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9.6:

Cessazione della traduzione

JoVE Core
Molecular Biology
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JoVE Core Molecular Biology
Termination of Translation

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Una volta tradotto un mRNA, il ribosoma ha bisogno di dissociarsi dall’RNA e rilasciare la nuova catena polipeptidica. La traduzione viene terminata quando un codone di stop-UAA, UAG, o UGA-viene incontrato. Non ci sono tRNA complementari che corrispondono ai codoni di stop.Invece, quando un codone di arresto è posizionato sul sito A del ribosoma, esso viene riconosciuto da proteine chiamate fattori di rilascio-RF1 o RF2. Questo legame forza l’enzima peptidil transferasi nel ribosoma per catalizzare l’aggiunta di una molecola di acqua invece di un amminoacido al peptidil tRNA;di conseguenza, l’amminoacido del sito P si stacca dal suo tRNA rilasciando il polipeptide appena ottenuto, nel citoplasma. Il terzo fattore di rilascio, RF3, legato al PIL si unisce al ribosoma.Sul ribosoma, RF3 sostituisce il PIL con GTP. Questo scambio porta ad un cambiamento conformazionale in RF3, che innesca la dissociazione di RF1 e RF2 dal ribosoma. A questo punto, RF3 catalizza l’idrolisi del GTP, che permette alle subunità ribosomiche di dissociarsi tra loro e dall’mRNA.Le subunità ribosomali disassemblate, legate ad un tRNA iniziatore, possono ora unirsi ad un nuovo mRNA per un altro ciclo di traduzione.

9.6:

Cessazione della traduzione

The large ribosomal subunit has several important structures essential to translation. These include the peptidyl transferase center (PTC) – which is the site where the peptide bond is formed – and a large, internal, water-filled tube through which the nascent polypeptide moves. This latter structure is called the Peptide Exit Tunnel, and it begins at the PTC and spans the body of the large ribosomal subunit. During translation, as the nascent polypeptide chain is synthesized, it passes through the peptide exit tunnel. It then emerges out in the solvent side, where the peptide chain is subsequently folded into a protein.

This tunnel formed by the 23S ribosomal RNA creates a large hydrophilic surface, containing tiny hydrophobic patches. The dimensions of the tunnel (approximately 10 nm × 1.5 nm) can accommodate growing, unstructured polypeptide chains, as well as solvent molecules. The interior of the peptide exit tunnel is not complementary to any peptide. Hence, the polypeptide chain does not “stick” to the walls and can easily slide through. Once it reaches a location in the exit tunnel where there is sufficient space, the nascent peptide chain starts to fold and may successfully form some α-helical regions. However, the majority of protein folding occurs once the polypeptide exits the ribosome.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. "Molecular Biology of the Cell." (2016), Pgs 348-349.
  2. Voss, N. R., M. Gerstein, T. A. Steitz, and P. B. Moore. "The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel." Journal of molecular biology 360, no. 4 (2006): 893-906.
  3. Kudva, Renuka, Pengfei Tian, Fátima Pardo-Avila, Marta Carroni, Robert B. Best, Harris D. Bernstein, and Gunnar Von Heijne. "The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding." Elife 7 (2018): e36326.