Methodenartikel

Zusammensetzung und Eigenschaften der Aquafaba: Wasser erholt kommerziell Dosen Kichererbsen

DOI:

10.3791/56305

⸱

10. Februar 2018

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1Department of Plant Sciences, University of Saskatchewan, 2Prairie Tide Chemicals Inc., 3Guangdong Saskatchewan Oilseed Joint Laboratory (GUSTO), Department of Food Science and Engineering, Jinan University

In diesem Artikel

Zusammenfassung

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Aquafaba ist eine zähflüssige Saft aus Kichererbsen aus der Dose, wenn kräftig gerührt, produziert einen relativ stabilen weißen Schaum oder Schaum. Das primäre Forschungsziel ist es, die Komponenten des Aquafaba zu identifizieren, die viscosifying/Verdickung Eigenschaften mittels Kernspinresonanz (NMR), Ultrafiltration, Elektrophorese und Peptid tragen Masse Fingerabdruck.

Zusammenfassung

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Kichererbsen und andere Hülsenfrüchte werden häufig als Konserven in eine dicke Lösung oder eine Salzlake verpackt verkauft. Diese Lösung wurde kürzlich gezeigt, dass stabile Schäume und Emulsionen zu produzieren und fungieren als Verdickungsmittel. Vor kurzem erweiterte Interesse an dieses Produkt über das Internet, wo es vorgeschlagen wird, dass diese Lösung, jetzt genannt Aquafaba durch eine wachsende Community, ist, einen Ersatz für Ei und Milch-Protein verwendet. Wie Aquafaba sowohl neue ist und wenig durch eine Internet-basierte Community entwickelt der Zusammensetzung oder Eigenschaften bekannt ist. Aquafaba wurde von 10 kommerzielle Dose Kichererbsen Produkte erholt und Korrelationen zwischen den Aquafaba Zusammensetzung, Dichte, Viskosität und schäumenden Eigenschaften wurden untersucht. Proton NMR wurde verwendet, um Aquafaba Zusammensetzung vor und nach der Ultrafiltration durch Membranen mit unterschiedlichem Molekulargewicht Schnitt charakterisieren Offs (MWCOs 3, 10 oder 50 kDa). Ein Protokoll für Elektrophorese und Peptid Masse Fingerabdruck wird ebenfalls dargestellt. Diese Methoden zur Verfügung gestellt wertvolle Informationen über Bauteile verantwortlich für Aquafaba funktioneller Eigenschaften. Diese Informationen ermöglichen die Entwicklung von Praktiken, standard kommerzielle Aquafaba Produkte zu produzieren und kann helfen Verbraucher Produkte der überlegene oder konsequente Dienstprogramm auswählen.

Einleitung

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Zunehmend werden vegetarische Produkte entwickelt, die die Eigenschaften von Fleisch, Milch und Eiern zu imitieren. Die funktionellen Eigenschaften der Hülsenfrüchte sind wichtig für ihre aktuellen Anwendungen im Lebensmittelbereich und ihre Eigenschaften sind in der Entwicklung von Ersatz für tierisches Eiweiß erforscht. Zum Beispiel Milchalternativen Verkäufe waren 8,8 Milliarden US-Dollar im Jahr 2015 und dieser Markt wächst rasant. Dieser Markt wird voraussichtlich bis 2024 auf $ 35,06 Milliarden anwachsen. Darüber hinaus ist der Aufwärtstrend in der Nachfrage nach pflanzlichen Milchaustauscher teilweise eine Folge der Verbraucher gesundheitliche Bedenken hinsichtlich Cholesterin, Antibiotika und Wachstumshormone, die oft in Milch Produktion1verwendet. Ähnlich, pflanzliches Eiweiß und Hydrokolloid Ei Milchaustauscher Märkte rasant und eine zusammengesetzte jährliche Wachstumsrate von 5,8 % dürfte für diese Materialien in den nächsten 8 Jahren mit einem Umsatz von 1,5 Milliarden US-Dollar im Jahr 20262erwartet. Eine wachsende Zahl von Konsumenten bevorzugen Vegan Proteinquellen, Allergen Diäten und reduziert CO2-Fußabdruck für Food-Produkte. Nachfrage nach Puls-basierte Produkte, vor allem aus Linsen, Kichererbsen und Bohnen Faba sind aufgrund der hohen Eiweißgehalt, Ballaststoffe und niedrigem gesättigtes Fett Inhalt der Pulse3stetig. Hülsenfrüchte enthalten auch sekundäre Pflanzenstoffe mit potenziell positive biologische Aktivität4.

Kommerzielle Organisationen, Wissenschaftler und Privatpersonen wurden verschiedene Ansätze, um zu kommunizieren, die Qualitätseigenschaften der Kichererbse Ei und Milch-Ersatz basiert. Gugger Et Al. 5 ein Milch-wie Produkt von hoher Stärke Körner einschließlich Adzuki Bohnen und Kichererbsen hergestellt. In ihrer beschriebenen Methoden versucht die Befürworter zu zeigen, dass ihr Produkt einzigartig und anders als "Aquafaba"6. Bei einem anderen kommerziellen Ansatz von Tetrick Et Al. aufgeklärt 7 ein pflanzlicher Ei-Ersatz wurde entwickelt. Ihre Patentanmeldung beschreibt Methoden zur Kombination Puls Mehl mit bekannten Verdickungsmitteln, die die Funktion des Eiweiß in gebackenen Materialien zu emulieren. Typische Formeln sind 80-90 % Puls Mehl und 10-20 % Verdickung Zusatzstoffe.

Peer-Review Literatur auch zeigt die Funktionalität möglich mit Kichererbsen und hat gezeigt, dass Albumin Proteinfraktionen gewonnenen Kabuli und Desi Kichererbsenmehl gute Emulgierung Eigenschaften haben. Sie haben auch einen signifikanten Effekt der Kichererbse Quelle auf dem Albumin Ertrag und Leistung8gefunden.

Nach dem ersten Internet-Bericht beschreibt "Aquafaba" französischer Küchenchef Joël Roessel zeigt eine open-Source-Bewegung die Nützlichkeit des Aquafaba als Ersatz für Eiweiß und Milch-Protein in vielen Food-Anwendungen. Es gibt viele hoch angesehene Web-Seiten und YouTube-Videos zeigen die Einbindung des Aquafaba in Lebensmitteln, die die Qualitäten des Eises zu emulieren Sahne, Baiser, Rührei, Käse, Mayonnaise und Sahne. Die meisten Pioniere, die die open-Source Aquafaba Anwendungen (Rezepte) erhalten ihr Material durch Anstrengung aus der Dose Kichererbsen und mit der Flüssigkeit in ihren Rezepten. Diese Personen sind meist nicht ausgebildete Wissenschaftler. Video Kommentare Abschnitte zeigen, dass die Befragten die Rezepte kopiert haben und einige es versäumt haben, die Erfolge der Aquafaba Verfechter zu replizieren.

Alle drei Ansätze (Unternehmen, wissenschaftlichen und open-Source) zur Entwicklung von Ei und Milch-Ersatz haben Verdienst aber uns fehlt einen wichtigen Aspekt. Angewandte Wissenschaftler, grundlegende Wissenschaftler und Einzelpersonen Verkündung Puls-basierten Produkten haben unvollständig gekennzeichnet und standardisiert ihre input-Material. Standardisierung des Produkts für einen bestimmten Einsatzzweck ist eine industrielle üblich. Kichererbsen-Sorten nicht für Aquafaba Qualität standardisiert wurden und Konservenindustrie Branchenpraktiken sind standardisiert, um konsistente Kichererbsen nicht Aquafaba zu produzieren.

Basierend auf Studien von anderen Rohstoffen, ist es vorhersehbar, dass Genotyp und Umwelt zu Puls Aquafaba Qualität beitragen werden. Es ist bekannt, dass Genotyp und Umwelt Kabuli Kichererbsen canning Eigenschaften9beeinflussen. In der Regel sind genotypischen Effekte zwischen verwandten Arten großer und kleiner innerhalb einer Spezies. Variation in physikalischen und chemischen Eigenschaften kann durch die Erhaltung der Identität, die die Auswahl von Sorten mit gewünschten Eigenschaften können minimiert werden. Auswirkungen auf die Umwelt auch groß sein können und werden von Qualitätsbewertung verwaltet und mischen zu standard-Performance in bestimmten tests10.

Es gibt viele genetisch unterschiedliche Sorten von Kichererbse in der kommerziellen Produktion. Für Beispiele, die University of Saskatchewan Crop Development Centre, eine wichtige Quelle für kommerzielle Kichererbsen Keimplasma hat 23 Kichererbsen Sorten seit 1980 veröffentlicht von denen 6 derzeit in Kanada zum Anbau empfohlen werden. Während wissenschaftliche Manuskripte oft die Sorte, die in einer Prüfung verwendet beschreiben, zeigten die Patente und die Internet-Seiten, die befragt wurden nicht an die Sorte verwendet oder die Herkunft der Kichererbsen. Die Standardisierung von Sorten und Handhabung könnte helfen, Benutzer erhöhen Sie ihren Erfolg im Umgang mit Kichererbsen, aber diese Information ist nicht für Dose Kichererbsen-Produkte verfügbar.

Das Ziel dieser Forschung ist es, die Aquafaba Komponenten zu bestimmen, die schäumende Eigenschaften beitragen. Hier die rheologischen Eigenschaften der Aquafaba von kommerziellen Kichererbse Marken wurden verglichen und die chemischen Eigenschaften wurden durch NMR, Elektrophorese und Peptid untersucht Masse Fingerabdruck. Nach unserer Kenntnis ist dies die erste Forschung beschreibt die chemische Zusammensetzung und die funktionellen Eigenschaften der einzelnen Aquafaba Viscosifier.

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Protokoll

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Trennung der Aquafaba von Kichererbsen

  1. Erhalten Dosen von Kichererbsen aus Nahversorger und öffnen Sie mit einem manuellen Dosenöffner.
  2. Label-Dosen von A bis J.
  3. Separate Kichererbsen aus Aquafaba mit einem Edelstahl Küche Sieb vernetzt und Wägen Sie die getrennten Kichererbsen und Aquafaba.

Erhalten Sie eine Probe der Vertreter von Kichererbsen und Aquafaba für die chemische Analyse.

  1. Wählen Sie nach dem Zufallsprinzip zehn Kichererbsen nach der Entleerung der Aquafaba um den Feuchtigkeitsgehalt zu ermitteln.
  2. Legen Sie die ausgewählten Kichererbsen in eine Trocknung Zinn und Wärme bei 100 ± 2 ° C für 16-18 h in einem Trockenofen.
  3. Nach dem Trocknen Schleifen Sie die Kichererbsen zu einem Pulver zur weiteren Verwendung (z.B. Protein und Carbon Content-Analyse).
  4. Freeze Aquafaba und Aquafaba Schaum aus jeder Quelle bis-20 ° C und dann in eine Gefriertrocknungsanlage trocknen. Der getrocknete Aquafaba wird für Stickstoff und Kohlenstoff Bestimmung verwendet werden.

Aquafaba funktionelle Eigenschaften

  1. Aquafaba Viskosität bei 25 ° C mit einer Schale Tasse Nr. 2 zu bestimmen.
    1. Tauchen Sie den Shell-Cup in der Aquafaba.
    2. Notieren Sie den Zeitaufwand für die Tasse11abtropfen lassen. Ein Timer wird gestartet, wenn die Tasse war aus dem Aquafaba gehoben und gestoppt, wenn der Stream verlassen den Cup stoppt.
    3. Die Aquafaba Viskosität kann ermittelt werden, durch ein Diagramm geliefert mit dem Cup, der Viskosität und Entwässerung Zeit bezieht.
  2. Schäumende Fähigkeit
    1. Mischen Sie die Aquafaba-Lösung (100 mL) in einer Edelstahlschüssel mit einem Handmixer bei Geschwindigkeitseinstellung von 10 für 2 min.
    2. Notieren Sie das Schaumvolumen sofort nach dem Mischen 100 mL der Aquafaba Lösung als Vf100 indem man den Schaum in einem abgestuften Messbecher.
    3. Lassen Sie den Schaum zu stehen und trocknen im Laufe der Zeit zu beobachten Schaumstabilität und eine Probe des getrockneten Schaums.

Farbparameter Kichererbsen Saatgut

  1. Nach dem Zufallsprinzip wählen Sie Kichererbsen Samen aus jeder Dose für Farbbestimmung aus.
  2. Die Hunter-Lab-Colorimeter mit weiß, schwarz und Referenz-Standards vor Messungen zu kalibrieren.
  3. Farbe Koordinatenwerte werden anhand der CIE-Lab System12, darunter L (positive stellt weiß und 0 stellt dunkel), eine (positive ist rot und negativen ist grün), und b (positive ist gelb und negativen ist blau) in dreifacher mit Tageslicht 65°.

Protein und Kohlenstoffgehalte

  1. Bestimmen Sie Gehalt an Eiweiß und CO2 durch Verbrennung mit einer elementaren Analyzer13. Protein-Inhalt wird als Stickstoffgehalt multipliziert mit 6,2514geschätzt.

Feuchtigkeit-Inhalt

  1. Bestimmen Sie Saat- und Aquafaba Feuchtigkeitsgehalt durch Heizung Proben bei 100 ± 2 ° C für 16-18 h in einem trocknen Backofen15.

NMR-Spektrometrie

  1. Vorbereitung der Probe
    1. Zentrifugieren Sie vor Spektrometrie Aquafaba Proben bei 9200 × g für 10 Minuten. Durchlaufen Sie den Überstand nach der Zentrifugierung 0,45 µm Spritze Filter (25 mm Spritze Filter mit Polytetrafluorethylen (PTFE) Membran). Übertragen Sie die Aquafaba Probe (0,4 mL) in ein NMR Röhrchen Wuth 50 mg hinzugefügt Deuteriumoxid innen und Thema der Probe für NMR-Analyse.
    2. Für die getrockneten Schaumprobe zuvor beschrieben die Probe (25 mg) ist in Deuteriumoxid (500 mg) und die Lösung ist NMR-Analyse unterzogen.
    3. Legen Sie alle Proben für 13C-NMR und 1H-NMR in aufgestellter 5 mm NMR Röhrchen. Fügen Sie Deuteriumoxid und 3-(Trimethylsilyl) Propionsäure-2,2,3,3-d4 saures Natriumsalz (TMSP) zu jedem NMR-Röhrchen ein Lösungsmittel Sperre Signal liefern und handeln als interner Standard, beziehungsweise.
  2. NMR-Bedingungen
    1. Proton NMR-Spektren mit einem 500 MHz NMR oder ähnliche Hochfeld-NMR-Spektrometer zu erwerben) mit mindestens 16 Scans pro Spektrum mit einem Wasser Unterdrückung zu programmieren, wie z. B. die Doppelimpuls Feld Farbverlauf Spin echo Proton NMR (DPFGSE-NMR) Puls Sequenz16.
    2. Passen Sie die spektrale Verschiebung um TMSP Peak bei 0 ppm legen dann die Integrations-Software verwenden, um relativen Mengen von Verbindungen, die bestimmen.

Elektrophorese

Hinweis: Für diesen Schritt war Aquafaba, die die stabilsten Schaum (Marke H) ergab ausgewählt. Diese Marke enthalten nicht Salz.

  1. Vorbereitung der Probe
    1. Aquafaba zu den oberen Behälter von drei zentrifugale regeneriert Zellulose Ultrafiltration Geräte jeweils mit unterschiedlichem Molekulargewicht Schnitt einzuführen und Nachteile (MWCOs) von 3, 10 oder 50 kDa.
    2. Legen Sie die zentrifugale Filtereinheiten in einer geeigneten Zentrifuge bei 4 ° C und Zentrifuge bei 3900 × g 2 h um überstand und Retentat Fraktionen zu erhalten. Der Überstand Fraktionen wurden für 1H-NMR-Analyse von kleineren Molekülen in Ermangelung von höheren Molekulargewicht (MW) Arten verwendet. 3 kDa Membran Retentat Bruchteil wurde für elektrophoretische Trennung verwendet, da man glaubte, dass diese Membran die meisten Proteine binden würde.
    3. Schätzen Sie die Proteingehalte beide überstand und retenate mit einer modifizierten Bradford-Methode mit Rinderserumalbumin als ein standard-17.
    4. Proben der Überstand und Retentat Brüche in Eppendorf Tubes und unterziehen Sie diese Fraktionen Schütteln bei einer Frequenz von 25 pro s (10 min) in eine geeignete Shaker-18. Beobachten Sie die geschüttelte Lösung um festzustellen, ob ein Schaum aus schütteln gebildet hat.
    5. Lösen sich das Retentat der Ultrafiltration Gerät für eine zweite Zentrifugation Behandlung zu Diafilteration 2,0 mL destilliertem Wasser hinzufügen. Vorbehaltlich der Ultrafiltration Gerät eine zweite Zentrifugation bei 4 ° C und 3900 × g 2 h.
    6. Mischen Sie das Retentat (0,025 g) mit 1 mL 0,02 M Tris-HCl pH 7.4 oder Phosphat-gepufferte Kochsalzlösung (PBS) pH 7.4 Protein aufzulösen.
    7. Zentrifugieren Sie die Mischung bei 21000 X g für 1 min.
    8. Mithilfe des Überstands um Proteingehalt unter Verwendung der modifizierten Bradford wie bereits erwähnt zu bestimmen.
  2. Elektrophoretische Trennung
    Hinweis: Die 3 kDa MWCO Membran Retentat (oben beschrieben) unterliegt elektrophoretische Abscheidung mittels Sodium Dodecyl Sulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE).
    1. Bereiten Sie mit einem 15 % Polyacrylamid Lösung von Gel und eine 5 % Polyacrylamid Stapeln Gel Polyacrylamid-Gele.
    2. Eine Spur von Gel und PageRuler Prestained Protein Ladder mit einer Reichweite von 10-170 kDa eine separate Polyacrylamid-Gel Lane eine Stichprobe von 20 µg Protein zuweisen.
    3. Unterliegen Sie die Gele ein elektrischer Strom in einer Mini-Protein Tetra Zellsystem als von Laemmli (1970)19geändert. Für Elektrophorese Betriebsbedingungen gel färben und Entfärben folgen Ratanapariyanuch Et al. (2012) 20.

Peptid Masse Fingerabdruck

Hinweis: Schneiden Sie Bands aus dem SDS-PAGE-Gel von 3 kDa Retentat (MWs von ca. 8, 10, 13, 14, 15, 20, 22, 31, 37, 55 und 100 kDa) für Trypsin-Verdauung nach Ratanapariyanuch Et Al. (2012) 20 und Masse spektrale Analyse durchführen.

  1. In-Gel-Verdauung
    1. De-Fleck die Bands zweimal durch Eintauchen in 100 µL 200 mM Ammonium Bicarbonat (NH4HCO3) in 50 % Acetonitril (ACN) und bei 30 ° C für 20 min inkubieren.
    2. Nach der Fertigstellung der de-Färbung, behandeln die Gel-Proben mit ACN (100 µL) für 10 min und dann trocken unter Vakuum, unter Verwendung eines zentrifugalen Vakuum Verdampfers für 15 min bei Raumtemperatur.
    3. Tauchen Sie die getrockneten Gel Proben in 100 µL 10 mM Dithiothreitol (DTT) in 100 mM NH4HCO3 Lösung und inkubieren Sie bei 56 ° C für 1 h.
    4. Entfernen Sie überschüssige Reduzierung Puffern und ersetzen Sie es mit 100 µL Puffer [100 mM Iodoacetamide Massenspektrometrie (MS) Grade Wasser] Alkylantien.
    5. Inkubieren Sie die Gel-Proben bei Raumtemperatur im Dunkeln für 30 min.
    6. Wash Gel Proben zweimal mit 200 mM NH4HCO3 (100 µL), schrumpfen die Gele durch Eintauchen in ACN (100 µL), erneut die Gele mit 200 mM NH4HCO3 (100 µL) anschwellen und wieder schrumpfen durch die Behandlung mit ACN (100 µL).
    7. Abtropfen Sie die ACN und trocknen Sie die Gel-Proben unter Vakuum in einem zentrifugalen Vakuum Verdampfer für 15 Minuten.
    8. Wieder anschwellen getrockneten Gel Proben mit 20 µL Trypsin Puffer (50 ng/µL Trypsin in 1:1,200 mM NH4HCO3: Trypsin-Stammlösung) gefolgt durch Zugabe von 30 µL 200 mM NH4HCO3 zu jeder Probe.
    9. Inkubieren Sie Proben auf einem Thermomixer über Nacht bei 30 ° C mit Schütteln bei 300 u/min.
    10. Stoppen Sie die Trypsin-Verdauung-Reaktion durch Zugabe von 1/10 der Endvolumen (Volumen der Mischung nach Schritt 8) 1 % Trifluoracetic Säure und Gel Proben mit 100 µL 0.1 % Trifluoracetic Säure in 60 % ACN und trocken unter Vakuum mit einem zentrifugalen entziehen tryptic Peptide Vakuum-Verdampfer.
    11. Speichern Sie tryptic Peptide in-80 ° C vor der massenspektrometrischen Analyse.
  2. Massenspektrometrie
    1. Rekonstituieren tryptic Peptide durch Zugabe von 12 µL MS Klasse Wasser: ACN: Ameisensäure (97:3:0.1, V/V) und dann Wirbel für 1 bis 2 min Peptide aufzulösen.
    2. Zentrifugieren Sie die resultierende Lösung bei 18.000 g für 10 min bei 4 ° C.
    3. Übertragen Sie Lösung Aliquote (10 µL) auf MS Vials für flüssige Chromatographie-Tandem-Massenspektrometrie (LC-MS/MS) Analyse auf einem Quadrupol Time-of-Flight (QTOF) Massenspektrometer mit einer Flüssigchromatographie-Instrument und ein LC-MS-Schnittstelle ausgestattet.
    4. Führen Sie Peptid chromatographische Trennung mit einem Hochleistungs-HPLC-Chip: bestehend aus einer 360 nL Bereicherung Spalte und eine 75 µm × 150 mm Trennsäule, beide voller C18-A 180 Å, 3 µm stationäre Phase.
    5. Proben auf die Bereicherung Säule mit 0,1 % Ameisensäure in Wasser bei einer Durchflussmenge von 2,0 µL/min zu laden.
    6. Übertragen Sie Proben aus der Spalte "Bereicherung" auf die analytische Säule.
    7. Peptid-Trennung-Voraussetzungen sind: ein linearer Farbverlauf Lösungsmittelsystem bestehend aus Lösungsmittel eine (0,1 % Ameisensäure im Wasser) und Lösungsmittel B (0,1 % Ameisensäure ACN). Die lineare Farbverlauf beginnt mit 3 % Lösungsmittel B, das zu 25 % Lösungsmittel B über 50 min erhöht. Lösungsmittel B erhöht von 25 bis zu 90 % über 10 min bei einer Durchflussrate von 0,3 µL/min.
    8. Erwerben Sie positiv-Ionen Elektrospray Masse spektralen Daten mit Hilfe einer Kapillare Spannung auf 1900 V eingestellt, das Fragment Ion auf 360 V eingestellt und das Trocknungsgas (Stickstoff) bei 225 ° C mit einer Flussrate von 12,0 L/min eingestellt.
    9. Sammeln Sie spektrale Ergebnisse über einen Massenbereich von 250-1700 (Masse/Ladung; m/Z) mit einer Scanrate von 8 Spektren/s. sammeln MS/MS-Daten über eine Palette von 50-1700 m/Z und ein Set isoliert Breite von 1,3 Atomic Mass-Einheiten. Wählen Sie die Top-20 am intensivsten Vorläufer Ionen für jeden MS-Scan für Tandem MS mit einem 0,25 min aktive Ausgrenzung.
  3. Proteinidentifikation
    1. Ein Masse/Ladung-Datenformat mit Agilent komplexeren Qualitative Analysesoftware umwandeln Sie spektrale Daten.
    2. Prozessdaten gegen die UniProt Cicer Arietinum (Kichererbsen) Datenbank mit SpectrumMill als Datenbank-Suchmaschine.
    3. Enthalten Sie Suchparameter wie ein Fragment Masse Fehler von 50 ppm, ein Elternteil Masse Fehler von 20 ppm, Trypsin Spaltung Spezifität und Carbamidomethyl als feste Modifikation von Cystein.

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Ergebnisse

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Jede Dose Kichererbsen ist beschriftet, um die Zutaten während der Konservenindustrie anzugeben. Bestandteile enthalten Wasser, Kichererbsen, Salz und Binatrium Ethylenediamine Tetraacetic Säure (EDTA). Darüber hinaus wurden zwei Dosen beschriftet, wie "Kalzium-Chlorid enthalten kann". Drei verschiedene Futter Farben beobachtet; weiß, klare gelbe und metallic (Tabelle 1).

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Diskussion

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In dieser Studie fanden wir diesen Kichererbsen-Aquafaba aus verschiedenen kommerziellen Quellen produziert Schäume, die Eigenschaften (Volumen und Stabilität des Schaums) und chemische Zusammensetzung variiert. Gab es eine positive Korrelation zwischen Aquafaba Viskosität und Feuchtigkeitsgehalt. Schaum Volumenzunahme (Vf100) bezog sich nicht auf diese Parameter. Zusatzstoffe wie Salz und Binatrium-EDTA Viskosität zu unterdrücken und Schaum Stabilität wie mit Aquafaba aus Kichererbsen aus der Dose könnte dies...

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Offenlegungen

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Die Autoren haben nichts preisgeben.

Danksagungen

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Diese Forschung wurde durch das Institute of International Education Gelehrter Rettungsfonds (IIE-SRF) unterstützt.

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Materialien

Liste der in diesem Artikel verwendeten Materialien
NameUnternehmenKatalognummerKommentare
GefriertrocknerStoppering Tray-Trockner
Labconco Inc.7948040
Mischer 
Handmixer aus Edelstahl LoblawsPC2200MR
Viskositätsmessung 
Schalenbecher Nr. 2 Norcross Corp.
Farbmessung 
Colorflex HunterLab Spektralphotometer Hunter Associates Laboratory Inc.
Protein- und Kohlenstoffgehalt 
Elementaranalysator   LECO Corp.CN628
NMR-Spektrometrie
Spectrafuge 24D   Labnet International Inc.
Spritzenvorsatz-Filter VWRInternational CA28145-49725 mm, mit 0,45 & Mikro; m PTFE-Membran
Deuteriumoxid Cambridge Isotope Laboratories Inc.7789-20-0
3-(trimethylsilyl)propionsäure-2,2,3,3-d4 saures NatriumsalzSigma-Aldrich169913-1G
Bruker Avance 500 MHz NMR-Spektrometer Bruker BioSpin
TopSpin 3.2 Software Bruker BioSpin GmbH
Elektrophorese  regenerierte
Zellulosemembran Millipore Corp.3, 10, 50 kDa (MWCO)
Zentrifugalfiltereinheit Millipore Corp.
Tisch-Zentrifuge Allegra X-22R, Beckman Coulter Deutschland Inc.
Mischmühle MM 300  Kugelmühle F. Kurt Retsch GmbH & Co. KG
Eppendorf Zentrifuge 5417CEppendorf
Phosphat gepufferte Kochsalzlösung, pH 7,4Sigma-AldrichP3813-10PAK
Tris-HCl Puffer pH 7,4 Sigma-AldrichT6789-10PAK
PageRuler Vorgefärbte Proteinleiter Fisher Scientific
Mini-Protein Tetra Cell SystemBioRad
Peptide Mass Fingerprinting
Thermo-Savant SpeedVacBioSurplusZentrifugal-Vakuumverdampfer 
Trypsin-Puffer 20 & Mikro; L Trypsin in 1 mM Salzsäure und 200 mM NH4HCO3
IodacetamidSigma-AldrichI1149-5 g
TrifluoressigsäureFlukaBB360P050
AcetonitrilFisher Scientsp;L14734
Ameisensäure Sigma-Aldrich33015-500 ml
Massenspektrometrie-Fläschchen Agilent Technologies Canada Ltd.
Agilent 6550 iFunnel Quadrupol-Flugzeit-Massenspektrometer Agilent Technologies Canada Ltd.Agilent 1260 Serie LC Instrument und Agilent Chip Cube LC-MS Schnittstelle
HPLC-Chip II: G4240-62030 Polaris-HR-Chip_3C18 360 nL Anreicherungssäule und 75 µ m & times; 150 mm Analysesäule, beide gefüllt mit Polaris C18-A, 180Å, 3 & micro; m stationäre Phase. 
Agilent MassHunter Software für qualitative AnalysenAgilent Technologies Canada Ltd.
SpectrumMill DatenextraktorenAgilent Technologies Canada Ltd.

Referenzen

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