3.16: מבוא למנגנונים של קטליזה אנזימטית

במשך שנים רבות, מדענים חשבו כי קשירת אנזים-סובסטרט מתרחשת בצורה פשוטה של “מנעול ומפתח”. מודל זה קבע כי האנזים והמצע משתלבים יחד באופן מושלם בצעד מיידי אחד. עם זאת, המחקר הנוכחי תומך בהשקפה מעודנת יותר שמדענים מכנים התאמה מושרית. מודל ההתאמה המושרה מרחיב את מודל המנעול והמפתח על ידי תיאור אינטראקציה דינמית יותר בין אנזים לסובסטרט. כאשר האנזים והסובסטרט נפגשים, האינטראקציה ביניהם גורמת לשינוי קל במבנה האנזים המאשר סידור קשירה אידיאלי בין האנזים למצב המעבר של המצע. קישור אידיאלי זה ממקסם את יכולתו של האנזים לזרז את תגובתו.

אתרי האנזימים הפעילים מותאמים לספק תנאים סביבתיים ספציפיים ונתונים גם להשפעות סביבתיות מקומיות. העלאת הטמפרטורה הסביבתית בדרך כלל מגבירה את קצב התגובה, בזירוז אנזים או בכל דרך אחרת. עם זאת, עלייה או ירידה של הטמפרטורה מחוץ לטווח האופטימלי יכולה להשפיע על קשרים כימיים בתוך האתר הפעיל ולהשפיע על קשירת המצע. טמפרטורות גבוהות יגרמו בסופו של דבר לאנזימים, כמו מולקולות ביולוגיות אחרות, לבצע דה-נטורציה, ולשנות את התכונות הטבעיות של החומר. כמו כן, רמת החומציות של הסביבה המקומית יכולה להשפיע גם על תפקוד האנזימים. לשאריות חומצות אמינו באתר פעיל יש תכונות חומציות או בסיסיות משלהן האופטימליות לקטליזה. אנזימים מתפקדים בצורה אופטימלית בטווח pH מסוים, ושינוי הטמפרטורה או הטבע החומצי או הבסיסי יכול להשפיע על הפעילות הקטליטית.

אנזימים רבים אינם פועלים בצורה אופטימלית, או אפילו בכלל, אלא אם כן הם קשורים למולקולות מסייעות ספציפיות אחרות שאינן חלבוניות, באופן זמני באמצעות קשרים יוניים או מימנים או באופן קבוע באמצעות קשרים קוולנטיים חזקים יותר. שני סוגים של מולקולות עזר הם קופקטורים וקואנזימים. קשירה למולקולות אלה מקדמת קונפורמציה ותפקוד אופטימליים עבור האנזימים שלהם. קופקטורים הם יונים אנאורגניים כגון ברזל (Fe²⁺) ומגנזיום (Mg²⁺). לדוגמה, DNA פולימראז דורש יון אבץ קשור (Zn²⁺) כדי לתפקד. קואנזימים הם מולקולות עזר אורגניות בעלות מבנה אטומי בסיסי המורכב מפחמן ומימן, הדרושות לפעולת אנזימים. המקורות הנפוצים ביותר של קואנזימים הם ויטמינים תזונתיים. ויטמינים מסוימים הם מבשרי קואנזימים, ואחרים פועלים ישירות כמו קואנזימים.

טקסט זה נלקח מתוך Openstax, Biology 2e, Section 6.5 Enzymes