Usando na transferência de energia de ressonância de fluorescência de Vitro para estudar a dinâmica dos complexos de proteínas em uma escala de tempo de milissegundo

Nosso método ajuda a estudar a cinética de uma formação complexa de proteínas. Descreve o quão apertado é um complexo proteico, e se a formação do complexo proteico é interferida por outras proteínas. Essa técnica permite estudar a interação proteína-proteína de forma quantitativa usando fluorescência como repórter, nosso ensaio pode monitorar a associação e a dissociação de um complexo proteico em tempo real.

Para começar, desenhe o ensaio FRET a partir dos dados do complexo COL1 CAND1 do banco de dados de proteínas. Carregue a estrutura em PyMOL e, em seguida, vá para o menu do assistente e use a função de medição para estimar a distância entre o primeiro aminoácido do CAND1 e o último aminoácido de COL1. Em seguida, carregue o visualizador de espectros on-line e visualize os espectros de excitação e emissão de 7-amino-4-metilcoumarina e FlASH simultaneamente.