3.7:
تجميع مركب البروتين
3.7:
تجميع مركب البروتين
يمكن أن تشكل البروتينات مجمعات متجانسة مع وحدة أخرى من نفس البروتين أو مجمعات غير متجانسة بأنواع مختلفة. تتجمع معظم مجمعات البروتين تلقائيًا تلقائيًا عبر مسارات مرتبة، بينما تحتاج بعض البروتينات إلى عوامل تجميع توجه تجميعها الصحيح. على الرغم من ازدحام البيئة داخل الخلايا، تتفاعل البروتينات عادةً مع شركائها المناسبين وتشكل مجمعات وظيفية.
تتجمع العديد من الفيروسات ذاتيًا في وحدة تعمل بكامل طاقتها باستخدام الخلية المضيفة المصابة لإنتاج جميع المكونات الضرورية. يعد فيروس فسيفساء التبغ (TMV) مثالًا كلاسيكيًا على مركب تجميع ذاتي من وحدات البروتين الفرعية والحمض النووي الريبي. تعد عملية التجميع الذاتي لـ TMV أساساً لبعض جزيئات الفيروسات العلاجية المصممة لتوصيل الدواء.
تتجمع بعض مركبات البروتين ذاتيًا فقط بسبب الطفرات أو الاضطرابات. الهيموغلوبين، البروتين الحامل للأكسجين الموجود في خلايا الدم الحمراء، هو رباعي نوعين من وحدتين ألفا وبيتا. ومع ذلك، في فقر الدم المنجلي، تحل طفرة نقطة واحدة محل حمض أميني محب للماء – الجلوتامين مع فالين كاره للماء. هذا يخلق بقع لزجة كارهة للماء على الجانبين المعاكس للهيموجلوبين رباعي الهيموجلوبين. في بيئة الخلايا المائية، تلتصق البقع الكارهة للماء على جزيئات خضاب الدم المختلفة، وتتجمع في ألياف طويلة وصلبة. هذه الألياف تغير خلايا الدم الحمراء '؛ من شكل كروي إلى شكل هلال.
Suggested Reading
- Klug, Aaron. "The tobacco mosaic virus particle: structure and assembly." Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences 354, no. 1383 (1999): 531-535.
- Livneh, Ido, Victoria Cohen-Kaplan, Chen Cohen-Rosenzweig, Noa Avni, and Aaron Ciechanover. "The life cycle of the 26S proteasome: from birth, through regulation and function, and onto its death." Cell research 26, no. 8 (2016): 869-885.
- Makhnevych, Taras, and Walid A. Houry. "The role of Hsp90 in protein complex assembly." Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Molecular Cell Research 1823, no. 3 (2012): 674-682.
- Natan, Eviatar, Jonathan N. Wells, Sarah A. Teichmann, and Joseph A. Marsh. "Regulation, evolution and consequences of cotranslational protein complex assembly." Current opinion in structural biology 42 (2017): 90-97.