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6.8: Recettori accoppiati a proteine G
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G-protein Coupled Receptors
 
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6.8: Recettori accoppiati a proteine G

I recettori accoppiati alle proteine G sono recettori leganti ligando che influenzano indirettamente i cambiamenti nella cellula. Il recettore effettivo è un singolo polipeptide che trasversa la membrana cellulare sette volte creando loop intracellulari ed extracellulari. I loop extracellulari creano una tasca ligando-specifica che si lega a neurotrasmettitori o ormoni. I cicli intracellulari si aggrappano alla proteina G.

La proteina-G o proteina legante il nucleotide guanina, è un grande complesso eterotrimerico. Le sue tre sottounità sono etichettate alfa ( , beta (-) e gamma ( z). Quando il recettore è non legato o di riposo, la subunità beta lega una molecola di fosfato di guanosina o PIL, e tutte e tre le subunità sono attaccate al recettore.

Quando un ligando lega il recettore, la subunità gamma rilascia il PIL e lega una molecola di trifosfato di guanosina (GTP). Questa azione rilascia dal recettore il complesso alpha-GTP e il complesso alpha-beta. La alpha-GTP può muoversi lungo la membrana per attivare i percorsi dei secondi messaggeri come il cAMP. Tuttavia ci sono diversi tipi di sottounità di gamma e alcuni sono inibitori, spegnendo cAMP.

Il complesso beta-gamma può interagire con i canali di ioni di potassio che rilasciano potassio (K) nello spazio extracellulare con conseguente iperpolarizzazione della membrana cellulare. Questo tipo di canale ionico lega-gated-gated è chiamato un G-proteina accoppiato interiormente rettificando canale di potassio o GIRK.

I ligandi non legano permanentemente il recettore. Quando il ligando lascia il recettore, diventa disponibile per le unità di proteina G per riattaccare e riattaccare. Prima di questo, però, gli enzimi vicini devono idrolizzare il GTP collegato alla sottounità gamma nel PIL. Una volta raggiunto questo obiettivo, il complesso di alpha-beta si riassembla con il complesso del PIL e l'intera proteina G si ricollega al suo dominio recettoriale.

Recettori accoppiati G-proteina accertati comuni sono: recettori dell'acetilcolina muscarica trovati nei muscoli scheletrici, recettori adrenergici Beta-1 nel cuore, e recettori vasopressina su cellule muscolari lisce. Nei sistemi sensoriali, come i recettori olfattivi e alcuni recettori del gusto, i ligandi leganti sono molecole ambientali. Ad esempio, le molecole di saccarosio legano i recettori accoppiati alle proteine G con conseguente percezione del gusto dolce.

Alterazioni nei recettori accoppiati G-proteina possono svolgere un ruolo sostanziale nei disturbi dell'umore, come la depressione. La serotonina è un ligando per il recettore 5HT1A, un recettore accoppiato proteina G. È stato suggerito che, nella depressione, le interazioni tra il ligando e il recettore sono cambiate; o il ligando non si lega abbastanza a lungo o il recettore non risponde pienamente. Ciò si traduce in scarsa segnalazione sierotonergica che si manifesta come depressione.


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