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9.6:

Terminaison de la traduction

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Molecular Biology
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Termination of Translation

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Once an mRNA is translated, the ribosome needs to dissociate from the RNA and release the newly made polypeptide chain.  Translation is terminated when a stop codon, UAA, UAG, or UGA, is encountered. There are no complementary tRNAs that correspond to stop codons. Instead, when a stop codon is positioned on the A site of the ribosome, it is recognized by proteins called release factors, RF1 or RF2. This binding forces the enzyme peptidyl transferase in the ribosome to catalyze the addition of a water molecule instead of an amino acid to the peptidyl-tRNA. As a result, the P-site amino acid detaches from its tRNA, releasing the newly made polypeptide into the cytoplasm.  Next, a third release factor, RF3, bound to GDP joins the ribosome. On the ribosome, RF3 replaces GDP with GTP. This exchange brings about a conformational change in RF3, which triggers the dissociation of RF1 and RF2 from the ribosome. Then, RF3 catalyzes GTP hydrolysis, which allows the ribosomal subunits to dissociate from each other and from the mRNA. The disassembled ribosomal subunits bound to an initiator tRNA, can now join a new mRNA for another round of translation.

9.6:

Terminaison de la traduction

La grande sous-unité ribosomique a plusieurs structures importantes essentielles à la traduction. Celles-ci incluent le centre peptidyl transférase (CPT) – qui est le site où la liaison peptidique est formée – et un grand tube interne rempli d’eau à travers lequel le polypeptide naissant se déplace. Cette dernière structure s’appelle le tunnel de sortie du peptide, et elle commence au niveau du CTP et s’étend sur le corps de la grande sous-unité ribosomique. Au cours de la traduction, lorsque la chaîne polypeptidique naissante est synthétisée, elle traverse le tunnel de sortie peptidique. Il émerge ensuite du côté solvant, où la chaîne peptidique est ensuite repliée en une protéine.

Ce tunnel formé par l’ARN ribosomique 23S crée une grande surface hydrophile, contenant de minuscules plaques hydrophobes. Les dimensions du tunnel (environ 10 nm à 1,5 nm) peuvent accueillir des chaînes polypeptidiques non structurées en croissance, ainsi que des molécules de solvant. L’intérieur du tunnel de sortie du peptide n’est complémentaire d’aucun peptide. Par conséquent, la chaîne polypeptidique ne “colle” pas aux parois et peut facilement glisser à travers. Une fois qu’elle atteint un emplacement dans le tunnel de sortie où il y a suffisamment d’espace, la chaîne peptidique naissante commence à se plier et peut former avec succès certaines régions hélicoïdales. Cependant, la majorité du repliement des protéines se produit une fois que le polypeptide quitte le ribosome.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. "Molecular Biology of the Cell." (2016), Pgs 348-349.
  2. Voss, N. R., M. Gerstein, T. A. Steitz, and P. B. Moore. "The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel." Journal of molecular biology 360, no. 4 (2006): 893-906.
  3. Kudva, Renuka, Pengfei Tian, Fátima Pardo-Avila, Marta Carroni, Robert B. Best, Harris D. Bernstein, and Gunnar Von Heijne. "The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding." Elife 7 (2018): e36326.