Name: Reinigung und Visualisierung von Influenza A Virus Ribonukleoproteinkomplexe (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2009-02-09T00:00:00.000+00:00
Duration: 9 min 35 s
Description: Erfahren Sie die Reinigung und Visualisierung von Influenza A Virus-Ribonukleoproteinkomplexen mittels Zentrifugation und Transmissionselektronenmikroskopie. Diese Methode ermöglicht die detaillierte Strukturanalyse viraler Komponenten.

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Diese Arbeit wurde durch Zuschüsse der Canada Foundation for Innovation (CFI), die Canadian Institute of Health Research (CIHR) und dem Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC) unterstützt.

Teil 1: Störung des Influenza-A-Virion <ol><li> Add 750 ul der MNT-Puffer (20 mM MES, 150 mM NaCl, 30 mM Tris, pH 7,5) in einem Beckman Polycarbonat-Zentrifugenröhrchen (11 mm x 34 mm) entwickelt, um in eine TLA-120,2 Rotor für den Einsatz in einem Beckman Optima fit Max-E Ultrazentrifuge. </li><li> Add 500 ul des Influenza A Virus (H3N2 X-31 A/AICHI/68 Stamm; 2 mg / ml) in die Röhre. Mix das Virus mit der MNT-Puffer durch Auf-und Abpipettieren mehrmals. </li><li> Zentrifuge für 10 Minuten bei 109.000 xg, 4 ° C in einem Beckman Optima Max-E-Zentrifuge mit einem Rotor TLA-120,2. </li><li> Entfernen Sie den Überstand und das Pellet in 500 ul Störung Puffer (100 mM KCl, 5 mM MgCl 2, 5% (w / v) Glycerin, 50 mM Octylglucosid, 10 mg / ml Lysolecithin, 1,5 mM Dithiothreitol, 100 mM MES, pH 5,5). </li><li> Vortex kräftig, und dann am 31. schütteln ° C für 20 Minuten in einem Eppendorf Thermomixer. </li></ol> Teil 2: Glycerol Gradient Sediment Velocity Zentrifugation <ol><li> Bereiten Sie eine Glycerin-Gradienten, indem Sie die folgenden Mengen an Glycerin in einem Beckman UltraClear Zentrifugenröhrchen (13 mm x 51 mm): 1 ml 70% (v / v) Glycerin, 0,75 ml 50% Glycerin, 0,375 ml 40% Glycerin und 1,8 ml 33% Glycerin. Glycerin-Lösungen werden durch Mischen reinen Glycerins mit NM-Puffer (150 mM NaCl, 50 mM MES, pH 5,5) hergestellt. Ferner einen Ausgleich Röhre, die sowohl Glycerin und Puffer. </li><li> Vortex die gestörte virale Muster wieder, und laden Sie es auf die Glycerin-Gradienten. </li><li> Centrifuge des Gradienten für 3,75 Stunden bei 217.000 xg, 4 ° C in einem Beckman MLS-50 Ausschwingrotor Rotor. </li><li> Nach der Zentrifugation abgeschlossen ist, manuell zu sammeln 250 ul Aliquots des Gradienten ab dem oberen Ende der Röhre. Keep Fraktionen auf Eis oder bei 4 ° C. </li></ol> Teil 3: Analyse der Glycerol Gradientenfraktionen durch SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese <ol><li> Nehmen Sie 20 ul von jeder Fraktion in ein frisches Röhrchen. </li><li> Add 5 ul 5x SDS-PAGE-Probenpuffer. </li><li> Hitze bis 95 ° C für 5 Minuten. </li><li> Spin down die Proben kurz und laden Sie sie auf ein 10% Polyacrylamidgel und umfassen Molekulargewichtsmarker in einer der Vertiefungen. </li><li> Führen Sie die Proben auf dem Gel, bis der Bromphenolblau loading Farbstoff erreicht in der Nähe der Unterseite des Gels. </li><li> Stain das Gel mit Coomassie-Blau. </li></ol> Teil 4: Die Konzentration der vRNP Fraktionen <ol><li> Wählen Sie die Glycerin-haltigen Fraktionen hauptsächlich NP, kombinieren Sie sie und verteilen sie in zwei Beckman Polycarbonat-Zentrifugenröhrchen (11 mm x 34 mm). </li><li> Füllen Sie jedes Röhrchen mit Diethylether (DEPC)-Behandlung Reinstwasser und Pipette nach oben und unten mehrmals zu mischen. </li><li> Zentrifuge für 4,5 Stunden 157.000 xg, 4 ° C in einem Beckman TLA-120,2 Rotor. </li><li> Entfernen Sie den Überstand und das Pellet in 50 ul DEPC-behandeltem Wasser. </li><li> Falls gewünscht, können die A 280 der konzentrierten vRNPs gemessen werden. Als NP ist der Hauptbestandteil in der gepoolten Fraktionen, kann eine Schätzung der Molarität der NP anhand ihrer Extinktionskoeffizienten von 55.350 M -1 cm -1 (als via ProtParam 3 ermittelt) werden. </li><li> Aliquot des gereinigten vRNPs, und speichern Sie sie bei -80 ° C für eine spätere Verwendung. </li></ol> Teil 5: Negative Färbung von vRNPs <ol><li> Verdünnen Sie 1 ul des gereinigten vRNP in 9 ul frisch gemacht und gefiltert, zweimal MNT-Puffer (20 mM MES, 150 mM NaCl, 30 mM Tris, pH 7,5). Andere Puffer sind auch OK, um die vRNPs verdünnen und auf die Probe Raster (Schritt 5,5) waschen, aber nicht verwenden, wenn PBS Uranylacetat für negative Färbung verwendet wird. </li><li> Glimmentladung eine Probe (Kupfer TEM) Gitter zuvor beschichtet mit einer parlodion und Kohlenstoff-Film für 30 Sekunden. </li><li> Halten Sie den frisch glow-entladen Probe Raster mit einer Pinzette, und wenden Sie einen 5-ul Tropfen verdünnt vRNP auf die Probe Netz. </li><li> Lassen Sie die Tropfen der Probe in der Startaufstellung für 8 Minuten. </li><li> Während der Wartezeit, platzieren Sie einen kleinen Streifen Parafilm auf der Bank, und verzichten 2 Tropfen mit 10 ul jeder MNT-Puffer (mit dem Netz zu waschen), und ein 80-ul Tropfen des frisch zubereiteten Färbelösung (1% Ammoniummolybdat oder 1 % Uranylacetat) auf die Parafilm. </li><li> Nach der 8-Minuten Adsorption, Docht off Teil der Probelösung aus der Probe Gitter mit einem Stück Filterpapier (Schnitt in Dreiecke). Lassen Sie sich nicht die Probe Gitter trocknen lassen. </li><li> Wash Probe Gitter in 2 Tropfen mit 10 ul jeder MNT-Puffer für eine Gesamtzeit von 1 Minute. Dies geschieht durch vorsichtiges Absenken der Probe Raster auf dem Tropfen, und dann wicking off Teil der Probelösung aus der Probe Gitter mit einem Stück Filterpapier (ohne dass die Probe Raster trocken) getan. </li><li> Unmittelbar nach dem Feuchtigkeitstransport aus den letzten Tropfen Puffer von Probe Raster, komplettly tauchen die Probe Raster innerhalb der Fleck Tropfen und 1 Minute warten. </li><li> Völlig Docht Sie den Fleck Lösung von der Probe Gitter mit einem Stück Filterpapier. </li><li> Lassen Sie die Probe Gitter an der Luft trocknen für mehrere Minuten vor der Beobachtung unter dem Transmissions-Elektronenmikroskop. </li></ol> Teil 6: Repräsentative Ergebnisse: <img src="/files/ftp_upload/old/1105_2009_1_22_1/1105_Figure2.png" alt="Abbildung 2" width="600" height="215" /> Abbildung 1 Wie Influenza-A-NP (~ 56 kDa) ist das wichtigste Protein in Viren Ribonukleoproteinkomplexe gefunden, die NP-Band in der Regel ist das stärkste Band in den Fraktionen mit den vRNPs (Abbildung 1). Zusätzlich zu NP, jeder Influenza vRNP enthält auch eine Kopie eines trimeren RNA-Polymerase (Molekulargewichte von 82, 86 und 86,5 kDa)-Komplex. Diese kann, muss aber nicht sichtbar sein, durch Coomassie Blau-Färbung, weil ihr Reichtum ist gering, dass der NP verglichen. Die Polymerasen können jedoch erkannt werden, wenn statt eines Commassie Bläue, ein silberner des Gels erfolgt gefärbt werden. Die Influenza-Matrixprotein M1 (~ 28 kDa) sollten minimal in den Fraktionen, wo der NP-Protein-Peak-Fraktionen vorhanden sind. <img src="/files/ftp_upload/old/1105_2009_1_22_2/1105_3.png" alt="Abbildung 3" width="600" height="360" /> Abbildung 2 Negativ-gefärbten vRNPs als visualisierte unter einem Transmissions-Elektronenmikroskopie sollte Ausbeute vRNPs, dass stabförmige Teilchen mit variabler Länge, die etwa 30 nm bis 120 nm in der Länge (Abbildung 2a) sind ähnlich. Die oligomeren NP als eine Kette von NP-Moleküle, die zu einem Doppel-Helix-Struktur wiederholen wird gefaltet organisiert ist, so Schlaufen an beiden Enden dieser stäbchenförmige Partikel können manchmal zu sehen (Abb. 2b).

<ol><li>Kemler, I., Whittaker, G., Helenius, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nuclear+import+of+microinjected+influenza+virus+ribonucleoproteins%5BTitle%5D)+AND+%22Virology%22%5BJournal%5D)">Nuclear import of microinjected influenza virus ribonucleoproteins.</a> Virology. 202, 1028-1033 (1994).</li>
<li>Wu, W. W. H., Weaver, L. L., Panté, N. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Ultrastructural+analysis+of+the+nuclear+localization+sequences+on+influenza+a+ribonucleoprotein+complexes%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">Ultrastructural analysis of the nuclear localization sequences on influenza a ribonucleoprotein complexes.</a> J Mol Biol. 374, 910-916 (2007).</li>
<li>Gasteiger, E. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aGasteiger%2C+E+%22The+Proteomics+Protocols+Handbook%22">The Proteomics Protocols Handbook</a>. Walker, J. M. , Humana Press. 571-607 (2005).</li>
<li>Wu, W. W. H., Sun, Y. H. B., Panté, <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nuclear+import+of+influenza+A+viral+ribonucleoprotein+complexes+is+mediated+by+two+nuclear+localization+sequences+on+viral+nucleoprotein%5BTitle%5D)+AND+%22Virol+J%22%5BJournal%5D)">Nuclear import of influenza A viral ribonucleoprotein complexes is mediated by two nuclear localization sequences on viral nucleoprotein.</a> Virol J. 4, 49-49 (2007).</li>
<li>Babcock, H. P., Chen, C., Zhuang, X. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Using+single-particle+tracking+to+study+nuclear+trafficking+of+viral+genes%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys+J%22%5BJournal%5D)">Using single-particle tracking to study nuclear trafficking of viral genes.</a> Biophys J. 87, 2749-2758 (2004).</li>
</ol>

Die Reinigung von vRNPs wird über das Verfahren durch Kemler et al. (1994) beschrieben wird. 1 Wir und andere haben auch dieses Protokoll verwendet, um vRNPs zu isolieren, um ihre nuklearen Import-Studie. 2,4,5 Wir empfehlen die Verwendung von RNase-freien Spitzen und Rohre beim Manipulieren vRNPs weil das virale Genom von RNA besteht, und damit verschlechtert sich leicht in die Gegenwart von RNA. Darüber hinaus sollten alle Puffer in Wasser, RNase frei gemacht...

<table><tbody><tr><td>H3N2 X-31 A/AICHI/68 Influenza A</td><td>Charles River Laboratories</td><td>490715</td><td></td></tr><tr><td>Tris</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>T1503</td><td></td></tr><tr><td>MES</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>M-8250</td><td></td></tr><tr><td>Glycerin</td><td>Fisher Scientific</td><td>G33-1</td><td></td></tr><tr><td>Octylglucosid</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>O-8001</td><td></td></tr><tr><td>Lysolecithin</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>L-4129</td><td></td></tr><tr><td>Dithiothreitol</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>D-9779</td><td></td></tr><tr><td>Coomassie-Brilliant-Blau G-250</td><td>Kodak</td><td>1367796</td><td></td></tr><tr><td>mit Diethylpyrocarbonat (DEPC) behandeltes Wasser</td><td>Invitrogen</td><td>750024</td><td></td></tr><tr><td>Uranylacetat</td><td>Ted Pella, Inc.</td><td>19481</td><td></td></tr><tr><td>Ammoniummolybdat</td><td>Fisher Scientific</td><td>A-674</td><td></td></tr><tr><td>Optima MAX-E Ultrazentrifuge</td><td>Beckman Coulter Inc.</td><td>434491</td><td></td></tr><tr><td>MLS-50-Rotor-Set, Schwingkorb</td><td>Beckman Coulter Inc.</td><td>367280</td><td></td></tr><tr><td>TLA-120.2 Rotorbausatz, festwinklig, Titan</td><td>Beckman Coulter Inc.</td><td>362046</td><td></td></tr><tr><td>Eppendorf Thermomixer</td><td>Lauda Brinkmann</td><td>022670000</td><td></td></tr></tbody></table>

reinigung und visualisierung von influenza a virus ribonukleoproteinkomplexe

Purification and Visualization of Influenza A Viral Ribonucleoprotein Complexes

Das Influenza-A-Virus-Genom besteht aus acht negativen Sinne, einsträngige RNA-Moleküle, die individuell mit mehreren Kopien des Influenza-A-Nukleoprotein (NP) in virale ribonulceoprotein Partikel (vRNPs) verpackt. Die Influenza vRNPs sind innerhalb der Virushülle umgeben. Während Eindringen in die Zelle, jedoch sind diese vRNP Komplexe in das Zytoplasma freigesetzt, wo sie Zugriff auf den Host Kerntransport Maschinen zu gewinnen. Um die nukleare Import von Influenza vRNPs und die Replikation des Influenza-Genom-Studie, ist es sinnvoll, mit isolierten vRNPs Arbeit, so dass andere Komponenten des Virus nicht mit diesen Prozessen stören. Hier beschreiben wir ein Verfahren, um diese vRNPs von der Influenza A-Virus zu reinigen. Das Verfahren beginnt mit der Unterbrechung der Influenza-A-Virion mit Reinigungsmitteln, um die vRNP Komplexe aus den umhüllten Virion freizugeben. Die vRNPs werden dann von den anderen Komponenten des Influenza-A-Virion auf einem 33-70% diskontinuierliche Glycerin-Gradienten durch Geschwindigkeit Sedimentation abgeschieden. Die Fraktionen aus der Glycerin-Gradienten gewonnen werden dann über SDS-PAGE nach Färbung mit Coomassie-Blau analysiert. Die Peak-Fraktionen, die NP werden dann gepoolt und konzentriert durch Zentrifugation. Nach Einengen wird die Integrität der vRNPs durch Visualisierung der vRNPs durch Transmissionselektronenmikroskopie nach negativen Färbung überprüft. Das Glycerin Gradientenreinigung ist eine Abwandlung davon aus Kemler<em&gt; Et al.</em&gt; (1994)<sup&gt; 1</sup&gt;, Und die negative Färbung wurde von Wu durchgeführt<em&gt; Et al.</em&gt; (2007).<sup&gt; 2</sup

Das Genom der Influenza A-Virus besteht aus acht separaten Komplexen von RNA und Proteinen, genannt virale Ribonukleoproteinkomplexe (vRNPs). Dieses Papier beschreibt die Glycerin Gradientenreinigung und Transmissionselektronenmikroskopie Visualisierung von Influenza-A-vRNPs.

Reinigung und Visualisierung von Influenza A Virus Ribonukleoproteinkomplexe

Das Genom des Influenza-A-Virus besteht aus acht einzelsträngigen RNA-Molekülen mit negativer Polarität, die jeweils mit mehreren Kopien des Influenza-A...

Dieses Verfahren beginnt mit der Entfernung von Verunreinigungen aus der Influenza-Viruslösung durch Zentrifugation. Anschließend wird die virale Membran mit dem Tensid aufgelöst, und die freigesetzten VR-nps werden an einem Glycerin-Gradienten getrennt.Die Zentrifugationsfraktionen aus dem Gradienten werden gesammelt und jeweils eine Aliquotprobe jeder Fraktion wird auf einem SDS-Polyacrylamidgel eingesetzt. Die Gele werden mit Kumasisierblau gefärbt, um die Spitzenfraktionen, die V-NPs enthalten, zu identifizieren. Die Fraktionen, die die V-NPs enthalten, werden anschließend durch Zentrifugation angereichert, und die gereinigten VRPs werden auf ein Kupfer-TEM-Präparatengitter aufgetragen, das danach negativ angefärbt wird, um die VRPs mittels Transmissionselektronenmikroskopie sichtbar zu machen. Hallo, ich bin WinCo Wu im Labor von Dr. Nellie Pane am Fachbereich Zoologie der University of British Columbia.Ich bin Lindsay Weaver, ehemals aus dem Pane-Labor. Heute zeigen wir Ihnen ein Verfahren zur Reinigung von Influenza-Ribonukleoprotein-Komplexen. Wir verwenden dieses Verfahren in unserem Labor, um den nukleären Import des Influenza-A-Virus in Zellkulturzellen zu untersuchen.Be

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Forschung

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Biology

Biologie

Diese Methode beschreibt die Verwendung von Infrarot-Farbstoff basierende Imaging-System für den Nachweis von H1N1 in bronchioalveolar Lavage (BAL) Flüssigkeit von infizierten Mäuse mit einer hohen Empfindlichkeit. Diese Methodik in einem 96 durchgeführt werden kann - oder 384-Well-Platte, erfordert &lt;10 ul Volumen von Testmaterial und hat das Potenzial für die gleichzeitige Screening von mehreren Erregern.

High-Throughput Nachweisverfahren für Influenza-Virus

In diesem Artikel wird eine einfache, quantitative, flüssigen Phase Affinität Capture-Assay vorgestellt. Es ist eine zuverlässige Technik auf der Wechselwirkung zwischen magnetischen Kügelchen und markierten Proteine ​​(zB Nanokörper) einerseits und der Affinität zwischen dem markierten Protein und einem zweiten, markierten Proteins (zB Poliovirus) auf der anderen Seite.

Eine flüssige Phase Affinity Capture Assay Verwendung von magnetischen Kügelchen, um Protein-Protein Interaktion Studie: Das Poliovirus-Nanobody Beispiel

Influenza-Viren replizieren ihre RNA-Genom in Verbindung mit Host-Zell-Chromatin. Hier präsentieren wir eine Methode, um intakte virale Ribonukleoproteinkomplexe aus dem Chromatin von infizierten Zellen zu reinigen. Gereinigten viralen Komplexe können sowohl durch Western-Blot und Primer-Extension von Protein-und RNA-Gehalt analysiert werden, beziehungsweise.

Affinitätsreinigung des Influenza-Virus Ribonukleoproteinkomplexe aus dem Chromatin der infizierten Zellen

Dieses Co-Immunpräzipitationsprotokoll ermöglicht es, die Interaktion zwischen dem Nukleoprotein des Influenza-A-Virus und dem antiviralen Mx1-Protein in menschlichen Zellen zu untersuchen. Das Protokoll unterstreicht die Bedeutung von N-Ethylmaleimid für die erfolgreiche Co-Immunpräzipitation von Mx1 und Influenza-A-Virus-Nukleoproteinen.

Co-Immunopräzipitation der Maus Mx1 Protein mit dem Influenza A Virus Nucleoprotein

Wir bieten eine neuartige Strategie zur Isolierung von viralen Replikationskompartimenten (RC) aus Adenoviren (Ad)-infizierten menschlichen Zellen an. Dieser Ansatz stellt ein zellfreies System dar, das dazu beitragen kann, die molekularen Mechanismen aufzuklären, die die Replikation und Expression des viralen Genoms sowie die Regulation der am RC etablierten Virus-Wirt-Interaktionen regulieren.

Isolierung der viralen Replikation Compartment angereicherte Teil nuklearen Fraktionen von Adenovirus-infizierten normalen menschlichen Zellen

Die Demontage von Influenza-A-Viruskernen während des Viruseintritts in Wirtszellen ist ein mehrstufiger Prozess. Wir beschreiben eine in vitro Methode, um die frühen Stadien der viralen Enthüllung zu analysieren. Bei diesem Ansatz wird die Geschwindigkeitsgradientenzentrifugation verwendet, um die Schritte, die die Entschichtung unter definierten Bedingungen einleiten, biochemisch zu zerlegen.

In - vitro - Zerlegung von Influenza - A - Virus Kapside durch Gradientenzentrifugation

Hier stellen wir ein Protokoll für die Synthese von virusähnlichen Partikeln entweder Baculovirus oder Säuger-Expressionssystemen und Ultrazentrifugation Reinigung. Dieser hochgradig anpassbare Ansatz wird verwendet, um virale Antigene als Impfstoff Ziele in eine sichere und flexible Art und Weise identifizieren.

Expression und Reinigung von virusähnlichen Partikeln zur Vakzinierung

Diese Studie beschreibt ein   Imaging-basierte Mikroneutralisationstest auf die antigenen Beziehungen zwischen Viren zu analysieren. Das Protokoll verwendet einen Flachbettscanner und hat vier Schritte, einschließlich der Titration Titration Quantifizierung, Neutralisierung und Neutralisierung Quantifizierung. Der Test funktioniert gut mit aktuellen zirkulierenden Influenza A (H1N1) pdm09, A (H3N2) und B-Viren.

Optimierung eines Assay Quantitative Mikroneutralisations

Ein Anion Austausch Harz-basierte Methode, angepasst an Flüssigkeit, die Impingement-basierte Bioaerosol Probenahme von Viren nachgewiesen wird. Kombination mit nachgeschalteter molekulare Erkennung ermöglicht die Methode facile und empfindlichen Nachweis von Viren von bioaerosolen.

Erkennung von Viren von Bioaerosolen Anion Austausch Harz

Hier wird ein Protokoll für einen Fluoreszenzbildgebungsansatz vorgestellt, multiplex immunofluorescent cell-based detection of DNA, RNA, and protein (MICDDRP), eine Methode, die in der Lage ist, gleichzeitig Fluoreszenz-Einzelzellvisualisierung von viralen Proteinen und Nukleinsäuren unterschiedlicher Art und Strandung zu visualisieren. Dieser Ansatz kann auf eine Vielzahl von Systemen angewendet werden.

Einzelzell-Multiplex-Fluoreszenzbildgebung zur Visualisierung viraler Nukleinsäuren und Proteine und zur Überwachung von HIV-, HTLV-, HBV-, HCV-, Zika-Virus- und Influenza-Infektionen

In diesem Artikel wird ein Protokoll für die Datenverarbeitung von Influenzaviren vorgestellt, die mittels Kryo-Elektronentomographie und anschließender Subtomogramm-Mittelung des Hämagglutinin-Glykoproteins abgebildet wurden. Dieses Protokoll deckt die schrittweise Datenverarbeitung ab, von der Bildvorverarbeitung bis zur endgültigen Modellverfeinerung.

Subnanometer-Auflösung Strukturbestimmung von Hämagglutinin aus der Kryo-Elektronentomographie von Influenzaviren

Erfahren Sie die Reinigung und Visualisierung von Influenza A Virus-Ribonukleoproteinkomplexen mittels Zentrifugation und Transmissionselektronenmikroskopie. Diese Methode ermöglicht die detaillierte Strukturanalyse viraler Komponenten.

Reinigung und Visualisierung von Influenza A Virus Ribonukleoproteinkomplexe

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