Research Article

高血糖刺激内皮細胞の統合トランスクリプトミクスおよびセクレトームプロテオミクス解析および標的化合物のスクリーニング

DOI:

10.3791/69578

December 30th, 2025

In This Article

Summary

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本プロトコルは、トランスクリプトームとプロテオームの統合されたマルチオミクスパイプラインとネットワーク薬理学的スクリーニングを組み合わせ、糖尿病合併症における内皮機能障害の分子ドライバーおよび治療標的を特定することを目的としています。

Abstract

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内皮機能障害は糖尿病性腎疾患(DKD)の主な要因ですが、その全身的な分子メカニズムは完全に解読されていません。統合マルチオミクス解析により、高血糖誘発性内皮損傷をマッピングし、再利用可能な治療薬を特定できると仮説を立てました。再利用可能な計算パイプラインを用いて、高血糖性内皮細胞および糖尿病腎臓からのトランスクリプトミクス/セクレトームプロファイルを統合しました。この研究では、534の一般的に上位調節される遺伝子やタンパク質が特定されました。機能的豊富化により、細胞外マトリックスの再構築、細胞間コミュニケーション、炎症経路の活性化が明らかになりました。クロスデータベース検証により278の高信頼度メディエーターが精準化され、タンパク質間相互作用ネットワーク解析により10のハブ遺伝子が特定されました。ネットワーク薬理学を用いて、承認された薬剤ライブラリーをスクリーニングし、このネットワークを標的とする可能性のある複数の候補化合物(例:ブルーセアンチン、イデラシブ)を特定しました。さらに、転写因子調節や模範的な分子ドッキングシミュレーション(例:CTCF/BRD4を用いたイデラシブ)は、実験的検証のための機構的仮説を提供しました。結論として、本研究はDKDにおける内皮病原性メカニズムを明確にし、再利用可能な薬剤候補を指名する再利用可能なマルチオミクスフレームワークを確立し、メカニズム的かつ治療的発見のための戦略的アプローチを提供します。

Introduction

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糖尿病は世界的な健康課題として、2021年に5億2,900万人に影響を及ぼし、2050年までに13億1,000万人が影響を及ぼすと予測されています。グリセミックコントロールを超えて、長期的な合併症が罹患率、死亡率、生活の質低下の主な原因となっています。これには、微小血管合併症(例:糖尿病腎疾患(DKD)、網膜症、神経障害)や大血管合併症(例:加速性動脈硬化)が含まれます。重要なのは、DKDが糖尿病患者の30%〜40%に影響を及ぼし、世界で末期腎疾患(ESRD)の主な原因であることです。これらの合併症の深刻な負担は、その根本的なメカニズムを標的とした新規治療法の緊急未充足の必要性を強調しています。

内皮細胞(EC)は、すべての血管の内壁を形成し、血管の健康の重要な門番です。高血糖誘発性内皮機能障害は、糖尿病性血管症および臓器損傷の中心的な要因となっています3,4。高血糖値はEC内で不適応反応の連鎖を引き起こし、一酸化窒素(NO)の生体利用能調節障害、エンドテリン-1(ET-1)分泌の増加、接着分子発現のアップレギュレーション(例:VCAM-1、ICAM-1)、過剰な活性酸素種(ROS)生成(例:NADPH酸化酵素による)による酸化ストレスの高まり、持続的な低度炎症などが含まれます.これらの変化は、血管拡張障害、血管透過性の増加、白血球の癒着と浸潤、血栓促進状態、そして最終的に血管再構築を引き起こします。腎微小血管内では、糸球体内皮損傷がろ過障壁を破壊し、アルブミン尿を促進し、細胞外マトリックス(ECM)蓄積、球体硬化症、細管間質線維症に直接寄与します5,6。その後、居住する腎細胞の活性化と炎症細胞の流入が組み合わさり、腎損傷を増幅させる悪循環が形成されます5,7。重要なのは、臨床研究が全身性内皮機能障害のマーカーが糖尿病患者のアルブミン尿の発症と進行、および糸球体濾過率(GFR)の低下と強く相関していることを示しておりこれがヒトの疾患転後に直接関係していることを強調していることです。中心的であることは認識されているものの、慢性高血糖がECSにおけるECMリモデリングを引き起こす正確な転写および分泌の再プログラミング、特に腎線維症に重要な変化をもたらす変化についての包括的かつシステムレベルの理解は依然として不完全であり、DKDやその他の糖尿病血管合併症に対する新規かつ機序的な治療標的の特定には制限が出ている7,8

糖尿病における内皮機能障害の根底にある極めて分子的な複雑さは、従来の単一標的治療法にとって大きな挑戦となっています。ここで計算生物学とバイオインフォマティクスが不可欠なツールとして登場し、多様な高次元オミクスデータセットの統合とマイニングを可能にし、病理ネットワーク内の因果ハブを優先的に特定し、多標的治療戦略を特定することを可能にします。重要なのは、従来の単一モダリティアプローチ(例:トランスクリプトーム/プロテオーム単解析、薬理学的スクリーニング)は、分子層間の重要な相互作用(例:遺伝子発現、タンパク質動態、薬物反応)を見落とし、相乗効果やオフターゲット効果を捉えきれないことである10,11。統合されたマルチオミクスパイプラインは、同じシステム内でトランスクリプトミック、セクレトミック、薬理学データを同時にプロファイリングすることで、これらの制約を克服し、包括的な疾患メカニズムの視点を導き出します。ネットワーク薬理学、リガンド/ターゲット予測アルゴリズム、およびシリコ分子ドッキングにより、承認された薬剤ライブラリーの体系的な探索が可能となり、複雑な疾患の特徴に対抗できる化合物の再配置や発見を加速します。3。このパラダイムシフトは、DKDのような内皮調節障害とその壊滅的な微小血管影響を標的とした治療法を特定する上で特に有望であり、効果の向上と副作用の軽減の可能性を秘めています。高血糖曝露の内皮細胞のトランスクリプトミクス/セクレトミクス解析の統合により、534の一般的に上型化される分子が特定されました。機能的豊富化は、細胞外マトリックスのリモデリング、酸化ストレス、炎症が早期DKDの病因に関与していることを示しました。クロスデータベース分析では、ハブ遺伝子のPPIネットワークを通じて精緻化された278の高信頼度ターゲットを優先的に選びました。承認された薬剤のネットワーク薬理学スクリーニングでは、これらのハブを標的とした85種類の候補化合物(ブレフェルジンA、ブルセアンチン、パラセタモール、イデラリシブを含む)が予測されました。シリコ転写因子の予測とドッキングはそのメカニズムを探求しました。本研究はDKDの内皮要因を明らかにし、計算的発見パイプラインを確立し、検証のための治療候補を提供します。最終的には、このパイプラインが糖尿病合併症の治療的発見プログラムを促進することが期待されています。

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Protocol

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動物実験は河北夷陵医学研究所動物研究倫理委員会(承認番号:N2024082)の承認のもと実施されました。本研究で使用される実験材料および機器については、 材料表 をご確認ください。トリゾール(皮膚・眼刺激物、フェノールを含む)やプロテアーゼ阻害剤(呼吸器・皮膚感作剤の可能性がある)などの有害試薬を扱う際は、適切な個人防護具(PPE)を厳格に着用しなければなりません。生物・液体廃棄物はオートクレーブ可能な袋に、有害化学廃棄物は施設の有害廃棄物処理用の指定された容器に分けてください。廃棄前に消耗品を除染してください。

糖尿病性腎症マウスのモデリング

オスのdb/dbおよびdb/mマウス(生後12週)は、特定の病原体なし(SPF)条件下で、22度±2°C、56%±湿度、12時間の明暗 サイクル、自由 に餌や水を得て飼育されました。1週間の順応期間の後、マウスには数値識別子がランダムに割り当てられ、実験群に割り当てられました。DB/dbマウスには6週間高タンパクの食事を与えられ、DKDを確立しました。良好なモデリングは、尿中のアルブミン対クレアチニン比(UACR)がdb/mと比較して有意に上昇していることで確認され、早期DKD12の主要な機能バイオマーカーとしてUACR>30 mg/gが認められました。

高グルコース内皮細胞モデリング

ヒト腎糸球体内皮細胞(HRGEC)は標準化された条件下で調製されました。HRGECは正常グルコース(NG、5.5 mM D-グルコース)または高グルコース(HG、30 mM D-グルコース)培地で培養され、37°Cの加湿インキュベーターで5%CO2で維持されました。細胞は下流解析前に24時間、HGにさらされるかコントロール条件下で培養されました。浸透圧制御(HM、5.5 mM D-グルコース、24.5 mMマンニトールを含む)を含めるべきです。すべての条件は厳格な細胞適応基準を満たす必要があります。生存率は≥85%を維持し、アポトーシスレベルは15%未満、HGのROS増加はHMと比較して20%を超えず、LDH放出は10%未満であり、細胞の完全性を後続解析前に検証しました。

コンディショニングメディアコレクション

調整された培地(CM)は、標準化されたプロトコルを用いたセクレトーム解析13 を用いて収集され、修正を加えました。高血糖(30 mM D-グルコース)、正常血糖(5.5 mM D-グルコース)、または浸透圧刺激(5.5 mM D-グルコース+24.5 mMマンニトール)を24時間行った後、HRGECは無菌リン酸緩衝生理食塩水(PBS)で洗浄され、残留血清タンパク質を除去しました。細胞は血清フリーかつフェノールレッドフリーの基底内皮培地で補充され、37°Cで5%のCO₂で12時間インキュベートされて分泌因子を蓄積しました。

CMは事前に冷却された遠心分離管を使って収穫されました。順次、以下に説明する方法でサンプル処理が行われました。

主な説明: CMはRNase/DNaseフリーの円錐形チューブに移され、3,000 x g で4°Cで10分間遠心分離されました。 ペレット状の破片は捨てられました。

プロテアーゼ阻害: 一次洗浄から2分以内に、EDTAフリープロテアーゼ阻害剤カクテルを最終濃度1倍(1:50)に加え、ホスファターゼ阻害剤1倍を含みました。

集中: 上清液はすぐに事前に洗浄されたPBS遠心フィルター(3 kDa MWCO)に充填され、4,000 x g で4°Cで90分間遠心分離して10倍の濃度にしました。

二次的な補足: 濃縮液は予冷されたマイクロ遠心分離機管に移され、12,000 x g で4°Cで15分間遠心分離されました。 上清液はペレット状の集合体を避けて回収されました。

保管: 50μLのアリコウトは無菌の低タンパク質結合クリオビアルで作られました。収穫完了から30分以内に液体窒素で急凍されました。バイアルは-80°Cで保存され(凍結融解サイクルはありません)。

CMバッチはエンドトキシン検査(<0.25 EU/mL)を受けました。血清フリーインキュベートプロトコルではストレス誘導は認められませんでした(HSP70/CHOP免疫ブロットで検証)。収穫時にはCMタンパク質の含有量が有効な細胞数/DNA含有量に正規化されました。処理の厳密さは維持:全期間無菌技術;収穫から冷凍までの時間は≤30分;ローター温度の平衡が確認されました。

条件付け培地処理された腎管細胞のCCK-8アッセイ

腎管細胞の生存率に対する内皮分泌物の機能的影響を評価するため、確立されたプロトコルに従い、ヒト腎腎糸球体内皮細胞(HRGEC)由来のCMを処理したヒト腎近位管状上皮細胞株HK-2に対してCCK-8アッセイを実施しました。HK-2細胞はDMEM培地で培養し、10%胎児用牛血清(FBS)を補足しました。アッセイでは、細胞を1ウェルあたり5×10³セル密度の96ウェルプレートにシードしました。細胞の血清飢餓は、CM治療直前に0.5% FBSを含む培地で12時間行われました。

CMは全正規化タンパク質量が等しい状態で適用されました。凍結CMアリコートは37°Cで乾浴(<5分)で解凍され、10,000 x g で遠心分離、4°Cで5分間清算されました。HK-2細胞(100μL/ウェル)は、タンパク質/DNA含有量が一致するように正規化されたHG-CM、NG-CM、またはHM-CMで処理されました。各条件ごとに合計3つの生物学的複製(それぞれ3つの技術的複製)が準備されました。サンプルは37°Cで5%のCO₂で24時間インキュベートされました。細胞生存率はCell Counting Kit-8を用いて評価されました。これを行うために、各ウェルに10μLのCCK-8溶液を加え、37°Cで1〜4時間キュベートしました。 吸収はマイクロプレートリーダーを用いて450nmで測定されました。生存可能性は次のように計算されました:

生存可能性(%)=[(A_sample - A_blank) / (A_baseline_control - A_blank)] × 100

酸化ストレス検出

細胞内のマロンジアルデヒド(MDA)レベルは、膜脂質過酸化の主な最終産物の一つとして、TBAアッセイで定量されました。細胞溶解液(1×107 細胞)は10,000 x g で遠心分離して15分間清算し、その後0.02 mLの上清液を0.02 mLのMDA標準液とともにサンプルチューブに抽出しました。アリコットに、クラリフィカント0.02 mLと酸試薬0.6 mLを加えました。サンプル/標準物質は0.2 mLのクロモジェニック剤で処理されました(対照チューブでは50%酢酸0.2 mLを追加)。密封、混合、100°Cで40分間培養した後、サンプルは冷却され、9569 x g で10分間遠心分離されました。上清液は250μLのマイクロプレートに移され、OD₅₃₂測定が行われました。

トランスクリプトミックプロファイリング

全RNAは製造元のプロトコルに従いTRIzol試薬を用いて単離されました。RNA量と純度はそれぞれ分光光度計とフラグメントアナライザーで評価されました。シーケンスライブラリ構築には、RNA完全数(RIN)>7.0の高品質RNAサンプルのみが使用されました。

ポリアデニル化(ポリ(A)+)mRNAは、オリゴ(dT)磁気ビーズベースの選択を2回行って濃縮されました。精製したmRNAは、マグネシウム系断片化キットを用いて94°Cで5〜7分間、200〜300ヌクレオチドに断片化されました。第1鎖cDNA合成は逆転写酵素で行われ、その後dUTPの存在下で大 腸菌 DNAポリメラーゼIおよびRNase Hを用いた第2鎖cDNA合成が行われました(鎖特異化を可能にします)。その後の工程には、エンド修理、Aテール、アダプターの結紮、磁気ビーズを用いたサイズ選択などが含まれていました。PCR増幅前に、dUTPを取り込まれた第二鎖はUDG酵素で消化されていました。

PCRを用いて、平均挿入サイズ400±50 bpの鎖特異的ライブラリーが構築されました。条件は以下の通りです:98°Cでの初期変性1分間;98°Cでの変性14サイクル(10秒)、60°Cでのアニーリング(30秒)、72°Cでの伸長(30秒)を14サイクル行います。そして最終延長は72°Cで5分間行われます。ペアエンドの150塩基位序列解析はIlluminaプラットフォーム上で行われ、1サンプルあたり≥4,000万リード(Q30 > 85%)のシーケンス深度を持ちました。

トランスクリプトミックデータのバイオインフォマティクス解析

生リードの品質チェックはFastQC(v0.11.8)を用いて行われ、HISAT2(v2.2.1)を用いたGRCh38.p13リファレンスゲノムへのアラインメントも行いました。転写本の定量化およびサンプルごとの転写本アセンブリは、StringTie(v2.1.6)を用いてデフォルトパラメータで実施されました。すべての組み立てられたトランスクリプトームは個別サンプルから統合され、gffcompareソフトウェア(v0.12.6;gffcompareはStringTieの一部ではなく独立したツールであり、そのバージョンは共通安定リリースに修正されています)を用いて包括的なトランスクリプトームを再構築しました。差異表現解析はDESeq2(v1.38.3)を用いて、|log2フォールド変化(FC)の閾値を用いて行われました。> 1、偽発見率(FDR)<0.05です。バッチ効果はvariancePartitionパッケージによって修正されました。

セクレトームプロテオミクス解析

CMは、NG、HG、またはHMの対照条件下で培養したHRGECから、前述の方法13 を用いて、セクレトーム解析用に修正を加えて採取しました。細胞は刺激後にPBSで洗浄され、血清無添加培地で12時間培養されました。CMは採取され、3,000 x g で10分間(4°C)遠心分離されました。

各サンプルから等量のペプチドを混合し、溶媒A(5% ACN、pH 9.8)で希釈してカラムに注入しました。ペプチド混合物の分画は、バイナリ急速分離システム上で3.5μm、4.6×150、300Extend-C18カラムを用いて行われました。勾配洗脱は0.3 mL/minの流量で行われました:溶媒Bを38分で5%から21%(97% ACN、pH 9.8)、21.5%から40%の溶媒Bを20分で、40%から90%の溶媒Bを2分で、90%溶媒Bを3分、5%溶媒Bを10分間平衡状態にしました。214nmで溶出ピークを監視し、分画を1分ごとに収集しました。分割は溶出ピークのクロマトグラムに基づいて合成されました。合計10個の分画が採取され、その後凍結乾燥されました。

移動相A(100%水、0.1%蟻酸)およびB相(80%アセトニトリル)を準備し、乾燥ペプチドサンプルを0.1%の蟻酸で再構成し、20,000 x g で10分間遠心分離しました。分離はUHPLC液相システムを用いて行われました。サンプルはES906 HPLCカラム(150mm)に8分勾配、2.5 μL/minで送られ、以下の有効勾配で分離されました:0-4分、移動相B4%が線形に25%まで増加;4-6.9分、移動フェーズBが線形的に25%から35%に増加;6.9〜7.3分、移動フェーズBは35%から99%へ直線的に増加;7.3〜8.0分、移動フェーズBは99%を維持しました。液相分離ペプチドはDIAモード取得のために質量分析計に移されました。主なパラメータは以下の通りに設定されました:正規化衝突エネルギー25%、デフォルトチャージ状態2、解像度240,000、0.6秒ごとにスキャン、380-980 m/z走査範囲、質量分析AGC 500%。破片イオンスキャンは最大3msのスキャン時間で記録され、380から980 m/zの範囲の300回の2次スキャンウィンドウを使用しました。

DIA-NN(https://www.nature.com/articles/s41592-019-0638-x、バージョン1.9.1)はライブラリフリー手法でDIAデータを解析するために使用されました。MS/MSデータは、Uniprotデータベースから以下の設定でダウンロードされたタンパク質配列と照合して検索されました:酵素:トリプシン/P;最大ミスカットライン数:2回;固定修飾:カルバミドメチル(C);可変修飾:酸化(M)およびアセチル(タンパク質N-量)、前駆体質量許容量:20 ppm;断片質量許容範囲:0.05Da。結果は1%FDRでフィルタリングされ、このフィルター基準を満たすタンパク質基のみが下流解析で使用されました。

オミクス機能豊化解析(GO、KEGG、GSEA)

機能豊か解析は、確立されたバイオインフォマティクスのパイプラインに従い、差分発現遺伝子(トランスクリプトミクス)およびタンパク質(セクレトームプロテオミクス)のフィルタリングセットで実施されました。識別子はOrg.Hs.eg.dbを用いてマッピングされました。Goリッチメント(生物学的プロセス、分子機能、細胞構成要素)はclusterProfilerによって実行されました。ベンジャミニ・ホッホバーグはp値を0.05<調整し、意味的類似度削減(カットオフ=0.7)を凝縮項に適用しました。KEGG経路解析はKEGG REST API(HAS、2023年リリース)を用いて実施されました。超幾何学的検定はイェクティエリFDR補正を用いて行われました。パスウェイトポロジーの可視化はPathviewで行われました。GSEAは信号対雑音遺伝子ランキングを用いたランクベースのアプローチで適用されました。MSigDBコレクション(HALLMARK, C2, C5; v2023.2)および厳選された糖尿病内皮シグネチャーに対する検査強化が行われました。1000件の表現型変え(FDR<25%)の後に有意性が評価されました。

タンパク質間相互作用ネットワーク解析

病原性候補プール内のコア分子調節因子を特定するために、PPIネットワーク構築とトポロジカル解析が統合計算ワークフローを用いて実施されました。278の候補遺伝子がSTRINGデータベース(v12.0; ホモ・サピエンス;エビデンス源には実験的データベース、共発現データベース、キュレーションデータベースが含まれます。高い信頼度エッジに対して相互作用信頼度(複合スコア)の閾値>0.7;そして追加の相互作用インフレもありません。結果はCytoscape(v3.9.1)にインポートされ、MCODE(v1.5.2)およびCytoHubba(v0.4.1)プラグインを使ってネットワークトポロジー解析が行われました。その後、ノードの接続度に応じて視覚的に最適化され、接続性の高いノードは色が濃く、サイズが大きく、ラベルがより目立ちます。

糖尿病腎疾患標的遺伝子セットの開発

共上位調節されたmRNA/タンパク質の基準は以下の通りで定義されました:トランスクリプトーム(FDR < 0.05および|log2FC| > 1)およびセクレトーム(FDR < 0.01および|log2FC| > 1.5)。タンパク質と遺伝子名はUniProtで正規化され、統一フォーマット(Gene Symbol)に変換されました。糖尿病性腎疾患の標的遺伝子セットは、GeneCards(バージョン5.25、クエリ語:Diabetic Nephropathies、2025年7月アクセス)、Comparative Toxicogenomicsデータベース(CTD;https://ctdbase.org/、クエリ語:Diabetic Nephropathies、2025年7月アクセス)、Open Targets Platform(https://platform.opentargets.org/、バージョン0.13.8、クエリ語:Diabetic Nephropathies、2025年7月アクセス)を含む複数の公開データベースから疾患関連遺伝子を統合して構築しました131415。これは包括的な糖尿病腎疾患参照セットとして指定されました。共上型mRNA/タンパク質とこの遺伝子セットの交差点が下流解析のために特定されました。

CCL2タンパク質検出

CCL2を定量化するために、96ウェルプレートに捕獲抗体(100 μL/ウェル)をコーティングし、4°Cで一晩培養しました。翌日、プレートをバッファー付き2回洗浄し、ELISA希釈剤(200 μL/ウェル)で1時間RTでブロッキングしました。S1標準を2倍の連続希釈で7点標準曲線を作成し、その後サンプル(100 μL/well)を追加して400rpmで2時間インキュベートしました。5回洗浄後、検出抗体(100 μL/ウェル)を追加し、400 rpmで1時間インキュベークし、その後酵素溶液(100 μL/ウェル)を加えて400 rpmで30分間インキュベークしました。サンプルはTMB基板(15〜30分、RT)で現像されました。反応は酸(100 μL/well)で停止し、吸収度は450 nm(620 nmはオプション)で読み取りました。重要なステップには、厳格な洗浄、時間制限のある孵化、そして再現性を確保するための標準化された希釈が含まれます。

薬物再配置

治療用化合物は以下のプラットフォームを用いて予測されました:LINCS L1000 Characteristic Direction Signatures Search Engine(L1000CDS2; https://maayanlab.cloud/L1000CDS2)。このプラットフォームはMODZ法と特性方向解析を用いて、入力遺伝子発現シグネチャーを逆転または模倣できる小分子または化合物の組み合わせを特定します16。候補薬剤は、このプラットフォームを用いて異なる発現した腎臓遺伝子の調節障害を逆転させるものと特定されました。これらの化合物は、組織カラム内の特定の腎臓ごとに腎細胞株の逆転スコアに基づいてランク付けされ、上位候補は分子ドッキングを受けて主要なタンパク質標的への結合親和性を評価しました。

共調節転写因子スクリーニング

hTFtargetデータベースは遺伝子セットへの共調節TF結合について問い合わせました。hTFtargetデータベースは、さまざまな細胞、組織、状態にわたる大規模なChIP-Seqデータセットを計算解析することで、ヒト転写因子(TF)と標的遺伝子の関係を特定するために解析されました。統合パイプラインはChIP-Seqピークシグナルとエピジェネティックな文脈を組み合わせ、プロモーター/エンハンサーにおけるTF結合を特定し、時空間的な調節動態を明示的に説明しました。Zhangらが示したように、TFターゲットや遺伝子調節因子の探索、ChIP-Seqデータの可視化、TF協同性の調査、結合部位17の予測を可能にする多次元プラットフォームとして機能しました。

小分子-タンパク質ドッキングのための計算パイプラインと解析

AutoDock Vina 1.2.018は、有効成分と転写因子BRD4、CTCF、EP300、SPI1間の結合相互作用の分子ドッキング解析に用いられました。BRD4(PDB ID: 7REK)、CTCF(PDB ID: 5K5I)、EP300(PDB ID: 5NU5)、およびSPI1(PDB ID: 8E3K)の結晶構造は、Protein Data Bank (https://www.rcsb.org/)19,20から取得されました。SDF形式の小分子構造はPubChemデータベース(https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/ 21)からダウンロードされ、Open Babel 2.4.1でMOL2形式に変換され、PyRx 0.8でエネルギー最小化されました。タンパク質の前処理は、水分子を除去し、水素原子を加え、ガスタイガー電荷を計算し、PDBQT形式(AutoDock Vinaで必要)に変換することで行われました。半柔軟なドッキング戦略が用いられ、各タンパク質内の共結晶配位子の結合部位に基づいてドッキンググリッドの位置と寸法を定義しました。MA9-086はBRD4の陽性コントロールリガンド、EP300のXDM-CBPは正対照リガンドとして機能します。CTCFおよびSPI1(既知の正配位子を欠く)については、Proteins Plusオンラインプラットフォーム(https://proteins.plus/)を用いた構造解析により潜在的な結合ポケットが特定されました。ドッキンググリッドパラメータは以下の通りに設定されました(座標と寸法はx、y、z軸に沿ったÅ):BRD4中心は(-11.907, -8.617, -3.973)、ボックスサイズは(18.387, 18.387, 18.387);CTCFセンターは(15.165、4.854、6.388)、ボックスサイズ(17.25、20.25、9.75);EP300の中心は(39.781、5.326、9.998)、ボックスサイズ(16.516、16.516、16.516);SPI1の中心は(3.155, -3.853, 0.668)、ボックスサイズは17.25、25.5、10.5です。ドッキング時にはエネルギー範囲が3、消極性パラメータが8、グリッド間隔が0.375Åに設定されました。結合安定性は結合エネルギーから評価され、低い値ほどより安定した立体構造と高い相互作用確率を示し、強い結合活性として<-5 kcal/molの閾値が定義され、22,23。最後に、PyMOLを用いて化合物と受容体間の相互作用モードを特定しました。

統計解析

データはSEM±平均として提示されています。統計検定は正規性(Shapiro-Wilk)と分散均質性(Levene検定)に基づいて選ばれました。群間比較には、非ペアt検定(2群)またはLSD事後検定を用いた一方向ANOVA(≥3群)が用いられました。p < 0.05は有意の閾値として定義されました。グラフはGraphPad Prism 9.0で生成されました。

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Results

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高血糖性内皮分泌物体が腎細管に与える病原性影響の実証

本研究は、高血糖性内皮分泌物の病原性効果の検証から始まりました。高血糖ヒト糸球体内皮細胞(HG-CM)からの条件付け培地は、対照群と比較してヒト近位小管上皮細胞(HK-2)の生存可能性を著しく低下させました。

この機能的証拠を基に、統合型糖尿病腎トランスクリプトミクスおよび高グルコース治療下の内皮分泌体解析(LC-MS/MS OF HG-CM)が実施されました。これにより、一致して上位調節された病原性遺伝子のコアセットと、それに対応する分泌タンパク質が特定されました。これらの共通の病原性標的を活用し、L1000CDS2化合物ライブラリーは、発現や活性を機能的に抑制すると予測された薬剤を計算的にスクリーニングしました。同時に、転写因子(TF)データ...

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Discussion

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本研究は、統合されたマルチオミクスおよび計算的手法を通じて、高血糖誘発性内皮分泌物異常が糖尿病性腎障害の重要な要因であることを確立しました。腎細管に対するセクレトーム介有の細胞毒性が、534の内皮由来因子の系統的な異常と一致し、DKDの病因におけるマトリックスリモデリング、酸化ストレス、炎症コア経路に収束していることが示されています。278の高信頼度メディエーターの同定(機構的に検証されたCCL2、VWF、SERPINE1、THBS1(1.15から2630倍の共アップレギュレーションを示す)は、内皮転写再プログラミングが分泌される線維化促進・炎症効果にどのように変換されるかをマッピングし、重要な知識ギャップを解消した26,33。特に注目すべきはCCL2(MCP-1)で、これは単球/マクロファージを腎組織に誘導する強力なケモカインです。臨床的および実験的証拠は一貫してCCL2が糖尿病性腎障害進行の中心的媒介因子であり、その過剰発現はアルブミン尿、間質性炎症...

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Disclosures

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著者たちは何も明かすことはありません。

Acknowledgements

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この研究は中国国家自然科学基金(32200644)、河北省科学技術プログラムプロジェクト(246W2501D、252W7716D)、および燕兆黄金プラットフォーム(A20240022)の支援を受けました。

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Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
CCL2 ELISAキットサーモフィッシャー・サイエンティフィック#88-7399-88
CCR2阻害剤メルク・ミリポール#227016
セルバイアビリティ検査キットセブン・バイオテクノロジーCCK-8、SC119-01
DNAシーケンサーイルミナノヴァセク6000
高性能液体クロマトグラフィーシステムサーモフィッシャー・サイエンティフィックUltiMate 3000 バイナリRSLC
HRGECの培養培地上海中枢新周バイオテクノロジー有限公司1001
ヒト腎臓糸球体内皮細胞(HRGEC)上海中橋新州バイオテクノロジープリ-H-00038
ヒト腎腎管上皮細胞完全培地 プロセルCM-H193
ヒト腎臓管状上皮細胞(HK2)プロセルCP-H193
オスのDB/d&mマウス(生後4週間)杭州紫源バイオテック有限公司SCXK 20190004
質量分析計サーモフィッシャー・サイエンティフィックアストラル
マイクロプレート吸光リーダー分子デバイススペクトラマックス iD5
プロテアーゼ阻害剤カクテル(EDTAフリー)ロッシュcOmplete, #5056489001
RNA抽出試薬サーモフィッシャー・サイエンティフィックトリゾール、#15596026
RNA品質分析装置アジレント・テクノロジーズ5300フラグメントアナライザー、M5311AA
RNA定量装置サーモフィッシャー・サイエンティフィックQubit 3.0, Q33216
ROS検出キットサーモフィッシャー・サイエンティフィック#EEA019
超ろ過遠心装置(3 kDa MWCO)メルク・ミリポールアミコン ウルトラ4

References

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