

Anastassis Perrakis
Netherlands Cancer Institute
Le Dr Anastassis Perrakis est chef d'équipe en biologie structurale à la Division de biochimie de l'Institut néerlandais du cancer et professeur de « Structures macromoléculaires » à l'Université d'Utrecht. Son équipe possède une solide expérience dans le développement de méthodes informatiques et de laboratoire pour la cristallographie macromoléculaire aux rayons X, permettant de déterminer les structures macromoléculaires de manière efficace et précise. Ses recherches biologiques sur les relations structure-fonction des protéines portent sur deux axes : décrypter l'axe de signalisation établi par la phospholipase extracellulaire autotaxine (ATX), qui produit le lipide de signalisation LPA ayant de nombreuses fonctions physiologiques et applications thérapeutiques ; et analyser la base biochimique des interactions et modifications dynamiques des microtubules dans la régulation de la progression mitotique et d'autres fonctions cellulaires. Pour ces recherches, son équipe utilise des approches biochimiques et biophysiques, notamment diverses méthodes aux rayons X, la cryo-microscopie électronique (cryo-EM), la RMN et d'autres approches spectroscopiques. Parallèlement, il est chercheur à l'Institut Oncode, dont l'objectif est de comprendre le cancer afin de traduire la recherche en pratique clinique, et plus particulièrement d'exploiter des approches de découverte de précurseurs fondées sur des fragments pour le développement de nouveaux candidats médicaments. Enfin, il est coordinateur du projet iNEXT-Discovery du programme Horizon2020, visant à faciliter l'accès aux infrastructures de recherche en biologie structurale pour tous les chercheurs européens, et en particulier pour les non-spécialistes en biologie structurale.

Hans Wienk
Netherlands Cancer Institute
Le Dr Hans Wienk est chef de projet au sein de la division de biochimie de l'Institut néerlandais du cancer (NKI) à Amsterdam. Il détient un doctorat en biophysique membranaire de l'Université d'Utrecht (2000) et a effectué une formation postdoctorale en résonance magnétique nucléaire à l'Université Goethe. Avant iNEXT, il a été chercheur postdoctoral puis responsable de l'équipement du groupe de spectroscopie RMN au Centre Bijvoet de l'Université d'Utrecht, les plus grandes installations RMN d'Europe ; il est expert en attribution spectrale des protéines, en calculs de structure, en interactions et en dynamique moléculaire. Depuis 2015, il gère le projet Horizon 2020 de la Commission européenne intitulé « iNEXT ». Il a préparé et gère désormais le projet de suivi « iNEXT-Discovery » dans le cadre d'Horizon 2020. Ces deux projets regroupent plus de vingt équipes et installations de recherche européennes reconnues en biologie structurale (RMN, rayons X, microscopie électronique, biophysique), qui offrent ensemble un accès coordonné aux équipements pour des centaines d'utilisateurs, une formation technique et scientifique, ainsi que des activités de réseautage et de diffusion afin de stimuler la recherche en biologie structurale dans les domaines de la santé, de l'alimentation et de la biotechnologie.
La biologie structurale intégrative utilise une grande variété de méthodes biophysiques qui fournissent des connaissances détaillées sur la structure atomique et moléculaire des macromolécules, isolées ou dans leur environnement naturel. Cela permet une meilleure compréhension des bases chimiques de la vie et contribue au développement de nouveaux outils biotechnologiques, médicaments et biomatériaux. L'accès à des installations de grande envergure (synchrotrons produisant des rayons X, microscopes électroniques de pointe, puissants aimants RMN) est nécessaire pour la recherche en biologie structurale. Cette collection de méthodes décrira les méthodes les plus importantes pour l'analyse structurale des macromolécules, les applications en découverte de médicaments par approche fragmentaire, les méthodes d'étude de la structure des macromolécules dans leur environnement naturel, ainsi que les approches à haut débit pour la détermination structurale. Elle comprendra une variété de méthodes incluant, sans s'y limiter, la RMN, la cryo-ME, la cristallographie aux rayons X et la diffusion.
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Cited by 1
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Hans Wienk1, Lucia Banci2, Susan Daenke3, Eva Pereiro4, Harald Schwalbe5, David Ian Stuart6, Manfred S. Weiss7, Anastassis Perrakis1
1Division of Biochemistry and Oncode Institute, The Netherlands Cancer Institute, Amsterdam, 2CERM/CIRMMP, University of Florence, 3Instruct-ERIC, Oxford University, 4MISTRAL beamline, Alba Light Source, 5Center for Biomolecular Magnetic Resonance (BMRZ), Goethe University Frankfurt, 6Division of Structural Biology, Oxford University, 7Macromolecular Crystallographyy, Helmholtz-Zentrum Berlin
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Cited by 3
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Cited by 19
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Jan Wollenhaupt1, Tatjana Barthel1,2, Gustavo M. A. Lima3, Alexander Metz4, Dirk Wallacher5, Elmir Jagudin3, Franziska U. Huschmann1,4, Thomas Hauß1, Christian G. Feiler1, Martin Gerlach1, Michael Hellmig1, Ronald Förster1, Michael Steffien1, Andreas Heine4, Gerhard Klebe4, Uwe Mueller1, Manfred S. Weiss1
1Macromolecular Crystallography, Helmholtz-Zentrum Berlin, 2Structural Biochemistry Group, Institute for Chemistry and Biochemistry, Freie Universität Berlin, 3BioMAX, MAX IV Laboratory, 4Drug Design Group, Institute of Pharmaceutical Chemistry, Philipps-Universität Marburg, 5Department Sample Environment, Helmholtz-Zentrum Berlin
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Cited by 8
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2021
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A. Jiménez-Moreno1, L. del Caño1, M. Martínez1, E. Ramírez-Aportela1, A. Cuervo1, R. Melero1, R. Sánchez-García1, D. Strelak1,2,3, E. Fernández-Giménez1, F.P. de Isidro-Gómez1, D. Herreros1, P. Conesa1, Y. Fonseca1, D. Maluenda1, J. Jiménez de la Morena1, J.R. Macías1, P. Losana1, R. Marabini1, J.M. Carazo1, C.O.S. Sorzano1,4
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Cited by 18
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Cited by 6
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Cited by 68
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2021
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Alice Douangamath*1,2, Ailsa Powell*1,2, Daren Fearon*1,2, Patrick M. Collins1,2, Romain Talon1,2,3, Tobias Krojer3,4, Rachael Skyner1,2, Jose Brandao-Neto1,2, Louise Dunnett1,2, Alexandre Dias1,2, Anthony Aimon1,2,3, Nicholas M. Pearce1,3, Conor Wild3,5, Tyler Gorrie-Stone1, Frank von Delft1,2,3,4,6
1Diamond Light Source Ltd, Harwell Science and Innovation Campus, 2Research Complex at Harwell, Harwell Science and Innovation Campus, 3Structural Genomics Consortium, University of Oxford, 4Centre for Medicines Discovery, University of Oxford, 5Oxford Protein Informatics Group, Department of Statistics, Oxford University, 6Department of Biochemistry, University of Johannesburg
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Cited by 22
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Sam Horrell1, Danny Axford1, Nicholas E. Devenish1, Ali Ebrahim1, Michael A. Hough2, Darren A. Sherrell1,3, Selina L. S. Storm1,4, Ivo Tews5, Jonathan A. R. Worrall2, Robin L. Owen1
1Diamond Light Source, Harwell Science and Innovation Campus, 2School of Life Sciences, University of Essex, 3X-ray Science Division, Argonne National Laboratory, 4European Molecular Biology Laboratory, Hamburg Outstation c/o DESY, 5Biological Sciences, Institute for Life Sciences, University of Southampton
Cristallisation et collecte de données à haut débit à température ambiante à partir de cristaux de protéines à la ligne de lumière VMXi
Mike Hough*1
1Diamond light source