Un abonnement JoVE est requis pour visualiser ce contenu. Connectez-vous ou commencez votre période d'essai gratuite.

Article de méthode

Amélioration de la force, de la puissance, de la capacité aérobie musculaire et de la tolérance au glucose grâce à la formation à long terme de la force progressive chez les personnes âgées

12.2K vues

DOI :

10.3791/55518

5 juillet 2017

Dans cet article

Résumé

L'effet de la formation de résistance à court terme sur les personnes âgées a été étudié grâce à l'utilisation simultanée de plusieurs méthodes. Par rapport à un groupe témoin, de nombreuses améliorations ont été observées, y compris sur la capacité aérobie musculaire, la tolérance au glucose, la force, la puissance et la qualité musculaire ( c'est-à-dire les protéines impliquées dans la signalisation cellulaire et la composition du type de fibre musculaire).

Résumé

Ce protocole décrit l'utilisation simultanée d'une large gamme de méthodes pour examiner la capacité aérobie musculaire, la tolérance au glucose, la force et la puissance chez les personnes âgées exerçant une formation à la résistance à court terme (RET). L'entraînement de résistance progressif supervisé pendant 1 h trois fois par semaine sur 8 semaines a été effectué par les participants au RET (71 ± 1 an, portée 65-80). Par rapport à un groupe de contrôle sans formation, le RET a montré des améliorations sur les mesures utilisées pour indiquer la force, la puissance, la tolérance au glucose et plusieurs paramètres de capacité aérobie musculaire. L'entraînement de force a été effectué dans une salle de gym avec seulement un équipement de fitness robuste. Un dynamomètre isokinétique pour la force de l'extenseur du genou a permis la mesure de la force concentrique, excentrique et statique, qui a augmenté pour le groupe RET (8-12% post-versus pré-test). La puissance (taux de développement de la force, RFD) aux 0-30 ms initiaux a également montré une augmentation pour le groupe RET (52%). Un test de tolérance au glucose avec frequeLes mesures de glycémie nt ont montré des améliorations seulement pour le groupe RET en termes de glycémie après 2 h (14%) et la zone sous la courbe (21%). Le profil lipidique du sang s'est également amélioré (8%). À partir d'échantillons de biopsie musculaire préparés à l'aide d'histochimie, la quantité de fibre de type IIa a augmenté et une tendance à une diminution de IIx dans le groupe RET reflète une modification d'un profil plus oxydatif en termes de composition de fibres. Western blot (pour déterminer le contenu protéique lié à la signalisation pour la synthèse des protéines musculaires) a montré une augmentation de 69% dans les deux Akt et mTOR dans le groupe RET; Cela a également montré une augmentation des protéines mitochondriales pour le complexe OXPHOS II et la citrate synthase (tous deux ~ 30%) et pour le complexe IV (90%), seulement dans le groupe RET. Nous démontrons que ce type de formation de résistance progressive offre diverses améliorations ( p. Ex., Force, puissance, capacité aérobie, tolérance au glucose et profil lipidique plasmatique).

Introduction

Le vieillissement est associé à une perte de masse musculaire (sarcopénie), à ​​la force et à la puissance. La réduction de la force, et probablement encore plus important, du pouvoir, entraîne une immobilité, un risque accru de blessures et une qualité de vie réduite. La formation à la résistance est une stratégie bien connue pour contrer la sarcopénie et la détérioration de la fonction musculaire. Une estimation approximative de la force musculaire peut être obtenue à partir de la charge ou du nombre de répétitions réalisées. Cependant, cette étude a permis d'obtenir des informations plus détaillées et précises sur la fonction musculaire en utilisant un dynamomètre isocinétique pour recueillir des informations sur le couple pendant la contraction isométrique, concentrique et excentrique, ainsi que sur la cinétique du développement de la force.

La capacité aérobie, tant au niveau du corps entier (VO 2max ) que dans le muscle squelettique, est réduite chez les personnes âgées. Le déclin du rythme cardiaque avec l'âge explique une grande partie de la diminution du VO 2max 1 , mais une perte de poidsLa capacité d'oxydation, largement liée à la réduction de l'activité physique 2 , contribue. La fonction mitochondriale altérée peut aussi être impliquée dans le développement de la sarcopénie et de la résistance à l'insuline 3 . La capacité aérobie musculaire a été évaluée dans les biopsies musculaires grâce à des analyses biochimiques du contenu des enzymes mitochondriales et des complexes protéiques à la fois dans la matrice (citrate synthase) et la membrane mitochondriale interne. En outre, des techniques histochimiques ont été utilisées pour mesurer l'effet de la formation de résistance sur la morphologie musculaire ( c.-à-d. La composition du type de fibre, la section transversale des fibres et la densité capillaire). Une autre méthode pour évaluer la capacité aérobie musculaire serait d'utiliser la spectroscopie de résonance magnétique pour mesurer le taux de resynthèse de la phosphate de créatine après épuisement induit par l'exercice 4 . Cette méthode fournit une estimation de la capacité aerobique musculaire in vivoY mais ne peut pas discriminer entre le dysfonctionnement mitochondrial et les troubles circulatoires. En outre, les coûts élevés de l'équipement limitent l'utilisation de cette technique dans la plupart des laboratoires. La capacité aérobie (VO 2max et la densité mitochondriale) peut être améliorée par l'exercice d'endurance chez les jeunes et les personnes âgées 5 , 6 . Cependant, l'effet de la formation de résistance sur ces paramètres a été moins étudié, en particulier chez les personnes âgées, et les résultats sont contradictoires 7 , 8 , 9 , 10 .

Le diabète de type 2 est une maladie répandue chez les personnes âgées. L'inactivité physique et l'obésité sont des facteurs majeurs liés au mode de vie expliquant l'incidence accrue du diabète de type 2. L'exercice aérobie à faible intensité est souvent recommandé chez les sujets ayant une tolérance réduite au glucose. Cependant, c'est uncComment la formation de force chez les personnes âgées affecte la tolérance au glucose / la sensibilité à l'insuline 11 , 12 . Le moyen le plus précis de mesurer la sensibilité à l'insuline consiste à utiliser la technique de clampage du glucose, où la glycémie est maintenue constante par la perfusion de glucose pendant les conditions d'insuline élevée 13 . Les inconvénients de cette technique sont qu'il est long et invasif (cathétérisme artériel) et nécessite des installations de laboratoire spéciales. Dans cette étude, le test de tolérance au glucose par voie orale, qui est commun dans les unités de soins de santé, a été utilisé. Cette méthode convient lorsque plusieurs sujets doivent faire l'objet d'une enquête pendant une période limitée.

Le test et le calendrier de la procédure expérimentale peuvent être résumés comme suit. Utilisez trois jours distincts pour tester avant et après une période de huit semaines, avec le même arrangement et les horaires approximatifs (≥24 h entre chaque jour, < Forte> Figure 1). Au premier jour d'essai, mesurer: les données anthropométriques, telles que la hauteur, la masse corporelle, la masse sans graisse (FFM) et la circonférence des jambes supérieures ( c.-à-d., 15 cm au-dessus de la pate de l'apex dans une position détendue détendue); Capacité de cyclage sous-maxime; Et la force musculaire du genou, comme décrit aux étapes 4 et 5. Prenez une biopsie musculaire de la cuisse le deuxième jour d'essai. Pour d'autres descriptions, voir l'étape 6.1. Testez la tolérance au glucose par voie orale (OGTT) lors de la dernière journée de test. Pour d'autres descriptions, voir l'étape 7.1. Demandez à tous les participants d'éviter une activité physique vigoureuse pendant 24 h et de passer rapidement la nuit avant chaque jour de test. Cependant, demandez-leur d'éviter une activité physique intense pendant 48 h avant le jour du test OGTT. Demandez-leur de suivre leur activité physique quotidienne normale et leurs habitudes alimentaires. Notez qu'avant et après l'intervention, l'apport alimentaire et le type d'aliments déclarés par les deux groupes étaient inchangés.

Figimg "src =" / files / ftp_upload / 55518 / 55518fig1.jpg "/>
Figure 1: protocole expérimental. Diagramme schématique. Le délai entre les trois pré et post-tests était similaire pour chaque sujet et était d'au moins 24 h. D'autres détails sont donnés dans le texte. Ce chiffre a été modifié de Frank et al. Scand. J. Med. Sci. Sports . 2016: 26, 764-73. 28 Cliquez ici pour voir une version plus grande de ce chiffre.

Cette étude a cherché à étudier l'effet de la formation de résistance à court terme chez les personnes âgées sur la capacité d'oxydation musculaire et la tolérance au glucose. Le deuxième objectif était d'examiner l'effet sur la force, la puissance et les améliorations qualitatives musculaires ( c'est-à-dire les protéines impliquées dans la signalisation cellulaire et la composition du type de fibre musculaire).

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Protocole

Le Comité régional d'éthique de Stockholm, en Suède, a approuvé la conception de l'enquête.

1. Matériel

  1. Recruter des femmes et des hommes de 65 à 80 ans relativement en santé qui ont des valeurs d'IMC entre 20 et 30 kg · m -2 . Aléatoirez-les en deux groupes. Veiller à ce que les individus dans les deux groupes aient des niveaux d'activité physique relativement bas ( c.-à-d. Une activité physique quotidienne modérée et une formation à l'exercice régulier).
  2. Excluez les utilisateurs bloquant les bêta-bloquants et ceux atteints d'une maladie coronarienne et de graves problèmes neurologiques ou articulaires.
  3. Demandez aux sujets leur consentement écrit après avoir informé les inconvénients et les risques éventuels lors des séances de test et de formation.
  4. Equilibrez les groupes de formation à la résistance (RET) et de contrôle sans formation (CON) en termes d'âge, de sexe et d'IMC. Demandez à un groupe d'effectuer RET sous un entraîneur pendant 1 h trois fois par semaine pendant huit semaines; L'autre groupe servira de contrôleLs (CON).

2. Test et formation

Note: Les huit exercices sont des exercices d'entraînement standard: pression de la jambe assise, agrafe abdominale assise, presse latérale supine, extension arrière assise, presse-épaules assise, aviron assis, extension de jambe assise (extension du genou) et flexion de la jambe propice (flexion du genou) ; Voir la figure 8 dans la section Résultats représentatifs.

  1. Au cours de la première séance de formation, évaluer la force maximale à une répétition maximale (1 RM) pour chaque exercice de formation.
    REMARQUE: Le modèle 1 RM est couramment utilisé et est défini comme la charge à laquelle le sujet peut soulever ou pousser la résistance une seule fois mais pas deux fois.
    1. Avant le début, demandez au participant d'effectuer un court échauffement (avec quelques essais initiaux à très faible poids) de l'exercice testé. Par la suite, augmentez la charge jusqu'à juste en dessous de la valeur probable de 1 RM (le plus souvent, le maximum de 3-4 augmenteles publicités). Enregistrez la charge maximale que le sujet peut effectuer une seule fois (= 1 RM).
    2. Mesurez 1 RM dans les huit exercices d'entraînement standard (voir la Figure 8 dans la section Résultats représentatifs). Demandez aux sujets de se reposer pendant au moins 2-3 minutes entre chaque exercice testé.
      NOTE: L'équipement de formation à la force a été utilisé pour tous les exercices de formation, y compris les tests de chaque exercice de formation.
  2. Demandez à l'ensemble du groupe RET d'effectuer 1 h d'entraînement en force supervisée trois fois par semaine pendant huit semaines. Demandez aux participants d'effectuer, après l'échauffement, les huit exercices d'entraînement standard susmentionnés. Ils devraient répéter un exercice 12 fois dans chaque ensemble et effectuer trois séries de chaque exercice. Permet de reposer pendant 1 min entre chaque jeu et 2-3 minutes entre chaque exercice.
    1. Demandez aux sujets d'effectuer chaque exercice le plus rapidement possible pendant la phase concentrique ( c'est-à-dire la phase de raccourcissement musculaire) et lentement pendant la phase concentriquePhase excentrique ( c'est-à-dire phase d'allongement musculaire).
      REMARQUE: Les sujets peuvent effectuer les exercices dans n'importe quel ordre. Cependant, demandez-leur de commencer et de finir avec un exercice de jambe et aussi d'essayer d'effectuer les huit exercices dans l'ordre présenté. Utilisez un équipement de musculation pour les huit exercices.
    2. Au cours de chaque séance d'entraînement, demandez aux participants d'effectuer trois séries à 75-80% de 1 RM pour chaque exercice. Augmentez la charge d'environ 5% de la session après qu'un participant peut effectuer 12 répétitions dans les trois ensembles d'un exercice.

3. Essai de cyclisme subimal

Remarque: Effectuez le test de cyclage sous-maxime le 1er jour de test (voir Introduction et Figure 1 ).

  1. Effectuer un test de cycle ergométrique, y compris deux niveaux sous-maxima, chacun pendant 4 min 14 , 15 . Réglez le premier taux de travail à être faible (30 W) et le second à 60-120 W, sans pause entre les charges sur le cycle ergomètre.
    REMARQUE: la première charge est la même pour tous les sujets, mais le deuxième et dernier niveau sous-maxima devrait être d'environ 65 à 85% de la fréquence cardiaque maximale pour chaque sujet. Les deux charges devraient être identiques avant et après la période d'intervention de 8 semaines de formation.
    1. Baser le deuxième niveau de charge le plus élevé sur les tests de familiarisation effectués avant les essais en demandant à quel point la personne est physiquement active et en faisant passer le sujet pendant un court instant; Le responsable du test formera un avis basé sur la fréquence cardiaque du sujet quant à la charge submaximale finale appropriée.
    2. Enregistrez la fréquence cardiaque constante (HR) moyenne à l'aide d'un moniteur de fréquence cardiaque par une courroie de coffre au cours de la dernière minute sur les taux de travail bas et élevé, en prenant la moyenne des HR observés à 3:15, 3:30, 3:45 , Et 4:00 min à chaque taux de travail.
    3. Utilisez un dispositif ergo-spirométrique pour déterminer la composition du gaz (O 2 et CO 2 ) dans l'air expiré et inspiré. Enregistrez le rapport d'échange de la respiration (RER, c.-à-d. CO 2 / O 2 ) et quantifiez les valeurs moyennes RER au cours de la dernière minute (de quatre mesures toutes les 15 s) aux deux charges de travail.

4. Force de l'extenseur du genou: couple maximal statique, excentrique et concentrique et le taux de développement de la force

Remarque: Effectuez les mesures de résistance au genou au premier jour de test (voir Introduction et Figure 1 ).

  1. Avant les enregistrements, demandez au sujet d'effectuer un échauffement en faisant du vélo pendant 8 à 10 minutes sur un cycle ergomètre au niveau sous-maxime (c'est-à-dire environ 65 à 85% de la fréquence cardiaque maximale).
  2. Demander au sujet de s'asseoir sur le banc d'un dynamomètre isokinétique. Fixez le coffre du sujet avec des sangles sur les épaules et les hanches. Attachez fermement la tige du sujet à l'arbre du dynamomètre avec deux sangles: l'une au-dessous du genou et une seule abovLa cheville. Alignez l'axe du genou avec le centre de rotation de l'arbre du dynamomètre.
  3. Lorsque le sujet est sécurisé, évaluer la force de genou volontaire maximale en tant que couple de pointe, avec le sujet assis dans le dynamomètre isocinétique. Permettez initialement au sujet d'effectuer plusieurs essais pour se familiariser avec l'équipement de résistance au genou (dynamomètre isocinétique).
  4. Demandez à l'individu d'effectuer quatre prolongements volontaires volontaires excentriques et concentriques (alternativement), avec la jambe droite à une vitesse angulaire constante de 30 deg / s. Réglez la plage de mouvement entre 90 ° et 15 ° (jambe droite = 0 °).
    1. Dans la tâche excentrique, demandez au sujet de résister à l'arbre du dynamomètre avec un effort maximal dans tout le mouvement de l'angle du genou 15 ° à 90 °. Dans la tâche concentrique, demandez au sujet d'appuyer sur la jambe dans l'arbre du dynamomètre dans une extension du genou, aussi dur que possible dans toute la gamme de mouvement.
  5. Laissez reposer 4 minutes après les enregistrements dynamiques. Ensuite, évaluer le couple de contraction volontaire maximal statique (MVC) quatre fois à angle de genou de 65 °. Dans chaque essai statique, demandez aux sujets, assis dans le même dynamomètre, de frapper aussi vite et plus fort que possible contre l'arbre du dynamomètre, qui est maintenant fixé (à 65 °) et ne peut pas être déplacé.
  6. Pour les signaux de couple (force), convertissez les signaux de couple analogiques en numérique en utilisant un convertisseur analogique-numérique relié au dynamomètre isocinétique.
    REMARQUE: Le convertisseur change automatiquement les signaux analogiques du dynamomètre en signaux numériques, qui sont ensuite exportés automatiquement vers l'ordinateur où les données sont collectées.
    1. Réglez la fréquence d'échantillonnage à 5 kHz dans le programme d'analyse logiciel de l'ordinateur. Stockez les signaux numériques sur l'ordinateur pour une analyse de la valeur de résistance suivante avec le programme d'analyse logiciel.
  7. Dans l'analyse ultérieure, utiliserLa valeur la plus élevée obtenue à partir de quatre essais pour chaque sujet dans les mesures excentriques, concentriques et statiques. Dans le programme logiciel, cliquez sur la valeur la plus élevée des quatre essais et notez la valeur de la force affichée sur l'écran de l'ordinateur.
    1. Enregistrez le couple de pointe le plus élevé dans l'excentrique et dans les enregistrements concentriques pour chaque sujet et la valeur de résistance la plus élevée parmi les quatre essais statiques.
      NOTE: Le test du dynamomètre isocinétique de la force de l'extenseur du genou dans une position assise présente une fiabilité et une validité appropriées 16 , 17 .
  8. Mesurez le développement du taux de force (couple) (RFD) pendant 0-30 ms et 0-200 ms dans la valeur la plus élevée trouvée parmi les essais statiques. Réglez la valeur de zéro au niveau de 7,5 Nm pour le début de la contraction de la force de l'extenseur du genou (temps: 0 ms) 18 , 19 . Déplacez le curseur (dans le logiciel pour le muscleAnalyse de la force) à la valeur "7,5 Nm" sur l'échelle y pour obtenir la position pour 0 ms.
    1. Pour l'évaluation préliminaire, positionnez le curseur sur la valeur de 30 ms (après l'heure 0 ms). Notez la valeur indiquant l'augmentation en Nm à 30 ms ( c.-à-d. L'augmentation de Nm de 7,5 Nm = 0 ms). Effectuez la même procédure pour la valeur post-test.
    2. Calculez l'augmentation de pourcentage pour la valeur Nm post-test (numérateur) par rapport à la valeur Nm pré-test (dénominateur) sur la période de 0 à 30 ms. Ainsi, présentez la RFD augmenter en pourcentage du pré-test au post-test. Effectuez les mêmes analyses pour l'intervalle de temps de 0 à 200 ms.

5. Biopsie musculaire

Remarque: Effectuez une biopsie musculaire le jour de test 2 (voir Introduction et Figure 1 ).

  1. Prenez une biopsie musculaire de la partie médiane du muscle musculaire musculaire externe en utilisant un conchotome 20 .
    1. Avant la biopsie, injecter 1-2 ml d'anesthésie locale par voie sous-cutanée et dans le fascia. Après quelques minutes, faites une incision avec un petit scalpel à travers la peau et le fascia, environ 1/3 de la distance de la rotule à la colonne vertébrale iliaque supérieure antérieure. Extrayez environ 100 à 150 mg de tissu musculaire en utilisant le conchotome.
  2. Geler des échantillons pour l'histochimie dans l'isopentane refroidi à son point de congélation dans de l'azote liquide et le conserver à -80 ° C. Conserver un échantillon de 30 à 50 mg de tissu musculaire.
  3. Geler rapidement les échantillons pour l'analyse des protéines dans de l'azote liquide et les conserver à -80 ° C. Conserver un échantillon de 30 à 50 mg de tissu musculaire.

6. OGTT

Note: Effectuez l'OGTT (test oral de tolérance au glucose) le jour de test 3 (voir Introduction et Figure 1 ). Le temps entre l'exercice et l'OGTT doit dépasser 48 h et devrait être similaire entre le pré et le poste- tests. Une OGTT orale de 2 h est utilisée pour déterminer si des échantillons de sang fréquents au cours de ce temps présentent des niveaux normaux ou augmentés, ce qui indique des conditions de diabète ou de prédiabète.

  1. Effectuez le test OGTT le matin sur des sujets qui ont jeûné pendant la nuit et n'ont pas fait d'exercices intensifs le jour de test ou la veille.
  2. Prendre des échantillons de sang (4 mL) des participants en décubitus par une canule veineuse dans la veine antecubitale 15 minutes avant et juste avant l'admission de glucose, suivie de 15, 30, 60, 90 et 120 minutes après l'ingestion du glucose ( 75 g de glucose dans une solution de 250 g / L).
  3. Centrifuger les échantillons de sang à 1 500 xg et 4 ° C pendant 10 min et stocker le plasma à -20 ° C pour une analyse future. Utilisez les échantillons pour effectuer des tests de niveau de glucose standard (étape 7).
  4. Pour le glucose, l'insuline et le peptide c, calculez la zone sous la courbe (AUC) en déterminant l'intégrale temporelle du glucose au-dessus des niveaux basiques de glucose. Utilisez les résultats OGTTPour calculer la sensibilité à l'insuline pour l'ensemble du corps en utilisant la méthode Matsuda 21 , selon l'équation: 10 000 * √ [(Glucose basal * Insulin basal ) * ( Moyenne de glucose * Moyenne d' insuline).

7. Analyse d'échantillon de sang

  1. Quantifier la concentration de glucose dans le plasma veineux avec un analyseur automatisé. Réglez le niveau de tolérance au glucose altéré à des valeurs de glycémie> 7,8 mmol / L après un OGTT de 2 heures 22 .
  2. Utilisez les kits ELISA 22 pour effectuer des analyses plasmatiques de l'insuline et du peptide c. Utilisez un lecteur de plaque. Mettez les plaques ELISA pour l'insuline et le peptide c dans un lecteur de plaques (chacune lors d'une occasion distincte).
    REMARQUE: Le lecteur de plaque mesure la quantité d'insuline et la quantité de peptide c en mesurant les échantillons sur la plaque à certaines absorbances. Les lipides sanguins TG, HDL, l'apolipoprotéine A1 et l'apolipoprotéine B ont été analysés avec des méthodes standard auL'hôpital universitaire Karolinska, Stockholm, Suède.

8. Analyse des échantillons musculaires

  1. Immunoblot
    1. Tout d'abord, congéler l'échantillon de muscle dans un lyophilisateur à une pression inférieure à 10 -1 mbar pendant 12 h. Dissectez-le de sorte qu'il soit exempt de sang et de tissu conjonctif à l'aide d'une aiguille et d'une pince sous un microscope optique. Rangez-le à -80 ° C.
      REMARQUE: Une quantité appropriée de muscle est comprise entre 1 et 5 mg de poids sec, mais le protocole peut être ajusté à moins de 1 mg, tout le chemin à une seule fibre. En raison de la faible quantité de tissu musculaire présent dans une biopsie, les valeurs de ce participant RET n'ont pas été utilisées pour immunoblot.
    2. Homogénéiser les échantillons musculaires Avec un mini batteur de perles dans un tampon glacé (80 μL / mg) composé de 2 mM d'acide (2-hydroxyéthyl) -1-pipérazineéthanesulfonique (HEPES), d'acide éthylènediaminetétracétique 1 mM (EDTA), d'éthylèneglycol-bis 5 mM (ß-aminoéthyléther) -N, N, N ', N'-tétraacet(EGTA) 10 mM, 10 mM de MgCl2, 50 mM de ß-glycérophosphate, 1% de TritonX-100, 1 mM de Na 3 VO 4 , 2 mM de dithiothréitol, 20 μg / mL de leupeptine, 50 μg / mL d'aprotinine, 1% d'inhibiteur de la phosphatase Cocktail et 40 μg / μL de PMSF (fluorure de phénylméthylsulfonyle).
      1. Placez une boule de perles d'oxyde de zirconium de 0,5 mm dans chaque tube avec le muscle. Ajouter un tampon et homogénéiser pendant 2 x 1 min à la vitesse 7-8 (ici, le maximum est 10) et 4 ° C.
    3. Centrifuger l'homogénat pendant 10 min à 10 000 x g. Transférer le surnageant restant dans de nouveaux tubes et jeter le culot contenant les protéines structurales.
    4. Déterminer par spectrophotométrie la concentration de protéines dans le surnageant avec un kit disponible dans le commerce en utilisant un lecteur de plaques à 660 nm 23 .
      1. Ensuite, diluer les échantillons avec 2 fois le tampon d'échantillon de Laemmli et le tampon d'homogénéisation (1: 1) jusqu'à une concentration de protéine finale de 1,5 μg /# 181; L. Chauffer à 95 ° C pendant 5 min pour dénaturer les protéines. Conserver les échantillons dilués à -20 ° C avant l'analyse.
    5. Pour l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide natif (PAGE), charger 30 μg de protéines de chaque échantillon dans des gels de gradient préfabriqués à 18 trous (4 à 20% d'acrylamide) et effectuer une électrophorèse à 300 V pendant 30 minutes sur de la glace.
    6. Equilibrer le gel dans le tampon de transfert (Tris base 25 mM, glycine 192 mM et 10% de methanol) pendant 30 minutes à 4 ° C. Transférer des protéines à des membranes de polyvinylidène fluoré avec des tailles de pores de 0,2 μm à un courant constant de 300 mA pendant 3 h à 4 ° C.
    7. Pour confirmer un chargement et un transfert égal, tacher les membranes avec une tache de protéine totale 24 . Pour chaque protéine cible, charger tous les échantillons de chaque sujet sur le même gel et faire fonctionner tous les gels en même temps.
    8. Bloquer la membrane pendant 1 h à température ambiante dans une solution salée tamponnée au Tris (Tris-base 20 mM, NaCl 192 mM, TBS, pH 7,6) contenant5% de lait non gras.
    9. Incuber les membranes pendant la nuit avec des anticorps primaires (voir la Liste des matériaux) diluée dans du TBS contenant 2,5% de lait non gras et additionnée de 0,1% de Tween-20 (TBS-TM).
    10. Après l'incubation des anticorps primaires, laver les membranes (2 x 1 min plus 3 x 5 min) avec TBS-TM et incuber avec des anticorps secondaires (voir la liste des matériaux) conjuguée à la peroxydase de raifort pendant 1 h à température ambiante. Laver de nouveau avec TBS-TM (2 x 1 min et 3 x 10 min) et les soumettre de nouveau à quatre lavages supplémentaires de 5 minutes avec du TBS.
    11. Appliquer 6-12 mL de substrat chimioluminescent sur la membrane pendant 5 min. Placez la membrane entre deux feuilles de plastique transparentes. Placez les membranes devant une caméra CCD bloquant la lumière externe. Prenez des expositions en série à l'aide d'un filtre caméra chimioluminescente.
      1. Utilisez le logiciel pour acquérir 10 expositions pendant 2 min, ou jusqu'à ce que les signaux soient saturés. Utilisez une configuration standard, à la fois pour les paramètres du filtre optique tO acquérir la chimioluminescence, ainsi que pour les réglages de l'objectif.
    12. Utilisez l'exposition la plus élevée qui n'entraîne pas la saturation et marquez les contours de la bande. Quantifier les bandes comme intensité x mm 2 en utilisant le même logiciel. Soustraire le bruit de fond de l'intensité de la bande. Présentez les résultats par rapport à la tache de protéine totale et l'exprimez comme la variation en pourcentage par rapport à la ligne de base.
  2. Histochimie
    NOTE: La technique d'histochimie ci-dessous est basée sur les méthodes décrites dans une publication antérieure 25 .
    1. Pour l'histochimie, découper des sections transversales en série (10 μm) à -20 ° C à l'aide d'un cryostat. Monter les sections transversales sur les lames de verre stockées dans une cuvette en verre et sécher à l'air les tranches de biopsie à température ambiante.
    2. Préparer des solutions tampons pour chaque niveau de pH pour la pré-incubation à pH 4,3, 4,6 et 10,3 pour la coloration par ATPase 26 . Pour visualiser les capillaires, staDans les sections transversales en utilisant la méthode amylase-PAS 27 .
    3. Calibrer un pH-mètre en versant des solutions d'étalonnage dans des béchers calibrés étiquetés. Appuyez sur le bouton approprié pour sélectionner le pH dans le menu principal.
      1. Rincez la sonde avec de l'eau désionisée et placez la sonde dans le premier bêcher d'étalonnage. Assurez-vous qu'il n'y a pas de bulles d'air dans la membrane. Mesurez la première solution d'étalonnage, puis présentez la prochaine solution d'étalonnage (l'affichage demandera la prochaine solution).
      2. Rincez la sonde avec de l'eau désionisée puis placez-la dans le deuxième bêcher d'étalonnage. Assurez-vous qu'il n'y a pas de bulles d'air dans la membrane. Mesurez une deuxième solution d'étalonnage et passez à la prochaine solution d'étalonnage.
      3. Rincez la sonde avec de l'eau désionisée et placez-la dans un troisième bêcher d'étalonnage. Assurez-vous qu'il n'y a pas de bulles d'air dans la membrane. Mesurez la troisième solution d'étalonnage.
        REMARQUE: lorsque l'étalonnage estBien, l'affichage affichera brièvement "3ème Buffer OK" et retourne ensuite au menu principal.
    4. Utilisez les tampons comme suit pour la coloration ATPase.
      1. Pour préparer une solution au pH 10.3, utiliser deux solutions différentes: (A) 4,506 g de glycine, 4,8 g de CaCl 2 , 3,51 g de NaCl et 600 ml de dH 2 O et (B) 2,177 g de NaOH et 540 ml De dH 2 O. Conservez les solutions dans une chambre froide ou un réfrigérateur. Utilisez-les dans un mois.
      2. Pour préparer des solutions aux pH 4.3 et 4.6, effectuer "préincubation acide". Préparer l'acide pour la préincubation en utilisant: 6,47 g d'acétate de Na, 3,7 g de KCl et 500 ml de dH 2 O. Ensuite, préparer une solution de CaCl 2 à 1% en dissolvant 2,5 g dans 250 ml de dH 2 O. Préparer 2 % De solution de CoCl 2 en dissolvant 5 g dans 250 ml de dH 2 O.
      3. Stockez et utilisez ces solutions comme mentionné ci-dessus. Enfin, préparez 0,2% de sulfure d'ammonium parEn mélangeant 800 μL de 20% (NH 4 ) 2 S dans 40 ml de dH 2 O. Préparez ce dernier fraîchement.
    5. Préparez des solutions à certaines valeurs de pH comme suit. Après l'étalonnage du pH-mètre, retirez les cuvettes et les chlorures de calcium et de cobalt du réfrigérateur et laissez-les réchauffer à température ambiante avant coloration.
      1. Pour pH 10.3 , ajouter environ 25 ml de solution A à un petit biscuit en verre (environ 70 ml). Mesurer le pH. Continuez à ajouter la solution B jusqu'à ce que le pH requis de 10,37 soit atteint. Si la coloration est trop sombre, augmenter le pH. Si elle est trop brillante, réduisez le pH.
      2. Pour pH 4,6 , ajouter environ 25 ml de "préincubation acide" à un petit bécher en verre. Mesurer le pH. Réduire le pH en utilisant de l'acide acétique 5 M. Si l'image de la tache est trop sombre, essayez d'alléger à l'aide d'un pH amélioré. Si elle est trop brillante, obscurcir avec un pH réduit. Si la coloration ne vous aide pas, essayez un autre pH: 4,8 inst.Ead de 4.6.
      3. Pour pH 4,3 , faire la même chose que pour 4,6, mais ajouter plus d'acide acétique. Diminuez le pH si la tache est trop brillante et augmentez le pH s'il est trop sombre pour que les fibres soient spécifiées.
      4. Préparez la solution ATP comme suit. Peser 0,017 g d'ATP par cuve (10 mL), donc 0,051 g pour 3 cuvettes ou 0,068 g pour 4 cuvettes. Prendre 30 mL (pour 3 cuvettes, 10 mL / cuve) de solution à pH 10.3 (utiliser un verre à cylindre) et le mettre dans un bécher en verre avec de l'ATP pesé.
        1. Mélanger soigneusement et mesurer le pH. Réduisez le pH en utilisant HCl concentré jusqu'à ce que le pH atteigne exactement 9,40.
      5. Pour l'incubation à différentes valeurs de pH, procédez comme suit. Placer la solution 10.3 dans une cuve et l'incuber dans un bain d'eau à 37 ° C pendant 9 min. Placer la solution 4.3 dans une autre cuve et l'incuber à température ambiante pendant 5 min. Placez la solution 4.6 dans la dernière cuvette et incube à la RT pendant 1 min.
      6. Suivant le pH préféréProcédure d'incubation, appliquer le contenu de chaque cuvette comme suit. Laver 15 fois avec du dH 2 O. Ajouter la solution d'ATP (0,170 g d'ATP / 100 mL de H 2 O) à l'échantillon de biopsie. Incuber dans un bain d'eau à 37 ° C pendant 30 min. Laver 15 fois avec dH 2 O.
      7. Ajouter la solution de CaCl 2 (1 g de CaCl2 / 100 mL de H 2 O) à l'échantillon de biopsie dans les cuvettes. Incuber à la RT pendant 3 min. Laver 15 fois avec du dH 2 O. Ajouter la solution de CoCl 2 (2 g de CoCl 2/100 mL de H 2 O) à l'échantillon de biopsie dans les cuvettes. Incuber à la RT pendant 3 min. Laver 15 fois avec dH 2 O.
      8. Mettez-la (NH 4 ) 2 S pendant 30 s et lavez-la rapidement 15 fois sous la hotte aspirante. Collez les tranches de biopsie sur le verre coulissant. Pour éviter les bulles, serrer les biopsies, mais pas trop dur.
    6. Sélectionnez une région de la section transversale sans artefacts ou coupes longitudinales de la fibre. Analyser sous un liMicroscope utilisant le logiciel.
    7. Évaluer la zone transversale (CSA), les capillaires et la classification du type de fibre ( c'est -à- dire type I, IIA ou IIX) par analyse d'image par ordinateur d'une moyenne d'au moins 150-200 fibres par biopsie. À partir d'une image microscopique des fibres musculaires dans les sections transversales, assurez-vous que les trois types de fibres musculaires ( c'est -à- dire type I, IIA et IIX) présentent différentes nuances de blanc à gris à noir, en fonction de la coloration du pH ( c.-à-d. 4.34, 4.65 et 10.37).
    8. Commencez par marquer certaines fibres de type I. Ensuite, le programme enregistre automatiquement les autres fibres de type I. Vérifiez que toutes les fibres de type I sont correctement marquées. Pour marquer une certaine fibre, cliquez sur le bouton "Vector". Utilisez le curseur pour mesurer la zone pour chaque fibre musculaire sélectionnée individuellement.
    9. Après l'analyse des fibres de type I, continuez la même procédure pour le type IIA et le type IIX. La moyenne ± SEM pour chaque type de fibre musculaire ( c.-à-d. Type I, IIA et IIX) devraient être calculés en fonction de la quantité de fibres et des CSA pour les groupes RET et CON.
      Note: La section transversale (CSA), les capillaires et la classification du type de fibre ( c.-à-d. Type I, IIA et IIx) ont été évaluées d'une moyenne de 163 ± 9 fibres par biopsie.

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Résultats

Matériel

Dans l'étude, 21 femmes et hommes relativement sains, âgés de 65 à 80 ans et ayant des valeurs d'IMC comprises entre 20 et 30 kg · m -2 ont participé et ont été randomisés en deux groupes. Les individus des deux groupes avaient des niveaux d'activité physique relativement bas ( c.-à-d., Un niveau d'activité physique quotidien modéré et aucune formation d'exercice régulière). Un gro...

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Discussion

Dans cette étude, un certain nombre de techniques ont été utilisées pour étudier les effets de la formation de résistance progressive à court terme sur la fonction / la morphologie musculaire des sujets âgés, la capacité aérobie et la tolérance au glucose. La principale constatation était que, par rapport à un groupe témoin, de nombreuses améliorations se sont produites dans la capacité aérobie musculaire, la tolérance au glucose, la force, la puissance et la qualité musculaire ( c'est-à-dire les protéines ...

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Déclarations de divulgation

Les auteurs déclarent qu'ils n'ont pas d'intérêts financiers concurrents.

Remerciements

Les auteurs remercient Andrée Nienkerk, Dennis Peyron et Sebastian Skjöld de superviser les séances de formation et plusieurs tests; Aux participants; À Tim Crosfield pour la révision linguistique; Et au soutien économique de l'École suédoise des sciences du sport et de la santé.

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Matériaux

Liste des matériaux utilisés dans cet article
NomEntrepriseNuméro de catalogueCommentaires
Western blot
Pierce 660 nm Protein Assay KitThermo Scientific, Rockford, IL, USA22662
Substrat SuperSignal West Femto à sensibilité maximale  ;Thermo Scientific34096
Cocktail inhibiteur de protéase Halt (100x)Thermo Scientific78429
Restore PLUS Western Blot Stripping BufferThermo Scientific46430
Pierce Reversible Protein Stain Kit pour membranes PVDFThermo Scientific24585
10 st - 4&ndash ; 20 % Criterion TGX Gel, 18 puits, 30 & micro ; LBio-Rad Laboratories, Richmond, CA, États-Unis567-1094
Membrane PVDF Immun-Blot  ;Bio-Rad162-0177
Precision Plus Protein Dual Color Standards  ;Bio-Rad161-0374
2x Tampon d’échantillon LaemmliBio-Rad161-0737
10x Tris/GlycineBio-Rad161-0771
2-MercaptoéthanolBio-Rad161-0710
Tween 20Bio-RadP1379-250ML
Analyse de bande avec Quantité Une version 4.6.3.softwareBio-Rad
Inhibiteur de la phosphatase à 1 %Sigma-Aldrich, Saint Louis, Missouri, États-Unis<
Anticorps >forts
mTOR (1:1 000)Signalisation cellulaire, Danvers, Massachusetts, États-Unis2983
Akt (1:1 000)Signalisation cellulaire, Danvers9272
Secondaire lié à la HRP anti-lapin et anti-souris (1:10 000)Signalisation cellulaire, Danvers
Citrate synthase (CS) (1:1 000)Gène tex, San Antonio, Californie, États-Unis
OXPHOS (1:1 000)Abcam, Cambridge, Royaume-Uni
strong>Equipment - Analyse d’échantillons musculaires
Bullet Blender 1.5 pour l’homogénéisationde Next Advance, New York, États-Unis
Lecteur de plaquesTecan infinite F200 pro, Mä ; nnedorf, Suisse
Histochemistry
Mayer hematoxylinHistoLab, Vä ; stra Frö ; lunda, Suède1820
Oil Red oSigma-Aldrich, Saint Louis, Missouri, USA00625-25y
NaClSigma-Aldrich793566-2.5 kg
Chlorure de cobaltSigma-Aldrich60818-50G
AmylaseSigma-AldrichA6255-25MG
ATPSigma-AldrichA2383-5G
GlycineVWR-chemicals / VWR-international, Spå ; nga, Suède101196X
Chlorure de calciumVWR-chemicals / VWR-international22328.262
Iso-pentaneVWR-chemicals / VWR-international24872.298
Etanol 96 %VWR-chemicals / VWR-international20905.296
NaOHMERCK, Stockholm, Suède1.06498.1000
Na acétateMERCK1.06268.1000
KClMERCK1.04936.1000
Sulfure d’ammoniumMERCKU1507042828
Acide acétique 100 %MERCK1.00063.2511
Schiffs´ ; RéactifMERCK1.09033.0500
Acide périodiqueMERCK1.00524.0025
ChloroformeMERCK1.02445.1000
pH-mètre LANGEHACH LANGE GMBH, Düsseldorf, Allemagne
Microscope optiqueOlympus BH-2, Olympus, Tokyo, Japon
Cryostat  ; Leica CM1950Leica Microsystems, Wetzlar, Allemagne
Logiciel Leica Qwin V3Leica Microsystems
Gel Doc 2000 - Bio-Rad, configuration de l’appareil photoBio-Rad Laboratories AB, Solna, Suède.
Logiciel Quantift One - 4.6 (version 4.6.3 ; Bio-Rad Laboratories AB, Solna, Suède.
Test de tolérance au glucos , OGTT
Glukos APL 75 gAPL, Stockholm, Suède323 188
Analyseur automatisé Biosen 5140EKF Diagnostics, Barleben, Allemagne
Insuline et peptide C dans le kit plasma ELISAMercodia AB, Uppsala Suède10-1132-01, 10-1134-01
Plaque lecteurTecan infinite F200 pro, Mä ; nnedorf, Suisse
Équipement supplémentaire
Mesures de la masse maigreFFM-Tanita T5896, Tanita, Tokyo, Japon
Équipement de musculation pour tous les exercices d’entraînementCybex International Inc., Medway, Massachusetts, États-Unis  ;
Vélo ergomètre  ;Ergomètre Monark 893E, Monark Exercises, Varberg, Suède.
Cardiofréquencemètre RS800, PolarPolar Electro OY, Kampele, Finlande
Oxycin-Pro - appareil ergo-spirométrique automatiqueErich Jaeger GmbH, Hoechberg, Allemagne
Dynamomètre isocinétique, Isomed 2000, force musculaire du genouD& R Ferstl GmbH, Henau, Allemagne
Système d’acquisition de données CED 1401 et logiciel de signalCambridge Electronic Design, Cambridge, Royaume-Uni
Logiciel pour l’analyse de la force musculaire, Spike 2, version 7Signal Hound, LA Center, WA, États-Unis
Logiciel Statistica pour les analyses statistiquesStatistica, Stat soft. inc, Tulsa, Oklahoma, États-Unis
Matériel de biopsie musculaire
Weil Blakesley conchotomeWisex, Mö ; lndal, Suède
Anesthésie locale  ;Carbocaïne, 20 mL, 20 mg/mL ; Astra Zeneca, Sö ; dertä ; lje, Suède169,367
Rasoir de sécurité à plumes de lame chirurgicaleCO, LTD, Osaka, Japon  ;
<11048030

Références

  1. Carrick-Ranson, G., et al. The effect of age-related differences in body size and composition on cardiovascular determinants of VO2max. J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 68 (5), 608-616 (2013).
  2. Peterson, C. M., Johannsen, D. L., Ravussin, E. Skeletal muscle mitochondria and aging: a review. J. Aging. 2012, 194821(2012).
  3. Russell, A. P., Foletta, V. C., Snow, R. J., Wadley, G. D. Skeletal muscle mitochondria: a major player in exercise, health and disease. Biochim. Biophys. Acta. 1840 (4), 1276-1284 (2014).
  4. Conley, K. E., Jubrias, S. A., Esselman, P. C. Oxidative capacity and ageing in human muscle. J. Physiol. 526 (Pt 1), 203-210 (2000).
  5. Holloszy, J. O. Adaptation of skeletal muscle to endurance exercise. Med. Sci. Sports. 7 (3), 155-164 (1975).
  6. Menshikova, E. V., Ritov, V. B., Fairfull, L., Ferrell, R. E., Kelley, D. E., Goodpaster, B. H. Effects of exercise on mitochondrial content and function in aging human skeletal muscle. J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 61 (6), 534-540 (2006).
  7. Balakrishnan, V. S., et al. Resistance training increases muscle mitochondrial biogenesis in patients with chronic kidney disease. Clin. J. Am. Soc. Nephrol. 5 (6), 996-1002 (2010).
  8. Ferrara, C. M., Goldberg, A. P., Ortmeyer, H. K., Ryan, A. S. Effects of aerobic and resistive exercise training on glucose disposal and skeletal muscle metabolism in older men. J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 61 (5), 480-487 (2006).
  9. Frontera, W. R., Meredith, C. N., O'Reilly, K. P., Evans, W. J. Strength training and determinants of VO2max in older men. J. Appl. Physiol. (1985). 68 (1), 329-333 (1990).
  10. Toth, M. J., Miller, M. S., Ward, K. A., Ades, P. A. Skeletal muscle mitochondrial density, gene expression, and enzyme activities in human heart failure: minimal effects of the disease and resistance training. J. Appl. Physiol. (1985). 112 (11), 1864-1874 (2012).
  11. Zachwieja, J. J., Toffolo, G., Cobelli, C., Bier, D. M., Yarasheski, K. E. Resistance exercise and growth hormone administration in older men: effects on insulin sensitivity and secretion during a stable-label intravenous glucose tolerance test. Metabolism. 45 (2), 254-260 (1996).
  12. Davidson, L. E., et al. Effects of exercise modality on insulin resistance and functional limitation in older adults: a randomized controlled trial. Arch. Intern. Med. 169 (2), 122-131 (2009).
  13. DeFronzo, R. A., Tobin, J. D., Andres, R. Glucose clamp technique: a method for quantifying insulin secretion and resistance. Am. J. Physiol. 237 (3), E214-E223 (1979).
  14. Åstrand, P. O., Ryhming, I. A nomogram for calculation of aerobic capacity (physical fitness) from pulse rate during sub-maximal work. J. Appl. Physiol. 7 (2), 218-221 (1954).
  15. Björkman, F., Ekblom-Bak, E., Ekblom, Ö, Ekblom, B. Validity of the revised Ekblom Bak cycle ergometer test in adults. Eur. J. Appl. Physiol. 116 (9), 1627-1638 (2016).
  16. Seger, J. H., Westing, S. H., Hanson, M., Karlson, E., Ekblom, B. A new dynamometer measuring eccentric and eccentric muscle strength in accelerated, decelerated and isokinetic movements: validity and reproducibility. Eur. J. Appl. Physiol. 57 (5), 526-530 (1988).
  17. Westing, S. H., Seger, J. Y., Karlson, E., Ekblom, B. Eccentric and concentric torque-velocity characteristics of the quadriceps femoris in man. Eur. J. Appl. Physiol. 58 (1-2), 100-104 (1988).
  18. Aagaard, P., Simonsen, E. B., Andersen, J. L., Magnusson, P., Dyhre-Poulsen, P. Increased rate of force development and neural drive of human skeletal muscle following resistance training. J. Appl. Physiol. 93 (4), 1318-1326 (2002).
  19. Andersen, L. L., Aagaard, P. Influence of maximal muscle strength and intrinsic muscle contractile properties on contractile rate of force development. Eur. J. Appl. Physiol. 96 (1), 46-52 (2006).
  20. Henriksson, K. G. "Semi-open" muscle biopsy technique. A simple outpatient procedure. Acta Neurol. Scand. 59 (6), 317-323 (1979).
  21. Matsuda, M., DeFronzo, R. A. Insulin sensitivity indices obtained from oral glucose tolerance testing: comparison with the euglycemic insulin clamp. Diabetes Care. 22 (9), 1462-1470 (1999).
  22. American Diabetes, Association. Diagnosis and classification of diabetes mellitus. Diabetes Care. 28, Suppl 1. S37-S42 (2005).
  23. Moberg, M., Apró, W., Ekblom, B., van Hall, G., Holmberg, H. C., Blomstrand, E. Activation of mTORC1 by leucine is potentiated by branched-chain amino acids and even more so by essential amino acids following resistance exercise. Am. J. Physiol. Cell Physiol. 310 (11), C874-C884 (2016).
  24. Antharavally, B. S., Carter, B., Bell, P. A., Krishna Mallia,, A, A high-affinity reversible protein stain for Western blots. Anal. Biochem. 329 (2), 276-280 (2004).
  25. Brooke, M. H., Kaiser KK, Muscle fiber types: how many and what kind? Arch. Neurol. 23 (4), 369-379 (1970).
  26. Brooke, M. H., Kaiser, K. K. Three "myosin adenosine triphosphatase" systems: the nature of their pH lability and sulfhydryl dependence. J. Histochem. Cytochem. 18 (9), 670-672 (1970).
  27. Andersen, P. Capillary density in skeletal muscle of man. Acta Physiol. Scand. 95 (2), 203-205 (1975).
  28. Frank, P., Andersson, E., Pontén, M., Ekblom, B., Ekblom, M., Sahlin, K. Strength training improves muscle aerobic capacity and glucose tolerance in elderly. Scand. J. Med. Sci. Sports. 26 (7), 764-773 (2016).
  29. Blomstrand, E., Celsing, F., Fridén, J., Ekblom, B. How to calculate human muscle fibre areas in biopsy samples--methodological considerations. Acta Physiol. Scand. 122 (4), 545-551 (1984).
  30. Cuthbertson, D., et al. Anabolic signaling deficits underlie amino acid resistance of wasting, aging muscle. FASEB J. 19 (3), 422-424 (2005).
  31. Vincent, K. R., Braith, R. W., Feldman, R. A., Kallas, H. E., Lowenthal, D. T. Improved cardiorespiratory endurance following 6 months of resistance exercise in elderly men and women. Arch. Intern. Med. 162 (6), 673-678 (2002).
  32. Cadore, E. L., et al. Effects of strength, endurance, and concurrent training on aerobic power and dynamic neuromuscular economy in elderly men. J. Strength Cond. Res. 25 (3), 758-766 (2011).
  33. Jubrias, S. A., Esselman, P. C., Price, L. B., Cress, M. E., Conley, K. E. Large energetic adaptations of elderly muscle to resistance and endurance training. J. Appl. Physiol. (1985). 90 (5), 1663-1670 (1985).
  34. Benton, C. R., Wright, D. C., Bonen, A. PGC-1alpha-mediated regulation of gene expression and metabolism: implications for nutrition and exercise prescriptions. Appl. Physiol. Nutr. Metab. 33 (5), 843-862 (2008).

Accès restreint. Veuillez vous connecter ou commencer un essai pour afficher ce contenu.

Réimpressions et autorisations

Étiquettes

Entra nement en r sistance progressiveTest de tol rance au glucoseDynamom tre isocin tiqueAnalyse de biopsie musculaireAnalyse par Western blotVitesse de d veloppement de la forceComposition des types de fibresExpression des prot ines mitochondrialesSignalisation Akt mTOR