Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.3: Protein Katlama

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Protein Katlama
 

3.3: Protein Katlama

Genel bakış

Proteinler peptit bağları ile birbirine bağlı amino asit zincirleridir. Sentez üzerine, bir protein biyolojik işlevi için kritik olan üç boyutlu bir konformasyoniçine katlanır. Onun kurucu amino asitler arasındaki etkileşimler protein katlama kılavuzu, ve dolayısıyla protein yapısı öncelikle amino asit dizisine bağlıdır.

Protein Yapısı Biyolojik İşlevi Açısından KritikTir

Proteinler, kimyasal reaksiyonları katalize etmek, immünolojik savunma, depolama, taşıma, hücresel iletişim, hareket ve yapısal destek sağlamak gibi çok çeşitli biyolojik işlevleri yerine getirirler. Bir proteinin işlevi çoğunlukla diğer molekülleri tanıma ve bağlama yeteneğine bağlıdır, bir kilit ve anahtara benzer. Bu nedenle her proteinin özgül aktivitesi eşsiz üç boyutlu mimarisine bağlıdır.

Bir proteinin işlevsel olabilmesi için, doğru bir şekilde katlanmalıdır. Proteinlerin çoğu en kararlı, biyolojik olarak aktif yapıya katlanır önce çeşitli ara formları geçmesi. Proteinlerin yanlış katlama hücrenin genel işleyişi üzerinde zararlı etkileri vardır. İnsanlarda, çeşitli hastalıklar yanlış katlanmış veya açılmakta olan proteinlerin birikimi nedeniyle vardır. Bu kistik fibrozis dahil, Alzheimer, Parkinson, ALS, ve Creutzfeldt-Jakob hastalığı.

Protein Yapısının Temel Belirleyicileri

Proteinler bir veya daha fazla amino asit zincirinden oluşur, polipeptidler denir. Bir polipeptit hızla kendi üzerine katlanır ve üç boyutlu bir yapı oluşturmak için doğrusal bir zincir olarak sentezlenir. Terim polipeptid ve protein bazen birbirlerinin yerine kullanılır, ama en yaygın olarak, bir biyolojik fonksiyon gerçekleştirebilir katlanmış bir polipeptid bir protein denir. Bir protein yapısı genellikle dört düzeyde tanımlanır: primer, sekonder, tersiyer, ve kuaternary. Polipeptitlerin çoğu, kandaki oksijen taşıyan protein olan hemoglobin gibi genel bir kompakt, küresel üçüncül yapılara katlanır. Bazı proteinler, keratinler gibi, yaygın saç ve tırnaklarda bulunan uzun lifler oluşturabilir.

Polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizilimi yapısının birincil belirleyicisidir. Amino asit dizisi ikincil yapıların tipini ve konumunu belirler. Ayrıca, bir proteinin genel tersiyer yapısı ağırlıklı olarak amino asit yan zincirleri arasındaki kimyasal bağlar tarafından stabilize edilir- birbirinden amino asitler ayırt benzersiz kimyasal gruplar. Bu yan zincirler ya pozitif ya da negatif yüklü, polar yüksüz veya polar olmayan.

Amino asitler yan zincir gruplarına bağlı olarak benzersiz fiziksel ve kimyasal özelliklere sahiptir. Örneğin, polar ve yüklü amino asitler hidrojen bağları oluşturmak için su ile etkileşim ve hidrofilikdenir; polar olmayan amino asitler su ile etkileşimleri önlemek ve hidrofobik denir. Bu nedenle bir protein hücresel bir ortamda katlandığında, hidrofobik amino asitlerin yan zincirleri sulu ortamdan uzak proteinin çekirdeğine gömülür, hidrofilik amino asitler yan zincirleri ise protein yüzeyinde maruz kalmaktadır.

Protein çekirdeğindeki sıkıca paketlenmiş hidrofobik amino asitler yan zincir grupları arasındaki zayıf Van der Waals etkileşimlerinin oluşmasına yol açar. Bu Van der Waals kuvvetlerinin varlığı katlanmış proteine daha fazla stabilite sağlar. Proteinin yüzeyinde maruz kalan polar amino asitler su molekülleri veya diğer polar amino asit yan zincirleri ile hidrojen bağları oluşturmak için serbesttir. Pozitif ve negatif yüklü amino asitler de diğer yakın, zıt yüklü amino asitler ile iyonik bağlar oluşturan bir proteinin dış mevcuttur.

Amino asit sistein üzerinde iki sülfhydryl veya SH grupları arasında disülfür bağları oluşur. Bu katlanmış protein üzerinde takviye gibi davranır çok sağlam bir etkileşimdir. Disülfür bağlarının varlığı, katlanmış proteini en çok tercih edilen üç boyutlu konformasyonda kilitler. Bir proteinin doğru katlanması da pH, tuz konsantrasyonu, sıcaklık, vb gibi hücresel ortamın diğer faktörlere bağlıdır. Protein ortamındaki fiziksel ve kimyasal koşulların değiştirilmesi, proteini bir arada tutan kimyasal etkileşimleri etkiler ve proteinin yanlış katlanmasına veya ortaya çıkmasına ve biyolojik işlevini kaybetmesine neden olabilir- protein denatürasyonu olarak bilinen bir süreç.


Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter