Depolimerizzazione del filamento di actina

I filamenti di actina (F-actina) sono composti da subunità di actina. La dissociazione dei monomeri di actina può verificarsi da entrambe le estremità della F-actina. La velocità di dissociazione è maggiore dall'estremità meno (-) o dall'estremità appuntita, dove esistono le subunità di actina con un ADP legato, noto insieme come ADP-actina. La depolimerizzazione dell'F-actina è aiutata da proteine, tra cui il fattore di depolimerizzazione dell'actina (ADF) e la famiglia di proteine della cofilina, la gelsolina e il fattore di maturazione della glia (GMF).

Nella F-actina, le proteine ADF/cofilina possono legarsi con le ADP-actine in un rapporto uno a uno. Il filamento di actina si torce quando queste proteine si legano all’ADP-actina, generando stress meccanico e rendendo fragile il filamento. Questo stress consente la rapida dissociazione delle actine ADP-G legate alla cofilina dal filamento. Le proteine ADF/cofilina sono anche associate all'AIP-1 (proteina interagente con l'actina 1), e ciò migliora ulteriormente il tasso di dissociazione sull'estremità negativa.

La gelsolina è una proteina legante l'actina attivata da ioni calcio. La gelsolina attivata si incunea in un filamento dritto di actina e interrompe le interazioni tra i monomeri di actina all'interno del filamento, dividendo la F-actina in due. Una parte ha un'estremità più (+) appena formata ricoperta di gelsolina, mentre l'altro filamento ha un'estremità meno (-) appena formata con actine ADP-G a rapida dissociazione.

Il disassemblaggio dei filamenti di actina può avvenire anche nei filamenti ramificati legati al complesso Arp2/3. Il GMF si lega al complesso Arp2/3 in corrispondenza delle diramazioni delle reti di actina. Dopo il legame, impedisce l'ulteriore nucleazione dei filamenti di actina da quel sito. Il GMF svolge un ruolo importante nella formazione dei lamellipodi, necessari per il movimento e la migrazione cellulare.