Western blot do oceny integralności strukturalnej bakteryjnego antygenu szczepionkowego

0 wyświetleń2:44 min. • October 30th, 2025

Weź żel SDS-PAGE zawierający prążki białkowe z cząstek białka błonowego i nanolipoproteiny. Kompleksy te przenoszą oligomeryczne białko błonowe Chlamydia lub MP, obiecujący antygen szczepionkowy przeciwko zakażeniu Chlamydią .

Jako kontrolę należy użyć prążków białkowych z oczyszczonego oligomerycznego MP.

Zmontuj żel, membranę western blot i elementy bibuły w suchym systemie bibuły.

Zastosuj prąd elektryczny, aby przenieść rozwiązane białka na błonę.

Usunąć błonę i inkubować ją w buforze zawierającym detergenty i przeciwciała pierwszorzędowe.

Detergenty blokują niespecyficzne miejsca interakcji, podczas gdy pierwszorzędowe przeciwciała są skierowane przeciwko MP.

Umyj błonę, aby usunąć niezwiązane przeciwciała pierwszorzędowe.

Inkubować z przeciwciałami drugorzędowymi sprzężonymi z fluoroforem skierowanymi na przeciwciała pierwszorzędowe.

Umyj membranę, aby usunąć nadmiar przeciwciał drugorzędowych.

Przechwytywanie obrazów fluorescencyjnych membrany.

Pasma molekularne pasujące do kontrolnego oligomerycznego MP potwierdzają integralność strukturalną MP w kompleksach, wspierając jego potencjał antygenowy.

 

Rozpuścić próbki za pomocą SDS-PAGE i przenieść stosy żeli za pomocą komercyjnego systemu suchego blottingu do analizy Western blot. Usuń bloty ze stosu i inkubuj je przez noc w temperaturze czterech stopni Celsjusza w buforze blokującym zawierającym 0,2% TWEEN 20 i 0,5 mikrograma na mililitr MAb40 lub 0,2 mikrograma na mililitr przeciwciała antyHIS-tag MAbHIS skierowanego przeciwko znacznikowi HIS z białka delta-49ApoA1.

Umyj każdą plamę PBST trzy razy przez pięć minut na pranie. Inkubować bloty przez jedną godzinę w buforze blokującym zawierającym przeciwciało drugorzędowe sprzężone z fluoroforem w rozcieńczeniu od 1 do 10 000. Powtórz pranie za pomocą PBST i uchwyć obraz za pomocą imagera fluorescencyjnego po ostatnim praniu.