Article de méthode

Mesure de la force en temps réel entre les gouttelettes d’émulsion lors de la décomposition enzymatique

DOI :

10.3791/68182

⸱

27 juin 2025

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1Key Laboratory of Quantum Precision Measurement, College of Physics, Zhejiang University of Technology, 2College of Optical and Electronic Technology, China Jiliang University

Dans cet article

Résumé

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ce protocole utilise une pince à épiler optique à double piège pour mesurer les forces entre les gouttelettes en temps réel pendant la digestion enzymatique des émulsions. Il facilite l’étude de la stabilité des émulsions et de la dynamique des gouttelettes, avec des applications dans les sciences alimentaires et les produits pharmaceutiques.

Résumé

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ce protocole introduit une méthodologie unique pour étudier la stabilité des émulsions et la désintégration dynamique des gouttelettes d’émulsion lors de la digestion enzymatique à l’aide d’une pince à épiler optique à double piège. Le processus implique la préparation de l’émulsion, l’introduction de l’enzyme et la configuration d’un système de mesure de force pour surveiller les forces entre les gouttelettes en temps réel. En utilisant une pince à épiler optique à double piège, la méthode permet une manipulation et une observation précises des gouttelettes d’émulsion, facilitant ainsi la mesure des forces entre les gouttelettes lors de la désintégration enzymatique. Cette technique expérimentale offre des informations importantes sur les interactions et la stabilité des émulsions pendant la digestion, avec une pertinence particulière pour la recherche en sciences alimentaires, en produits pharmaceutiques et dans d’autres industries impliquant des émulsions organiques. La méthode est adaptable et applicable à diverses configurations de pinces optiques et à différents types d’émulsions ou d’enzymes, servant d’outil polyvalent pour explorer les propriétés mécaniques et les processus de désintégration dans une gamme de domaines. De plus, cette approche visuelle offre l’avantage d’une surveillance en temps réel de la dynamique des forces, ouvrant de nouvelles voies pour l’étude du comportement des émulsions dans diverses applications.

Introduction

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Les émulsions sont des systèmes hétérogènes composés de deux liquides non miscibles, où un liquide est dispersé sous forme de gouttelettes dans l’autre. Ces systèmes sont omniprésents dans diverses industries, notamment l’alimentation, les produits pharmaceutiques1, les cosmétiques et la pétrochimie. La stabilité et la fonctionnalité des émulsions dépendent de manière critique des interactions entre les gouttelettes, qui peuvent être influencées par divers facteurs tels que la chimie de surface, les conditions environnementales et la présence d’enzymes2.

Dans de nombreuses applications, en particulier dans les sciences alimentaires et l’administration de médicaments, les émulsions sont exposées à des environnements enzymatiques 3,4. Par exemple, dans le système digestif humain, les aliments et les médicaments à base d’émulsion ingérés rencontrent diverses enzymes qui peuvent modifier leur structure et leur fonction. Comprendre la dynamique des interactions des gouttelettes pendant la digestion enzymatique est crucial pour concevoir des produits stables et efficaces à base d’émulsion 5,6.

Les méthodes traditionnelles d’étude de la stabilité des émulsions 2,7, telles que la diffusion de la lumière ou les mesures rhéologiques, fournissent des informations précieuses sur le volume, mais ne peuvent pas observer et quantifier directement les interactions entre les gouttelettes individuelles8. Cette limitation a entravé la compréhension des processus à l’échelle microscopique qui se produisent lors de la digestion enzymatique des émulsions.

Les pinces optiques sont devenues un outil puissant pour manipuler des objets microscopiques et mesurer les forces à l’échelle microscopique et nanométrique9. En exploitant l’élan de la lumière, les pinces optiques peuvent piéger et déplacer des gouttelettes individuelles avec une précision exceptionnelle. Cette capacité ouvre de nouvelles possibilités pour l’étude des interactions gouttelettes-gouttelettes dans des environnements complexes10,11.

Ce protocole présente une méthode unique qui combine deux pinces optiques avec des mesures de force en temps réel pour étudier les interactions entre les gouttelettes d’émulsion pendant la digestion enzymatique. À titre d’exemple représentatif, la méthode est démontrée à l’aide d’un système d’émulsion composé d’huile de colza ou d’une gouttelette de graisse stabilisée par des protéines de lactosérum, subissant une digestion par trypsine. Ce système modèle est particulièrement pertinent pour la science alimentaire et la nutrition, car il imite les émulsions alimentaires courantes et leur comportement dans le tube digestif12.

L’approche permet d’observer et de quantifier directement les forces entre les gouttelettes individuelles lors de leur décomposition enzymatique, fournissant des informations sans précédent sur la dynamique de la stabilité de l’émulsion dans des conditions digestives. La méthode utilise le système de pince à épiler optique, une configuration de pince à épiler optique à double piège à la pointe de la technologie, pour manipuler les gouttelettes d’émulsion et mesurer les forces entre les gouttelettes avec une grande précision13.

Cette technique expérimentale comble le fossé entre les études d’émulsions en vrac et les études au niveau moléculaire, offrant une perspective unique sur le comportement des émulsions pendant la digestion enzymatique. Les connaissances acquises grâce à cette méthode ont des implications de grande portée dans divers domaines, notamment l’ingénierie alimentaire, les formulations pharmaceutiques et la science fondamentale des colloïdes. Bien qu’un système huile-protéine-enzyme spécifique soit utilisé à titre d’exemple, la méthodologie présentée ici peut être adaptée pour étudier un large éventail de systèmes d’émulsion organique et d’enzymes digestives dans diverses industries.

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Protocole

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La figure 1 illustre un schéma de piégeage de gouttelettes à pince optique à double piège. Les réactifs et l’équipement utilisés dans cette étude sont énumérés dans la table des matériaux.

1. Préparation de la dispersion des protéines de lactosérum

  1. Préparez une dispersion de protéines de lactosérum à 5 % (p/v) dans de l’eau désionisée.
    1. À l’aide d’une balance électronique, pesez avec précision 2,5 g de poudre de protéine de lactosérum.
    2. À l’aide d’un cylindre gradué, mesurer 47,5 mL d’eau déminéralisée.
  2. Mélanger les ingrédients.
    1. Transférez la poudre de protéine pesée et l’eau mesurée dans un bécher.
    2. Ajoutez une barre d’agitation magnétique dans le bécher.
  3. Scellez le bécher.
    1. Couvrez le bécher d’un film d’étanchéité pour éviter l’évaporation et la contamination.
  4. Mélangez la dispersion.
    1. Placez le bécher sur un agitateur magnétique. Réglez la vitesse d’agitation à 1500 tr/min (Figure 2A) jusqu’à ce que la poudre de protéine soit complètement dissoute et que la solution soit uniformément dispersée.
  5. Hydrater la protéine
    1. Pour assurer une hydratation complète de la protéine de lactosérum et minimiser la formation de mousse, préparez la dispersion un jour avant la préparation de l’émulsion.
    2. Laissez la dispersion de 5 % de protéines de lactosérum se mélanger pendant la nuit à température ambiante.
      ATTENTION : Assurez-vous que toute la verrerie et les ustensiles sont propres et exempts de contaminants pour éviter d’affecter la dispersion des protéines.
      REMARQUE : L’étape d’hydratation de nuit est cruciale pour une fonctionnalité optimale des protéines et la stabilité de l’émulsion. Le fait de sauter cette étape peut entraîner une réduction de l’efficacité de l’émulsification. Cette section du protocole décrit les étapes initiales de préparation de la dispersion des protéines de lactosérum, qui seront utilisées pour stabiliser les gouttelettes d’huile de colza lors de la préparation ultérieure de l’émulsion. Les étapes suivantes comprennent généralement la préparation de l’émulsion huile dans l’eau, la mise en place de l’expérience de la pince optique et l’introduction de la trypsine pour les études de digestion.

2. Préparation des émulsions huile dans eau

  1. Optimiser la formulation.
    1. Préparez l’émulsion en mélangeant 15 % d’huile avec une solution protéique à 85 % en volume pour obtenir un rapport de masse protéine/lipide de 0,3.
  2. Préparer la phase lipidique.
    1. L’huile de colza est liquide à température ambiante. Ajouter 30 ml d’huile de colza dans un tube à centrifuger pour une utilisation ultérieure.
    2. La matière grasse du lait est solide à température ambiante. Prenez environ cinq cuillères de matière grasse du lait et placez-les dans un tube à centrifuger.
    3. Placez le tube dans un bécher et ajoutez environ 40 ml d’eau déminéralisée dans le bécher.
    4. À l’aide d’une plaque chauffante numérique, chauffer le bécher à 42 °C et maintenir cette température pendant 30 minutes pour assurer une fusion complète (Figure 2B).
      REMARQUE : Le point de fusion de la matière grasse du lait est d’environ 30 °C à 40 °C. La température du laboratoire est maintenue à 26 °C. La matière grasse du lait fondue peut rester liquide pendant un certain temps, mais elle se solidifiera progressivement à température ambiante si elle est laissée debout.
  3. Mélanger les ingrédients.
    1. Dans un tube à centrifuger de 5 ml, ajouter 0,6 ml d’huile (huile de colza ou matière grasse laitière fondue) et 3,4 ml de la solution de protéines de lactosérum préparée.
  4. Homogénéiser l’émulsion.
    1. Utilisez un mélangeur à haut cisaillement (HSM). Réglez la vitesse à 25 000 tr/min et mélangez pendant 5 min (Figure 2C).
    2. En option, passez l’émulsion grossière dans un homogénéisateur à haute pression. Conditions typiques : 2-3 passages à une pression de 500-1000 bars.
  5. Diluez l’émulsion.
    1. Préparez une dilution de 1:1000 de l’émulsion. Mesurez 4 μL de l’émulsion d’origine à l’aide d’une pipette. Ajoutez-le à 3996 μL d’eau déminéralisée. Mélangez soigneusement pour assurer une dilution uniforme.

3. Configuration initiale de la pince à épiler optique

  1. Préparez et nettoyez les cellules d’écoulement microfluidique (voir le tableau des matériaux).
    REMARQUE : L’appareil est équipé de six canaux microfluidiques. Cette expérience utilise un seul canal, seul le canal le plus à gauche de la figure 3B est utilisé.
    1. Pour préparer le canal microfluidique, nettoyez tous les équipements et canaux d’écoulement nécessaires. Rincez soigneusement tout l’équipement à l’eau déminéralisée pour vous assurer qu’il ne reste aucun résidu.
    2. Pour nettoyer, rincez le canal requis avec de l’éthanol. Réglez le débit à 1,0 bar et rincez à l’éthanol. 1 h avant l’expérience, rincez l’albumine sérique bovine (BSA) dans la cellule d’écoulement. La BSA forme une couche « bloquante » sur les surfaces pour réduire l’adsorption non spécifique des gouttelettes d’émulsion ou d’autres biomolécules.
  2. Verser l’émulsion préparée dans le canal expérimental.
  3. Préparez l’instrument avant l’expérience.
    1. Ouvrez la pince à épiler optique.
    2. Ajoutez environ 70 μL d’eau désionisée à la lentille inférieure de l’objectif.
    3. Insérez la chambre d’échantillonnage jusqu’à ce qu’un « clic » se fasse entendre.
    4. Placez une goutte d’huile d’immersion sur le dessus de la chambre d’échantillonnage (Figure 3C).
    5. Abaissez doucement la lentille du condenseur jusqu’à ce qu’elle touche légèrement la surface supérieure de la chambre d’échantillonnage.
    6. Fermez la pince à épiler optique avant d’allumer le laser. Le laser fonctionne à 1064 nm.
  4. Localisez le plan Z et ajustez le chemin optique.
    1. Allumez le laser et réglez la puissance sur 100 %.
    2. Ajustez le bouton inférieur (Figure 3A) du système de pince à épiler optique pour localiser le point laser. En vous déplaçant de bas en haut (réglage dans le sens des aiguilles d’une montre), observez les points laser trois fois. Réglez le plan Z entre la deuxième et la troisième série de points laser.
      REMARQUE : Les trois ensembles de points laser apparaissent lorsque le laser est focalisé sur la surface inférieure de la cellule d’écoulement, la surface supérieure de la lamelle inférieure et la surface inférieure de la lame de verre supérieure. Le laser doit être focalisé entre la surface supérieure de la lamelle et la surface inférieure de la lame de verre.
    3. Réduire la puissance du laser à 30 %.
    4. Vérifiez que 7 à 11 franges d’interférence apparaissent à l’écran (Figure 3E). Si le nombre est trop élevé ou trop bas, ajustez le bouton inférieur.
      REMARQUE : Le nombre de franges d’interférence reflète l’optimisation de l’espacement entre le condenseur et la cellule d’écoulement. Dans une plage de 7 à 11 franges, le condenseur capte efficacement suffisamment de lumière pour assurer un bon rapport signal/bruit pour les signaux mesurés, tels que la réponse mécanique. Cet espacement maintient également une distance de sécurité pour éviter tout contact de la lentille avec la cellule d’écoulement et réduire la diffusion du chemin optique ou les interférences de réflexion.
  5. Ajustez les canaux d’écoulement. Fermez les canaux inutiles et assurez-vous que seul le canal expérimental requis est ouvert.
  6. Réglez la puissance du laser. Habituellement, réglez le laser à 100 % pour capturer les gouttelettes, mais ajustez à l’intensité requise pour des conditions expérimentales spécifiques.
  7. Configurer le stockage des données. Configurez le répertoire d’enregistrement des fichiers pour garantir l’acquisition immédiate des données expérimentales.

4. Mesure de la courbe force-distance de l’émulsion

  1. Réglez le débit à 0,5 bar. Les gouttelettes doivent être visibles à l’écran pendant environ 5 s. Ensuite, arrêtez le débit en sélectionnant Vide et fermez la vanne du canal.
  2. Capturez les gouttelettes.
    1. Utilisez le joystick pour capturer deux gouttelettes de taille similaire dans le canal. La figure 4 montre un schéma des gouttelettes capturées avec succès.
    2. Ajustez la distance entre les deux gouttelettes à environ 10 μm. Si une longe se forme, un changement notable de force sera observé.
    3. Fixez les positions x et y du piège optique droit et la position y du piège optique gauche. Marquez les deux gouttelettes avec des cases magenta et vertes, respectivement.
  3. Mesurez la densité spectrale de puissance (PSD).
    1. Accédez au menu Calibrage .
    2. Sur l’écran de gauche, sélectionnez Mesurer. Si les niveaux de bruit sont excessifs, répétez la mesure jusqu’à l’obtention de résultats satisfaisants.
    3. Sélectionnez Appliquer pour confirmer l’étalonnage.
  4. Effacez les données d’origine et mesurez la force-distance.
    1. À ce stade, le joystick ne doit contrôler que le piège optique gauche. Déplacez lentement le piège gauche vers la gouttelette droite à une vitesse constante (1,0 μm/s) jusqu’à ce que la distance atteigne zéro. Cette procédure permet d’obtenir la courbe force-distance requise.
  5. Sélectionnez les données et enregistrez-les.
    1. Utilisez le bouton gauche de la souris pour sélectionner l’intervalle de données qui vous intéresse, à partir d’une séparation de gouttelettes de 10 μm jusqu’à 0 μm. À une distance de 0 μm, la force mesurée atteint généralement sa valeur maximale.
  6. Enregistrez les données sélectionnées.
    1. Cliquez avec le bouton droit de la souris pour enregistrer le segment de données sélectionné dans le répertoire de dossiers initial.

5. Préparation de la solution tampon de Tris et de la solution de trypsine

  1. Préparez la solution tampon Tris avec la composition suivante : 11,860 g/L de base Tris, 0,735 g/L de chlorure de calcium dihydraté (CaCl2·2H2O) et 8,766 g/L de chlorure de sodium (NaCl). Ajustez le volume final à 100 ml. Ajustez le pH initialement à environ 8,4 à l’aide d’acide chlorhydrique (HCl) et confirmez le pH final à l’aide de bandelettes de test de pH.
  2. Préparez la solution de trypsine en dissolvant 100 mg de trypsine 1:250 (dérivée du pancréas porcin) dans 1000 mL de tampon Tris. Mélangez le mélange à l’aide d’un agitateur magnétique à 4 °C et 500 tr/min pendant 15 min. Ensuite, centrifuger la solution à 4 °C pendant 15 min.

6. Action de la trypsine et schéma de détection dynamique

  1. Ajouter la solution de trypsine à l’émulsion.
    1. À l’aide d’une pipette d’une plage de 0,5 μL à 10 μL, prélever 4 μL de la solution de trypsine et l’ajouter soigneusement à l’émulsion préparée de 4 mL.
  2. Effectuez une surveillance dynamique en temps réel.
    1. Après l’ajout de la solution de trypsine, surveiller dynamiquement les émulsions à l’aide de la technologie de la pince à épiler optique. Les mesures sont prises toutes les 10 minutes, la première mesure étant effectuée 10 minutes après l’ajout de la solution de trypsine.

7. Traitement des données

  1. Obtenez les données expérimentales au format .h5 et effectuez la conversion de format requise à l’aide d’un environnement de traitement de données pour produire des fichiers de données tabulaires. Les fichiers convertis se composent de deux sections, enregistrant respectivement les données Force et Distance.
  2. Ajustez les données de ces deux sections à l’aide de techniques d’ajustement de courbes et tracez visuellement les courbes ajustées résultantes pour une analyse plus approfondie.

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Résultats

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Dans cette étude, des émulsions contenant de l’huile de colza et des protéines de lactosérum, ainsi que des matières grasses laitières et des protéines de lactosérum, ont été analysées à l’aide d’une pince à épiler. Tout d’abord, la relation force-distance entre les deux émulsions a été mesurée pour établir des données de référence (figure 5A-F). De la trypsine a ensuite été ajoutée à chaque émulsion, et la relation force-distance a été mesurée à nouveau tou...

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Discussion

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L’innovation centrale de cette méthodologie réside dans le fonctionnement synchronisé de deux pièges optiques et la technologie de surveillance mécanique en temps réel (Figure 3A), permettant une analyse dynamique de haute précision au niveau de la gouttelette unique. En piégeant indépendamment deux gouttelettes à l’aide de deux pinces optiques et en régulant avec précision leur séparation jusqu’à une distance initiale de 10 μm (voir étape 4.2.2), la méthode...

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Déclarations de divulgation

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Les auteurs n’ont rien à divulguer.

Remerciements

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Cette recherche a été financée par le PROJET NATIONAL DE RECHERCHE ET DE DÉVELOPPEMENT CLÉ DE LA CHINE, subvention n° 2023YFF0613603, et la FONDATION NATIONALE DES SCIENCES NATURELLES DE CHINE, subvention n° 22202167.

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Matériaux

Liste des matériaux utilisés dans cet article
NomEntrepriseNuméro de catalogueCommentaires
Logiciel BluelakeLUMICKS, Pays-BasLogiciel de contrôle de pince optique
CaCl2.H4O2
Dome Agitateur numérique à plaque chauffanteLED SCILOGEXSCI280-Pro  ;
Balance électroniqueShanghai Hengping Instrument Co., LTDFA1204
HCl
Homogénéisateur à grande vitesseNingbo Kemai Instrument Co., LTDKM-S10
Huile d’immersion
Appareil de mélange à vortex induit par la lumièreShanghai HUXI Industrial Co., LTDVortex-5S
Microsoft Office ExcelMicrosoft
Matière grasse laitièreSM MlekovitaMaslo Klarowane
NaCl
Plate-forme de pince à épiler optiqueLUMICKS,Pays-Basm-trap
LogicielOrigin Lab2024Pour tracer une courbe d’ajustement de force et de distance
Pistolet à pipetteEppendorf10 &mu ; L,100 &mu ; L,1000 &mu ;
Huile de colza  ;Bunge Polska Sp.z o.o.  ;Kujawski
Film d’étanchéitéParafilm4IN*125FT
Tris
TrypsinSangon BiotechA100458-0010Trypsine 1:250, à partir de Pancréas porcin
Concentré de protéines de lactosérum  ;SM MlekovitaWPC
L

Références

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Mots-clés

Stabilit des mulsionspinces optiquesdigestion enzymatiquesuivi en temps r eld sint gration des gouttelettesdigestion la trypsineforces inter gouttelettesmulsions alimentaires

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