35.13
Der erfolgreiche Abschluss der Anaphase hängt auch von der Aktivität einer Ubiquitin-Ligase ab, die als Anaphase-fördernder Komplex oder Zyklosom APC/C bezeichnet wird.
Während des Übergangs in die Anaphase bindet das Protein Cdc20 an APC/C und aktiviert es. Das aktivierte APC/C ubiquitiniert die regulatorischen Proteine S-Cycline und M-Cycline und zielt so auf den proteasomalen Abbau ab.
Der Abbau von Cyclin hemmt die Aktivität der meisten Cdks. Das Fehlen einer Cyclin-abhängigen Kinaseaktivität ermöglicht es Phosphatasen, die meisten Cdk-Substrate in der Zelle zu dephosphorylieren, was für die Fertigstellung der Anaphase erforderlich ist.
Der schrittweise Abbau spezifischer Proteine ist notwendig für den Fortschritt und Abschluss des Zellzyklus. Solche Proteine werden durch Ubiquitin-Ligasen ubiquitiniert und anschließend durch das Proteasom zerstört. Der SCF (Skp1/Cullin/F-box) und der anaphase-fördernde Komplex (APC) sind zwei wichtige Ubiquitin-Ligasen, die an der Zellzyklusprogression beteiligt sind. Während SCF während des gesamten Zellzyklus aktiv ist, wird APC während des Übergangs von der Metaphase zur Anaphase aktiviert. Cdc20 oder Cdh1 binden an den APC und aktivieren ihn, was zur Bildung der APC^Cdc20- und APC^Cdh1-Komplexe führt. Cdc20 und Cdh1 helfen auch, dem APC seine Substrate zu identifizieren.
APC^Cdc20 spielt eine wesentliche Rolle beim Übergang von der Metaphase zur Anaphase. Die Schwesterchromatiden werden durch Kohäsine zusammengehalten. Die Kohäsinringe müssen durch das Enzym Separase gespalten werden, damit die Schwesterchromatiden während der Anaphase zu den entgegengesetzten Polen wandern können. Die Aktivität der Separase wird jedoch durch das Protein Securin gehemmt. APC^Cdc20 ubiquitiniert Securin, was zu dessen proteasomalem Abbau führt. Dies führt zur anschließenden Aktivierung der Separase. APC^Cdc20 ubiquitiniert auch mitotische Cycline, was wiederum die zyklin-abhängigen Kinasen oder Cdks inaktiviert. Die Inaktivierung der Cdks und die anschließende Dephosphorylierung der Cdk-Substrate sind notwendig für den Abschluss der Zellteilung.
Der erfolgreiche Abschluss der Anaphase hängt auch von der Aktivität einer Ubiquitin-Ligase ab, die als Anaphase-fördernder Komplex oder Zyklosom APC/C bezeichnet wird.
Während des Übergangs in die Anaphase bindet das Protein Cdc20 an APC/C und aktiviert es. Das aktivierte APC/C ubiquitiniert die regulatorischen Proteine S-Cycline und M-Cycline und zielt so auf den proteasomalen Abbau ab.
Der Abbau von Cyclin hemmt die Aktivität der meisten Cdks. Das Fehlen einer Cyclin-abhängigen Kinaseaktivität ermöglicht es Phosphatasen, die meisten Cdk-Substrate in der Zelle zu dephosphorylieren, was für die Fertigstellung der Anaphase erforderlich ist.
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