İntrinsik Düzensiz Proteinler

Proteinler genellikle deneysel olarak belirlenebilen katı ikincil ve üçüncül yapılara sahiptir. Bununla birlikte, birçok proteinin sabit bir dizilimi yoktur ve bunlar esnek yapılara sahiptir. Bu özünde düzensiz proteinler bir organizmadaki işlevlerini yerine getirmek için şekillerini değiştirir.Proteinlerin düzensiz bölümleri, birçok hidrofilik amino asit içerir;çünkü amino asit zincirlerinin sitoplazmada çözünür olması gerekir. ÖDP’ler, tüm zinciri esnek olduğunda az sayıda hidrofobik amino asit içerir. Bunun nedeni, kompakt protein yapılarının aksine, bu genişletilmiş yapıların, hidrofobik amino asitlerin kümelenebileceği bir protein çekirdeğine sahip olmamasıdır.Genellikle hücre tarafından yeniden katlanan veya bozuma uğratılan, uygunsuz katlanmış veya katlanmamış proteinlerin aksine, ÖDP’ler hiçbir zaman sabit bir yapıya sahip olacak şekilde katlanamaz veya yalnızca belirli hücresel koşullar altında düzen kazanabilir. Bir ÖDP’de amino asit zincirinin yapılandırılmış bir düzenlemesi oluştuğunda, buna düzensizlikten düzene geçiş denir. Bu durum, kovalent bir modifikasyon veya yeni bir dizilime sebep veren başka bir molekülle etkileşim ile tetiklenebilir.Bazı ÖDP’ler, proteinin katı bölümlerini birbirine bağlayan küçük, esnek segmentlere sahiptir. Segmentler, proteinin küresel bölümlerini birbirine bağlarken, diğer hedeflerle etkileşime girmelerini veya bağımsız olarak hareket etmelerini sağlar. Esnek segmentler aynı zamanda moleküler anahtarlar olarak da hareket ederek, dizilimine bağlı olarak bir proteinin işlevini değiştirebilir.ÖDP’lerin esnek şekli, diğer proteinlerin yüzeyleriyle kendilerine özgü şekillerde etkileşime girmelerini sağlar. Bu proteinler, bağ ortaklarının etrafına sarılabilir veya moleküler yapıştırıcı görevi görerek birçok diğer proteini bir araya getirir. Esneklikleri nedeniyle, ÖDP’lerin birçok farklı bağ ortağı olabilir.Ve etkileşimlerine bağlı olarak farklı sıralı dizilimler alabilirler. Bu, tek bir proteinin hücrede birçok farklı rol oynamasına olanak sağlar.