Back to chapter

9.6:

Término da Tradução

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Termination of Translation

Languages

Share

Once an mRNA is translated, the ribosome needs to dissociate from the RNA and release the newly made polypeptide chain.  Translation is terminated when a stop codon, UAA, UAG, or UGA, is encountered. There are no complementary tRNAs that correspond to stop codons. Instead, when a stop codon is positioned on the A site of the ribosome, it is recognized by proteins called release factors, RF1 or RF2. This binding forces the enzyme peptidyl transferase in the ribosome to catalyze the addition of a water molecule instead of an amino acid to the peptidyl-tRNA. As a result, the P-site amino acid detaches from its tRNA, releasing the newly made polypeptide into the cytoplasm.  Next, a third release factor, RF3, bound to GDP joins the ribosome. On the ribosome, RF3 replaces GDP with GTP. This exchange brings about a conformational change in RF3, which triggers the dissociation of RF1 and RF2 from the ribosome. Then, RF3 catalyzes GTP hydrolysis, which allows the ribosomal subunits to dissociate from each other and from the mRNA. The disassembled ribosomal subunits bound to an initiator tRNA, can now join a new mRNA for another round of translation.

9.6:

Término da Tradução

A subunidade ribossómica grande tem várias estruturas importantes essenciais para a tradução. Estas incluem o centro da peptidil transferase (PTC) – que é o local onde se forma a ligação peptídica – e um tubo interno grande, cheio de água, através do qual o polipeptídeo nascente se move. Esta última estrutura é chamada de Túnel de Saída de Peptídeos, e começa no PTC e abrange o corpo da subunidade ribossómica grande. Durante a tradução, à medida que a cadeia polipeptídica nascente é sintetizada, ela passa pelo túnel de saída de peptídeos. Em seguida, ela surge no lado do solvente, onde a cadeia peptídica é posteriormente dobrada em uma proteína.

Este túnel formado pelo RNA ribossomal 23S cria uma grande superfície hidrofílica, contendo pequenas porções hidrofóbicas. As dimensões do túnel (aproximadamente 10 nm × 1,5 nm) podem acomodar cadeias de polipeptídeos não estruturadas e em crescimento, bem como moléculas de solvente. O interior do túnel de saída de peptídeos não é complementar a nenhum peptídeo. Por isso, a cadeia polipeptídica não se “cola” às paredes e pode deslizar facilmente. Assim que chega a um local no túnel de saída onde há espaço suficiente, a cadeia peptídica nascente começa a dobrar e pode formar com sucesso algumas regiões α-helicoidais. No entanto, a maioria do enovelamento proteico ocorre quando o polipeptídeo sai do ribossoma.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. "Molecular Biology of the Cell." (2016), Pgs 348-349.
  2. Voss, N. R., M. Gerstein, T. A. Steitz, and P. B. Moore. "The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel." Journal of molecular biology 360, no. 4 (2006): 893-906.
  3. Kudva, Renuka, Pengfei Tian, Fátima Pardo-Avila, Marta Carroni, Robert B. Best, Harris D. Bernstein, and Gunnar Von Heijne. "The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding." Elife 7 (2018): e36326.