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4.5:

Le cytoplasme

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Cytoplasm

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– [Instructeur] Dans les cellules eucaryotes,le cytoplasme se situeentre la membrane plasmique et l’enveloppe nucléaire. Comme les cellules procaryotes n’ont pas de noyau,le cytoplasme fait référence à tout ce qui se trouveà l’intérieur de la membrane plasmatique. Dans les deux types de cellules,le remplissage de l’espace cytoplasmiqueest une matrice, comme un gel,appelée cytosol,une solution aqueuse qui contient ds ions solubles,de petites molécules et des macromolécules. Une exclusivité des cellules eucaryotes,le cytoplasme comprend de nombreux organites membranairesen suspension dans le cytosol,ainsi que le cytosquelette,un réseau de fibres qui donne leur forme aux celluleset aide également à la motilité et au transport cellulaire. Le cytoplasme, cependant, est aussi l’endroit oùde nombreuses fonctions cellulaires non organiques ont lieu,comme la synthèse de protéines à partir de ribosomes libres. De plus, la nature aqueuse du cytoplasmefacilite le repliement des protéinesen repoussantles groupes latéraux d’acides aminés hydrophobesdans le noyau protéique.

4.5:

Le cytoplasme

Le cytoplasme se compose d’organites, une solution aqueuse appelée cytosol et un cadre d’échafaudages protéiques appelé le cytosquelette. Le cytosol est un bouillon riche en ions, en petites molécules organiques comme le glucose et en macromolécules comme les protéines. Plusieurs processus cellulaires, y compris la synthèse des protéines, se produisent dans le cytoplasme.

La composition du cytosol favorise le repliement des protéines de telle sorte que les chaînes latérales d’acides aminés hydrophobes sont orientées loin de la solution aqueuse et vers le noyau protéique. Cependant, les facteurs de stress cellulaires tels que le vieillissement et les changements de pH, de température ou d’osmolarité causent des erreurs de repliement des protéines. Les protéines mal repliées peuvent s’agréger pour former des dépôts insolubles dans le cytoplasme. Les agrégats de protéines insolubles sont impliqués dans les désordres neurodégénératifs tels que la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson et la sclérose latérale amyotrophique.

Composition et fonction du cytosquelette

Le cytosquelette eucaryote se compose de trois types de protéines filamenteuses : les microtubules, les microfilaments et les filaments intermédiaires.

Les microtubules, le plus grand type de filament, sont constitués de la protéine tubuline. Les microtubules sont des structures dynamiques qui peuvent croître ou rétrécir en ajoutant ou en enlevant les molécules de tubuline des extrémités de leurs brins. Ils fournissent une stabilité structurelle et fournissent des voies pour le transport des protéines et des vésicules à l’intérieur de la cellule. En outre, les microtubules jouent un rôle crucial dans la division cellulaire en fournissant un cadre qui guide les chromosomes aux extrémités opposées de la cellule.

Les microfilaments sont le plus petit type de filaments cytosquelettiques et sont constitués d’une protéine appelée actine. Les filaments d’actine peuvent s’assembler et se désassembler rapidement. Par conséquent, ils permettent le mouvement dans les organismes unicellulaires comme l’amibe ou la migration des globules blancs vers les sites d’infection. Dans les cellules musculaires squelettiques, les filaments d’actine glissent le long des filaments de myosine pour servir de médiateur à la contraction musculaire.

Les filaments intermédiaires ne sont pas aussi dynamiques que les microtubules ou les filaments d’actine. Ils fournissent un soutien structurel et sont composés de différents types de protéines basées sur le type de cellule spécifique. Par exemple, les filaments intermédiaires dans les cheveux et les ongles contiennent de la kératine alors que les cellules musculaires contiennent des desmines.

Suggested Reading

Thomas, Clément, and Christopher J. Staiger. "A dynamic interplay between membranes and the cytoskeleton critical for cell development and signaling." Frontiers in Plant Science 5 (2014): 335. [Source]

Sweeney, Patrick, Hyunsun Park, Marc Baumann, John Dunlop, Judith Frydman, Ron Kopito, Alexander McCampbell, et al. 2017. “Protein Misfolding in Neurodegenerative Diseases: Implications and Strategies.” Translational Neurodegeneration 6 (1): 6. [Source]