La dépolymérisation des filaments d'actine

Les filaments d'actine (F-actine) sont composés de sous-unités d'actine. La dissociation des monomères d'actine peut se produire à chaque extrémité de la F-actine. Le taux de dissociation est plus rapide à partir de l'extrémité négative ou de l'extrémité pointue, où les sous-unités d'actine existent avec un ADP lié ; l’ensemble est appelé ADP-actine. La dépolymérisation de la F-actine est facilitée par des protéines, notamment le facteur dépolymérisant de l'actine (ADF) et la famille de protéines cofiline, la gelsoline et le facteur de maturation gliale (GMF).

Dans la F-actine, les protéines ADF/cofiline peuvent se lier aux ADP-actines dans un rapport de un pour un. Le filament d'actine se tord lorsque ces protéines se lient à l'ADP-actine, ce qui génère un stress mécanique et rend le filament cassant. Ce stress permet une dissociation rapide des actines ADP-G liées à la cofiline du filament. Les protéines ADF/cofiline sont également associées à l'AIP-1 (protéine interagissant avec l'actine1), ce qui améliore encore le taux de dissociation à l'extrémité négative.

La gelsoline est une protéine de liaison à l'actine activée par les ions calcium. La gelsoline activée se coince dans un filament d'actine droit et perturbe les interactions entre les monomères d'actine au sein du filament, divisant ainsi la F-actine en deux. Une extrémité a une extrémité positive nouvellement formée recouverte de gelsoline, tandis que l'autre filament a une extrémité négative nouvellement formée avec des ADP-G-actines à dissociation rapide.

Le désassemblage des filaments d'actine peut également se produire au niveau des filaments ramifiés liés au complexe Arp2/3. Le GMF se lie au complexe Arp2/3 à la jonction des réseaux d'actine. Lors de la liaison, il empêche la nucléation ultérieure des filaments d'actine à partir de ce site. Le GMF joue un rôle important dans la formation des lamellipodes nécessaires au mouvement et à la migration des cellules.