核蛋白分选的调控

核蛋白分选能够调节细胞核的组成和基因表达，这对于决定真核细胞的命运是至关重要的。因此，分子进出核膜是一个严格控制的过程。核蛋白分选可通过以下方式之一来进行抑制：1）屏蔽货物信号序列，2）改变核受体对货物的亲和力，3）控制核孔的大小，4）在货物转运到细胞质或细胞核的过程中保留货物，5）分泌前体蛋白。

分选信号的屏蔽

核转运是在当核受体与核定位信号（NLS）或核外运信号（NES）进行结合后才开始的。为了能够限制货物与核受体的接触，核定位信号或核外运信号可以通过两种类型的机制来对其进行屏蔽。在第一种机制中，货物蛋白能够通过二硫键的形成或磷酸化发生构象变化，使其不再适合受体的结合位点。在第二个过程中，货物可能会与另一种分子（例如 DNA、mRNA 或蛋白质）进行结合，并以此来干扰或与受体的结合。

修饰核受体

与货物的核定位信号进行结合后，酪蛋白激酶 II 会对导入蛋白 α 进行磷酸化，从而增强其与导入蛋白 β 进行结合的亲和力和核导入能力。或者，可以通过增加导入蛋白 β 的水平来竞争核孔复合物（NPC）上的结合位点的其他核受体，以此来促进其底物的运输。

调节核孔的大小

核孔的大小还能够控制蛋白质的运输量。细胞骨架蛋白有助于收缩或扩张核孔的大小，从而限制了货物进入到细胞核中。另外，细胞外基质也能够拉伸核膜、扩大核孔、促进货物的输入。

货物保留

当货物与 14-3-3 蛋白等胞质因子结合或标记为降解时，核运输也会受到限制，从而能够抑制不必要的跨核运输。

前体分泌

一些蛋白质（例如 p105）能够以无活性前体的形式分泌分泌到细胞质中。p105 的磷酸化会使其发出裂解信号，从而释放出可转运至细胞核的活性 P50。