Artykuł metodologiczny

Skład i właściwości Aquafaba: Woda odzyskana z komercyjnie konserwowanej ciecierzycy

DOI:

10.3791/56305

⸱

10 lutego 2018

 ,  ,  ,  , 
1Department of Plant Sciences, University of Saskatchewan, 2Prairie Tide Chemicals Inc., 3Guangdong Saskatchewan Oilseed Joint Laboratory (GUSTO), Department of Food Science and Engineering, Jinan University

W tym artykule

Podsumowanie

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Aquafaba to lepki sok z ciecierzycy w puszce, który po energicznym mieszaniu wytwarza względnie stabilną białą pianę lub pianę. Głównym celem badawczym jest zidentyfikowanie składników aquafaby, które przyczyniają się do właściwości lepkościujących/zagęszczających za pomocą magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR), ultrafiltracji, elektroforezy i odcisków palców masy peptydowej.

Streszczenie

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ciecierzyca i inne rośliny strączkowe są powszechnie sprzedawane jako produkty w puszkach, pakowane w gęsty roztwór lub solankę. Ostatnio wykazano, że roztwór ten wytwarza stabilne piany i emulsje oraz może działać jako zagęszczacz. Ostatnio zainteresowanie tym produktem wzrosło za pośrednictwem Internetu, gdzie zaproponowano, że to rozwiązanie, obecnie nazywane przez rosnącą społeczność aquafabą, może być stosowane jako zamiennik białka jaj i mleka. Ponieważ aquafaba jest zarówno nowa, jak i rozwijana przez społeczność internetową, niewiele wiadomo o jej składzie i właściwościach. Aquafaba została odzyskana z 10 komercyjnych produktów z ciecierzycy w puszkach i zbadano korelacje między składem, gęstością, lepkością i właściwościami pianotwórczymi aquafaby. Protonowy NMR wykorzystano do scharakteryzowania składu akwafaby przed i po ultrafiltracji przez membrany o różnych wartościach odcięcia masy cząsteczkowej (MWCO 3, 10 lub 50 kDa). Przedstawiono również protokół elektroforezy i pobierania odcisków palców masy peptydowej. Metody te dostarczyły cennych informacji na temat składników odpowiedzialnych za właściwości funkcjonalne aquafaby. Informacje te umożliwią opracowanie praktyk w zakresie wytwarzania standardowych komercyjnych produktów aquafaba i mogą pomóc konsumentom w wyborze produktów o wyższej lub stałej użyteczności.

Wprowadzenie

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Coraz częściej opracowywane są produkty wegetariańskie, które naśladują właściwości mięsa, mleka i jaj. Właściwości funkcjonalne roślin strączkowych są ważne w ich obecnych zastosowaniach w przemyśle spożywczym, a ich właściwości są badane w ramach opracowywania zamienników białka zwierzęcego. Na przykład sprzedaż alternatyw dla nabiału wyniosła 8,80 mld USD w 2015 r., a rynek ten szybko się rozwija. Przewiduje się, że rynek ten wzrośnie do 35,06 mld USD do 2024 r. Co więcej, tendencja wzrostowa popytu na roślinne substytuty mleka jest częściowo wynikiem obaw zdrowotnych konsumentów dotyczących cholesterolu, antybiotyków i hormonów wzrostu często stosowanych w produkcji mleka1. Podobnie, rynki białek roślinnych i hydrokoloidowych zamienników jaj szybko się rozwijają, a skumulowana roczna stopa wzrostu dla tych materiałów wynosi 5,8% w ciągu najbliższych 8 lat, a sprzedaż w wysokości 1,5 mld USD spodziewana jest w 2026 r2. Coraz więcej konsumentów preferuje wegańskie źródła białka, diety o obniżonej zawartości alergenów i zmniejszony ślad węglowy produktów spożywczych. Popyt na produkty strączkowe, zwłaszcza z soczewicy, ciecierzycy i bobu stale rośnie ze względu na wysoką zawartość białka, błonnika pokarmowego i niską zawartość tłuszczów nasyconych w roślinach strączkowych3. Rośliny strączkowe zawierają również fitochemikalia o potencjalnie korzystnej aktywności biologicznej4.

Podmioty komercyjne, naukowcy i osoby prywatne przyjęły różne podejścia do informowania o właściwościach jakościowych zamienników jaj i mleka na bazie ciecierzycy. Gugger i wsp. 5 wyprodukował produkt podobny do mleka z ziaren o wysokiej zawartości skrobi, w tym fasoli adzuki i ciecierzycy. W opisanych metodach zwolennicy starali się wykazać, że ich produkt jest unikalny i różni się od "aquafaba"6. W innym komercyjnym podejściu wyjaśnionym przez Tetricka i wsp.7 opracowano roślinny substytut jaj. Ich zgłoszenie patentowe opisuje metody łączenia mąki strączkowej ze znanymi zagęszczaczami, które naśladują funkcję białka jaja w wypiekach. Typowe formuły zawierają 80-90% mąki strączkowej i 10-20% dodatków zagęszczających.

Recenzowana literatura również wskazuje na funkcjonalność ciecierzycy i wykazała, że frakcje białek albuminowych uzyskane z mąki z ciecierzycy kabuli i desi mają dobre właściwości emulgujące. Odkryli również znaczący wpływ źródła ciecierzycy na wydajność i wydajność albuminy8.

Po wstępnym raporcie internetowym opisującym "aquafabę" przez francuskiego szefa kuchni Joëla Roessela, ruch open source pokazuje użyteczność aquafaby jako zamiennika białka jaja i białka mlecznego w wielu zastosowaniach spożywczych. Istnieje wiele często oglądanych stron internetowych i filmów na YouTube pokazujących włączenie aquafaby do żywności, która naśladuje właściwości lodów, bezy, sera, majonezu, jajecznicy i bitej śmietany. Większość pionierów dostarczających aplikacje (receptury) aquafaby typu open source uzyskuje swój materiał poprzez odcedzenie ciecierzycy w puszkach i użycie płynu w swoich recepturach. Osoby te w większości nie są wyszkolonymi naukowcami. Sekcje komentarzy wideo wskazują, że respondenci skopiowali przepisy, a niektórym nie udało się powtórzyć sukcesów zwolenników aquafaby.

Wszystkie trzy podejścia (korporacyjne, naukowe i open source) do rozwoju zamienników jaj i mleka mają zalety, ale brakuje im ważnego wymiaru. Naukowcy stosowani, naukowcy zajmujący się badaniami podstawowymi i osoby propagujące produkty na bazie impulsów nie w pełni scharakteryzowali i ustandaryzowali swój materiał wejściowy. Standaryzacja produktu do określonego zastosowania jest normalną praktyką przemysłową. Odmiany ciecierzycy nie zostały ustandaryzowane pod kątem jakości aquafaby, a przemysłowe praktyki konserwowania są ustandaryzowane w celu uzyskania spójnej ciecierzycy, a nie aquafaby.

Na podstawie badań innych towarów, można przewidzieć, że zarówno genotyp, jak i środowisko przyczynią się do jakości pulsacyjnej aquafaby. Wiadomo, że zarówno genotyp, jak i środowisko wpływają na właściwości konserwowania ciecierzycy kabuli9. Zazwyczaj efekty genotypowe są duże między pokrewnymi gatunkami i mniejsze w obrębie członków gatunku. Różnice we właściwościach fizycznych i chemicznych można zminimalizować poprzez zachowanie tożsamości, które pozwala na wybór odmian o pożądanych właściwościach. Wpływ na środowisko może być również duży i jest zarządzany przez ocenę jakości i mieszanie do standardowych wyników w określonych testach10.

Istnieje wiele genetycznie odrębnych odmian ciecierzycy w produkcji komercyjnej. Na przykład Centrum Rozwoju Upraw Uniwersytetu Saskatchewan, główne źródło komercyjnej plazmy rozrodczej ciecierzycy, od 1980 roku wypuściło na rynek 23 odmiany ciecierzycy, z których 6 jest obecnie zalecanych do uprawy w Kanadzie. Podczas gdy manuskrypty naukowe często opisują odmianę użytą w badaniu, patenty i strony internetowe, które zostały przebadane, nie wskazywały użytej odmiany ani pochodzenia ciecierzycy. Standaryzacja odmian i obchodzenia się z ciecierzycą może pomóc użytkownikom zwiększyć ich sukces w stosowaniu ciecierzycy, ale informacje te nie są dostępne w przypadku produktów z ciecierzycy w puszkach.

Celem tych badań jest określenie składników aquafaby, które przyczyniają się do właściwości pianotwórczych. Tutaj porównano właściwości reologiczne aquafaby z komercyjnych marek ciecierzycy, a właściwości chemiczne zbadano za pomocą NMR, elektroforezy i odcisków palców masy peptydowej. Według naszej wiedzy są to pierwsze badania, które opisują skład chemiczny i właściwości użytkowe składników wiskozyfikatora aquafaba.

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Protokół

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Oddzielenie Aquafaba od ciecierzycy

  1. Zdobądź puszki ciecierzycy w lokalnych sklepach spożywczych i otwórz je ręcznym otwieraczem do puszek.
  2. Oznacz puszki od A do J.
  3. Oddziel ciecierzycę od aquafaby za pomocą sitka kuchennego o siatkowej siatce ze stali nierdzewnej i zważ oddzieloną ciecierzycę i aquafabę.

Uzyskaj reprezentatywną próbkę ciecierzycy i aquafaby do analizy chemicznej.

  1. Losowo wybierz dziesięć ciecierzyc po odsączeniu aquafaby, aby określić zawartość wilgoci.
  2. Wybraną ciecierzycę umieścić w suszarce i podgrzewać w temperaturze 100 ± 2 °C przez 16-18 godzin w suszarce.
  3. Po wysuszeniu ciecierzycę zmielić na proszek do dalszego wykorzystania (np. analiza zawartości białka i węgla).
  4. Aquafaba i pianka aquafaba z każdego źródła zamrozić do temperatury -20 °C, a następnie wysuszyć w liofilizatorze. Wysuszona aquafaba zostanie wykorzystana do oznaczania zawartości azotu i węgla.

Właściwości funkcjonalne Aquafaba

  1. Oznaczyć lepkość aquafaby w temperaturze 25 °C za pomocą kubka typu shell nr 2.
    1. Zanurz miseczkę muszli w aquafabie.
    2. Zapisz czas potrzebny do opróżnienia cup11. Odliczanie czasu uruchamia się, gdy kubek został podniesiony z aquafaby i zatrzymuje się, gdy strumień opuszczający kubek ustaje.
    3. Lepkość aquafaba można określić za pomocą tabeli dołączonej do kubka, która odnosi się do lepkości i czasu drenażu.
  2. Zdolność do spieniania
    1. Zmiksuj roztwór aquafaba (100 ml) w misce ze stali nierdzewnej za pomocą miksera ręcznego z prędkością 10 przez 2 minuty.
    2. Natychmiast po zmieszaniu 100 ml roztworu aquafaba należy zapisać objętość piany jako Vf100, umieszczając piankę w miarce z podziałką.
    3. Pozostawić pianę do odstawienia i wyschnięcia w miarę upływu czasu, aby zaobserwować stabilność piany i uzyskać próbkę wysuszonej piany.

Parametry koloru nasion ciecierzycy

  1. Losowo wybierz nasiona ciecierzycy z każdej puszki w celu określenia koloru.
  2. Przed pomiarami skalibruj kolorymetr laboratoryjny Hunter przy użyciu białych, czarnych i wzorców referencyjnych.
  3. Wartości współrzędnych kolorów są określane przez system CIE Lab12, w tym L (dodatnia oznacza kolor biały, a 0 oznacza ciemną), a (dodatnia oznacza kolor czerwony, a ujemna jest zielona) i b (dodatnia oznacza żółty, a ujemna jest niebieska) w trzech egzemplarzach przy świetle dziennym 65°.

Zawartość białka i węgla

  1. Określ zawartość białka i węgla przez spalanie za pomocą analizatora elementarnego13. Zawartość białka jest szacowana jako zawartość azotu pomnożona przez 6,2514.

Zawartość wilgoci

  1. Oznaczyć zawartość wilgoci w nasionach i aquafabie, ogrzewając próbki w temperaturze 100 ± 2 °C przez 16-18 godzin w piecu suszącym15.

Spektrometria NMR

  1. Przygotowanie próbki
    1. Przed rozpoczęciem spektrometrii odwirować próbki aquafaby o masie 9200 × g przez 10 minut. Po odwirowaniu przepuścić supernatant przez filtr strzykawkowy 0,45 μm (filtr strzykawkowy 25 mm z membraną z politetrafluoroetylenu (PTFE)). Przenieść próbkę aquafaby (0,4 ml) do probówki NMR z dodatkiem 50 mg tlenku deuteru w środku i poddać próbkę analizie NMR.
    2. W przypadku wcześniej opisanej próbki wysuszonej piany, próbka (25 mg) jest w tlenku deuteru (500 mg), a roztwór poddaje się analizie NMR.
    3. Umieścić wszystkie próbki dla 13C-NMR i 1H-NMR w zakręconych probówkach NMR o średnicy 5 mm. Dodaj tlenek deuteru i sól sodową kwasu 3-(trimetylosililo)propiono-2,2,3,3-d4 (TMSP) do każdej probówki NMR, aby zapewnić sygnał blokady rozpuszczalnika i działać odpowiednio jako wzorzec wewnętrzny.
  2. Warunki NMR
    1. Uzyskaj widma NMR protonów za pomocą spektrometru NMR 500 MHz lub podobnego spektrometru NMR wysokiego pola) z co najmniej 16 skanami na widmo przy użyciu programu tłumienia wody, takiego jak sekwencja impulsów z podwójnym gradientem pola impulsowego spin echo protonu NMR (DPFGSE-NMR) class16.
    2. Dostosuj przesunięcie widmowe, aby umieścić pik TMSP na 0 ppm, a następnie użyj oprogramowania integracyjnego, aby określić względne ilości obecnych związków.

Elektroforeza

UWAGA: Do tego kroku wybrano aquafabę, która dawała najbardziej stabilną piankę (marka H). Ta marka nie zawierała soli.

  1. Przygotowanie próbki
    1. Wprowadzić aquafabę do górnego zbiornika trzech odśrodkowych urządzeń do ultrafiltracji z regenerowanej celulozy, z których każde ma różne wartości odcięcia masy cząsteczkowej (MWCO) wynoszące 3, 10 lub 50 kDa.
    2. Umieścić odśrodkowe jednostki filtrujące w odpowiedniej wirówce w temperaturze 4 °C i odwirować w temperaturze 3900 × g przez 2 godziny w celu uzyskania frakcji supernatantu i retentatu. Frakcje supernatantu wykorzystano do analizy 1H-NMR mniejszych cząsteczek przy braku gatunków o większej masie cząsteczkowej (MW). Frakcja retentatu błonowego 3 kDa została użyta do separacji elektroforetycznej, ponieważ uważano, że błona ta zatrzyma większość białek.
    3. Oszacuj zawartość białka zarówno w supernatantze, jak i retenacie, stosując zmodyfikowaną metodę Bradforda, używając albuminy surowicy bydlęcej jako standardu17.
    4. Próbki frakcji supernatantu i retentatu umieścić w probówkach Eppendorfa i poddać te frakcje wstrząsaniu z częstotliwością 25 na s (10 min) w odpowiednim shakerze18. Obserwuj wstrząśnięty roztwór, aby ustalić, czy w wyniku potrząsania utworzyła się piana.
    5. Rozpuścić retentat, dodając 2,0 ml wody destylowanej do urządzenia do ultrafiltracji w celu przeprowadzenia drugiego wirowania w celu uzyskania diafiltracji. Poddać urządzenie do ultrafiltracji ponownemu odwirowaniu w temperaturze 4 °C i 3900 × g przez 2 godziny.
    6. Wymieszać retentat (0,025 g) z 1 ml 0,02 M Tris-HCl o pH 7,4 lub soli fizjologicznej buforowanej fosforanem (PBS) o pH 7,4 w celu rozpuszczenia białka.
    7. Odwirować mieszaninę przy 21000 x g przez 1 minutę.
    8. Użyć supernatantu do oznaczenia zawartości białka przy użyciu zmodyfikowanego Bradforda, jak wspomniano wcześniej.
  2. Separacja elektroforetyczna
    UWAGA: Retentat membranowy MWCO o sile 3 kDa (opisany powyżej) poddaje się separacji elektroforetycznej za pomocą elektroforezy w żelu dodecylosiarczanu sodu i poliakryloamidu (SDS-PAGE).
    1. Przygotuj żele poliakrylamidowe, używając 15% żelu rozpuszczającego poliakryloamid i 5% poliakryloamidowego żelu do układania.
    2. Nałożyć próbkę białka o wielkości 20 μg na jeden pas żelu i PageRuler Prestained Protein Ladder o zakresie 10-170 kDa na oddzielny pas żelu poliakrylamidowego.
    3. Poddaj żele działaniu prądu elektrycznego w systemie Mini-Protein Tetra Cell zmodyfikowanym z Laemmli (1970)19. W przypadku warunków pracy elektroforezy, barwienia żelem i odbarwiania postępuj zgodnie z Ratanapariyanuch et al. (2012)20.

Odcisk palca masy peptydowej

UWAGA: Wytnij pasma z żelu SDS-PAGE retentatu 3 kDa (MW około 8, 10, 13, 14, 15, 20, 22, 31, 37, 55 i 100 kDa) do trawienia trypsyny według Ratanapariyanuch et al. (2012)20 i wykonaj analizę spektralną masy.

  1. Trawienie w żelu
    1. Dwukrotnie odbarwić pasma, zanurzając je w 100 μl 200 mM wodorowęglanu amonu (NH4HCO3) w 50% acetonitrylu (ACN) i inkubować w temperaturze 30 °C przez 20 minut.
    2. Po zakończeniu odbarwiania próbki żelu należy poddać działaniu ACN (100 μl) przez 10 minut, a następnie wysuszyć w próżni, używając odśrodkowego parownika próżniowego, przez 15 minut w temperaturze pokojowej.
    3. Zanurzyć wysuszone próbki żelu w 100 μl 10 mM ditiotreitolu (DTT) w 100 mM roztworze NH4HCO3 i inkubować w temperaturze 56 °C przez 1 godzinę.
    4. Usunąć nadmiar buforu redukującego i zastąpić go 100 μl buforem alkilującym [100 mM jodoacetamid w wodzie o spektrometrii mas (MS)].
    5. Próbki żelu inkubować w temperaturze pokojowej w ciemności przez 30 minut.
    6. Próbki żelu przemyć dwukrotnie 200 mM NH4HCO3 (100 μL), obkurczyć żele zanurzając je w ACN (100 μL), ponownie spęcznić żele za pomocą 200 mM NH4HCO3 (100 μL) i ponownie obkurczyć poprzez potraktowanie ACN (100 μL).
    7. Opróżnić ACN i wysuszyć próbki żelu w próżni w odśrodkowej wyparce próżniowej przez 15 minut.
    8. Ponownie spęczniałe wysuszone próbki żelu przy użyciu 20 μl buforu trypsyny (50 ng/μl trypsyny w 1:1,200 mM NH4HCO3: Roztwór podstawowy trypsyny), a następnie dodać 30 μl 200 mM NH4HCO3 do każdej próbki.
    9. Próbki należy inkubować na termomieszaczu przez noc w temperaturze 30 °C z wytrząsaniem przy 300 obr./min.
    10. Zatrzymać reakcję trawienia trypsyną, dodając 1/10 końcowej objętości (objętość mieszaniny po kroku 8) 1% kwasu trifluoroctowego i wyekstrahować peptydy tryptyczne z próbek żelu przy użyciu 100 μl 0,1% kwasu trifluorooctowego w 60% ACN i wysuszyć w próżni za pomocą odśrodkowego parownika próżniowego.
    11. Peptydy tryptyczne należy przechowywać w temperaturze -80 °C przed analizą spektrometryczną.
  2. Spektrometria mas
    1. Rozpuść peptydy tryptyczne, dodając 12 μl wody klasy MS: ACN: kwas mrówkowy (97:3:0,1, v/v), a następnie wirować przez 1 do 2 minut w celu rozpuszczenia peptydów.
    2. Odwirować otrzymany roztwór o stężeniu 18 000 g przez 10 minut w temperaturze 4 °C.
    3. Przenieś podwielokrotności roztworu (10 μl) do fiolek MS do analizy metodą chromatografii cieczowej z tandemową spektrometrią mas (LC-MS/MS) na kwadrupolowym spektrometrze mas czasu przelotu (QTOF) wyposażonym w przyrząd do chromatografii cieczowej i interfejs LC-MS.
    4. Przeprowadzić chromatograficzną separację peptydów przy użyciu wysokowydajnego chipa HPLC: składającego się z kolumny wzbogacającej 360 nL i kolumny analitycznej o średnicy 75 μm × 150 mm, obie wypełnione C18-A, 180 A, 3 μm fazą stacjonarną.
    5. Załadować próbki do kolumny wzbogacającej 0,1% kwasem mrówkowym w wodzie z natężeniem przepływu 2,0 μl/min.
    6. Przenieść próbki z kolumny wzbogacającej do kolumny analitycznej.
    7. Warunki separacji peptydów to: liniowy gradientowy układ rozpuszczalnikowy składający się z rozpuszczalnika A (0,1% kwasu mrówkowego w wodzie) i rozpuszczalnika B (0,1% kwasu mrówkowego w ACN). Gradient liniowy zaczyna się od 3% rozpuszczalnika B, który wzrasta do 25% rozpuszczalnika B w ciągu 50 minut. Następnie zawartość rozpuszczalnika B wzrasta z 25 do 90% w ciągu 10 minut przy natężeniu przepływu 0,3 μl/min.
    8. Pozyskać dane widma masowego elektrorozpylania jonów dodatnich za pomocą napięcia kapilarnego ustawionego na 1900 V, jonu fragmentacyjnego ustawionego na 360 V i gazu suszącego (azotu) ustawionego na 225 °C o natężeniu przepływu 12,0 l/min.
    9. Zbieraj wyniki spektralne w zakresie mas 250-1700 (masa/ładunek; m/z) z szybkością skanowania 8 widm/s. Zbieraj dane MS/MS w zakresie 50-1700 m/z i ustawioną szerokością izolacji 1,3 jednostki masy atomowej. Wybierz 20 najbardziej intensywnych jonów prekursorowych dla każdego skanu MS dla tandemowego MS z aktywnym wykluczeniem 0,25 min.
  3. Identyfikacja białek
    1. Konwertuj dane spektralne na format danych masy/ładunku za pomocą oprogramowania do analizy jakościowej Agilent MassHunter.
    2. Przetwarzaj dane z bazą danych UniProt Cicer arietinum (ciecierzyca), używając SpectrumMill jako wyszukiwarki baz danych.
    3. Uwzględnij parametry wyszukiwania, takie jak błąd masy fragmentu wynoszący 50 ppm, błąd masy macierzystej wynoszący 20 ppm, specyficzność rozszczepienia trypsyny i karbamidometyl jako ustaloną modyfikację cysteiny.

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Wyniki

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Każda puszka ciecierzycy jest oznaczona, aby wskazać składniki dodane podczas puszkowania. Składniki obejmowały wodę, ciecierzycę, sól i kwas disodowy etylenodiaminotetraoctowy (EDTA). Ponadto dwie puszki zostały oznaczone jako "może zawierać chlorek wapnia". Zaobserwowano trzy wyraźne kolory podszewki; biały, jasnożółty i metaliczny (tabela 1).

Kod marki<...

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Dyskusja

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

W tych badaniach odkryliśmy, że ciecierzyca aquafaba z różnych źródeł komercyjnych wytwarza pianki, które różnią się zarówno właściwościami (objętością i stabilnością piany), jak i składem chemicznym. Stwierdzono dodatnią korelację między lepkością aquafaby a zawartością wilgoci. Wzrost objętości piany (Vf100) nie był związany z tymi parametrami. Dodatki takie jak sól i disodowy EDTA mogą hamować lepkość i stabilność piany, ponieważ aquafaba z ciecierzycy w puszkach z tymi dodatkami miała niższą lepkość i wytw...

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Oświadczenia

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Autorzy nie mają nic do ujawnienia.

Podziękowania

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

To badanie było wspierane przez Instytut Edukacji Międzynarodowej's Scholar Rescue Fund (IIE-SRF).

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Materiały

Lista materiałów użytych w tym artykule
NazwaFirmaNumer katalogowyKomentarze
Freeze Dryer
Stoppering Tray DryerLabconco Inc.7948040
Mikser 
Mikser ręczny ze stali nierdzewnej LoblawsPC2200MR
Pomiar lepkości 
Shell cup nr 2 Norcross Corp.
< silny>Pomiar koloru  Spektrofotometr
Colorflex HunterLab Hunter Associates Laboratory Inc.
Zawartość białka i węgla 
Analizator elementarny   LECO Corp.CN628
NMR Spektrometria
Spectrafuge 24D   Labnet International Inc.
Filtry strzykawkowe VWR InternationalCA28145-49725 mm, z 0,45 &mikro; m Membrana PTFE
Tlenek deuteru Cambridge Isotope Laboratories Inc.7789-20-0
Sól sodowa kwasu 3-(trimetylosililo)propionowego-2,2,3,3-d4Sigma-Aldrich169913-1G
Spektrometr NMR Bruker Avance 500 MHz Bruker BioSpin
TopSpin 3.2 Bruker BioSpin GmbH
Elektroforeza 
Membrana z regenerowanej celulozy Millipore Corp.3, 10, 50 kDa (MWCO)
Filtr odśrodkowy Millipore Corp.
Wirówka stołowa Allegra X-22R, Beckman Coulter Kanada Inc.
Młynek miksujący MM 300  młynek do koralików F. Kurt Retsch GmbH & Co. KG
Wirówka Eppendorf 5417CEppendorf
Sól fizjologiczna buforowana fosforanem, pH 7,4Sigma-AldrichP3813-10PAK
Bufor Tris-HCl pH 7,4 Sigma-AldrichT6789-10PAK
PageRuler Wstępnie Barwiona drabinka białkowa System Fisher Scientific
Mini-Protein Tetra CellBioRad
peptide Mass Fingerprinting
Thermo-Savant SpeedVacBioSurplusOdśrodkowa wyparka próżniowa 
Bufor trypsyny 20 &mikro; L trypsyna w 1 mM kwasie solnym i 200 mM NH4HCO3
JodoacetamidSigma-AldrichI1149-5 g
Kwas trifluorooctowy FlukaBB360P050
AcetonitrylFisher Scientific L14734
Kwas mrówkowy Sigma-Aldrich33015-500mL
Fiolka do spektrometrii mas Agilent Technologies Canada Sp. z o.o.
Agilent 6550 iFunnel kwadrupolowy spektrometr masowy czasu przelotu Agilent Technologies Canada Sp. z o.o.Przyrząd LC serii Agilent 1260 i interfejs Agilent Chip Cube LC-MS
HPLC-Chip II: G4240-62030 Polaris-HR-Chip_3C18 Kolumna wzbogacająca 360 nL i 75 &mikro; m i razy; Kolumna analityczna 150 mm, obie wypełnione Polaris C18-A, 180Å, 3 µ m Faza stacjonarna. 
Oprogramowanie do analizy jakościowej Agilent MassHunterAgilent Technologies Canada Ltd.
Ekstraktory danych SpectrumMillAgilent Technologies Canada Ltd.
Oprogramowanie

Bibliografia

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
  1. Janssen, M., Busch, C., Rödiger, M., Hamm, U. Motives of consumers following a vegan diet and their attitudes towards animal agriculture. Appetite. 105, 643-651 (2016).
  2. Cision PR Newswire. Egg Replacement Ingredient Market: Global Industry Analysis and Opportunity Assessment, 2016-2026. , Available from: https://www.prnewswire.com/news-releases/egg-replacement-ingredient-market-global-industry-analysis-and-opportunity-assessment-2016-2026-300370861.html (2016).
  3. Joshi, P. K., Parthasarathy Rao, P. Global and regional pulse economies current trends and outlook. IFPRI Discussion Paper 01544. , 149(2016).
  4. Oomah, B. D., Patras, A., Rawson, A., Singh, N., Compos-Vega, R. Chemistry of pulses. Pulse Foods. Tiwari, B. K., Gowen, A., Mckenna, B. , Academic Press. Oxford. 9-55 (2011).
  5. Legume-based dairy substitute and consumable food products incorporating same. United States Patent Application. , A1 20160309732 (2016).
  6. Aquafaba Science. , Available from: http://aquafaba.com/science.html (2016).
  7. Tetrick, J., et al. Plant-based egg substitute and method of manufacture. World Patent. , WO 2013067453 A1 (2013).
  8. Singh, G. D., Wani, A. A., Kaur, D., Sogi, D. S. Characterisation and functional properties of proteins of some Indian chickpea (Cicer arietinum) cultivars. J. Sci. Food Agric. 88 (5), 778-786 (2008).
  9. Nleya, T. M., Arganosa, G. C., Vandenberg, A., Tyler, R. T. Genotype and environment effect on canning quality of kabuli chickpea. Can. J. Plant Sci. 82 (2), 267-272 (2002).
  10. Vaz Patto, M. C., et al. Achievements and Challenges in Improving the Nutritional Quality of Food Legumes. Crit. Rev. Plant Sci. 34, 105-143 (2015).
  11. Ratanapariyanuch, K., Clancy, J., Emami, S., Cutler, J., Reaney, M. J. T. Physical, chemical, and lubricant properties of Brassicaceae oil. Eur. J. Lipid Sci. Technol. 115, 1005-1012 (2013).
  12. Hunter, R. S. Photoelectric color-difference meter. J. Opt. Soc. Am. 48, 985-995 (1958).
  13. Sweeney, R. A., Rexroad, P. R. Comparison of LECO FP-228 'N Determinator' with AOAC copper catalyst Kjeldahl method for crude protein. JAOAC. 70, 1028-1032 (1987).
  14. Boye, J. I., et al. Comparison of the functional properties of pea, chickpea and lentil protein concentrates processed using ultrafiltration and isoelectric precipitation techniques. Food Res Int. 43, 537-546 (2010).
  15. Ratanapariyanuch, K., Shim, Y. Y., Emami, S., Reaney, M. J. T. Protein concentrate production from thin stillage. J. Agric. Food Chem. 64, 9488-9496 (2016).
  16. Ratanapariyanuch, K., et al. Rapid NMR method for the quantification of organic compounds in thin stillage. J. Agric. Food Chem. 59, 10454-10460 (2011).
  17. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248-254 (1976).
  18. Burnett, P. G. G., Olivia, C. M., Okinyo-Owiti, D. P., Reaney, M. J. T. Orbitide composition of the flax core collection (FCC). J. Agric. Food Chem. 64, 5197-5206 (2016).
  19. Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 227, 680-685 (1970).
  20. Ratanapariyanuch, K., Tyler, R. T., Shim, Y. Y., Reaney, M. J. T. Biorefinery process for protein extraction from oriental mustard (Brassica juncea L., Czern.) meal using ethanol stillage. AMB Express. 2, 1-9 (2012).
  21. Lv, Q., Yang, Y., Zhao, Y., Gu, D. Comparative study on separation and purification of isoflavones from the seeds and sprouts of chickpea by HSCCC. J. Liq Chromatogr Relat. Technol. 32, 2879-2892 (2009).
  22. Behera, M. R., Varade, S. R., Ghosh, P., Paul, P., Negi, A. S. Foaming in micellar solutions: effects of surfactant, salt, and oil concentrations. Ind. Eng. Chem. Res. 53, 18497-18507 (2014).
  23. Tan, S. H., Mailer, R. J., Blanchard, C. L., Agboola, S. O. Canola proteins for human consumption: Extraction, profile, and functional properties. J. Food Sci. 76, R16-R28 (2011).
  24. Thiede, B., et al. Peptide mass fingerprinting. Methods. 35, 237-247 (2005).
  25. Hwang, H. S. Application of NMR spectroscopy for foods and lipids. Advances in NMR spectroscopy for lipid oxidation assessment. , SpringerBriefs in Food, Health, and Nutrition 11-13 (2017).

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Przedruki i uprawnienia

Poproś o pozwolenie na ponowne wykorzystanie tekstu lub ilustracji tego artykułu JoVE

Poproś o pozwolenie

Tagi

Sk ad aquafabyNMR protonowyfingerprinting mas peptyd wanaliza SDS PAGEmembrany ultrafiltracyjnew a ciwo ci pieni cepomiar lepko cianaliza g sto cibia ka ciecierzycykomercyjna ciecierzyca w puszce

Powiązane artykuły