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3.5:

Proteine fibrose e globulari

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Molecular Biology
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Globular and Fibrous Proteins

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Le proteine si sono evolute per formare strutture quaternarie e complessi multiunità, quando la cellula necessita di molecole più grandi, piuttosto che avere catene amminoacidiche più lunghe. La maggior parte delle proteine rientrano in una delle due categorie:globulari e fibrose. Le proteine globulari sono compatte con la catena aminoacidica avvolta in forma sferoidale.Le loro strutture secondarie sono di solito una miscela di eliche alfa e fogli beta. La maggior parte delle proteine intracellulari sono globulari e solubili in acqua, come molti enzimi e fattori di trascrizione;in queste strutture, gli amminoacidi idrofobi sono impaccati strettamente al centro della struttura sferoidale mentre gli amminoacidi idrofili si trovano sulla superficie esterna. le proteine globulari interagiscono tra loro in una varietà di configurazioni, formando diversi tipi di strutture, compresi filamenti o complessi multimerici.Molte proteine formano strutture quaternarie, un’unica unità funzionale composta da più di una catena amminoacidica. L’emoglobina funziona ad esempio, come tetramero, composto da due subunità alfa e due beta. Strutture ancora più grandi possono essere costruite quando una proteina globulare si associa ad una o più proteine aggiuntive;per esempio, un filamento di actina si forma formato quando molti monomeri di actina globulari si uniscono insieme, per creare lunghi filamenti di proteina elicoidale.A differenza delle proteine globulari compatte, le proteine fibrose sono spesso localizzate nella matrice extracellulare, hanno funzione strutturale e formano ampie forme. Le proteine fibrose sono solitamente composte di alfa eliche o di fogli beta, ma raramente una miscela di entrambi. Hanno spesso aminoacidi idrofobi sulle loro superfici esterne che interagiscono con altri monomeri per formare strutture più grandi.per esempio, il collagene è una proteina fibrosa composta da un’elica alfa estesa. Tre eliche si avvolgono l’una intorno all’altra per realizzare una struttura chiamata bobina a spirale. Le fibrille di collagene forniscono struttura e flessibilità nei tessuti connettivi.La fibroina proteica è un esempio di proteina fibrosa composta da fogli beta, ed è la proteina che nella seta permette ai fili di seta di essere sia flessibili che forti.

3.5:

Proteine fibrose e globulari

Many proteins can be classified into two distinct subtypes – globular or fibrous. These two types differ in their shapes and solubilities.

Globular proteins are also known as spheroproteins and typically are approximately round in shape. They contain a mix of amino acid types and contain differing sequences in their primary structures. Globular proteins have many different functions, such as enzymes, cellular messengers, and molecular transporters. These roles often require the proteins to be soluble in the aqueous cellular environment. They are also sensitive to changes in their environment, such as pH and temperature.  Hemoglobin, immunoglobulin, and protein kinase A are examples of globular proteins.

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures.  They are may contain repetitive units and usually consist either of alpha helices or beta sheets and, in rare cases, a mix of both. The amino acids in the primary structure often consist of repeating amino acid sequences. The role of fibrous proteins is primarily structural.  Many are located in the extracellular matrix and are present in connective tissues to impart strength and joint mobility. They are not typically soluble in water; however, they may be soluble in strong acids or bases.  Collagen, keratin, elastin, silk, and fibrin are examples of fibrous proteins. 

Suggested Reading

  1. 1PDB ID: 1GZX
    Paoli, M., Liddington, R., Tame, J., Wilkinson, A., Dodson, G. (1996)  Crystal Structure of T State Haemoglobin with Oxygen Bound at All Four Haems. J Mol Biol 256: 775
  2. 2PDB ID: 3UA0
    He, Y.X., Zhang, N.N., Li, W.F., Jia, N., Chen, B.Y., Zhou, K., Zhang, J., Chen, Y., Zhou, C.Z.
  3. (2012) N-Terminal Domain of Bombyx mori Fibroin Mediates the Assembly of Silk in Response to pH Decrease. J Mol Biol 418: 197-207
  4. H.M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat, H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne. (2000) The Protein Data Bank Nucleic Acids Research, 28: 235-242.
  5. D. Sehnal, A.S. Rose, J. Kovca, S.K. Burley, S. Velankar (2018) Mol*: Towards a common library and tools for web molecular graphics MolVA/EuroVis Proceedings. doi:10.2312/molva.20181103