Протеасома

Из-за ошибок в транскрипции РНК-сплайсинга и трансляции, некоторые белки никогда не сворачиваются правильно и должны быть уничтожены. В эукариотах основной путь для селективного уничтожения белка это путь убиквитин-протеасома”Убиквитин-лигаза может различать нормальный белок и целевой белок признавая определенные сигналы к деградации на их поверхности. Затем она катализирует передачу нескольких молекул убиквитина к определенной аминокислоте на целевых белках чтобы отметить их для деградации.Эти полиубихинированные белки деградированы АТФ-зависимым протеазным комплексом, который называется протеасомой. Каждая протеасома состоит из центрального полого цилиндра, или ядра, и больших кольцеобразных белковых комплексов, которые называются кэпы”на одном или обоих концах ядра. Ядро сформировано несколькими белковыми субъединицами, которые собраны в виде комплекта колец.Протеолитически активные сайты ядра лежат в его полой внутренней камере. Кэпы в конце ядра протеасомы действуют, как привратники, и разрешают только белкам, отмеченным убиквитином, войти в ядро. Кэпы содержат убиквитиназу, которая отщепляет убиквитин от субстратного белка, так что освобожденный убиквитин может быть переработан.Затем кэп использует энергию гидролиза АТФ чтобы развернуть целевой белок, и начинает питать белком ядро. В последовательных раундах гидролиза АТФ, развернутый белок достигает протеасомного ядра, где он переваривается протеазной подкладкой внутренней камеры. Протеасома превращает весь белок в короткие пептидные цепи, которые затем высвобождаются в цитозоль.Это пептиды затем еще больше деградируются цитозольными пептидазами в их составные аминокислоты, которые в конечном итоге могут быть повторно использованы клеткой.