La dépolymérisation des filaments d'actine

Le désassemblage des filaments d’actine est guidé par des protéines comme la cofiline et la gelsoline à travers des mécanismes distincts.

La cofiline, une petite protéine, se lie dans un rapport individuel avec les sous-unités ADP-actine à l’extrémité moins de l’actine F. En conséquence, l’actine F se tord, réduisant la longueur de chaque tour hélicoïdal.

Le rétrécissement des hélices d’actine F génère des contraintes mécaniques, augmentant le taux d’hydrolyse de l’ATP, ce qui rend le filament cassant. Ceci, à son tour, facilite la libération de monomères d’actine ADP à partir de l’extrémité négative.

La gelsoline est une protéine multidomaine régulée par la concentration d’ions calcium dans la cellule. Avec la liaison des ions calcium, la gelsoline subit un changement de conformation qui lui permet de se fixer sur les côtés de l’actine F.

En se liant aux côtés de l’actine F, la gelsoline-calcium activée s’insère entre les sous-unités d’actine du filament, séparant les monomères pour former un complexe gelsoline-actine.

En conséquence, le filament d’actine se brise en deux, où une partie a une extrémité positive coiffée de gelsoline-calcium et une extrémité négative avec des ADP-actines qui se dissocient rapidement.