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5.9:

Proteintypen

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Biology
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Introduction to Membrane Proteins

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Proteine in der Plasmamembran sind entscheidend für die normale Zellfunktion und Membranproteine fallen in zwei Hauptkategorien. Integrale Proteine werden teilweise oder vollständig durch die Membran eingeführt oder in einigen Fällen sind sie sehr eng an ein anderes integrales Protein gebunden. Periphere Proteine durchqueren die Membran nicht, sondern sind durch schwächere Wechselwirkungen mit integralen Proteinen mit der Membran verbunden. Integrale Proteine sind in der Regel amphipathische Moleküle. Das bedeutet, dass sie Bereiche enthalten, die hydrophil, wasseranziehend, und hydrophob, also wasserabweisend sind. Die hydrophilen Bereiche eines integralen Proteins orientieren sich an der Außenseite der Plasmamembran, die entweder dem Zytoplasma innerhalb der Zelle oder der extrazellulären Flüssigkeit auf der Außenseite zugewandt sind, während die hydrophoben Bereiche in der Nähe der Lipidschwänze der Phospholipid-Doppelschicht liegen. Transmembranproteine, eine Art integrales Protein, die sich über die gesamte Plasmamembran erstrecken, spielen oft eine wichtige Rolle beim Transport von Molekülen oder Ionen durch die Membran oder als Rezeptoren, die Signalkaskaden innerhalb der Zelle auslösen. Der Teil des Proteins, der durch die Membran fließt, kann eine einzelne Alpha-Helix, mehrere Alpha-Helixe oder ein größerer Beta-Zylinder mit einer Pore sein. Einige Proteine besitzen auch eine Lipidkette, um die Verankerung in der Membran zu erleichtern. Periphere Proteine interagieren mit der Membran, indem sie integralen Proteinen anheften oder indem sie andere Strukturen anheften, die sich in der Membran befinden. Sie haben oft eine wichtige Rolle bei der Signalgebung innerhalb der Zelle, sodass sie sich leicht dissoziieren müssen, um ihre Funktionen zu erfüllen.

5.9:

Proteintypen

Die Zellmembran bzw. Plasmamembran ist eine sich ständig verändernde Landschaft. Sie wird als ein flüssiges Mosaik beschrieben, da verschiedene Makromoleküle in die Phospholipid-Doppelschicht eingebettet sind. Unter diesen Makromolekülen befinden sich Proteine. Der Proteingehalt schwankt von Zelltyp zu Zelltyp. Beispielsweise enthalten mitochondriale Innenmembranen ca. 76% Proteine, während Myelin einen Proteingehalt von nur 18% aufweist. Einzelne Zellen enthalten viele Arten von Membranproteinen. Rote Blutkörperchen enthalten über 50 verschiedene. Die verschiedenen Zelltypen beherbergen unterschiedliche Membranproteine.

Membranproteine haben vielfältige Funktionen. So können sie beispielsweise Stoffe transportieren und als Kanäle oder Träger fungieren. Außerdem können sie Enzyme mit metabolischen Aufgaben oder Rezeptoren sein, die an chemische Botenstoffe binden.

Wie Membranlipide enthalten die meisten Membranproteine hydrophile (wasserliebende) und hydrophobe (wasserabweisende) Bereiche. Die hydrophilen Bereiche sind den wasserhaltigen Lösungen innerhalb der Zelle, außerhalb der Zelle oder beidem ausgesetzt. Die hydrophoben Bereiche liegen den hydrophoben Schwänzen der Phospholipide innerhalb der Membran-Doppelschicht gegenüber.

Die Membranproteine können danach klassifiziert werden, ob sie eingebettet (integral) oder mit der Zellmembran verbunden (peripher) sind.

Die meisten integralen Proteine sind Transmembranproteine. Sie durchqueren beide Phospholipidschichten und überspannen die gesamte Membran. Die hydrophilen Bereiche erstrecken sich von beiden Seiten der Membran. Dabei sind sie auf der einen Seite dem Zytosol und auf der anderen Seite der extrazellulären Flüssigkeit zugewandt sind. Ihre hydrophoben Bereiche bestehen aus gewundenen Aminosäuregruppen (α-Helices oder β-Faltblätter). Integrale, monotopische Proteine sind nur an einer Seite der Membran gebunden.

Periphere Proteine sind nicht in die Phospholipid-Doppelschicht eingebettet und reichen daher nicht in den hydrophoben Kern hinein. Sie haften stattdessen nur vorübergehend durch Bindung an die integralen Proteine oder Phospholipide an der äußeren oder inneren Oberfläche der Membran.

Membranproteine, die aus der äußeren Oberfläche einer Zelle heraus reichen, tragen oft Kohlenwasserstoffketten und bilden Glykoproteine. Einige Glykoproteine erleichtern die Zell-Erkennung untereinander und können von Membranproteinen anderer Zellen erkannt werden.

Suggested Reading

  1. Vinothkumar, K.R., Henderson, R. Structures of Membrane Proteins. Quarterly Reviews of Biophysics. 43 (1), 65-158 (2010).
  2. Ferris, S.P., Kodali, V.K., Kaufman, R.J. Glycoprotein Folding and Quality-Control Mechanisms in Protein-Folding Diseases. Disease Models & Mechanisms. 7 (3), 331-341 (2014).
  3. Lomize, A.L, Pogozheva, I.R. Lomize, M.A., Mosberg, H.I. The Role of Hydrophobic Interactions in Positioning of Peripheral Proteins in Membranes. BMC Structural Biology. 7, 44 (2007).