Tamponi proteici nel plasma sanguigno e nelle cellule

Il corpo umano utilizza sistemi tampone proteici per mantenere un pH stabile. Questi sistemi sfruttano il duplice ruolo degli amminoacidi, che possono agire come acidi o basi accettando o rilasciando ioni idrogeno in risposta alle variazioni di pH. I sistemi tampone proteici sono particolarmente significativi nel fluido extracellulare (ECF) e nel fluido intracellulare (ICF) delle cellule attive, dove le proteine ​​strutturali e funzionali forniscono una notevole capacità tampone.

Alcuni amminoacidi possono esistere in uno stato di zwitterione a un pH specifico, trasportando sia cariche positive che negative. Quando il pH aumenta, il gruppo carbossilico dell'amminoacido (-COOH) agisce come un acido debole, rilasciando ioni idrogeno e diventando uno ione carbossilato (-COO⁻). Alcuni amminoacidi, come istidina e cisteina, possiedono catene laterali che possono rilasciare ioni idrogeno quando il pH sale al di sopra del range normale. Al contrario, quando il pH diminuisce, il gruppo amminico (-NH_2) funziona come una base debole, accettando ioni idrogeno aggiuntivi e formando uno ione amminico (-NH_3^+).

Sebbene la maggior parte dei gruppi carbossilici e amminici nella struttura principale di una proteina siano coinvolti in legami peptidici, gruppi amminici liberi e carbossilici alle estremità della proteina, le catene laterali (gruppi R) di specifici amminoacidi contribuiscono alla sua capacità tampone. Questi gruppi consentono alle proteine ​​di stabilizzare efficacemente i cambiamenti di pH nel loro ambiente.

Un esempio eccellente di un sistema tampone proteico in azione è l'emoglobina nei globuli rossi. Mentre il sangue scorre attraverso i capillari, l'anidride carbonica (CO_2) dalle cellule dei tessuti si diffonde nei globuli rossi. Si combina con l'acqua per formare acido carbonico (H_2CO_3), catalizzato dall'anidrasi carbonica. H_2CO_3 si dissocia in ioni idrogeno (H^+) e ioni bicarbonato (HCO_3^-). Gli ioni idrogeno sono tamponati principalmente dall'emoglobina ridotta (Hb), che lega la maggior parte degli ioni idrogeno rilasciati, mantenendo così un pH del sangue stabile. Questo processo è potenziato dall'effetto Bohr, in cui gli ioni idrogeno promuovono il rilascio di ossigeno dall'ossiemoglobina (HbO_2), e dallo spostamento del cloruro, che facilita il trasporto degli ioni bicarbonato fuori dai globuli rossi per bilanciare la carica.