Name: Kısa Peptidlerinin Self-meclisi tarafından Sıralı Biyomoleküler Yapıların Oluşumu (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2013-11-21T15:00:00.000+00:00
Duration: 7 min 26 s
Description: Keşfedin, Diphenyl alanine ve Bach korumalı analogunun kendi kendine birleşmesiyle biyomoleküler kolyeler oluşturma yöntemini. Bu teknik, taramalı elektron mikroskobu ile görselleştirilen karmaşık yapıların sentezi için erişilebilir bir yaklaşım sunar.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

Bu çalışma Marie Curie Uluslararası Yeniden Entegrasyon Grant ve Alman-İsrail Vakfı tarafından desteklenmiştir. Biz AFM analizi için Sayın Yair Razvag kabul.

1.. Homoaromatik dipeptidlerin Self-montaj <ol><li> Onun liyofilize formda (örneğin NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) &#39;de arzu edilen peptidi tartılır ve 1,1,1,3,3,3-hekzafloro in peptidi eritilerek bir stok çözelti hazırlamak -2-propanol 7,17,46 (NH2-Phe-Phe-OH ve Boc-Phe-Phe-COOH, örneğin 100 mg / ml) içinde uygun konsantrasyona seyreltildi (HFP). </li><li> Peptid tamamen çözülmüş ve çözelti (bir kaç dakika) net görünüyor kadar bankta vorteks ve yer kullanarak çözüm karıştırın. </li><li> Uygun konsantrasyonda (nanotüpler oluşumu için üç damıtılmış suda NH2-Phe-Phe-OH (TDW) örneğin 2 mg / ml &#39;ye uygun bir çözücü ile birlikte, peptit stok çözeltisi ile seyreltilir, peptidin 2 ul ekleyerek 98 ul TDW, küresel yapıların oluşması için etanol içinde Boc-Phe-Phe-COOH 5 mg / ml) stok çözeltisi. </li><li> 24 saat boyunca oda sıcaklığında çözelti tutunhr. </li><li> Herhangi bir preaggregation önlemek amacıyla, her bir deney için taze stok çözelti hazırlayın. </li></ol> 2. İki Homoaromatik dipeptidlerin Coassembly <ol><li> TDW ve mutlak etanol içinde eşit hacimlerde karıştırılması ile% 50 etanol içinde bir çözeltisi hazırlandı. İki çözüm karıştırmak için girdap kullanın. </li><li> NH2-Phe-Phe-OH peptit ve Boc-Phe-Phe-OH peptidin 1 mg, 2 mg tartılır. 100 mg / ml &#39;lik bir konsantrasyona kadar HFP her bir peptid çözülür. </li><li> Vorteks ile peptitler stok çözümler karıştırın ve peptidler tamamen çözülmüş ve çözümleri net görünüyor kadar tezgah üzerine koyun. </li><li> Peptidler, arzu edilen orana stok çözelti karıştırın. Bu özel deneyde (sırası ile 05:03 &#39;lik nihai oranı) Boc-Phe-Phe-OH peptidin 6 ul NH2-Phe-Phe-OH peptidin 10 ul karışımı. Nedeniyle HFP çözücünün yüksek volatilite için, (bu stok çözeltinin büyük miktarda hazırlanması önerilir least 10 ul). </li><li> Harmanlanmış peptidler stok solüsyonu karıştırmak için girdap kullanın. </li><li> Arzu edilen nihai bir konsantrasyona kadar% 50 etanol ile harmanlanmış peptidler stok solüsyonu ile seyreltilir. Bu özel deneyde sırasıyla Boc-Phe-Phe-OH için NH2-Phe-Phe-OH ve 3 mg / ml için 5 mg / ml &#39;lik bir nihai konsantrasyon elde etmek amacıyla, karışım peptidler stok çözeltisi 8 ul ekle % 50 etanol çözeltisi içinde 92 ul. Yavaşça solüsyonu karıştırmak için bir pipet kullanın. </li><li> 24 saat boyunca oda sıcaklığında çözelti tutun. </li><li> Bu nedeniyle çözücünün yüksek seviyede uçucu tabiatı için, deneyler peptidlerin konsantrasyonunda küçük değişikliklere duyarlı olduğu not edilmelidir. Bu nedenle, taze stok çözeltileri, her bir deney için hazırlıklı olmalıdır. </li></ol> 3. Taramalı Elektron Mikroskobu (SEM) kullanarak Öz Montajlı Yapıların Karakterizasyonu <ol><li> Kuluçkadan 24 saat sonra, cam bir koy peptitler çözeltisinin 10 ul damla uygulamakoda sıcaklığında r slip ve kuru. </li><li> Coat 90 sn için bir püskürtme kaplayıcı kullanılarak altının ince bir tabaka (birkaç nanometre) ile camın üzerine koyun. </li><li> Görüntü SEM 10-20 kV faaliyet kullanarak derlemeleri. </li></ol> 4. Transmisyon Elektron Mikroskobu (TEM) kullanarak Öz Montajlı Yapıların Karakterizasyonu <ol><li> Karbon ile kaplı ve bir polimer film destek tarafından stabilize edilmiş bir 200-kafes bakır ızgara üzerinde peptitler çözeltisinin 10 ul damla yerleştirin. </li><li> 1 dakika sonra filtre kağıdı kullanarak fazla sıvıyı uzaklaştırmak. </li><li> TDW içinde% 2 uranil asetat içinde bir çözeltisi hazırlandı. 0.22 mikron filtre birimini kullanarak çözüm Filtre. </li><li> Örnek (negatif boyama) leke için, ızgara üzerinde 10 ul uranil asetat çözeltisi bir damla yerleştirin. </li><li> 30 saniye sonra filtre kağıdı kullanılarak aşırı sıvı kaldırmak. Bu negatif boyama resimlerin kontrastını geliştirir, ancak bu her durumda gerekli olmadığını belirtmek gerekir. </li><li> Görüntü th örnek120 kV çalışan, TEM ile E ızgara. </li></ol> 5. Atomik Kuvvet Mikroskobu (AFM) tarafından Meclisleri üç boyutlu karakterizasyonu <ol><li> Paragraf 3.1 &#39;de tarif edilen prosedür kullanılarak AFM analiz için bir örnek hazırlayın. </li><li> AC modunda çalışan bir AFM enstrüman kullanarak camına örnek analiz. 3 N / m arasında bir yay sabiti ve 75 kHz&#39;lik bir rezonans frekansına sahip silikon konsol olarak kullanın. </li><li> Arzu edilen yapıyı bulmak amacıyla, ızgara büyük bir alanı tarayarak başlayın. Sonra, belirli bir küçük alana odaklanmak ve (tarama boyutu görüntü için x 2.5 mikron 2.5 mikron idi bu yazının dahil) tarayın. </li></ol> 6. FT-IR ile ikincil yapı karakterizasyonu <ol><li> Bir CaF2 pencerede peptitler çözeltisi, 30 ul damla uygulanır. </li><li> Çözelti, oda sıcaklığında kurumaya bırakın. </li><li> IR spektrumunda suyun adsorpsiyon 1650 cm -1.Bu pik, peptid bağı amid I bandın merkezinde yer almaktadır. Ayrıca, peptitler ve proteinler 47 α-sarmal yapılar için tipik bir zirvedir. Bu sorunun üstesinden gelmek ve suyun sinyali engellemek amacıyla, bir hidrojen-to-döteryum değişimi gerçekleştirilmelidir. Kurutulmuş peptid numunesi üzerinde döteryum oksit içinde bir damla (D 2 O) yerleştirin. Damla tamamen penceresindeki peptid para karşılamak için yeterince büyük olmalıdır. </li><li> Örnek vakum altında kurumaya bırakın. </li><li> Tekrar maksimal hidrojen-to-döteryum alışverişini sağlamak için 6.3 ve 6.4 2x adımları. Bu analiz edilinceye kadar, vakum altında örnek kaydedin. </li><li> Bir dötere triglisin sülfat (DTGS) detektörü ile FT-IR spektrumları kaydedin. FT-IR sistemi, numunenin bir ortamda nem önlemek amacıyla, bir temizleme gaz jeneratörü içerir. Kısa peptidlerin örnekleri için, 4 cm-1 çözünürlükte bir numune 2000 x taramak için en iyisidir. Geçirgenliği en az değerleri bu şekilde belirlenebilirftware aleti ile birlikte. </li></ol>

<ol><li>Rajagopal, K., Schneider, J. P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembling+peptides+and+proteins+for+nanotechnological+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Curr.+Opin.+Struc.+Biol%22%5BJournal%5D)">Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications.</a> Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).</li>
<li>Ulijn, R. V., Smith, A. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Designing+peptide+based+nanomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Chem.+Soc.+Rev%22%5BJournal%5D)">Designing peptide based nanomaterials.</a> Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).</li>
<li>Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembling+organic+nanotubes%5BTitle%5D)+AND+%22Angew.+Chem.+Int.+Ed%22%5BJournal%5D)">Self-assembling organic nanotubes.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).</li>
<li>Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Molecular+self-assembly+of+surfactant-like+peptides+to+form+nanotubes+and+nanovesicles%5BTitle%5D)+AND+%22P.+Natl.+Acad.+Sci.+U.S.A%22%5BJournal%5D)">Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles.</a> P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).</li>
<li>Matsui, H., Gologan, B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Crystalline+glycylglycine+bolaamphiphile+tubules+and+their+pH-sensitive+structural+transformation%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Phys.+Chem.+B%22%5BJournal%5D)">Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation.</a> J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).</li>
<li>Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+and+mineralization+of+peptide-amphiphile+nanofibers%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers.</a> Science. 294, 1684-1688 (2001).</li>
<li>Reches, M., Gazit, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Casting+metal+nanowires+within+discrete+self-assembled+peptide+nanotubes%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes.</a> Science. 300, 625-627 (2003).</li>
<li>Reches, M., Gazit, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Molecular+self-assembly+of+peptide+nanostructures%3A+mechanism+of+association+and+potential+uses%5BTitle%5D)+AND+%22Curr.+Nanosci%22%5BJournal%5D)">Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses.</a> Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).</li>
<li>Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Coassembly+of+Aromatic+Dipeptides+into+Biomolecular+Necklaces%5BTitle%5D)+AND+%22ACS+Nano%22%5BJournal%5D)">Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces.</a> ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).</li>
<li>Zhang, S. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Emerging+biological+materials+through+molecular+self-assembly%5BTitle%5D)+AND+%22Biotechnol.+Adv%22%5BJournal%5D)">Emerging biological materials through molecular self-assembly.</a> Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).</li>
<li>Zhang, S. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Fabrication+of+novel+biomaterials+through+molecular+self-assembly%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Biotechnol%22%5BJournal%5D)">Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly.</a> Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).</li>
<li>Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembling+peptide+nanotubes%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Am.+Chem.+Soc%22%5BJournal%5D)">Self-assembling peptide nanotubes.</a> J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).</li>
<li>Holmes, T. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extensive+neurite+outgrowth+and+active+synapse+formation+on+self-assembling+peptide+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22P.+Natl.+Acad.+Sci.+U.S.A%22%5BJournal%5D)">Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds.</a> P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).</li>
<li>Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+of+surfactant-like+peptides+with+variable+glycine+tails+to+form+nanotubes+and+nanovesicles%5BTitle%5D)+AND+%22Nano+Lett%22%5BJournal%5D)">Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles.</a> Nano Lett. 2, 687-691 (2002).</li>
<li>Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Stimuli-responsive+polypeptide+vesicles+by+conformation-specific+assembly%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Mater%22%5BJournal%5D)">Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly.</a> Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).</li>
<li>Reches, M., Gazit, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Formation+of+closed-cage+nanostructures+by+self-assembly+of+aromatic+dipeptides%5BTitle%5D)+AND+%22Nano+Lett%22%5BJournal%5D)">Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides.</a> Nano Lett. 4, 581-585 (2004).</li>
<li>Reches, M., Gazit, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+of+peptide+nanotubes+and+amyloid-like+structures+by+charged-termini-capped+diphenylalanine+peptide+analogues%5BTitle%5D)+AND+%22Isr.+J.+Chem%22%5BJournal%5D)">Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues.</a> Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).</li>
<li>Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomistic+simulation+approach+to+a+continuum+description+of+self-assembled+beta-sheet+filaments%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys.+J%22%5BJournal%5D)">Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments.</a> Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).</li>
<li>Yan, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Reversible+transitions+between+peptide+nanotubes+and+vesicle-like+structures+including+theoretical+modeling+studies%5BTitle%5D)+AND+%22ChemEur.+J%22%5BJournal%5D)">Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies.</a> ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).</li>
<li>Yan, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Transition+of+cationic+dipeptide+nanotubes+into+vesicles+and+oligonucleotide+delivery%5BTitle%5D)+AND+%22Angew.+Chem.+Int.+Ed%22%5BJournal%5D)">Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).</li>
<li>Burkoth, T. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structure+of+the+beta-amyloid+%2810-35%29+fibril%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Am.+Chem.+Soc%22%5BJournal%5D)">Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril.</a> J. Am. Chem. Soc. 122 (10-35), 7883-7889 (2000).</li>
<li>Aggeli, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Hierarchical+self-assembly+of+chiral+rod-like+molecules+as+a+model+for+peptide+beta-sheet+tapes%2C+ribbons%2C+fibrils%2C+and+fibers%5BTitle%5D)+AND+%22P.+Natl.+Acad.+Sci.+U.S.A%22%5BJournal%5D)">Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers.</a> P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).</li>
<li>Hamley, I. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Peptide+fibrillization%5BTitle%5D)+AND+%22Angew.+Chem.+Int.+Ed%22%5BJournal%5D)">Peptide fibrillization.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).</li>
<li>Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+of+beta-turn+forming+synthetic+tripeptides+into+supramolecular+beta-sheets+and+amyloid-like+fibrils+in+the+solid+state%5BTitle%5D)+AND+%22Tetrahedron%22%5BJournal%5D)">Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state.</a> Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).</li>
<li>Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amyloid+formation+under+physiological+conditions+proceeds+via+a+native-like+folding+intermediate%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Struct.+Mol.+Biol%22%5BJournal%5D)">Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate.</a> Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).</li>
<li>Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+process+of+peptide+amphiphile+worm-like+micelles%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Phys.+Chem.+B%22%5BJournal%5D)">Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles.</a> J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).</li>
<li>Sedman, V. L., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Surface-templated+fibril+growth+of+peptide+fragments+from+the+shaft+domain+of+the+adenovirus+fibre+protein%5BTitle%5D)+AND+%22Protein+Pept.+Lett%22%5BJournal%5D)">Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein.</a> Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).</li>
<li>Choi, S. -j, et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Differential+self-assembly+behaviors+of+cyclic+and+linear+peptides%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides.</a> Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).</li>
<li>Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Bioinspired+design+of+nanocages+by+self-assembling+triskelion+peptide+elements%5BTitle%5D)+AND+%22Angew.+Chem.+Int.+Ed%22%5BJournal%5D)">Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).</li>
<li>Li, L. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembling+nanotubes+consisting+of+rigid+cyclic+gamma-peptides%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Funct.+Mater%22%5BJournal%5D)">Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides.</a> Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).</li>
<li>Krysmann, M. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+of+peptide+nanotubes+in+an+organic+solvent%5BTitle%5D)+AND+%22Langmuir%22%5BJournal%5D)">Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent.</a> Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).</li>
<li>Segman-Magidovich, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Sheet-like+assemblies+of+charged+amphiphilic+alpha%2Fbeta-peptides+at+the+air-water+interface%5BTitle%5D)+AND+%22ChemEur.+J%22%5BJournal%5D)">Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface.</a> ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).</li>
<li>Jayawarna, V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nanostructured+hydrogels+for+three-dimensional+cell+culture+through+self-assembly+of+fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides.</a> Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).</li>
<li>Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Rigid%2C+self-assembled+hydrogel+composed+of+a+modified+aromatic+dipeptide%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide.</a> Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).</li>
<li>Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+C-terminal+modification+on+the+self-assembly+and+hydrogelation+of+fluorinated+Fmoc-Phe+derivatives%5BTitle%5D)+AND+%22Langmuir%22%5BJournal%5D)">Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives.</a> Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).</li>
<li>Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Fibrillar+peptide+gels+in+biotechnology+and+biomedicine%5BTitle%5D)+AND+%22Biopolymers%22%5BJournal%5D)">Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine.</a> Biopolymers. 94, 49-59 (2010).</li>
<li>Xing, B. G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Hydrophobic+interaction+and+hydrogen+bonding+cooperatively+confer+a+vancomycin+hydrogel%3A+A+potential+candidate+for+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Am.+Chem.+Soc%22%5BJournal%5D)">Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials.</a> J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).</li>
<li>Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+of+model+collagen+peptide+amphiphiles%5BTitle%5D)+AND+%22Langmuir%22%5BJournal%5D)">Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles.</a> Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).</li>
<li>Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Design+of+self-assembling+peptide+nanotubes+with+delocalized+electronic+states%5BTitle%5D)+AND+%22Small%22%5BJournal%5D)">Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states.</a> Small. 2, 99-102 (2006).</li>
<li>Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Charge+transport+in+vertically+aligned%2C+self-assembled+peptide+nanotube+junctions%5BTitle%5D)+AND+%22Nanoscale%22%5BJournal%5D)">Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions.</a> Nanoscale. 4, 518-524 (2012).</li>
<li>Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Photoluminescent+peptide+nanotubles%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Photoluminescent peptide nanotubles.</a> Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).</li>
<li>Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Synthesis+of+diphenylalanine%2Fcobalt+oxide+hybrid+nanowires+and+their+application+to+energy+storage%5BTitle%5D)+AND+%22ACS+Nano%22%5BJournal%5D)">Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage.</a> ACS Nano. 4, 159-164 (2010).</li>
<li>Yan, X., Zhu, P., Li, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembly+and+application+of+diphenylalanine-based+nanostructures%5BTitle%5D)+AND+%22Chem.+Soc.+Rev%22%5BJournal%5D)">Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures.</a> Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).</li>
<li>Amdursky, N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Blue+luminescence+based+on+quantum+confinement+at+peptide+nanotubes%5BTitle%5D)+AND+%22Nano+Lett%22%5BJournal%5D)">Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes.</a> Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).</li>
<li>Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mesoporous+vesicles+from+supramolecular+helical+peptide+as+drug+carrier%5BTitle%5D)+AND+%22Soft+Matter%22%5BJournal%5D)">Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier.</a> Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).</li>
<li>Adler-Abramovich, L., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Self-assembled+organic+nanostructures+with+metallic-like+stiffness%5BTitle%5D)+AND+%22Angew.+Chem.+Int.+Ed%22%5BJournal%5D)">Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).</li>
<li>Pelton, J. T., McLean, L. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Spectroscopic+methods+for+analysis+of+protein+secondary+structure%5BTitle%5D)+AND+%22Anal.+Biochem%22%5BJournal%5D)">Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure.</a> Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).</li>
<li>Haris, P. I., Chapman, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+conformational+analysis+of+peptides+using+fourier-transform+IR+spectroscopy%5BTitle%5D)+AND+%22Biopolymers%22%5BJournal%5D)">The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy.</a> Biopolymers. 37, 251-263 (1995).</li>
</ol>

Yazarlar, hiçbir rakip mali çıkarlarını olmadığını beyan ederim.

Özet olarak, bu kağıt peptit bazlı düzenekleri in vitro olarak oluşturulabilir hangi kolaylığı göstermektedir. Işlem ticari olarak temin edilebilen peptidler ve çözücü içerir ve bu test tüpüne bir polar çözücünün ilavesi üzerine, ortam koşulları altında kendiliğinden oluşur. Bu nedeniyle diğer organik çözücüler içinde peptidlerin düşük çözünürlüğü için, peptidlerin, bir çözücü olarak HFP kullanımı için çok önemlidir. Bunlara ilave olarak, HFP yüksek volatilite it Her deney için taze bir stok çözelti hazırlamak ...

Doğa formları Biyomoleküler kendini montaj süreci yapılarını emretti ve fonksiyonel. Bu kendiliğinden süreci yöneten kuvvetler anlama in vitro olarak kendini montaj taklit ve buna bağlı olarak malzeme bilimleri 10,11 alanında önemli gelişmeler yeteneği yol açabilir. Peptides, özel olarak ise, bu, büyük yapısal çeşitlilik, kimyasal sentez kolaylığı sergilediklerinden, biyomoleküler bir yapı bloğu olarak çok ümit vericidir ve kolayca biyolojik ve kimyasal maddeler ile fonksiyonalize edilebilir. Peptit kendini montaj alanında GhadiRi ve D-ve L-amino asitler 12 dönüşümlü halkalı peptidler tarafından peptid nanotüpler kendinden montaj gösterdi meslektaşları tarafından öncülük edilmiştir. Peptid düzeneklerinin tasarımına diğer başarılı yaklaşımlar doğrusal bolaamphiphile peptidler 5 amfifillerin (AP) 6, konjuge olmayan kendi kendini tamamlayan iyonik peptidler 13, yüzey aktif madde benzeri peptitler yer alır <sup&gt; 4,14 ve ikili blok 15, copolypeptides. Daha yeni bir yaklaşım kısa aromatik peptitlerin kendi kendine düzeneğini içerir homoaromatik dipeptidler adlandırılır. Bu peptitler, aromatik doğası (örneğin Phe-Phe, tert-bütil dikarbonat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21 sadece iki amino asit içerir. Bu homoaromatik peptidler tarafından oluşturulan yapılar boru şekilli yapılar, küreler, yaprak tabaka-benzeri montajlar ve lifler 6,8,15,21-32 içerir. Bazı durumlarda fiberler bir hidrojel 33-37 veren bir fibril örgü oluşturmak. Bu derlemeleri biosensörleme, ilaç dağıtım, moleküler elektronik, vb uygulamalar için istismar edilmiştir. 38-45 Bu çalışma homoaromatik peptidlerin; kendi kendini montaj başlatmak için gerekli olan deneysel adımları açıklar. Buna ek olarak, bu coassembly peptidin süreci sunar. Bu işlem, peptidin birden fazla tipinin kendine düzeneğini içerirmonomer. Difenilalanindir peptid (NH2-Phe-Phe-COOH) ve Boc analog korumalı (Boc-Phe-Phe-OH): Bizim gösteri iki ticari olarak temin edilebilir peptidlerin coassembly içerir. Bir Süpermoleküler yapıya peptitler öz-montaj her biri: ya da küre ya da lifler halinde difenilalanindir peptit formları boru şekilli düzenekleri ve Boc-Phe-Phe-OH peptit öz-montaj çözücü 7,17,46 bağlı olarak değişir. Bu belirli oranlarda iki peptidler karıştırıldı ve elektron mikroskobu, kuvvet mikroskopisi ve FT-IR spektroskopi ile sonuçlanmıştır derlemeleri karakterize edilir. Yöntemler, bir kaç yüz nanometre bir çapı olan ince uzun düzenekleri tarafından bağlanan birkaç mikron çapında (1-4 um) olan küresel elemanlar (~ 300-800 nm), aşağıdakilerden oluşan bir peptid bazlı yapı oluşumunu gösterdi . Küresel yapılar üzerinde dişli gibi görünüyor gibi meclisleri, kendi morfolojisi boncuklu dizelere benzeruzun meclisleri. Bu nedenle bu derlemeleri &quot;biyomoleküler kolye&quot; olarak adlandırılır. &quot;Biyomoleküler kolye&quot; bir ilaç teslim maddesi olarak veya elektronik uygulamalar için bir iskele olarak, yeni bir biyomalzeme olarak hizmet olabilir. Ayrıca, peptitlerin kendi kendine düzeneğine yol açan prosedür, peptidler ve diğer biyomoleküllerin sınıfları ile kullanılabilir. Bu, kendi kendine montaj ve yeni sipariş yapıların oluşumunda rol oynayan kuvvetler daha iyi anlaşılmasına yol açabilir.

<table><tbody><tr><td>NH < > 2 -Phe-Phe-OH</td><td>Bachem</td><td>G-2925.0001</td><td></td></tr><tr><td>Boc-Phe-Phe-OH</td><td>Bachem</td><td>A-3205.0005</td><td></td></tr><tr><td>1,1,1,3,3,3-heksafloro-2-propanol</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>52512-100ML</td><td></td></tr><tr><td>Etanol mutlak (Susuz) AR steril</td><td>Bio-Lab Ltd.</td><td>52555</td><td>% 50 çözelti</td></tr><tr><td>Uranil asetat</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>73943</td> hazırlanması için TDW ile <td>harmanlama Negatif boyama için. Onsuz çalışmak mümkündür.</td></tr><tr><td>cam kapak kayma</td><td>Marienfeld Laboratuvarı Züccaciye</td><td>110590</td><td></td></tr><tr><td>TEM ızgaraları</td><td>Elektron Mikroskobu Bilimleri</td><td>FCF200-Cu-50</td><td>Formvar / Karbon 200 Mesh, Cu</td></tr><tr><td>Kantitatif filtre kağıdı</td><td>Whatman</td><td>1001055</td> Döteryum Oksit (D < alt > <td></td></tr><tr><td>2 < / alt > O)</td> <td>Sigma-Aldrich</td><td>151882-100G</td><td>99.9 atom % D</td></tr><tr><td>CaF < alt > 2< / alt> pencere</td><td>PIKE Technologies</td><td>160-1212</td><td>25 mm x 2 mm pencere. FT-IR ölçümleri için</td></tr><tr><td>AFM ipuçları</td><td>NanoScience Instruments</td><td>CFMR</td><td>Aspire probları, CFMR-25 serisi</td></tr><tr><td>Filtre üniteleri</td><td>Millipore</td><td>SLGV033RS</td><td>Millex-GV, 0.22 & mu; m, PVDF, 33 mm, gama sterilize</td></tr><tr><td>SEM</td><td>FEI</td><td></td><td>Quanta 200 ESEM</td></tr><tr><td>TEM</td><td>FEI</td><td></td><td>Tecnai T12 G2 Ruh</td></tr><tr><td>AFM</td><td>JPK Instruments</td><td></td><td>A JPK NanoWizard3</td></tr><tr><td>FT-IR</td><td>Thermo Fisher Scientific</td><td></td><td>Nicolet 6700 gelişmiş altın spektrometresi</td></tr><tr><td>FT-IR Tahliye</td><td>Parker</td><td></td><td>BALSTON FT-IR Tahliye Gazı Jeneratörü model 75-52</td></tr><tr><td>OMNIC (Nicolet) yazılımı</td><td>FT-IR spektrum analizi için</td><td>Thermo Nicolet Corporation</td><td></td></tr><tr><td>Vorteks karıştırıcı</td><td>Wisd Laboratuvar Ekipmanları</td><td></td><td>ViseMix VM</td></tr><tr><td>Ağırlık</td><td>Mettler Toledo</td><td></td><td>NewClassic MS</td></tr><tr><td>Püskürtme kaplayıcı</td><td>Polaron</td><td></td><td>SC7640 Püskürtme Kaplayıcı</td></tr></tbody></table>

kısa peptidlerinin self-meclisi tarafından sıralı biyomoleküler yapıların oluşumu

Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides

Doğada, kompleks fonksiyonel yapıları, ılımlı koşullar altında biyomoleküllerin kendini düzeneği ile meydana getirilir. Kendini aksamını kontrol güçleri anlama ve in vitro bu süreci taklit malzeme bilimi ve nanoteknoloji alanlarında önemli gelişmeler getirecek. Bu önemli bir çeşitlilik mevcut olarak mevcut biyolojik yapı taşları arasında, peptidler, büyük ölçekli sentez basittir, çeşitli avantajları vardır ve bunlar kolayca biyolojik ve kimyasal maddeler 1,2 ile modifiye edilebilir. Bu siklik peptitler, amfifil peptitler ve peptit-konjugatları çözelti içinde düzenli yapılar halinde kendi kendine birleşebilen peptidler olarak tasarlanan çeşitli sınıfları. Homoaromatik dipeptidlerin, örneğin nanotüpler, küreler ve fibriller 3-8 olarak sipariş yapıların oluşturulması için gerekli olan tüm molekül bilgileri içeren kısa kendi kendini monte peptidlerin sınıfıdır. Bu peptidlerin bir çok çeşitli ticari olarak temin edilebilir. <pclass = &quot;jove_content&quot;&gt; Bu çalışma homoaromatik peptitlerin kendi kendine düzeneği tarafından sipariş edilen yapıların oluşmasına yol açan bir yöntem sunmaktadır. Protokolü sadece ticari reaktifler ve temel laboratuar ekipman gerektirir. Buna ek olarak, kağıt peptit bazlı düzeneklerinin karakterizasyonu için kullanılabilir olan yöntemlerden bazıları açıklanmaktadır. Bu yöntemler elektron ve atomik kuvvet mikroskobu ve Kızılötesi Spektroskopisi (FT-IR) Fourier-Transform. Ayrıca, el yazması peptidlerin karıştırma (coassembly) ve bu sürecin benzeri yapı &quot;bir ipe boncuk&quot; oluşumunu göstermektedir. 9. Burada sunulan protokolleri potansiyel peptidler ya da biyolojik yapı taşları diğer sınıfların adapte edilebilir Yeni peptit bazlı yapıların keşfine ve montajı daha iyi kontrol yol açar.

Bu çalışma, peptitlerin kendi kendine düzeneği ile nano-ölçekli ve mikrometre sipariş yapıların oluşturulması için bir yöntem tarif eder. Biz mevcut bu basit işlem gösterilmektedir ve iki basit aromatik peptitlerin coassembly (Şekil 1) karakterize etmek için. Peptidlerin bir nanometrik boyutlardaki 7, içi boş boru şeklinde yapılar olarak bir sulu çözelti içinde kendi kendine monte edebilir NH2-Phe-Phe-OH (difenilalanindir) peptiddir. Diğer peptid onun Boc korumalı analog, Boc-Phe-P...

Bu çalışma, kendi kendine düzeneğinin kendiliğinden işlemi ile yüksek sıralı peptit bazlı yapıların oluşumunu tarif eder. Yöntem, ticari olarak temin edilebilen ve bilinen peptidler laboratuar ekipmanları kullanır. Bu teknik, peptidlerin büyük bir çeşitlilik uygulanabilir ve yeni peptid-bazlı düzeneklerinin keşfine yol açabilir.

Kısa Peptidlerinin Self-meclisi tarafından Sıralı Biyomoleküler Yapıların Oluşumu

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control ...

Bu prosedürün genel amacı, biyomoleküler kolyeler şeklinde peptit tabanlı düzenekler oluşturmaktır. Bu işlem, öncelikle Diphenyl alanine ve Bach korumalı analoğunun ayrı ayrı uygun miktarda HFP içinde çözülerek 100 mg/mL nihai konsantrasyonda stok çözeltiler hazırlanmasıyla gerçekleştirilir. İkinci adımda, 10 µL Diphenyl alanine peptit çözeltisinin 6 µL Bach korumalı Diphenyl alanine peptit çözeltisi ile karıştırılmasıyla, peptit stok çözeltileri beşe üç oranında harmanlanır.Ardından, karıştırılmış peptit stok çözeltisi, difenil alanin için mililitrede beş miligram ve Boc korumalı difenil alanin için mililitrede üç miligram nihai konsantrasyon sağlayacak şekilde taze hazırlanmış %50 etanol içine eklenir. Son aşamada, iki peptidin birlikte monte ettiği biyomoleküler kolyeleri göstermek için taramalı elektron mikroskobu kullanılır. Burada gösterilenle benzer kendi kendine montaj süreçlerini kullanmanın temel avantajı, kendiliğinden ilerleyen bir süreçle karmaşık yapıların oluşturulabilmesidir.In vitro çalışmaları burada peptidlerin, özellikle de dipeptidlerin ortak montajı (co-assembly) temsil etmektedir; bu prosedürü gerçekleştirecek olan kişi, eski laboratuvar çalışanı bir lisansüs

formation-ordered-biomolecular-structures-self-assembly-short

Research

JoVE Journal

Chemistry

Kimya

Peptoids çoğu laboratuarlarda kolayca sentezlenebilir sağlayan temel ekipman ve piyasada bulunan reaktifler içeren basit ve genel bir manuel peptoid sentez yöntemi özetlenmiştir. Amfifilik peptoid 36mer sentezi, saflaştırma ve karakterizasyonu yanı sıra, yüksek sıralı nanosheets olarak kendi montaj olarak açıklanmıştır.

Yüksek Sıralı Nanosheets Peptoid Polimerler ve Self-Meclis Solid-faz Submonomer Sentezi

Bu iletişim kuralı peptid ve amino asit çözümler kendi kendine montaj bileşimlerini kullanarak bir sulu ortamda hidrofobik bileşikler eriterek klinik olarak uygulanabilir Aracı açıklanır. Bizim yöntem klinik ayarları çözünürlük ve teslim yöntemleri güvenli, verimli araçlarının eksikliği hidrofobik therapeutics büyük bir sınırlama giderir.

Çözünürlük sulu çözüm peptid ve Amino asit kendi kendine montaj bileşimlerini kullanarak hidrofobik bileşiklerin

1,2-dithiolane sentezi için bir protokol peptid ve peptid kendinden montajlı kaynaklanan supramolecular yapıları karakterizasyonu değiştiren.

1,2-Dithiolane malzemelerin ve kendi kendine montaj peptidler değiştirilme tarihi

Bu iletişim kuralı ile lizin-tirozin-fenilalanin (KYF) tripeptit stabilize bir oleik acids-platinum(II) eşlenik nanoemulsion sentezlemek için verimli bir yöntem açıklanır. Nanoemulsion formlar KYF ve eşlenik olmasını, kendinden montajlı yolu ile hafif sentetik koşullar altında.

Tripeptit stabilize Nanoemulsion oleik asit

Bu makalede, her iki S. cerevisiae ve HEK293T hücrelerinde protein kendinden montajı ölçmek için fret tabanlı akış sitometri Protokolü açıklanır.

Algılama ve ölçme protein Self-montaj In vivo tarafından akış sitometri

Bir protokol bilgi kodlanmış peptoid oligomers sentezi için ve dinamik kovalent reaktan çiftleri ve Lewis asidik nadir toprak olarak aminler ve aldehitler kullanarak moleküler merdivenler içine bu peptoidlerin dizi yönelimli kendini montaj için sunulmaktadır metal çok rol reaktifler olarak triflates.

Bilgi taşıyan Peptoidlerin sentezi ve Dizi yönelimli Dinamik Kovalent Öz-montaj

Organik ve sulu çözücülerin arayüzünde, özel ampifilik elastin benzeri proteinler veziküller, lifler ve çevresel parametrelertarafından tetiklenen koaksivatlar gibi karmaşık supramoleküler yapılarda bir araya getirilir. Açıklanan montaj protokolleri, çeşitli kargoların kapsüllemesini sağlayan, tunable özelliklere sahip Protein Membran Tabanlı Bölmeler (PMBCs) verir.

Elastin benzeri Proteinlerin tanımlanmış Supramoleküler Yapılara Yönlendirilmiş Montajı ve Tüp Bebek Tespülasyonu

Bu makalede, organik çözücü karışımlarında gama modifiye peptit nükleik asit oligomerlerinden nanoyapıların tasarımı ve kendi kendine montajı için protokoller sağlandığı belirtilmiştir.

Organik Çözücü Karışımlarında Gama Modifiye Peptit Nükleik Asitlerin Kompleks Nanoyapılara Kendi Kendine Montajı

Bu protokol, immün boyama ile hücre adezyonu, organoid morfolojisi ve gen ekspresyonu için biyofonksiyonel kendi kendine birleşen peptitleri değerlendirmeyi amaçlar. Yoğun testler için organoidleri elde etmenin uygun maliyetli bir yolunu sağlamak için bir kolorektal kanser hücre hattı kullanacağız.

Ultra Kısa Kendi Kendine Birleşen Peptit Matrisinde SW1222 Hücre Hattından Kolorektal Kanser Organoidlerinin İmalatı ve Karakterizasyonu

Bu protokol, peptitlerin hidrojellere kendi kendine montajını tetiklemek için çevresel koşulları kullanan üç hızlı ve basit hazırlama yöntemi sunar. Ek olarak, peptit hidrojellerinin karakterizasyonu açıklanmış olup, bu basit koşullar altında mekanik olarak kararlı peptit hidrojellerin oluşturulabileceğini göstermektedir.

Mekanik Olarak Kararlı Kendinden Montajlı Peptitler Hidrojellerin Hazırlanması

Keşfedin, Diphenyl alanine ve Bach korumalı analogunun kendi kendine birleşmesiyle biyomoleküler kolyeler oluşturma yöntemini. Bu teknik, taramalı elektron mikroskobu ile görselleştirilen karmaşık yapıların sentezi için erişilebilir bir yaklaşım sunar.

Kısa Peptidlerinin Self-meclisi tarafından Sıralı Biyomoleküler Yapıların Oluşumu

Daha fazla video keşfet