Back to chapter

4.7:

ارتباط الجزىء والاتصال

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Ligand Binding and Linkage

Languages

Share

كثير من البروتينات بها مواقع متعددة حيث يقترن عندها الليجند, بالإضافة إل الموقع المسؤول عن وظيفة البروتينات ربط جزيء لأي من هذه المواقع غالبًا ما ينتج عنه تغييرات تشكُلية تبدّل شكل البروتين. عندما يؤثر هذا التغيير على ربط ليجاند أخر يوصف الموقعين كمتلائمين أو متلازمين إرتباط الموقع المتلازمة يكون منظم بطريقة إيجابيًة أو سلبيًة. في الترابط الإيجابي ربط أحد الليجاند يؤدي الى تغييرات فى التشكٌل بطريقة تجعل موقع آخر أكثر احتمالاًفي الربط بالليجاند الخاص به.في الترابط السلبى،ربط أحد اليجاند يؤدي الى تغيير فى التشّكل وهذا من شأنه أن يمنع أي موقع ربط آخر من الإقتران بالليجند الخاص به. البروتينات التي تحتوي على مواقع ربط متلازم تُسمى بروتينات تفارغية وممكن أن تكون من أنواع مختلفة،مثل الإنزيمات،المستقبلات البروتينات الهيكلية،وبروتينات الحركية على سبيل المثال،اسبارتات

4.7:

ارتباط الجزىء والاتصال

تحتوي البروتينات التفارغية على أكثر من موقع ارتباط رابط؛ ويؤثر ارتباط الرابط بأي من هذه المواقع على ارتباط الروابط بالمواقع الأخرى. وعندما يكون البروتين متمايزاً، فإن مواقع الارتباط الخاصة به تسمى مقترنة أو مرتبطة. &#160؛ في حالة الإنزيمات، يُعرف الموقع الذي يرتبط بالركيزة بالموقع النشط ويُعرف الموقع الآخر بالموقع التنظيمي. عندما يرتبط الرابط بالموقع التنظيمي، يؤدي ذلك إلى تغييرات توافقية في البروتين يمكن أن يؤثر على الموقع النشط للبروتين.

يمكن أن تؤدي روابط المواقع الملزمة إلى تنظيم إيجابي أو سلبي لربط الروابط بالمواقع الأخرى. &#160؛ في الحالات التي يفضل فيها كلا الترابطين الارتباط بنفس الشكل للبروتين، فإن الارتباط في أحد المواقع يزيد من ألفة الموقع الآخر للرابط الخاص به. يُعرف هذا بالارتباط الإيجابي. من ناحية أخرى، إذا كانت الروابط تفضل الارتباط بتشكيلات مختلفة، فإن ربط رابط واحد سيجعل من الصعب على الترابط الثاني الارتباط بالبروتين. وهذا ما يعرف بالارتباط السلبي.

روابط مواقع الربط يمكن أن تنظم وظيفة البروتين. &#160؛ على سبيل المثال، غالباً ما يتم تنظيم نشاط الإنزيم من خلال آلية التغذية الراجعة حيث يمكن أن يعمل المنتج النهائي للعملية الكيميائية الحيوية كمثبط. UTP و CTP، المنتجات النهائية لمسار تخليق البيريميدين، تمنع نشاط ATCase، الإنزيم الذي يحفز الخطوة الأساسية الأولى في هذا المسار. إن ارتباط UTP و CTP بالإنزيم ينظم بشكل سلبي الموقع التحفيزي المرتبط عندما يكون تركيز البيريميدين مرتفعاً، بالنسبة لتركيز البيورينات في الخلية. تُعرف هذه الظاهرة باسم تثبيط التغذية المرتدة وهي ضرورية في الحفاظ على الكميات الصحيحة من المستقلبات في الكائن الحي.

Suggested Reading

  1. Suplatov, D., & Švedas, V. (2015). Study of Functional and Allosteric Sites in Protein Superfamilies. Acta naturae, 7(4), 34–45.
  2. Bellelli, A. and Carey, J. (2017). Proteins with Multiple Bindin Sites. In Reversible Ligand Binding (eds A. Bellelli and J. Carey). doi:10.1002/9781119238508.ch4
  3. Helmstaedt, K., Krappmann, S., & Braus, G. H. (2001). Allosteric regulation of catalytic activity: Escherichia coli aspartate transcarbamoylase versus yeast chorismate mutase. Microbiology and molecular biology reviews : MMBR, 65(3), 404–421. doi:10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001