLBI, National Institutes of Health

Kapitel

Summary
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Ein Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NADH)-gekoppelter ATPase-Assay wurde an das semihohe Durchsatzscreening von kleinen Molekül-Myosininhibitoren angepasst. Dieser kinetische Assay wird in einem 384-Well-Mikroplattenformat mit einem Gesamtreaktionsvolumen von nur 20 l pro Brunnen ausgeführt. Die Plattform sollte für praktisch jedes ADP-produzierende Enzym gelten.

Tags

Biochemie Ausgabe 150 ATPase-Assay NADH Fluoreszenz Halbhochdurchsatz-Screening hemmende Konstante Myosin
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