Articolo metodologico

Misurazione della forza in tempo reale tra le goccioline di emulsione durante la degradazione enzimatica

DOI:

10.3791/68182

⸱

27 giugno 2025

 ,  ,  ,  ,  , 
1Key Laboratory of Quantum Precision Measurement, College of Physics, Zhejiang University of Technology, 2College of Optical and Electronic Technology, China Jiliang University

In questo articolo

Sommario

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Questo protocollo utilizza pinzette ottiche a doppia trappola per misurare le forze tra le goccioline in tempo reale durante la digestione enzimatica delle emulsioni. Facilita lo studio della stabilità delle emulsioni e della dinamica delle goccioline, con applicazioni nelle scienze alimentari e farmaceutiche.

Abstract

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Questo protocollo introduce una metodologia unica per studiare la stabilità delle emulsioni e la disintegrazione dinamica delle goccioline di emulsione durante la digestione enzimatica utilizzando pinzette ottiche a doppia trappola. Il processo prevede la preparazione dell'emulsione, l'introduzione dell'enzima e la configurazione di un sistema di misurazione della forza per monitorare le forze tra le goccioline in tempo reale. Utilizzando pinzette ottiche a doppia trappola, il metodo consente la manipolazione e l'osservazione precise delle goccioline di emulsione, facilitando la misurazione delle forze tra le goccioline durante la disintegrazione enzimatica. Questa tecnica sperimentale offre informazioni significative sulle interazioni e la stabilità delle emulsioni durante la digestione, con particolare rilevanza per la ricerca nelle scienze alimentari, nei prodotti farmaceutici e in altre industrie che coinvolgono emulsioni organiche. Il metodo è adattabile e applicabile a varie configurazioni di pinzette ottiche e a diversi tipi di emulsioni o enzimi, fungendo da strumento versatile per esplorare le proprietà meccaniche e i processi di disintegrazione in una vasta gamma di campi. Inoltre, questo approccio visivo offre il vantaggio del monitoraggio in tempo reale della dinamica delle forze, aprendo nuove strade per lo studio del comportamento dell'emulsione in diverse applicazioni.

Introduzione

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Le emulsioni sono sistemi eterogenei costituiti da due liquidi immiscibili, dove un liquido è disperso sotto forma di goccioline all'interno dell'altro. Questi sistemi sono onnipresenti in vari settori, tra cui quello alimentare, farmaceutico1, cosmetico e petrolchimico. La stabilità e la funzionalità delle emulsioni dipendono in modo critico dalle interazioni tra le goccioline, che possono essere influenzate da vari fattori come la chimica delle superfici, le condizioni ambientali e la presenza di enzimi2.

In molte applicazioni, in particolare nella scienza dell'alimentazione e nella somministrazione di farmaci, le emulsioni sono esposte ad ambienti enzimatici 3,4. Ad esempio, nell'apparato digerente umano, gli alimenti e i farmaci a base di emulsione ingeriti incontrano vari enzimi che possono alterarne la struttura e la funzione. Comprendere le dinamiche delle interazioni tra le goccioline durante la digestione enzimatica è fondamentale per la progettazione di prodotti stabili ed efficaci a base di emulsioni 5,6.

I metodi tradizionali per lo studio della stabilità dell'emulsione 2,7, come la diffusione della luce o le misure reologiche, forniscono preziose informazioni di massa, ma non possono osservare e quantificare direttamente le interazioni tra le singole goccioline8. Questa limitazione ha ostacolato la comprensione dei processi su microscala che si verificano durante la digestione enzimatica delle emulsioni.

Le pinzette ottiche sono emerse come un potente strumento per manipolare oggetti microscopici e misurare le forze su micro e nanoscala9. Sfruttando lo slancio della luce, le pinzette ottiche possono intrappolare e spostare singole goccioline con una precisione eccezionale. Questa capacità apre nuove possibilità per lo studio delle interazioni gocciolina-gocciolina in ambienti complessi10,11.

Questo protocollo presenta un metodo unico che combina doppie pinzette ottiche con misurazioni della forza in tempo reale per studiare le interazioni tra le goccioline di emulsione durante la digestione enzimatica. Come esempio rappresentativo, il metodo viene dimostrato utilizzando un sistema di emulsione composto da olio di colza o da una gocciolina di grasso stabilizzata da proteine del siero di latte, sottoposte a digestione da parte della tripsina. Questo sistema modello è particolarmente rilevante per la scienza dell'alimentazione e la nutrizione, in quanto imita le comuni emulsioni alimentari e il loro comportamento nel tratto digestivo12.

L'approccio consente l'osservazione diretta e la quantificazione delle forze tra le singole goccioline mentre subiscono la degradazione enzimatica, fornendo informazioni senza precedenti sulle dinamiche della stabilità dell'emulsione in condizioni digestive. Il metodo utilizza il sistema di pinzette ottiche, una configurazione di pinzette ottiche a doppia trappola all'avanguardia, per manipolare le goccioline di emulsione e misurare le forze tra le goccioline con alta precisione13.

Questa tecnica sperimentale colma il divario tra gli studi sulle emulsioni di massa e le indagini a livello molecolare, offrendo una prospettiva unica sul comportamento delle emulsioni durante la digestione enzimatica. Le intuizioni ottenute da questo metodo hanno implicazioni di vasta portata per vari campi, tra cui l'ingegneria alimentare, le formulazioni farmaceutiche e la scienza fondamentale dei colloidi. Mentre come esempio viene utilizzato uno specifico sistema olio-proteina-enzima, la metodologia qui presentata può essere adattata per studiare un'ampia gamma di sistemi di emulsione organica ed enzimi digestivi in vari settori.

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Protocollo

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

La Figura 1 illustra uno schema delle pinzette ottiche a doppia trappola che intrappolano le goccioline. I reagenti e le attrezzature utilizzate in questo studio sono elencati nella Tabella dei materiali.

1. Preparazione della dispersione di proteine del siero di latte

  1. Preparare una dispersione di proteine del siero di latte al 5% (p/v) in acqua deionizzata.
    1. Utilizzando una bilancia elettronica, pesare con precisione 2,5 g di proteine del siero di latte in polvere.
    2. Utilizzando un cilindro graduato, misurare 47,5 mL di acqua deionizzata.
  2. Unisci gli ingredienti.
    1. Trasferire le proteine in polvere pesate e l'acqua misurata in un becher.
    2. Aggiungere un'ancoretta magnetica al becher.
  3. Sigillare il bicchiere.
    1. Coprire il becher con una pellicola sigillante per evitare l'evaporazione e la contaminazione.
  4. Mescolare la dispersione.
    1. Posizionare il becher su un agitatore magnetico. Impostare la velocità di agitazione a 1500 giri/min (Figura 2A) fino a quando la polvere proteica non è completamente disciolta e la soluzione è dispersa uniformemente.
  5. Idrata le proteine
    1. Per garantire la completa idratazione delle proteine del siero di latte e ridurre al minimo la formazione di schiuma, preparare la dispersione un giorno prima della preparazione dell'emulsione.
    2. Lasciare mescolare il 5% di proteine del siero di latte in dispersione per una notte a temperatura ambiente.
      ATTENZIONE: Assicurarsi che tutti i bicchieri e gli utensili siano puliti e privi di contaminanti per evitare di compromettere la dispersione delle proteine.
      NOTA: La fase di idratazione notturna è fondamentale per una funzionalità ottimale delle proteine e la stabilità dell'emulsione. Saltare questo passaggio può comportare una riduzione dell'efficienza di emulsione. Questa sezione del protocollo delinea i passaggi iniziali per la preparazione della dispersione di proteine del siero di latte, che verrà utilizzata per stabilizzare le goccioline di olio di colza nella successiva preparazione dell'emulsione. I passaggi successivi includono in genere la preparazione dell'emulsione olio-in-acqua, l'impostazione dell'esperimento delle pinzette ottiche e l'introduzione della tripsina per gli studi sulla digestione.

2. Preparazione di emulsioni olio-in-acqua

  1. Ottimizza la formulazione.
    1. Preparare l'emulsione mescolando il 15% di olio con l'85% di soluzione proteica in volume per ottenere un rapporto proteina/massa lipidica di 0,3.
  2. Preparare la fase lipidica.
    1. L'olio di colza è liquido a temperatura ambiente. Aggiungere 30 ml di olio di colza in una provetta da centrifuga per un uso successivo.
    2. Il grasso del latte è solido a temperatura ambiente. Prendi circa cinque misurini di grasso del latte e mettili in una provetta da centrifuga.
    3. Inserire la provetta in un becher e aggiungere circa 40 mL di acqua deionizzata al becher.
    4. Utilizzare una piastra riscaldante digitale per riscaldare il becher a 42 °C e mantenere questa temperatura per 30 minuti per garantire la completa fusione (Figura 2B).
      NOTA: Il punto di fusione del grasso del latte è compreso tra 30 °C e 40 °C circa. La temperatura del laboratorio viene mantenuta a 26 °C. Il grasso del latte fuso può rimanere liquido per un certo periodo, ma si solidificherà gradualmente a temperatura ambiente se lasciato in posa.
  3. Unisci gli ingredienti.
    1. In una provetta da centrifuga da 5 mL, aggiungere 0,6 mL di olio (olio di colza o grasso di latte fuso) e 3,4 mL della soluzione di proteine del siero di latte preparata.
  4. Omogeneizzare l'emulsione.
    1. Utilizzare un miscelatore ad alto taglio (HSM). Impostare la velocità a 25.000 giri/min e mescolare per 5 minuti (Figura 2C).
    2. Opzionalmente, passare l'emulsione grossolana attraverso un omogeneizzatore ad alta pressione. Condizioni tipiche: 2-3 passaggi a 500-1000 bar di pressione.
  5. Diluire l'emulsione.
    1. Preparare una diluizione 1:1000 dell'emulsione. Misurare 4 μl dell'emulsione originale utilizzando una pipetta. Aggiungilo a 3996 μL di acqua deionizzata. Mescolare accuratamente per garantire una diluizione uniforme.

3. Configurazione iniziale delle pinzette ottiche

  1. Preparare e pulire le celle a flusso microfluidico (vedi Tabella dei materiali).
    NOTA: Il dispositivo è dotato di sei canali microfluidici. In questo esperimento viene utilizzato un singolo canale, solo il canale più a sinistra nella Figura 3B .
    1. Per preparare il canale microfluidico, pulire tutte le apparecchiature e i canali di flusso necessari. Sciacquare accuratamente tutte le apparecchiature con acqua deionizzata per assicurarsi che non rimangano residui.
    2. Per pulire, sciacquare il canale richiesto con etanolo. Impostare la portata su 1,0 bar e sciacquare con etanolo. 1 ora prima dell'esperimento, lavare l'albumina sierica bovina (BSA) nella cella a flusso. La BSA forma uno strato "bloccante" sulle superfici per ridurre l'adsorbimento non specifico di goccioline di emulsione o altre biomolecole.
  2. Far fluire l'emulsione preparata nel canale sperimentale.
  3. Preparare lo strumento prima dell'esperimento.
    1. Aprire lo strumento pinzetta ottica.
    2. Aggiungere circa 70 μl di acqua deionizzata alla lente inferiore dell'obiettivo.
    3. Inserire la camera del campione fino a quando non si sente un "clic".
    4. Porre una goccia di olio da immersione sopra la camera del campione (Figura 3C).
    5. Abbassare delicatamente la lente del condensatore fino a toccare leggermente la superficie superiore della camera del campione.
    6. Chiudere lo strumento pinzetta ottica prima di accendere il laser. Il laser funziona a 1064 nm.
  4. Individua il piano Z e regola il percorso ottico.
    1. Accendi il laser e imposta la potenza al 100%.
    2. Regolare la manopola inferiore (Figura 3A) sul sistema di pinzette ottiche per individuare il punto laser. Spostandosi dal basso verso l'alto (regolazione in senso orario), osservare i punti laser tre volte. Imposta il piano Z tra la seconda e la terza serie di punti laser.
      NOTA: Le tre serie di punti laser compaiono quando il laser è focalizzato sulla superficie inferiore della cella di flusso, sulla superficie superiore del vetrino coprioggetti inferiore e sulla superficie inferiore del vetrino superiore. Il laser deve essere focalizzato tra la superficie superiore del vetrino coprioggetti e la superficie inferiore del vetrino.
    3. Riduci la potenza del laser al 30%.
    4. Verificare che sullo schermo appaiano da 7 a 11 frange di interferenza (Figura 3E). Se il numero è troppo alto o troppo basso, regolare la manopola inferiore.
      NOTA: Il numero di frange di interferenza riflette l'ottimizzazione della spaziatura tra il condensatore e la cella di flusso. Nell'intervallo da 7 a 11 frange, il condensatore cattura efficacemente una quantità di luce sufficiente a garantire un buon rapporto segnale/rumore per i segnali misurati, come la risposta meccanica. Questa spaziatura mantiene anche una distanza di sicurezza per evitare il contatto della lente con la cella di flusso e ridurre la dispersione del percorso ottico o l'interferenza di riflessione.
  5. Regolare i canali di flusso. Chiudere i canali non necessari e assicurarsi che sia aperto solo il canale sperimentale richiesto.
  6. Imposta la potenza del laser. Di solito, impostare il laser al 100% per catturare le goccioline, ma regolare l'intensità richiesta per specifiche condizioni sperimentali.
  7. Configurare l'archiviazione dei dati. Configura la directory di salvataggio dei file per garantire l'acquisizione immediata dei dati sperimentali.

4. Misura della curva forza-distanza per l'emulsione

  1. Impostare la portata su 0,5 bar. Le goccioline dovrebbero essere visibili sullo schermo per circa 5 s. Quindi, arrestare il flusso selezionando Vuoto e chiudere la valvola del canale.
  2. Cattura le goccioline.
    1. Usa il joystick per catturare due goccioline di dimensioni simili all'interno del canale. Uno schema delle goccioline catturate con successo è mostrato nella Figura 4.
    2. Regolare la distanza tra le due goccioline a circa 10 μm. Se si forma un cavo, si osserverà un notevole cambiamento di forza.
    3. Fissare le posizioni x e y dell'abbondanza ottica destra e la posizione y dell'abbondanza ottica sinistra. Contrassegna le due goccioline rispettivamente con le caselle magenta e verdi.
  3. Misurare la densità spettrale di potenza (PSD).
    1. Passare al menu Calibrazione .
    2. Nella schermata sinistra, seleziona Misura. Se i livelli di rumore sono eccessivi, ripetere la misurazione fino a ottenere risultati soddisfacenti.
    3. Selezionare Applica per confermare la calibrazione.
  4. Cancella i dati originali e misura la forza-distanza.
    1. In questa fase, il joystick dovrebbe controllare solo la trappola ottica sinistra. Spostare lentamente la trappola sinistra verso la gocciolina destra a una velocità costante (1,0 μm/s) fino a quando la distanza raggiunge lo zero. Questa procedura produce la curva forza-distanza richiesta.
  5. Seleziona i dati e salva.
    1. Utilizzare il pulsante sinistro del mouse per selezionare l'intervallo di dati di interesse, a partire da una separazione delle gocce di 10 μm fino a 0 μm. A una distanza di 0 μm, la forza misurata raggiunge tipicamente il suo valore massimo.
  6. Salvare i dati selezionati.
    1. Fare clic con il pulsante destro del mouse per salvare il segmento di dati selezionato nella directory della cartella iniziale.

5. Preparazione della soluzione tampone Tris e della soluzione di tripsina

  1. Preparare la soluzione tampone Tris con la seguente composizione: 11,860 g/L di Tris base, 0,735 g/L di cloruro di calcio diidrato (CaCl2·2H2O) e 8,766 g/L di cloruro di sodio (NaCl). Regolare il volume finale a 100 ml. Regolare inizialmente il pH a circa 8,4 utilizzando acido cloridrico (HCl) e confermare il pH finale utilizzando strisce reattive per pH.
  2. Preparare la soluzione di tripsina sciogliendo 100 mg di tripsina 1:250 (derivata dal pancreas suino) in 1000 ml di tampone Tris. Mescolare il composto con un agitatore magnetico a 4 °C e 500 giri/min per 15 minuti. Successivamente, centrifugare la soluzione a 4 °C per 15 min.

6. Azione della tripsina e schema di rilevamento dinamico

  1. Aggiungere la soluzione di tripsina all'emulsione.
    1. Utilizzando una pipetta con un intervallo compreso tra 0,5 μl e 10 μl, aspirare 4 μl della soluzione di tripsina e aggiungerla con cura all'emulsione preparata da 4 mL.
  2. Esegui il monitoraggio dinamico in tempo reale.
    1. Dopo l'aggiunta della soluzione di tripsina, monitorare dinamicamente le emulsioni utilizzando la tecnologia delle pinzette ottiche. Le misurazioni vengono effettuate ogni 10 minuti, con la prima misurazione condotta 10 minuti dopo l'aggiunta della soluzione di tripsina.

7. Trattamento dei dati

  1. Ottenere i dati sperimentali in formato .h5 ed eseguire la conversione di formato richiesta utilizzando un ambiente di elaborazione dati per produrre file di dati tabulari. I file convertiti sono costituiti da due sezioni, che registrano rispettivamente i dati di Forza e Distanza.
  2. Adattare i dati di queste due sezioni utilizzando le tecniche di adattamento delle curve e tracciare visivamente le curve adattate risultanti per ulteriori analisi.

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Risultati

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

In questo studio, le emulsioni contenenti olio di colza e proteine del siero di latte, grasso del latte e proteine del siero di latte, sono state analizzate utilizzando pinzette ottiche. In primo luogo, è stata misurata la relazione forza-distanza tra le due emulsioni per stabilire i dati di base (Figura 5A-F). La tripsina è stata quindi aggiunta a ciascuna emulsione e la relazione forza-distanza è stata rimisurata ogni 10 minuti.

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Discussione

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

L'innovazione principale di questa metodologia risiede nel funzionamento sincronizzato di doppie trappole ottiche e nella tecnologia di monitoraggio meccanico in tempo reale (Figura 3A), che consente un'analisi dinamica ad alta precisione a livello di singola goccia. Intrappolando in modo indipendente due goccioline utilizzando una doppia pinzetta ottica e regolando con precisione la loro separazione a una distanza iniziale di 10 μm (vedere il passaggio 4.2....

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Dichiarazioni

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Gli autori non hanno nulla da rivelare.

Ringraziamenti

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Questa ricerca è stata finanziata dal NATIONAL KEY RESEARCH AND DEVELOPMENT PROJECT OF CHINA, sovvenzione n. 2023YFF0613603, e dalla NATIONAL NATURAL SCIENCE FOUNDATION OF CHINA, sovvenzione n. 22202167.

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Materiali

Elenco dei materiali utilizzati in questo articolo
NomeAziendaNumero di catalogoCommenti
Software BluelakeLUMICKS,Software di controllo ottico delle pinzette
CaCl2.H4O2
Agitatore digitale a piastra riscaldante a cupolaSCILOGEXSCI280-Pro 
Bilancia elettronicaShanghai Hengping Instrument Co., LTDFA1204
HCl
Omogeneizzatore ad alta velocitàNingbo Kemai Instrument Co., LTDKM-S10
Olio
Apparato di miscelazione a vortice indotto dalla luceShanghai HUXI Industrial Co., LTDVortex-5S
Microsoft Office Excel
Microsoft Milk fatSM MlekovitaMaslo Klarowane
NaCl
Pinzette ottiche piattaformaLUMICKS,Paesi Bassim-trap
Software Origin OriginLab2024Per disegnare una curva di adattamento della forza e della distanza
Pistola per pipetteEppendorf10 μ L,100 μ L,1000 μ
Olio di colza Bunge Polska Sp.z o.o.Kujawski
Pellicola sigillanteParafilm4IN*125FT
Tris
TrypsinSangon BiotechA100458-0010Trypsin 1:250, da Proteine
siero di latte del pancreas suino SM MlekovitaWPC
dei Paesi Bassi da immersioneL del

Riferimenti

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
  1. Kale, S. N., Deore, S. L. Emulsion micro emulsion and nano emulsion: A review. Syst Rev Pharm. 8 (1), 39-47 (2016).
  2. Li, N., Fang, S., Liu, S., Duan, M. Methods for measuring the interaction forces between droplets in emulsions. Oilfield Chem. 37 (4), 752-758 (2020).
  3. Tan, C., McClements, D. J. Application of advanced emulsion technology in the food industry: A review and critical evaluation. Foods. 10 (4), 812(2021).
  4. Dhaval, M., et al. Lipid-based emulsion drug delivery systems-a comprehensive review. Drug Deliv Transl Res. 12 (7), 1616-1639 (2022).
  5. Jost, R., Monti, J. C. Partial enzymatic hydrolysis of whey protein by trypsin. J Dairy Sci. 60 (9), 1387-1393 (1977).
  6. Sarkar, A., Zhang, S., Holmes, M., Ettelaie, R. Colloidal aspects of digestion of Pickering emulsions: Experiments and theoretical models of lipid digestion kinetics. Adv Colloid Interface Sci. 263, 195-211 (2019).
  7. Gillies, G., Prestidge, C. A. Interaction forces, deformation and nano-rheology of emulsion droplets as determined by colloid probe AFM. Adv Colloid Interface Sci. 108 - 109, 197-205 (2004).
  8. Manca, M., Zhang, C., Vasconcelos de Melo Freire, R., Scheffold, F., Salentinig, S. Single particle investigation of triolein digestion using optical manipulation, polarized video microscopy and SAXS. J Colloid Interface Sci. 649, 1039-1046 (2023).
  9. Neuman, K. C., Block, S. M. Optical trapping. Rev Sci Instrum. 75 (9), 2787-2809 (2004).
  10. Maragò, O. M., Jones, P. H., Gucciardi, P. G., Volpe, G., Ferrari, A. C. Optical trapping and manipulation of nanostructures. Nat Nanotechnol. 8 (11), 807-819 (2013).
  11. Simmons, R. M., Finer, J. T., Chu, S., Spudich, J. A. Quantitative measurements of force and displacement using an optical trap. Biophys J. 70 (4), 1813-1822 (1996).
  12. McClements, D. J., Li, Y. Structured emulsion-based delivery systems: Controlling the digestion and release of lipophilic food components. Adv Colloid Interface Sci. 159 (2), 213-228 (2010).
  13. Dai, X., et al. Optical tweezers-controlled hotspot for sensitive and reproducible surface-enhanced Raman spectroscopy characterization of native protein structures. Nat Commun. 12 (1), 1292(2021).
  14. Tavano, O. L., Berenguer-Murcia, A., Secundo, F., Fernandez-Lafuente, R. Biotechnological applications of proteases in food technology. Compr Rev Food Sci Food Saf. 17 (2), 412-436 (2018).
  15. Mitropoulos, V., Mütze, A., Fischer, P. Mechanical properties of protein adsorption layers at the air/water and oil/water interface: A comparison in light of the thermodynamical stability of proteins. Adv Colloid Interface Sci. 206, 195-206 (2014).
  16. Rusli, S., Grabowski, J., Drews, A., Kraume, M. A multi-scale approach to modeling the interfacial reaction kinetics of lipases with emphasis on enzyme adsorption at water-oil interfaces. Processes. 8 (9), 1082(2020).
  17. Ghimire, C., Koirala, D., Mathis, M. B., Kooijman, E. E., Mao, H. Controlled particle collision leads to direct observation of docking and fusion of lipid droplets in an optical trap. Langmuir. 30 (5), 1370-1375 (2014).
  18. Català-Castro, F., Schäffer, E., Krieg, M. Exploring cell and tissue mechanics with optical tweezers. J Cell Sci. 135 (15), jcs259355(2022).
  19. Smith, S. B., Cui, Y., Bustamante, C. Optical-trap force transducer that operates by direct measurement of light momentum. Methods Enzymol. 361, 134-162 (2003).
  20. Zhang, H., Wang, F., Ratke, L., Nestler, B. Brownian motion of droplets induced by thermal noise. Phys Rev E. 109 (2), 024208(2024).
  21. Pawar, N. D., Bahga, S. S., Kale, S. R., Kondaraju, S. Symmetric and asymmetric coalescence of droplets on a solid surface in the inertia-dominated regime. Phys Fluids. 31 (9), 092106(2019).
  22. Jiang, Y., Drelich, J. W. Fluid droplet spreading and adhesion studied with a microbalance: A review. Surf Innov. 12 (1-2), 4-17 (2024).
  23. Zhang, L., Hu, Y., Jiang, L. Advancements in emulsion systems for specialized infant formulas: Research process and formulation proposals for optimizing bioavailability of nutraceuticals. Compr Rev Food Sci Food Saf. 23 (6), e70043(2024).
  24. Buyukozturk, F., Benneyan, J. C., Carrier, R. L. Impact of emulsion-based drug delivery systems on intestinal permeability and drug release kinetics. J Control Release. 142 (1), 22-30 (2010).
  25. Xiao, J., Li, C., Huang, Q. Kafirin nanoparticle-stabilized Pickering emulsions as oral delivery vehicles: Physicochemical stability and in vitro digestion profile. J Agric Food Chem. 63 (47), 10263-10270 (2015).
  26. Johnson, E., Koh, A. Recent advances in smart emulsion materials: From synthesis to applications. Adv Eng Mater. 26 (24), 2400995(2024).
  27. Rajbanshi, A., Hilton, E., Dreiss, C. A., Murnane, D., Cook, M. T. Stimuli-responsive polymers for engineered emulsions. Macromol Rapid Commun. 45 (10), 2300723(2024).

Accesso limitato. Accedi o avvia una prova gratuita per visualizzare questo contenuto.

Ristampe e permessi

Richiedi il permesso di riutilizzare il testo o le figure di questo articolo JoVE

Richiedi permesso

Tag

Stabilit delle emulsionipinzette ottichedigestione enzimaticamonitoraggio in tempo realedisintegrazione delle gocciolinedigestione con tripsinaforze tra gocciolineemulsioni alimentari

Articoli correlati