Wykrywanie nieprawidłowo sfałdowanych agregatów białkowych prionów w tkance mózgowej myszy za pomocą Western Blotting

0 wyświetleń1:22 min • March 4th, 2025

Weźmy homogenat tkankowy z mózgu ssaka, który zawiera zarówno normalne białka prionowe, jak i nieprawidłowo sfałdowane agregaty prionowe odpowiedzialne za choroby neurodegeneracyjne.

Inkubuj z enzymem proteolitycznym w celu trawienia normalnych prionów, pozostawiając nienaruszone odporne agregaty.

Potraktuj agregaty buforem denaturującym w wysokiej temperaturze, aby zlinearyzować białka i nadać równomierny ładunek ujemny.

Załadować próbkę do żelu do elektroforezy i rozdzielić białka na pasma, co potwierdza obecność agregatów.

Za pomocą pola elektrycznego przenieś oddzielone białka na błonę.

Inkubować błonę w roztworze blokującym, aby zamaskować niespecyficzne miejsca wiązania.

Inkubować z przeciwciałami znakowanymi enzymami peroksydazą, które wiążą się specyficznie z agregatami prionowymi.

Umyj błonę, aby usunąć niezwiązane przeciwciała, minimalizując niespecyficzne sygnały.

Dodaj substrat chemiluminescencyjny i środek utleniający, umożliwiając peroksydazie utlenienie podłoża i wytworzenie światła.

Zmierz natężenie światła, aby określić ilościowo nieprawidłowo sfałdowane priony w homogenacie.