Une technique de spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier l’auto-assemblage des peptides

La spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FTIR) permet d’étudier l’auto-assemblage des peptides en structures supramoléculaires maintenues ensemble par des interactions non covalentes.

Commencez par prélever un échantillon de protéines non assemblé - une suspension de peptides amyloïdes ayant la capacité de former une structure supramoléculaire riche en feuillets bêta. Placez l’échantillon dans un instrument FTIR équipé d’un cristal ATR.

Dirigez un faisceau infrarouge à un angle critique sur le cristal ; le faisceau le traverse et frappe l’interface entre le cristal et l’échantillon. Les cristaux ayant un indice de réfraction plus élevé que l’échantillon provoquent une réflexion interne du faisceau.

Une petite fraction du faisceau s’étend dans l’échantillon sous la forme d’une onde évanescente - une onde stationnaire aux points de réflexion. L’interaction de cette onde avec l’échantillon provoque l’absorption de l’énergie de l’onde, conduisant à une atténuation du faisceau réfléchi, enregistrée par un détecteur.

En fonction de la structure du peptide, l’échantillon absorbe dans des régions spécifiques du spectre infrarouge. Le spectre d’absorption – obtenu par transform