[Die Oberflächenexpression Von NMDA-Rezeptoren Der NR1-Untereinheit Und NR2A-Untereinheit-Mutanten Mit Teilweise Entfernten C-Terminus in HEK293-Zellen Zusammengesetzt]

Zhejiang Da Xue Xue Bao. Yi Xue Ban = Journal of Zhejiang University. Medical Sciences. Dec, 2003  |  Pubmed ID: 14712508

[Konstruktion Von Expressionsvektoren Für Die C-terminal Deletierten NR2B-Untereinheit-Mutanten Und Deren Anwendung Bei Der Untersuchung Der Montage Von NMDA-Rezeptoren]

Zhejiang Da Xue Xue Bao. Yi Xue Ban = Journal of Zhejiang University. Medical Sciences. Dec, 2003  |  Pubmed ID: 14712509

Phorbol-induzierte Oberfläche Ausdruck Von NR2A Untereinheit Homologen in HEK293 Zellen

Acta Pharmacologica Sinica. Dec, 2006  |  Pubmed ID: 17112412

N-Methyl-D-Aspartat-Rezeptoren (NMDAR) sind heteromeren-komplexe, die in erster Linie aus NR1 und NR2-Untereinheiten zusammengesetzt. Unter normalen Bedingungen montieren NR2-Untereinheiten in Homodimers in dem Endoplasmatischen Retikulum (ER). Diese Homodimers bleiben in der Notaufnahme, bis sie mit NR1-Dimer coassemble und sind an der Zelloberfläche verschleppt. Jedoch bleibt es noch unklar, ob funktionale Homomeric NMDAR existieren in physiologischen oder pathologischen Bedingungen.

SAP102 Ist Eine Hochmobile MAGUK in Dornen

The Journal of Neuroscience : the Official Journal of the Society for Neuroscience. Mar, 2010  |  Pubmed ID: 20357126

Membran-assoziierte Guanylate Kinasen (MAGUKs), die wesentlichen Proteine in die postsynaptisches Dichte (PSD), Cluster und Anker Glutamat-Rezeptoren und andere Proteine an Synapsen sind. Die MAGUK-Familie umfasst PSD-95, PSD-93, SAP102 und SAP97. Einzelne Familienmitglieder können kompensieren einander in ihrer Fähigkeit zu rekrutieren und zu halten Rezeptoren an der postsynaptisches Membran, wie durch Löschung und Knock-Down Studien gezeigt. SAP102 ist sehr jung und Reife Neuronen ausgedrückt; jedoch ist wenig bekannt über die Lokalisierung und Mobilität auf Synapsen. Hier, verglichen wir die Verteilung, die Mobilität und die Umschlagzeiten von SAP102 gut untersuchte MAGUK PSD-95. Mit Licht und Elektronenmikroskopie, fanden wir, dass SAP102 eine breitere Verteilung sowie die Spitze Lokalisierung weiter Weg von der postsynaptisches Membran als PSD-95 zeigt. Einsatz von Fluoreszenz Recovery after Photobleaching (FRAP), fanden wir heraus, dass 80 % der SAP102 und 36 % der PSD-95 in Dornen mobil sind. Frühere Studien zeigten, dass PSD-95 auf der PSD von N-terminalen Palmitoylation stabilisiert wurde. Wir festgestellt, dass die Stabilisierung des SAP102 bei der PSD seine SH3/GK-Domains aber nicht seine PDZ-Interaktionen abhängig war. Darüber hinaus haben wir gezeigt, dass Aktin zu stabilisieren oder blockiert NMDA/AMPA-Rezeptoren den mobilen Pool des SAP102 reduziert aber hatte keine Auswirkungen auf den mobilen Pool der PSD-95. Unsere Ergebnisse zeigen signifikante Unterschiede in der Lokalisierung, Bindungsmechanismus und Mobilität von SAP102 und PSD-95. Diese Unterschiede und die ausgleichenden Eigenschaften des MAGUKs Punktes heraus eine unbekannte Vielseitigkeit des MAGUKs in ihrer Funktion im synaptischen Organisation und Plastizität.

MAGUKs, Synaptische Entwicklung Und Synaptische Plastizität

The Neuroscientist : a Review Journal Bringing Neurobiology, Neurology and Psychiatry. Oct, 2011  |  Pubmed ID: 21498811

MAGUKs sind Proteine, die als wichtige Gerüste in Oberfläche komplexe mit Rezeptoren, Adhäsion Proteine und verschiedene signalisierende Moleküle fungieren. Diese komplexe entwickelte sich vor der Erscheinung der vielzelligen Tiere und spielen Schlüsselrollen in Zell-Zell-Kommunikation untereinander. Ein wichtiges Beispiel hierfür ist die neuronale Synapse, die mehrere präsynaptischen und postsynaptisches MAGUKs einschließlich PSD-95, SAP102, SAP97, PSD-93, dünn GESCHNITTENES und MAGIs enthält. Hier spielen sie Rollen in beiden synaptische Entwicklung und spätere Ereignisse in synaptische Plastizität. Während der Entwicklung helfen MAGUKs, um die postsynaptisches Dichte über Assoziationen mit anderen Gerüstbau-Proteinen, wie Schaft und des Aktin-Zytoskeletts zu organisieren. Sie beeinflussen das clustering von Glutamat-Rezeptoren und andere Rezeptoren und diese Assoziationen ändern sich mit der Entwicklung. MAGUKs sind langfristige Ermöglichung und Depression z. B. über (ihre Phosphorylierung von Kinasen) und Phosphorylierung anderer Proteine, die mit MAGUKs verbundenen beteiligt. Synapse-Entwicklung und Funktion sind abhängig von der Art der MAGUK vorhanden. Z. B. SAP102 zeigt hohen Mobilität und in der frühen synaptischen Entwicklung vorhanden ist. Später ist viel von SAP102 durch PSD-95, einen stabileren synaptischen MAGUK ersetzt; Dies ist verbunden mit Veränderungen in der Glutamat-Rezeptor-Typen, die charakteristisch für synaptische Reifung sind.

Differenzielle Lokalisierung Von SAP102 Und PSD-95 in Hippocampal Dornen Mit Superauflösende Lichtmikroskopie Offenbart

Communicative & Integrative Biology. Jan, 2011  |  Pubmed ID: 21509195

Synapse-assoziierte Protein 102 (SAP102) und postsynaptisches Dichte 95 (PSD-95) sind zwei große Zytoskelett-Proteine in die postsynaptisches Dichte (PSD). Beide gehören der Membran-assoziierte Guanylate Kinase (MAGUK) Familie, welche Cluster und Anker Glutamat-Rezeptoren und andere Proteine an Synapsen. In unserem vorherigen Studie, fanden wir, dass SAP102 und PSD-95 verschiedene Distributionen, mit kombinierten Licht/Elektronen Mikroskopie (LM/EM) methods.1 hier, wir doppelte Bezeichnung endogene SAP102 und PSD-95 in Reife Neuronen und nahm dann Bilder von zwei verschiedene Arten von super-Auflösung Mikroskopie-angeregt von Emission Depletion-Mikroskopie (STED) und DeltaVision OMX 3D super-Auflösung Mikroskopie. Wir fanden, dass unsere 2D und 3D super Auflösung Daten entsprachen unseren vorherigen LM/EM-Daten zeigen erhebliche Unterschiede bei der Lokalisierung von SAP102 und PSD-95 in Dornen: SAP102 wird sowohl im PSD als auch im Zytoplasma der Buchrücken, verteilt, während PSD-95 nur auf die PSD-Gebiet beschränkt ist. Diese Ergebnisse zeigen die funktionalen Unterschiede zwischen SAP102 und PSD-95 in synaptische Organisation und Plastizität.