Artigo de método

Medição de força em tempo real entre gotículas de emulsão durante a quebra enzimática

DOI:

10.3791/68182

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27 de junho de 2025

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1Key Laboratory of Quantum Precision Measurement, College of Physics, Zhejiang University of Technology, 2College of Optical and Electronic Technology, China Jiliang University

Neste artigo

Resumo

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Este protocolo emprega pinças ópticas de armadilha dupla para medir as forças entre gotículas em tempo real durante a digestão enzimática de emulsões. Facilita o estudo da estabilidade da emulsão e da dinâmica das gotículas, com aplicações na ciência alimentar e farmacêutica.

Resumo

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Este protocolo introduz uma metodologia única para investigar a estabilidade de emulsões e a desintegração dinâmica de gotículas de emulsão durante a digestão enzimática usando pinças ópticas de armadilha dupla. O processo envolve a preparação da emulsão, a introdução da enzima e a configuração de um sistema de medição de força para monitorar as forças entre gotículas em tempo real. Ao empregar pinças ópticas de armadilha dupla, o método permite a manipulação e observação precisas de gotículas de emulsão, facilitando a medição de forças entre gotículas durante a desintegração enzimática. Esta técnica experimental oferece insights significativos sobre as interações e estabilidade das emulsões durante a digestão, com particular relevância para pesquisas em ciência de alimentos, produtos farmacêuticos e outras indústrias envolvendo emulsões orgânicas. O método é adaptável e aplicável a várias configurações de pinças ópticas e diferentes tipos de emulsões ou enzimas, servindo como uma ferramenta versátil para explorar propriedades mecânicas e processos de desintegração em uma variedade de campos. Além disso, essa abordagem visual oferece a vantagem de monitoramento em tempo real da dinâmica da força, abrindo novos caminhos para estudar o comportamento da emulsão em diversas aplicações.

Introdução

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As emulsões são sistemas heterogêneos que consistem em dois líquidos imiscíveis, onde um líquido é disperso como gotículas dentro do outro. Esses sistemas são onipresentes em vários setores, incluindo alimentos, produtos farmacêuticos1, cosméticos e petroquímicos. A estabilidade e a funcionalidade das emulsões são criticamente dependentes das interações entre as gotículas, que podem ser influenciadas por vários fatores, como química da superfície, condições ambientais e presença de enzimas2.

Em muitas aplicações, particularmente em ciência de alimentos e administração de medicamentos, as emulsões são expostas a ambientes enzimáticos 3,4. Por exemplo, no sistema digestivo humano, alimentos e medicamentos à base de emulsão ingeridos encontram várias enzimas que podem alterar sua estrutura e função. Compreender a dinâmica das interações das gotículas durante a digestão enzimática é crucial para projetar produtos à base de emulsão estáveis e eficazes 5,6.

Métodos tradicionais para estudar a estabilidade da emulsão 2,7, como espalhamento de luz ou medições reológicas, fornecem informações valiosas em massa, mas não podem observar e quantificar diretamente as interações entre gotículas individuais8. Essa limitação tem dificultado a compreensão dos processos em microescala que ocorrem durante a digestão enzimática das emulsões.

As pinças ópticas surgiram como uma ferramenta poderosa para manipular objetos microscópicos e medir forças em escala micro e nano9. Ao aproveitar o momento da luz, as pinças ópticas podem prender e mover gotículas individuais com precisão excepcional. Essa capacidade abre novas possibilidades para estudar as interações gotícula-gota em ambientes complexos10,11.

Este protocolo apresenta um método exclusivo que combina pinças ópticas duplas com medições de força em tempo real para investigar as interações entre gotículas de emulsão durante a digestão enzimática. Como exemplo representativo, o método é demonstrado usando um sistema de emulsão composto de óleo de colza ou um gota de gordura estabilizada por proteína de soro de leite, passando por digestão por tripsina. Este sistema modelo é particularmente relevante para a ciência alimentar e nutrição, pois imita emulsões alimentares comuns e seu comportamento no trato digestivo12.

A abordagem permite a observação direta e a quantificação das forças entre gotículas individuais à medida que sofrem quebra enzimática, fornecendo informações sem precedentes sobre a dinâmica da estabilidade da emulsão em condições digestivas. O método usa o sistema de pinças ópticas, uma configuração de pinça óptica de armadilha dupla de última geração, para manipular gotículas de emulsão e medir as forças entre gotículas com alta precisão13.

Esta técnica experimental preenche a lacuna entre os estudos de emulsão em massa e as investigações em nível molecular, oferecendo uma perspectiva única sobre o comportamento das emulsões durante a digestão enzimática. Os insights obtidos com esse método têm implicações de longo alcance para vários campos, incluindo engenharia de alimentos, formulações farmacêuticas e ciência coloidal fundamental. Embora um sistema específico óleo-proteína-enzima seja usado como exemplo, a metodologia apresentada aqui pode ser adaptada para estudar uma ampla gama de sistemas de emulsão orgânica e enzimas digestivas em várias indústrias.

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Protocolo

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A Figura 1 ilustra um esquema de armadilha óptica de armadilha dupla Os reagentes e os equipamentos utilizados neste estudo estão listados na Tabela de Materiais.

1. Preparação da dispersão de proteína de soro de leite

  1. Prepare uma dispersão de proteína de soro de leite a 5% (p/v) em água deionizada.
    1. Usando uma balança eletrônica, pese com precisão 2,5 g de proteína de soro de leite em pó.
    2. Usando um cilindro graduado, meça 47,5 mL de água deionizada.
  2. Combine os ingredientes.
    1. Transfira a proteína em pó pesada e a água medida para um copo.
    2. Adicione uma barra de agitação magnética ao copo.
  3. Feche o copo.
    1. Cubra o copo com filme de vedação para evitar evaporação e contaminação.
  4. Misture a dispersão.
    1. Colocar o copo sobre um agitador magnético. Regular a velocidade de agitação para 1500 rpm (figura 2A) até que a proteína em pó esteja completamente dissolvida e a solução uniformemente dispersa.
  5. Hidrate a proteína
    1. Para garantir a hidratação completa da proteína do soro de leite e minimizar a formação de espuma, prepare a dispersão um dia antes da preparação da emulsão.
    2. Deixe a dispersão de 5% de proteína de soro de leite se misturar durante a noite em temperatura ambiente.
      CUIDADO: Certifique-se de que todos os copos e utensílios estejam limpos e livres de contaminantes para evitar afetar a dispersão de proteínas.
      NOTA: A etapa de hidratação durante a noite é crucial para a funcionalidade ideal da proteína e estabilidade da emulsão. Pular esta etapa pode resultar em redução da eficiência da emulsificação. Esta seção do protocolo descreve as etapas iniciais para preparar a dispersão de proteína de soro de leite, que será usada para estabilizar as gotículas de óleo de colza na preparação subsequente da emulsão. As etapas a seguir geralmente incluem a preparação da emulsão de óleo em água, a configuração do experimento de pinças ópticas e a introdução de tripsina para estudos de digestão.

2. Preparação de emulsões de óleo em água

  1. Otimize a formulação.
    1. Prepare a emulsão misturando óleo a 15% com solução de proteína a 85% em volume para obter uma proporção de massa proteína-lipídio de 0,3.
  2. Prepare a fase lipídica.
    1. O óleo de colza é líquido à temperatura ambiente. Adicione 30 mL de óleo de colza em um tubo de centrífuga para uso posterior.
    2. A gordura do leite é sólida à temperatura ambiente. Pegue aproximadamente cinco colheres de gordura do leite e coloque-as em um tubo de centrífuga.
    3. Coloque o tubo em um béquer e adicione aproximadamente 40 mL de água deionizada ao béquer.
    4. Utilizar uma placa de aquecimento digital para aquecer o copo a 42 °C e manter esta temperatura durante 30 minutos para garantir a fusão completa (figura 2B).
      NOTA: O ponto de fusão da gordura do leite é de aproximadamente 30 °C a 40 °C. A temperatura do laboratório é mantida a 26 °C. A gordura do leite derretida pode permanecer líquida por um determinado período, mas solidificará gradualmente à temperatura ambiente se for deixada em repouso.
  3. Combine os ingredientes.
    1. Em um tubo de centrifugação de 5 mL, adicione 0,6 mL de óleo (óleo de colza ou gordura do leite derretido) e 3,4 mL da solução de proteína de soro de leite preparada.
  4. Homogeneizar a emulsão.
    1. Use um misturador de alto cisalhamento (HSM). Defina a velocidade para 25.000 rpm e misture por 5 min (Figura 2C).
    2. Opcionalmente, passe a emulsão grossa por um homogeneizador de alta pressão. Condições típicas: 2-3 passagens a 500-1000 bar de pressão.
  5. Diluir a emulsão.
    1. Preparar uma diluição de 1:1000 da emulsão. Meça 4 μL da emulsão original usando uma pipeta. Adicione isso a 3996 μL de água deionizada. Misturar bem para assegurar uma diluição uniforme.

3. Configuração inicial das pinças ópticas

  1. Prepare e limpe as células de fluxo microfluídico (consulte a Tabela de Materiais).
    NOTA: O dispositivo está equipado com seis canais microfluídicos. Este experimento usa um único canal - apenas o canal mais à esquerda na Figura 3B é usado.
    1. Para preparar o canal microfluídico, limpe todos os equipamentos e canais de fluxo necessários. Enxágue bem todos os equipamentos com água deionizada para garantir que não haja resíduos.
    2. Para limpar, lave o canal necessário com etanol. Defina a vazão para 1.0 bar e lave com etanol. 1 h antes do experimento, lave albumina de soro bovino (BSA) na célula de fluxo. A BSA forma uma camada de "bloqueio" nas superfícies para reduzir a adsorção não específica de gotículas de emulsão ou outras biomoléculas.
  2. Fluir a emulsão preparada para o canal experimental.
  3. Prepare o instrumento antes do experimento.
    1. Abra o instrumento de pinça óptica.
    2. Adicione aproximadamente 70 μL de água deionizada à lente objetiva inferior.
    3. Insira a câmara de amostra até ouvir um "clique".
    4. Coloque uma gota de óleo de imersão em cima da câmara de amostra (Figura 3C).
    5. Abaixe suavemente a lente do condensador até que ela toque levemente a superfície superior da câmara de amostra.
    6. Feche o instrumento de pinça óptica antes de ligar o laser. O laser opera a 1064 nm.
  4. Localize o plano Z e ajuste o caminho óptico.
    1. Ligue o laser e defina a potência para 100%.
    2. Ajuste o botão inferior (Figura 3A) no sistema de pinças ópticas para localizar o ponto do laser. Movendo-se de baixo para cima (ajuste no sentido horário), observe os pontos de laser três vezes. Defina o plano Z entre o segundo e o terceiro conjuntos de pontos de laser.
      NOTA: Os três conjuntos de pontos de laser aparecem quando o laser é focado na superfície inferior da célula de fluxo, na superfície superior da lamínula inferior e na superfície inferior da lâmina de vidro superior. O laser deve ser focalizado entre a superfície superior da lamínula e a superfície inferior da lâmina de vidro.
    3. Reduza a potência do laser para 30%.
    4. Verifique se 7 a 11 franjas de interferência aparecem na tela (Figura 3E). Se o número for muito alto ou muito baixo, ajuste o botão inferior.
      NOTA: O número de franjas de interferência reflete a otimização do espaçamento entre o condensador e a célula de fluxo. Dentro da faixa de 7 a 11 franjas, o condensador captura efetivamente luz suficiente para garantir uma boa relação sinal-ruído para sinais medidos, como resposta mecânica. Esse espaçamento também mantém uma distância segura para evitar o contato da lente com a célula de fluxo e reduzir a dispersão do caminho óptico ou a interferência de reflexão.
  5. Ajuste os canais de fluxo. Feche os canais desnecessários e certifique-se de que apenas o canal experimental necessário esteja aberto.
  6. Defina a potência do laser. Normalmente, defina o laser para 100% para capturar gotículas, mas ajuste a intensidade necessária para condições experimentais específicas.
  7. Configure o armazenamento de dados. Configure o diretório de salvamento de arquivos para garantir a aquisição imediata de dados experimentais.

4. Medição da curva força-distância para a emulsão

  1. Defina a vazão para 0,5 bar. As gotículas devem ficar visíveis na tela por aproximadamente 5 s. Em seguida, pare o fluxo selecionando Vácuo e feche a válvula do canal.
  2. Capture as gotículas.
    1. Use o joystick para capturar duas gotículas de tamanho semelhante dentro do canal. Um esquema de gotículas capturadas com sucesso é mostrado na Figura 4.
    2. Ajustar a distância entre as duas gotículas para aproximadamente 10 μm. Se uma corda se formar, uma mudança perceptível na força será observada.
    3. Fixe as posições x e y da armadilha óptica direita e a posição y da armadilha óptica esquerda. Marque as duas gotas com caixas magenta e verde, respectivamente.
  3. Meça a densidade espectral de potência (PSD).
    1. Navegue até o menu Calibração .
    2. Na tela esquerda, selecione Medir. Se os níveis de ruído forem excessivos, repita a medição até obter resultados satisfatórios.
    3. Selecione Aplicar para confirmar a calibração.
  4. Limpe os dados originais e meça a distância de força.
    1. Nesta fase, o joystick deve controlar apenas a armadilha óptica esquerda. Mova lentamente a armadilha esquerda em direção à gota direita a uma velocidade constante (1.0 μm/s) até que a distância chegue a zero. Este procedimento produz a curva força-distância necessária.
  5. Selecione os dados e salve.
    1. Use o botão esquerdo do mouse para selecionar o intervalo de dados de interesse, começando com uma separação de gotículas de 10 μm até 0 μm. A 0 μm de distância, a força medida normalmente atinge seu valor máximo.
  6. Salve os dados selecionados.
    1. Clique com o botão direito do mouse para salvar o segmento de dados selecionado no diretório da pasta inicial.

5. Preparação da solução tampão Tris e da solução de tripsina

  1. Prepare a solução tampão Tris com a seguinte composição: 11,860 g / L de base Tris, 0,735 g / L de cloreto de cálcio di-hidratado (CaCl2 · 2H2O) e 8,766 g / L de cloreto de sódio (NaCl). Ajuste o volume final para 100 mL. Ajuste o pH inicialmente para aproximadamente 8,4 usando ácido clorídrico (HCl) e confirme o pH final usando tiras de teste de pH.
  2. Prepare a solução de tripsina dissolvendo 100 mg de tripsina 1:250 (derivada do pâncreas suíno) em 1000 mL de tampão Tris. Agitar a mistura com um agitador magnético a 4 °C e 500 rpm durante 15 min. Em seguida, centrifugue a solução a 4 °C durante 15 min.

6. Ação de tripsina e esquema de detecção dinâmica

  1. Adicione solução de tripsina à emulsão.
    1. Usando uma pipeta com uma faixa de 0,5 μL a 10 μL, retire 4 μL da solução de tripsina e adicione-a cuidadosamente à emulsão preparada de 4 mL.
  2. Realize monitoramento dinâmico em tempo real.
    1. Após a adição da solução de tripsina, monitore dinamicamente as emulsões usando a tecnologia de pinça óptica. As medições são feitas a cada 10 minutos, com a primeira medição realizada 10 minutos após a adição da solução de tripsina.

7. Processamento de dados

  1. Obtenha os dados experimentais no formato .h5 e execute a conversão de formato necessária usando um ambiente de processamento de dados para produzir arquivos de dados tabulares. Os arquivos convertidos consistem em duas seções, registrando os dados de Força e Distância, respectivamente.
  2. Ajuste os dados dessas duas seções usando técnicas de ajuste de curva e plote visualmente as curvas ajustadas resultantes para análise posterior.

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Resultados

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Neste estudo, emulsões contendo óleo de colza e proteína de soro de leite, gordura do leite e proteína de soro de leite foram analisadas usando pinças ópticas. Primeiro, a relação força-distância entre as duas emulsões foi medida para estabelecer os dados da linha de base (Figura 5A-F). A tripsina foi então adicionada a cada emulsão, e a relação força-distância foi remedida a cada 10 min.

A Figura 5 m...

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Discussão

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A principal inovação desta metodologia reside na operação sincronizada de armadilhas ópticas duplas e na tecnologia de monitoramento mecânico em tempo real (Figura 3A), permitindo uma análise dinâmica de alta precisão no nível de gota única. Ao capturar independentemente duas gotículas usando pinças ópticas duplas e regular com precisão sua separação para uma distância inicial de 10 μm (consulte a etapa 4.2.2), o método supera as limitações tradicionais de m...

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Divulgações

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Os autores não têm nada a divulgar.

Agradecimentos

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Esta pesquisa foi financiada pelo PROJETO NACIONAL DE PESQUISA E DESENVOLVIMENTO DA CHINA, Grant No. 2023YFF0613603, e pela NATIONAL NATURAL SCIENCE FOUNDATION OF CHINA, Grant No. 22202167.

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Materiais

Lista de materiais utilizados neste artigo
NomeEmpresaNúmero de catálogoComentários
Software BluelakeLUMICKS,software de controle de pinça óptica
CaCl2.H4O2
Dome LED agitador de placa de aquecimento digitalSCILOGEXSCI280-Pro 
Instrumento Co. de Shanghai Hengping do equilíbrio eletrônico, instrumentoFA1204
HCl
, LTDKM-S10
Instrumento
de mistura Luz-induzido do redemoinhoShanghai HUXI Co. industrial, LTDVortex-5S
Microsoft Office ExcelMicrosoft
Milk fatSM MlekovitaMaslo Klarowane
NaCl
Plataforma de pinças ópticasLUMICKS,Netherlandm-trap
Software de origemOrigin Lab2024Para desenhar uma curva de ajuste de força e distância
Pipeta gunEppendorf10 μ L,100 μ L,1000 μ L
Óleo de colza Bunge Polska Sp.z o.o. Kujawski
Parafilm4IN*125FT
Tris
TripsinaSangon BiotechA100458-0010Tripsina 1:250, de pâncreas
Concentrado de proteína de soro de leite SM MlekovitaWPC
Netherland de alta velocidade Co. de Ningbo Kemai do óleo de imersão do LTD Filme de vedação suíno

Referências

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  1. Kale, S. N., Deore, S. L. Emulsion micro emulsion and nano emulsion: A review. Syst Rev Pharm. 8 (1), 39-47 (2016).
  2. Li, N., Fang, S., Liu, S., Duan, M. Methods for measuring the interaction forces between droplets in emulsions. Oilfield Chem. 37 (4), 752-758 (2020).
  3. Tan, C., McClements, D. J. Application of advanced emulsion technology in the food industry: A review and critical evaluation. Foods. 10 (4), 812(2021).
  4. Dhaval, M., et al. Lipid-based emulsion drug delivery systems-a comprehensive review. Drug Deliv Transl Res. 12 (7), 1616-1639 (2022).
  5. Jost, R., Monti, J. C. Partial enzymatic hydrolysis of whey protein by trypsin. J Dairy Sci. 60 (9), 1387-1393 (1977).
  6. Sarkar, A., Zhang, S., Holmes, M., Ettelaie, R. Colloidal aspects of digestion of Pickering emulsions: Experiments and theoretical models of lipid digestion kinetics. Adv Colloid Interface Sci. 263, 195-211 (2019).
  7. Gillies, G., Prestidge, C. A. Interaction forces, deformation and nano-rheology of emulsion droplets as determined by colloid probe AFM. Adv Colloid Interface Sci. 108 - 109, 197-205 (2004).
  8. Manca, M., Zhang, C., Vasconcelos de Melo Freire, R., Scheffold, F., Salentinig, S. Single particle investigation of triolein digestion using optical manipulation, polarized video microscopy and SAXS. J Colloid Interface Sci. 649, 1039-1046 (2023).
  9. Neuman, K. C., Block, S. M. Optical trapping. Rev Sci Instrum. 75 (9), 2787-2809 (2004).
  10. Maragò, O. M., Jones, P. H., Gucciardi, P. G., Volpe, G., Ferrari, A. C. Optical trapping and manipulation of nanostructures. Nat Nanotechnol. 8 (11), 807-819 (2013).
  11. Simmons, R. M., Finer, J. T., Chu, S., Spudich, J. A. Quantitative measurements of force and displacement using an optical trap. Biophys J. 70 (4), 1813-1822 (1996).
  12. McClements, D. J., Li, Y. Structured emulsion-based delivery systems: Controlling the digestion and release of lipophilic food components. Adv Colloid Interface Sci. 159 (2), 213-228 (2010).
  13. Dai, X., et al. Optical tweezers-controlled hotspot for sensitive and reproducible surface-enhanced Raman spectroscopy characterization of native protein structures. Nat Commun. 12 (1), 1292(2021).
  14. Tavano, O. L., Berenguer-Murcia, A., Secundo, F., Fernandez-Lafuente, R. Biotechnological applications of proteases in food technology. Compr Rev Food Sci Food Saf. 17 (2), 412-436 (2018).
  15. Mitropoulos, V., Mütze, A., Fischer, P. Mechanical properties of protein adsorption layers at the air/water and oil/water interface: A comparison in light of the thermodynamical stability of proteins. Adv Colloid Interface Sci. 206, 195-206 (2014).
  16. Rusli, S., Grabowski, J., Drews, A., Kraume, M. A multi-scale approach to modeling the interfacial reaction kinetics of lipases with emphasis on enzyme adsorption at water-oil interfaces. Processes. 8 (9), 1082(2020).
  17. Ghimire, C., Koirala, D., Mathis, M. B., Kooijman, E. E., Mao, H. Controlled particle collision leads to direct observation of docking and fusion of lipid droplets in an optical trap. Langmuir. 30 (5), 1370-1375 (2014).
  18. Català-Castro, F., Schäffer, E., Krieg, M. Exploring cell and tissue mechanics with optical tweezers. J Cell Sci. 135 (15), jcs259355(2022).
  19. Smith, S. B., Cui, Y., Bustamante, C. Optical-trap force transducer that operates by direct measurement of light momentum. Methods Enzymol. 361, 134-162 (2003).
  20. Zhang, H., Wang, F., Ratke, L., Nestler, B. Brownian motion of droplets induced by thermal noise. Phys Rev E. 109 (2), 024208(2024).
  21. Pawar, N. D., Bahga, S. S., Kale, S. R., Kondaraju, S. Symmetric and asymmetric coalescence of droplets on a solid surface in the inertia-dominated regime. Phys Fluids. 31 (9), 092106(2019).
  22. Jiang, Y., Drelich, J. W. Fluid droplet spreading and adhesion studied with a microbalance: A review. Surf Innov. 12 (1-2), 4-17 (2024).
  23. Zhang, L., Hu, Y., Jiang, L. Advancements in emulsion systems for specialized infant formulas: Research process and formulation proposals for optimizing bioavailability of nutraceuticals. Compr Rev Food Sci Food Saf. 23 (6), e70043(2024).
  24. Buyukozturk, F., Benneyan, J. C., Carrier, R. L. Impact of emulsion-based drug delivery systems on intestinal permeability and drug release kinetics. J Control Release. 142 (1), 22-30 (2010).
  25. Xiao, J., Li, C., Huang, Q. Kafirin nanoparticle-stabilized Pickering emulsions as oral delivery vehicles: Physicochemical stability and in vitro digestion profile. J Agric Food Chem. 63 (47), 10263-10270 (2015).
  26. Johnson, E., Koh, A. Recent advances in smart emulsion materials: From synthesis to applications. Adv Eng Mater. 26 (24), 2400995(2024).
  27. Rajbanshi, A., Hilton, E., Dreiss, C. A., Murnane, D., Cook, M. T. Stimuli-responsive polymers for engineered emulsions. Macromol Rapid Commun. 45 (10), 2300723(2024).

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