5.9:
Proteintypen
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Proteintypen
Die Zellmembran bzw. Plasmamembran ist eine sich ständig verändernde Landschaft. Sie wird als ein flüssiges Mosaik beschrieben, da verschiedene Makromoleküle in die Phospholipid-Doppelschicht eingebettet sind. Unter diesen Makromolekülen befinden sich Proteine. Der Proteingehalt schwankt von Zelltyp zu Zelltyp. Beispielsweise enthalten mitochondriale Innenmembranen ca. 76% Proteine, während Myelin einen Proteingehalt von nur 18% aufweist. Einzelne Zellen enthalten viele Arten von Membranproteinen. Rote Blutkörperchen enthalten über 50 verschiedene. Die verschiedenen Zelltypen beherbergen unterschiedliche Membranproteine.
Membranproteine haben vielfältige Funktionen. So können sie beispielsweise Stoffe transportieren und als Kanäle oder Träger fungieren. Außerdem können sie Enzyme mit metabolischen Aufgaben oder Rezeptoren sein, die an chemische Botenstoffe binden.
Wie Membranlipide enthalten die meisten Membranproteine hydrophile (wasserliebende) und hydrophobe (wasserabweisende) Bereiche. Die hydrophilen Bereiche sind den wasserhaltigen Lösungen innerhalb der Zelle, außerhalb der Zelle oder beidem ausgesetzt. Die hydrophoben Bereiche liegen den hydrophoben Schwänzen der Phospholipide innerhalb der Membran-Doppelschicht gegenüber.
Die Membranproteine können danach klassifiziert werden, ob sie eingebettet (integral) oder mit der Zellmembran verbunden (peripher) sind.
Die meisten integralen Proteine sind Transmembranproteine. Sie durchqueren beide Phospholipidschichten und überspannen die gesamte Membran. Die hydrophilen Bereiche erstrecken sich von beiden Seiten der Membran. Dabei sind sie auf der einen Seite dem Zytosol und auf der anderen Seite der extrazellulären Flüssigkeit zugewandt sind. Ihre hydrophoben Bereiche bestehen aus gewundenen Aminosäuregruppen (α-Helices oder β-Faltblätter). Integrale, monotopische Proteine sind nur an einer Seite der Membran gebunden.
Periphere Proteine sind nicht in die Phospholipid-Doppelschicht eingebettet und reichen daher nicht in den hydrophoben Kern hinein. Sie haften stattdessen nur vorübergehend durch Bindung an die integralen Proteine oder Phospholipide an der äußeren oder inneren Oberfläche der Membran.
Membranproteine, die aus der äußeren Oberfläche einer Zelle heraus reichen, tragen oft Kohlenwasserstoffketten und bilden Glykoproteine. Einige Glykoproteine erleichtern die Zell-Erkennung untereinander und können von Membranproteinen anderer Zellen erkannt werden.
Suggested Reading
- Vinothkumar, K.R., Henderson, R. Structures of Membrane Proteins. Quarterly Reviews of Biophysics. 43 (1), 65-158 (2010).
- Ferris, S.P., Kodali, V.K., Kaufman, R.J. Glycoprotein Folding and Quality-Control Mechanisms in Protein-Folding Diseases. Disease Models & Mechanisms. 7 (3), 331-341 (2014).
- Lomize, A.L, Pogozheva, I.R. Lomize, M.A., Mosberg, H.I. The Role of Hydrophobic Interactions in Positioning of Peripheral Proteins in Membranes. BMC Structural Biology. 7, 44 (2007).