Back to chapter

3.6:

İntrinsik Düzensiz Proteinler

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Intrinsically Disordered Proteins

Languages

Share

Proteinler genellikle deneysel olarak belirlenebilen katı ikincil ve üçüncül yapılara sahiptir. Bununla birlikte, birçok proteinin sabit bir dizilimi yoktur ve bunlar esnek yapılara sahiptir. Bu özünde düzensiz proteinler bir organizmadaki işlevlerini yerine getirmek için şekillerini değiştirir.Proteinlerin düzensiz bölümleri, birçok hidrofilik amino asit içerir;çünkü amino asit zincirlerinin sitoplazmada çözünür olması gerekir. ÖDP’ler, tüm zinciri esnek olduğunda az sayıda hidrofobik amino asit içerir. Bunun nedeni, kompakt protein yapılarının aksine, bu genişletilmiş yapıların, hidrofobik amino asitlerin kümelenebileceği bir protein çekirdeğine sahip olmamasıdır.Genellikle hücre tarafından yeniden katlanan veya bozuma uğratılan, uygunsuz katlanmış veya katlanmamış proteinlerin aksine, ÖDP’ler hiçbir zaman sabit bir yapıya sahip olacak şekilde katlanamaz veya yalnızca belirli hücresel koşullar altında düzen kazanabilir. Bir ÖDP’de amino asit zincirinin yapılandırılmış bir düzenlemesi oluştuğunda, buna düzensizlikten düzene geçiş denir. Bu durum, kovalent bir modifikasyon veya yeni bir dizilime sebep veren başka bir molekülle etkileşim ile tetiklenebilir.Bazı ÖDP’ler, proteinin katı bölümlerini birbirine bağlayan küçük, esnek segmentlere sahiptir. Segmentler, proteinin küresel bölümlerini birbirine bağlarken, diğer hedeflerle etkileşime girmelerini veya bağımsız olarak hareket etmelerini sağlar. Esnek segmentler aynı zamanda moleküler anahtarlar olarak da hareket ederek, dizilimine bağlı olarak bir proteinin işlevini değiştirebilir.ÖDP’lerin esnek şekli, diğer proteinlerin yüzeyleriyle kendilerine özgü şekillerde etkileşime girmelerini sağlar. Bu proteinler, bağ ortaklarının etrafına sarılabilir veya moleküler yapıştırıcı görevi görerek birçok diğer proteini bir araya getirir. Esneklikleri nedeniyle, ÖDP’lerin birçok farklı bağ ortağı olabilir.Ve etkileşimlerine bağlı olarak farklı sıralı dizilimler alabilirler. Bu, tek bir proteinin hücrede birçok farklı rol oynamasına olanak sağlar.

3.6:

İntrinsik Düzensiz Proteinler

İçsel olarak düzensiz proteinler, belirli üç boyutlu yapılara katlanmayan bir protein grubudur. Yapısal esneklikleri, katı yapılar ile erişilemeyen işlevleri yerine getirmek için sıralı proteinleri tamamlamalarına izin verir. Ökaryotlarda prokaryotlardan daha yaygındırlar ve sıralı ve düzensiz bölgelerin bir karışımından oluşan, sadece içsel olarak düzensiz veya hibrit proteinler olabilirler. Bu proteinlerde sert bir yapının olmaması, polar ve yüklü amino asit kalıntılarının bolluğuna ve nispeten daha az hidrofobik amino aside bağlanabilir ve bu da sıralı bir yapıyı teşvik eder.

pH ve sıcaklık gibi bazı faktörler, bir proteindeki bozukluğun şeklini ve seviyesini etkiler. Ek olarak, bağlandıkları veya ilişkilendirdikleri diğer proteinler de şekillerini etkileyebilir. Bu bağlanma, birden fazla bağlanma bölgesi yoluyla gerçekleşebilir ve içsel olarak düzensiz bir proteinin veya bölgenin kalıcı veya geçici olarak katlanmasına neden olabilir. Yapısal değişiklikler, moleküler tanıma özelliklerine bağlı olarak yapılır-tanımlanmış yapılara sahip diğer proteinlere bağlandıktan sonra kolayca düzensizlikten düzenli duruma geçişlere maruz kalabilen düzensiz proteinlerin kısa, etkileşime uygun fragmanları.

Protein sentezi sırasında veya sonrasında translasyon sonrası modifikasyonlar, içsel olarak düzensiz proteinlerin yapısına katkıda bulunur. Bunlar, öncü proteindeki bir peptid bağının enzimatik bölünmesini, disülfür bağlarının oluşumunu ve proteinlerin diğer moleküller veya kimyasal gruplarla kovalent modifikasyonlarını içerebilir.

Suggested Reading

  1. Uversky, V. N. (2016). Dancing protein clouds: the strange biology and chaotic physics of intrinsically disordered proteins. Journal of Biological Chemistry, 291(13), 6681-6688.