Proteína arginina metilación es una de las más abundantes modificaciones post-traduccionales en el núcleo. Proteína arginina metilación se puede identificar y / o determina a través de enfoques proteómicos, y / o inmunotransferencia con anticuerpos específicos metil-arginina. Sin embargo, estas técnicas a veces pueden ser engañosas ya menudo proporcionan resultados positivos falsos. Más importante, estas técnicas no pueden proporcionar evidencia directa en apoyo de la especificidad de sustrato PRMT. Los ensayos in vitro de metilación, por otro lado, son ensayos bioquímicos útiles, que son sensibles, y consistentemente revelan si las proteínas identificadas son de hecho los sustratos PRMT. Un ensayo típico de metilación in vitro incluye, PRMTs activos purificados, sustrato purificado y marcado con un radioisótopo metil donante (S-adenosil-L-[metil-3H] metionina). Aquí se describe un protocolo de paso a paso para aislar PRMT1 catalíticamente activo, un miembro de la familia PRMT doquier expresó. El metransferasa actividades Thyl del PRMT1 purificada más tarde fueron probados en Ras-proteína activadora de GTPasa proteína de unión 1 (G3BP1), un sustrato PRMT conocido, en presencia de S-adenosil-L-[metil-3H] metionina como donante de metilo. Este protocolo se puede emplear no sólo para establecer el estado de metilación de sustratos fisiológicos PRMT1 nuevos, sino también para la comprensión del mecanismo básico de la metilación de arginina de proteínas.